Эйхгорн Г. (ред.) Неорганическая биохимия. Том 1
Подождите немного. Документ загружается.
Предметный указатель
693
тетраэдрические 72
'устойчивость, константа 89—93
— последовательность 100—104
фотохимические реакции 439
Кональбумин 331, 332, 337
аминокислотный состав 334, 335
выделение и очистка 333
комплекс с железом 339 и сл.,
343
молекулярная масса 337
и лактоферрин, биологические
'функции 357
оптические свойства 347
углеводный состав 336
из яичного белка 332
Конканавалин А, комплекс с марган-
цем 452
Координационное место 20
Координационные соединения
стереохимия 21 и сл.
устойчивость 89—98
Координационные числа 18, 19—33
вычисление 46
необычные 23, 61
и стереохимия 19—33
Координация с металлами, основные
эффекты 423—424
Копроген 232 и сл.
Короны 248, 257 и сл.
Креатинкиназа 445, 462, 656, 662, 666,
669, 670, 672—676
ингибирование 669
ЭПР- и ЯМР-методы исследова-
ния 673 и 'сл.
Креатинфоофат, гидролиз 625, 626
Криптанды 258, 264
D -'Ксилозизомераза 477, 478
Лактатдегидрогеназа 458
у-Лактоназа 488
Лактоферрин 332, 333 и сл., 340
биологическая функция 357
•коровий 334, 335, 336, 337
человека 334, 335, 336, 337
Лейцинаминопептидаза 554—556
Лиазы
активация ионами металлов 465
кетокислот 483
Лиганды 18
изомеры 68
конформации 18
в качестве мостика 445
кислотность 423
координация с металлами, ак-
тивность 422—444
маскирование реакций 424
окислигельно-воестановительн ы е
свойства 430—432
оптически активные 118 и сл.
основность 104—108
•размеры 66 и сл.
стереохимия 57—60
хелатный эффект 108—113
Льюиса
кислота 54, 104
основание 98, 104
L.L-491 259
Магний
в аминоацил-тРНК-синтетазе 491
влияние на глутаматдегидроге-
назу 463
в гидролизе АТФ 646
— фосфатов 625
в глутаматсинтетазе 493
енолазные реакции 485
в киназах 661, 667, 668
комплекс с АДФ 674
— с ATP 655
— с лейцинаминопептидазой 555
в креатинкиназе 673
и пируваткиназа 678
в фосфо'глюкомутазе 479, 480,
634
Магнитный ядерный резонанс 669—
672
Малатдегидрогеназа 458
L -Малат-фермент 463, 464
Малоновая кислота, комплексы с ме-
таллами 103, 109, 110, 111
Манщелатрацемаза 478
Марганец
и аденилаткиназа 680, 681
активация пентозизомераз 476,
477
активирование ферментов 671
в аминоацил-тРНК-синтетазах
491
влияние на глутаматдегидрогена-
зу 463
гидролиз фосфатов 646
в глутаминсинтетазе 493
енолазные реакции 485
в карбоксипептидазе А 507
в киназах 661, 662
комплексы с АДФ 665, 666, 674,
675
— с аконитазой 486
— с альдолазой 482
— с АТФ 594
— с карбоаншдразой 577, 578,
579, 587
694
Предметный указатель 694
— с карбоксипелтидазой А 525,
542, 543
— с конканавалином А 452
— с креатинкиназой 452
— с лейцинаминопептидазой 555
— с трансферрином 338, 343, 347,
355
— с цитратом 486
— с цитратлпазой 483
— ЯМР-исследование 680 и сл.
в креатинкиназе 673
координационные числа 37
в ксилозизомеразе 477
в пируваткарбоксилазе 455, 466,
467, 468, 469, 470
!реакция ic пируваткиназой 446
парамагнитные эффекты 453
реакция с пируваткиназой 446
скорость ядерной магнитной ре-
лаксации 453 и сл.
