Эйхгорн Г. (ред.) Неорганическая биохимия. Том 1
Подождите немного. Документ загружается.
Киназы
683
3.8. Фосфофруктокиназа
Фосфофруктокиназа занимает ключевое место в гликолитиче-
ско-м цикле и участвует во многих контрольных механизмах.
Большинство работ было направлено на выяснение именно этой
роли фермента, например на изучение его аллостерических
свойств [96]. Последнее не относится к теме данной главы.
3.9. Нуклеозиддифосфаткиназа
Этот фермент катализирует фосфорилирование нуклеозидди-
фосфатов нуклеозидтрифосфатами. Он проявляет относительно
широкую специфичность к субстратам обоих классов. Кинетиче-
ские исследования свидетельствуют о том, что реакция протекает
по механизму типа «пинг-понг» [97]. Первый продукт отделяется
от фермента еще до присоединения второго субстрата, т. е. про-
текают реакции
АТФ + E
-<—>-
АДФ + P-E
P-E + ИДФ <—>- E + ИТФ
АТФ + ИДФ 7—± АДФ + ИТФ
Доказательства такого необычного для киназ протекания реак-
ции (аналогичной фосфоглюкомутазному процессу [97]) первыми
получили Гарсис и Клеланд [18], которые обнаружили образова-
ние
32
Р-меченого фермента после инкубации с АТФ, меченным в
у-положении. При щелочном гидролизе из такого препарата фер-
мента удалось выделить 4 экв фосфорилированного гисти-
дина [19].
4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Во введении основное внимание было уделено свойствам» об-
щим для всех киназных реакций. По этим данным можно
было бы заключить, что ,все эти ферменты функционируют при-
мерно одинаково [6, 11]. Однако даже на примерах немногих
более подробно изученных ферментов мы убедились в существо-
вании значительных различий— неодинаковые способы связыва-
ния ферментами ионов двухвалентных металлов, необходимость
присутствия в отдельных случаях одновалентных катионоё, раз-
личные способы переноса фосфорильной группы (как это пока-
зано на примере нуклсозиддифосфаткиназы), неодинаковые ки-
нетические механизмы.
Для большинства ферментов пока еще остается невыясненной
роль ионов двухвалентных металлов. В этом отношении наиболее
44
'<684
Глава
17
ясная картина вырисовывается для пируваткиназы, для которой
получены надежные экспериментальные доказательства образо-
вания комплекса с металлом в качестве мостика между фермен-
том и переносимой фосфорильной группой. Трудно оценить воз-
можное значение других свойств ионов металлов в тех или иных
киназных реакциях [98], например их электрофильности или
влияния нейтрализации заряда и приведения молекулы нуклео-
тида в специальную конфигурацию на образование металл-нук-
леотидного комплекса. Конечно, и без ферментов ионы металлов
увеличивают скорость гидролиза АТФ [99], хотя этот эффект
намного меньше того, что наблюдается в присутствии фермента,
а его значение для киназ точно не известно. Во многих случаях
комплексы металлов с нуклеотидами связываются с ферментами
прочнее, чем свободные нуклеотиды, — но и этот эффект незна-
чителен [35, 38]. Можно упомянуть и вторичный «мостиковый»
эффект ионов металла: в обратной киназной реакции при пере-
ходе от а- и р-фосфатов АДФ к р- и у-фосфатам АТФ ион ме-
талла может образовывать промежуточное соединение между
АДФ и переносимой фосфорильной группой, даже не входя в
контакт с поверхностью фермента.
Работа с киназами продолжается во многих лабораториях.
Делаются попытки приготовления кристаллических препаратов,
удобных для рентгеноструктурного анализа. Конечно, эти иссле-
дования важны для понимания механизма реакций, катализируе-
мых ферментами этой группы. Однако наибольший вклад в ре-
шение этой проблемы внесли (и, по-видимому, еще внесут) раз,-
личные методы магнитного резонанса.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Nordlie R., Lardy Н. Л., in «The Enzymes», Vol. 6, Acadcmie Press, New York,
1962, p. 1.
2. Boyer P. D., Lardy H. A, Myrback K. (eds.), The Enzymes, Vol. 6, Academic
Press, New York, 1962.
3. Номенклатура ферментов, ВИНИТИ, M, 1966.
4. Cohn M., Biochemistry, 1963, 623.
5. Mildvan A. S., Cohn M., Adv. Enzymol., 33, 1 (1970).
6. Cleland W. W., A. Rev. Biochem., 36, 77 (1967).
7. O'Sullivan W. J., Cohn M., J. Biol. Chem., 241, 3116 (1966).
8. James E., Morrison J. F., J. Biol. Chem., 241, 4758 (1966).
9. Plowman K. M., Krall A. R., Biochemistry, 4, 2809 (1965).
10. Chang H. C., Lane M. D., J. Biol. Chem., 241, 2413 (1960).
11. Crane R. K., in M. Florkin, E. H. Stotz (eds.), Comprehensive Biochemistry,
Vol. 15, Elsevier, Amsterdam, 1964, p. 200.
12. Mahler H. R.. Cordes E. H., Biological Chemistry, Harper and Row, New York,
1966, pp. 411, 422; Atkinson M. R., Morton R. K, in M. Florkin, H. S. Mason
(eds.), Comparative Biochemistry, Vol. 2, Academic Press, New York, 1960,
Ch. 1.
