Содержание
709
3.2.1. Присоединение субстратов и ингибиторов . . . 533
3.2.2. Зависимость активности от рН 536
3.3. Химическое изучение роли различных остатков в активном
центре 537
3.3.1. Модификация остатков в центре связывания суб-
стратов 537
3.3.2. Химическая природа лигандов, связанных с метал-
лом, и дисульфидная связь 540
3.4. Зачем нужен металл? 542
3.5. Механизм действия 545
3.5.1. Предположение, основанное на анализе кристалли-
ческой структуры 545
3.5.2. Некоторые альтернативные механизмы .... 548
3.5.3. Специфичность и изменение конформации . . . 548
3.5.4. Промежуточные соединения и стадия, лимитирую-
щая скорость 549
4. Другие пептидазы 551
4.1. Карбоксипептидаза В 551
4.2. Другие карбоксипептидазы и прокарбоксипептидазы . . 554
4.3. Лейцинаминопептидаза 554
4.4. Некоторые другие металлсодержащие протеиназы . . 556
лисок литературы 556
лава 16. Карбоангидраза. Дж. Э. Коулмен (перевод А. А. Байкова) . . 561
1. Введение 561
2. Изоферменты и видовые варианты — физико-химические свой-
ства 562
2.1. Аминокислотный состав 565
2.2. Карбоангидразы растений 567
2.3. Прочие карбоангидразы 569
2.4. Последовательность аминокислот 569
2.5. Кислотно-основные свойства 571
2.6. Спектры поглощения и оптическая активность . . . 572
2.6.1. Оптическое вращение 574
3. Металлокарбоангидразы: апоферменты, связывание металла,
спектры поглощения и связывание ингибиторов .... 577
3.1. Апофермент 577
3.2. Ферментативная активность и устойчивость комплексов
металл — белок 578
3.3. Спектры поглощения и оптическая активность . . . 581
3.4. Связывание ингибиторов 586
4. Комплексы карбоангидразы с сульфамидами 593
4.1. Образование комплексов, константы диссоциации . . 594
4.2. Спектры поглощения и круговой дихроизм .... 596
4.3. Взаимодействие с сульфамидами, содержащими хромо-
форы 597