стереохимия 37
в фосфоглюкомутазе 480
Медь
в гемоцианине 149, 404, 405
•гидролиз АТФ 647
— метилизопропилфосфата 649
— фосфатов 647, 648
комплексы с аминокислотами
121, 122
— с биуретом 164
— с вазопрессином 285
— с гистамином 187
— с гистидином 186 и сл.
— с глицилглицилглицилглици-
ном 286
— с глицилглицилглицином 164,
170
— с глицином 434 и сл.
— с имидазолом 178, 278, 289
— с карбоангидразой 577, 579,
580, 582, 583, 587
— с карбоксипептидазой А 525,
543
— с карнозином 178
— с кональбумином 339
— с миоглобином 177, 287 и сл.
— с окситоцином 285 и сл.
— с пептидами 165 и сл., 167 и
сл., 292 и сл.
— с рибонуклеазой 294—298
— стереохимия 42 и сл.
— с сывороточным альбумином
292—294
— с трансферрином 349, 351,
352, 355
— с фосфатазой 637
координационное преимущество
280
координационные числа 43
недостаток 361
реакция с цистином 195
в рибулозоднфоефаткарбоксила-
зе 474
связывание пептидного азота 285
и сл.
в церулоплазмине 366—368
Мезопорфирин, диметиловый эфир,
комплекс с цинком 114, 128
Мембраны биологические 265
Меркаптоэтиламнн 123
Метаквогемэритрин, магнитные мо-
менты 148
Металлоферменты 443— 494
замена металла на металл 456
и сл.
метаболизм CO
2
465—475
,методы исследования 449—451
мостиковые 445—448
парамагнитные эффекты 453—
457
пиридиннуклеотидзави с и м u е
463—'465
тиамннпирофосфатзавис и м ы е
475—476
ЭПР 451—452
Металлы, ионы
взаимодействие с карбоксильным
кислородом, типы 158-162
жесткие [класс(а)] 97, 98, 100
мягкие [класс(б)] 97, 98, 190,
193
нежелательные, выведение из
организма 15
переходные, влияние на коорди-
национные числа и стереохи-
мию комплексов 49—54
связывание белком, зависимость
от рН 277 и сл.
щелочноземельные, влияние па
координационные числа и сте-
реохимию комплексов 45 -48
щелочные, !влияние на координа-
национные числа и стереохи-
мию комплексов 45—48
Метгемоцианин 414
Метгемэритрин 379, 380, 381
мессбауэроюские спектры 391 и
сл.
комплексов 393, 394
структура 396—398
ЭПР 395
(З-Метиласпартаза 444, 487
Метилизопропилфторфосфат (зарин),
гидролиз 649
Предметный указатель
695
Метилмалонил-КоА-оксалоа ц ет а т-
тр
анскарбоксилаза 466, 467, 469,
471
Метилфосфат, гидролиз 654, 655
Метионин 122, 123
комплексы с металлами 193—195
Метх
лор
огемэр итрин, электр о н н ы е
,спектры 145, 146, 147
Микобактин 208, 209, 214, 218, 234,
236
M 235
P 235, 236
Микобактины 234—236
Миоглобин, комплексы с металлами
126, 177, 287—292
Мицелиавамид 239, 240
Модельные соединения 196
Молибден
комплекс с цистеином 192 и сл.
координационные числа 45
стереохимия комплексов 44 и
сл.
Моназомицин 259, 260
Монактин 249, 252
Монамицины 259
Моненсин 250, 261, 262, 263, 264, 269
цие, цис-Муконатлактоназа 478
Мутазы 478—480
Нигерицин 247 и сл., 261, 262, 263,
264, 269
Никель
в карбоксипептидазе А 507
комплексы с альдолазой 482
— с аминокислотами 122
— с биуретом 165
— с гистидином 120, 182
— С ГЛИЦИЛГЛИЦИНО'М 176
— с карбоангидразой 577, 579,
580, 582, 583, 587
— с карбок'сипептидазой А 543
— с лейцинаминонептидазой 555
— с паптидазами 167, 174—176
— с пептидами 167 и сл.
— !стереохимия 40—42
— с трансферрином 343
— со щелочной фосфатазой 637
координационные числа 41
и пируваткиназа 678
Ниодим, комплекс с глицином 159
Нонактин, комплексы 248, 249, 251
и сл., 264
Норлейцин, комплекс с серебром 156
Нуклеаза -стафилококка 488
Нуклеазы 633
Нуклеиновые кислоты, комплексы с
металлами 126—128
Нуклеозиддифосфаты 100, 673, 683
Нуклеотидтрифосфаты 100
Нуклеотиды, комплексы с металла-
ми 126—128, 492, 663—666
Нуклеофильная атака, катализ вслед-
ствие координации 424—426
Овотрансферрин 331
Оксалоацетат, декарбоксилирование
447, 467, 470
Оксалоацетатдекарбоксилаза 467
Окаалоацетаткетоенолтаутоме раза
478
Оксигемоци
анин
149
Окаигемэритрин 380, 381
магнитный момент 148
мессбауэровские спектры 391,
392, 393
спектр поглощения 146, 147
структура 398—400
ЭПР 396
р-Окси-Р-метилглутарил-КоА-ли аза
483
Ок'Симочевина 221
3-О.коинитробе.нзолсульфамид 593
Окситоцин, комплекс с медью 285—
287
Оксомоетиковые димеры 140—142
Оляция 142
Орнитин 433
Ортоклаз, электронный спектр 139
Оонования
жесткие 54, 95
мягкие 54
Палладий, комплексы
с гистидином 185
с метионин
ом
193, 194
с ,пептидами 167, 176
Пащифарин 220
Панициллам'ин 15, 123
Пентозязомаразы 476 и сл.
Пентозофосфатизомеразы 478
Пептидазы 445
Пептиды 40, 125 и ел.
азот, связывание медью 285, 291
гидролиз связи 40
— КПА 545—551
.группы как доноры 162 и сл.
комплексы с металлами 164, 165,
167, 168—176
связывание металла 152—154
— через N 166—177
696
Предметный указатель 696
О 163—166, 543
хелатообразование 154—162
Пиримин, комплекс с железом 241,
242
Пирофоефатаза 633, 635
Пирофосфорилазы 629 и сл. см.
Синтетазы
Пируватдекар
боксилаза,
комплексы
с металлами 447, 466, 475
Пируваткарбокоилаза 466, 467, 475,
477, 494, 672
Пируваткиназа 446, 448, 462, 472 и
сл., 655,
662 ,
669, 670, 672, 677—679
комплексы с металлами 446, 447
Платина, комплексы 15, 438
с гистидином 184, 185
с глицином 157
•с карбок'сипептидазой А 509
с метионином 193, 194
с пептидами 167, 176 и сл.
Полинуклеотидфоефорилаза 630
Полифосфаты, гидролиз 627
Пол.ициклические эфиры 248, 257—
!258
Порфирины 28, 114, 128 и сл.
Протеаза В. subtilis 556
Пулчерриминовая кислота 240
Ретрородоторуловая кислота 230,
231, 232
Рибонуклеаза, введение иона метал-
ла 294—298
Рибонуклеиновая кислота, взаимо-
действие с ионами металлов 128
Рибулозо-1,5-дифоефат, карбокеили-
равание 474
Рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксила з а
474
Родий, комплексы 437, 438
Родоторуловая кислота 215, 218,
230, 231, 232
Рутений, комплексы 437, 438
Ртуть комплексы
с биуретом 164
с карбоангидразой 577, 579, 580,
587, 606
с карбокаипептидазой А 508, 524,
525, 543
с цистеином 190
со щелочной фосфатазой 637
Салицилфосфат, гидролиз 647
Свинец
в гидролизе фосфатов 647
в карбоксипептидазе 509
Сейка краситель 228
Серебро 155, 190
в карбокшпептидазе А 509
комплексы с актинами и поли-
эфирами 262
— с глицином 156, 159
— с карбокаипептидазой А 509
— с метионином 194
— с моненсином 262
— с нигерицином 262
— норлейцином 156
— с цистеином 190
Серии, комплексы 122, 124, 188, 197,
642
Сериндегидратаза 494
Сиаловая кислота 333, 336, 371
Сидерамины 206
Сидеромицины 206
Сидерофилины 331. См. также
Трансферрины
Сидерохромы 206—243
биологическое действие 211—214
биосинтез 208—210
гидроксаматные 215,
222 ,
227—
239
классификация 207 и сл.
константы устойчивости 215
структуры и свойства 222 и сл.
фенолятные 222, 223—226, 242
Синтетазы 489—493, 630, 635
активация ионами металлов 465
Спектры переноса заряда 139 и сл.
Стереоизомерия 62—86
Стереоселективность 118 и сл., 182,
429
Сукцинимицин 239
Сульфамиды, связывание с карбоан-
гидразой 586
Сульфаниламид 583, 595
«Сулеркислоты» 426
Талий, комплексы
с актинами и полиэфирами 262
•с пируваткиназой 679
(+)-Тартратдегидраза 486
Теория поля лигандов 133—139
расщепление в поле лигандов
134, 136
Термолизин 556
Тетрагидрофолатсинтетаза 445
Тирозин 188, 189
в карбоксипептидазе А, роль в
активном центре 537 и сл.
места связывания в трансферри-
не 346 и сл.
связывание металла в трансфер-
рине 353
Предметный указатель
697
ироцидин 256
'итан, координационные числа и сте-
реохимия комплексов 34
'орий в гидролизе фосфатов 647
'ранеиарбоксилирование 466, 667
'ранскетолаза 475
'рансферазы 480
(рансферрин 334, 335, 336
биологические функции 354—357
как буфер для ионов железа 356
и сл.
взаимодействие с ретикулоцита-
ми 355 и сл.
выделение и очистка 333—334
дисперсия оптического вращения
и круговой дихроизм 347 и сл.
кинетика связывания железа 345
комплексы с галлием 343, 351
— с индием 343
— с кадмием 343
— с медью 351, 352, 355
— с металлами 338, 343, 349
— с хромом 338, 343, 349, 355
— ЭПР 348—352
константы связывания железа
342
металлсвязывающие центры
339—348, 353 и сл.
молярный коэффициент погло-
щения 337, 338, 346
перенос железа к ферритину 325
роль бикарбоната 344 и сл., 349
и сл.
спектроскопия магнитного резо-
нанса 348—352
субъединичная структура 339
сывороточный
332 ,
333
химические модификации 352 и
сл.
'ранюферрины 331—858
аминокислотный состав 334 и сл.
гидродинамические свойства 338
иммунохимия 337
молекулярная масса 337
оптические свойства 337 и сл.
пептидные карты 355 и сл.
углеводный состав 336
'риметилфоефат, гидролиз 653
'ринактин 249, 252
>енилаланиндезаминаза 488
>ерменты
активные центры 422
би о
тин
содержащие 465—474
металлактивируемые 422 и сл.,
443
в качестве мостиков 448 и сл.
роль ионов металлов в механиз-
ме каталитического действия
443—444
схема взаимодействия с метал-
лом и лигаидом 443, 444
Ферредокшн 192
Феррибактин 218, 228, 239
Феррикроцин 227
Ферримицин 219, 220, 237
A
t
238
Ферриоксамин 219, 237—239
Ферриредуктаза 328
Ферриродин 227, 228
Феррирубин 227, 228, 232
Ферритин 220, 300—328
аминокислотный состав 305
аналоги железосодержащего яд-
ра 312, 313
биосинтез 320—325
влияние железосодержащей ком-
поненты на свойства и струк-
туру 319—320
дисперсия оптического вращения
320
магнитная восприимчивость 313
и сл.
Мессбауэра спектры 314 и сл.
мобилизация железа 3:27
образование из апоферритина
325 и сл.
получение 301 и сл.
рентгеноструктурный анализ 320
роль в организме 301
удаление железа 303—305
четвертичная структура 305—307
ядра, атомная структура 307,
316—319
— дифракция рентгенов'ских лу-
чей и электронов 312 и сл.
— расположение 318
— рассеяние рентгеновских лу-
чей 311
— опект.ры Мессбауэра 314—316
— структура 305—307
— электронная микроскопия 310
Феррихризин 227, 228
Феррихром 207, 209, 211, 213, 214,
215, 216, 217, 227, 228, 230
А 215, 227, 228, 229, 230
С 228, 230, 231
Ферровердин 241, 242
Ф
ер
р
оксида за
369
Феррохелатаза 217
Флавопротеины 217
Формилтетрагидрофолатсинтетаза 492
5-2451
698
Предметный указатель 698
Фосфата перенос 634—635
•активирование ионами металлов
624 и ,сл., 644—651
,механизм 629—635
стереохимичесиие модели 651—
655
Фосфат,азы 457, 633, 635
щелочная 633, 634, 636—644
— активация 636 и сл.
— механизм катализа 638—640
— модель активного центра
641—644
— прочность связи с металлом
641
— !спектры 640, 641
— фосфорилирование 656
,к,п с лыс 633, 634
Фосфаты
гидролиз, механизм 625 и сл.,
642, 647
— неферментативный механизм
631 и сл.
— ферментативный механизм
629 и сл.
(роль в биологии 624
Фосфоглицератниназа 672, 682
Фосфоглицератмутаза 479, 635
Ф осф о г л ю ко з и з о м ер а з а 478
Фосфоглкжомутаза 478, 479, 480,
634, 635
Фосфодиэстеразы 633
Фосфоеполпируват 484
гидролиз 625, 626
карбоксилирование ферментами
472 и сл.
комплексы 472 и сл.
Фосфоенолпируваткарбоксики и а з а
672, 679
Фосфолипазы 488
Ф осф о м а н н о и з ом ер а з а 478
Фосфомоноэстеразы 633
Фосфор, биохимия 624 и сл.
Фосфорибозизомераз.а 478
Фосфорилазы 629, 635. См. также
Оинтетазы
Фосфо|рил,и,рование 627 и сл., 645
Фосфорильная группа, перенос 624,
625 и сл., 633 и сл., 661 и сл.,
663—684
Ф
осфор
о лиз 628
Фосфотрансацетилаза 494
Ф'осфотрансферразы 633, 634
Фосфофрукгокиназа 683
Фузаринины 236, 237
Фузигеп 237
Хадацидин 209, 240
Хелатные
кольца 60—62
соединения 108—113
Хелатный
комплекс 153
эффект 153
Хелатообразование 20
Химотрипоин, прямой перепое прот(
на 447
Хлоротиазид 593
Хром
комплекс с трансферрином 34£
'координационные числа 36 л с,
стереохимия комплексов 36 и с,
Х-206 264, 271
X-637 250, 262, 263, 264
Церий в гидролизе фосфатов 647
Церулоплазмин 346, 361—374
аминокислотный состав 363, 36!'
биосинтез 373 и сл.
генетический полиморфизм 370
как гликопротеид 370 373
десиалированный 371, 372 и с,
,медь, внедрение 373
— обмен 368
— степень окисления 367
оксидазное действие 369 и сл.
оптические свойства 361
физические свойства 362, 364
электрофоретические СВОЙСТЕ
364
Циклоамилоза 440
Цинк
как активатор изсхцитратдегидр<
геназы 465
в алкогольдегид'рогеназе 458
ионы, реакция с сывороточны
альбумином 280—282
,в карбоангидразе 561, 577
в карбоксипептидазе А 125, 19'
504, 507, 509, 542, 543
в киназах 661
комплексы 197
— с альдолазой 482
— с аминокислотами 122
— с биуретом 165, 197
— с гистидином 182, 197, 515,61
— с глицилглицилглицином 16
197
— с глицилглицином 155
— с глицином 155
— с глутаминовой кислотой 1С
— с имидазолом 178 и сл., 19'
280 и сл., 283 и сл.. 289
Предметный указатель 699
— с инсулином 282—285
— с карбоанпидразой 586
— с лейцинаминопептидазой 555
— с мезопорфирином, диметмло-
вым эфиром 114
— с металлоферментами 458
— с
миогло бином
287—289
— с сарганом 188, 197, 642
— с трансферрином 343, 355
—• со щелочной фосфатазой 636,
637, 656
координационная предпочтитель-
ность 280
лиганды, длина связи 198
— в карбоксипептидазе А 515—
518
— углы связей 515, 517
пептидная овязь 542 и сл.
и пируваткиназа 678
связывающие центры в карбоан-
гидразе 610
стереохимия комплексов 44
в термолизине 556
iB фосфоглюкомутазе 480
!в фосфоманнозоизомеразе 478
I
1
HCreHiH, комплексы с металлами
1122, 123, 190, 191 и сл., 192, 195 и
сл.
!неги н
192, 193
!,итратлиаза 483, 484
!итратоинтетаза 494
' - Цити ди
н м
он о ф
о
с
ф
а т, ко м п л ексы
294, 297, 298
I
1
IiTOxpOM с 194, 276
-Цитромалатгидролаза 486
1ит,руллин 433
Иизокинин 211, 226, 233
Цавелевая кислота, комплексы 109,
110, 111
Экзонуклеазы 633
Эккриносидерофилин 332
Электронный парамагнитный резо-
нанс 451 и сл., 670
Энантиомеры 63. См. также Изоме-
ры оптические
Эндонуклеазы 633
Энергия стабилизации кристалличе-
ским полем 49, 50, 53, 157, 158, 175,
176, 185
Энниатин 248, 250, 253 и сл., 260
В 253, 264
Энниатины 253 и сл.
Энтатное состояние 447
Энтеробактин 207, 209, 210, 211, 212,
214, 218, 219, 222 , 223, 224, 225
Энтерохелин 223
Этилендиамин, комплексы 102, 103,
108 и сл., 111
Этилендиаминтетрауксусная кислота
104, 345, 388, 391, 460, 462, 473, 476,
478, 481, 483, 487, 488, 491, 493,
541, 555, 578, 635
Этиленфосфат, гидролиз 653
Этоксзоламид 593, 595, 596
Эффекты
вицинальный 70, 74—79
конфигурационный 70—74
конформационный 70
«креатина» 675, 676
макроцикличеекий 113—115
хелатный 153
Ядерная магнитная релаксация ядер
лигандов, парамагнитные эффекты
453—457, 671 и сл.
Я MP-изучение биологических систем
455 и сл.
явление усиления 455—456
Янтарная кислота, комплексы 109,
110, 111
3*
СОДЕРЖАНИЕ
Предисловие редакторов перевода ....
Предисловие редактора американского издания
Введение
Список литературы
By-
ЧАСТЬ I. КООРДИНАЦИОННАЯ ХИМИЯ
Глава 1. Структура и стереохимия координационных соединений. Д. А
кингем (перевод Н. К. Давиденко)
1. Введение
2. Координационное число и стереохимия
2.1. Координационное число 2
2.2. Координационное число 3
2.3. Координационное число 4
2.3.1. Тетраэдр
2.3.2. Плоский квадрат .
2.4. Координационное число 5
2.5. Координационное число 6
2.6. Координационное число 7
2.7. Координационное число 8
2.8. Координационное число 9
2.9. Координационные числа больше 9
3. Координационные числа и стереохимия комплексов обычных
переходных элементов
3.1. Титан .
3.2. Ванадий .
3.3. Хром . .
3.4. Марганец
3.5. Железо
3.6. Кобальт
3.7. Никель
3.8. Медь . .
3.9. Цинк . .
3.10. Молибден и вольфрам
Содержание
701
4. Факторы, влияющие на координационное число и стереохимию 45
4.1. Эффекты ионов металлов 45
4.1.1. Ионы щелочных и щелочноземельных металлов 45
4.1.2. Ионы переходных металлов 49
4.2. Свойства лиганда 54
4.2.1. Донорные атомы 54
4.2.2. Размер лиганда
4.2.3. Стереохимия лиганда 57
4.2.4. Хелатные кольца 60
5. Стереоизомерия 62
5.1. Конфигурационные изомеры 63
5.1.1. Диастереомеры 63
5.1.2. Оптические изомеры 70
5.2. Конформационная изомерия 79
5.2.1. Общие положения 79
5.2.2. Конформационная изомерия в хелатах .... 80
Список литературы 86
Глава 2. Устойчивость координационных соединений. Р. Дж. Ангеличи (пе-
ревод Н. К. Давиденко) 89
1. Введение 89
2. Факторы, влияющие на устойчивость комплексов ионов ме-
таллов 93
2.1. Природа иона металла 93
2.1.1. Заряд и размер иона металла 93
2.1.2. Жесткая и мягкая природа ионов металлов и до-
норных атомов лигандов 96
2.1.3. Последовательность Ирвинга — Уильямса устойчи-
востей комплексов ионов металлов первого переход-
ного ряда 100
2.2. Природа лиганда 104
2.2.1. Основность лиганда 104
2.2.2. Хелатный эффект 108
2.2.3. Макроциклический эффект 113
2.2.4. Смешанные (или тройные) комплексы . . . . 115
2.2.5. Оптически активные лиганды и стереоселективность 119
3. Некоторые биохимические лиганды 121
3.1. Аминокислоты 121
3.2. Пептиды 125
3.3. Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты 126
3.4. Порфирины 128
Список литературы 129
Глава 3. Электронное строение комплексов железа. Г. Б. Грей, Г. Дж. Uly-
гар (перевод Н. К. Давиденко) 133
1. Введение 133
2. Теория поля лигандов для октаэдрических комплексов . . 133
702
Содержание
2.1. Комплексы Fe
2
+
2.2. Комплексы Fe
3
+
3. Спектры переноса заряда
4. Димерные комплексы Fe
3
+
4.1. Оксомостиковые димеры
4.2. Дигидроксомостиковые димеры
5. Электронное строение модельных хелатов железа и родствен-
ных соединений, представляющих биологический интерес .
5.1. Димеры железопорфирина
6.2. Гидрокоиды железо(111)|гемопротеииов
5.3. Гемэритрин и проблема связывания кислорода
Список литературы
ЧАСТЬ II. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ИОНОВ МЕТАЛЛОВ
С АМИНОКИСЛОТАМИ И ПЕПТИДАМИ И РОДСТВЕННЫМИ
ИМ ПРИРОДНЫМИ ХЕЛАТИРУЮЩИМИ АГЕНТАМИ И БЕЛКАМИ
Глава 4. Комплексы металлов с аминокислотами и пептидами. Ганс К. Фри-
ман (перевод В. А. Бидзиля) U
1. Функциональные группы аминокислот и пептидов как металл-
связывающие центры К
1.1. Концевые аминогруппы IE
1.2. Концевые и находящиеся в боковых цепях карбоксиль-
ные группы IE
1.3. Пептидные группы 1£
1.4. Атомы кислорода пептидных групп 16
1.5. Пептидные атомы азота 1£
1.6. Имидазольные атомы азота 1/
1.6.1. Взаимодействия металл—имидазол без образования
хелатов 17
1.6.2. Хелатообразование с гистидином U
1.7. Гидроксильные атомы кислорода боковых цепей ... I^
1.8. Сульфгидрильные атомы серы U
1.9. Тиоэфирные атомы серы 19
1.10. Мостиковые (дисульфидные) атомы серы .... IJ
2. Ценность информации, получаемой при исследовании «мо-
дельных соединений»
Список литературы 2С
Глава 5. Транспорт соединений железа микробами (сидерохромы). Дж.
Б. Нейлендс (перевод В. А. Бидзиля) 2(
1. Общий обзор 2С
1.1. Введение 2С
1.2. Терминология 2С
1.3. Классификация 2С
1.4. Биосинтез 2С
1.5. Биологическое действие 21