13 Cohn M., J. Cell. Сотр. Physiol., Suppl. 1, 54, 17 (1959).
Киназы
685-
14. Cohn M., Biochim. Biophys. Acta, 20, 92 (1956).
15. Harrison W. H., Boyer P. D., Falcone A. B., J. Biol. Chem., 215, 303 (1955).
16. Mildvan A. S., in «The Enzymes», 3rd edn., Academic Press, New York, Vol. II,
1970, p. 445.
17. Kennard 0., Isaacs N. W., Coppola J. C., Kirby A. I. et al., Nature, 225, 333
(1970).
18. Garces E., Cleland W. W., Biochemistry, 8, 633 (1969).
19. Edlund B., Rask L., Olsson P., Walinder 0., Zetterquist 0., Engstrom L., Eur.
J. Biochem., 9, 451 (1969).
20. Phillips R., Eisenberg P., George P., Rutman R. J., J. Biol. Chem., 240, 4393
(1965).
21. Walaas E., Acta Chem. Scand., 12, 528 (1958); 11, 1082 (1957).
22. O'Sullivan W. 1., Perrin D. D., Biochemistry, 3, 18 (1964).
23. Phillips R. C., George P., Rutman R. J., Biochemistry, 2, 501 (1963).
24. Sillen L. G., Martell A. E., Stability Constants, Special Publication No. 17,
The Chemical Society, London, 1964.
25. Phillips R. C., Chem. Rev., 66, 501 (1966).
26. Melchior N. C., Melchior J. B., J. Biol. Chem., 231, 609 (1958).
27. Bock R. M., in P. D. Boyer, H. Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzymes, Vol. 2,
Academic Press, New York, 1960, p. 3.
28. Perrin D. D., Sharma V. S., Biochim. Biophys. Acta, 127, 35 (1966).
29. Phillips R. C., George P., Rutman R. L, J. Am. Chem. Soc., 88, 2631 (1966);
J. Biol. Chem., 244, 3330 (1969).
30. Taqui Khan M. M., Martell A. E., J. Am. Chem. Soc., 88, 668 (1966).
31. O'Sullivan W. 1., in R. M. C. Dawson, D. C. Elliott, W. H. Elliot, К. M. Jones
(eds.), Data for Biochemical Research, Oxford University Press, London, 1969,
p. 423.
32. IIammes G. G., Levison S. A., Biochemistry, 3, 1504 (1964).
33. Diebler H., Eigen M., Hammes G. G., Z. Naturforsch., 156, 554 (1960).
34. Cohn M., Leigh I. S., Jr., Nature, 193, 1037 (1962).
35. O'Sullivan W. I., Cohn M., J. Biol. Chem., 241, 3104 (1966).
36. O'Sullivan W. J., Noda L., J. Biol. Chem., 243, 1424 (1968).
37. Mildvan A. S., unpublished observations.
38. Morrison J. F., O'Sullivan W. J., Biochem. J., 97, 37 (1965).
39. Koshland D. E., Jr., Neet K. E., A. Rev. Biochem., 37, 359 (1968).
40. Ennor A. H., Rosenberg H., Biochem. J., 57, 203 (1954).
41. Kuby S. A., Noda L., Lardy H., J. Biol. Chem., 210, 65 (1954).
42. Noda L., Nihei T., Morales M. F., J. Biol. Chem., 235, 2830 (1960).
43. Nihei T., Noda L., Morales M., J. Biol. Chem., 236, 3203 (1961).
44. Morrison J. F., O'Sullivan W. J., Ogston A. G., Biochim. Biophys. Acta, 52, 82
(1961).
45. Kuby S. A., Mahowald T. A., Noltmann E. A., Biochemistry, 1, 748 (1962).
46. Morrison J. F., James E., Biochem. J., 97, 37 (1965).
47. Morrison J. F., Uhr M. L., Biochim. Biophys. Acta, 122, 57 (1966).
48. Hughes T. R., Klotz I. M., in D. Qlick (ed.), Methods of Biochemical Analy-
sis, Vol. 3, Interscience, New York, 1956, p. 265; Hayes J. E., Velick S. F.,
J. Biol. Chem., 207, 225 (1954); Schachman H. K. Biochemistry, 2, 887 (1963).
49. Mildvan A. S., Leigh R. A., Biochim. Biophys. Acta, 89, 393 (1964).
50. O'Sullivan W. J., Diefenbach H., Cohn M., Biochemistry, 5, 2666 (1966).
51. Jacobs G., Cunningham L. W., Biochemistry, 7, 143 (1968); Lui N. S., Cun-
ningham L., Biochemistry, 5, 144 (1966).
52. Suelter C. H., Singleton R., Kayne F. J., Arrington S., Glass J., Mildvan A. S.,
Biochemistry, 5, 131 (1966); Suelter C. H., Biochemistry, 6, 418 (1967);
Kayne F. I., Suelter C. H., Biochemistry, 7, 1678 (1968).
53. Beinert H., Palmer G., Adv. Enzymol., 27, 105 (1965).
54. Ehrenberg A., Malmstrom B. G., Vanngard T., Magnetic Rcsonance in Biolo-
gical Systems, Pergamon Press, New York, 1967.
'<686
Глава
17
55. Malkin R., Malnistrom В. G., in G. Eichhorn (ed.), Inorganic Biochemistry,
Elsevier, Amsterdam, 1970.
56. Cohn M., TownsendJ., Nature, 173, 1090 (1954).
57. Mildvan A. 5., Cohn M., J. Biol. Chem., 240, 238 (1965).
58. Taylor J. 5., Leigh J. S., Jr., Colin M., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 64, 219
(1969).
59. Bradbury E. M., Crane-Robinson C., Nature, 220, 1079 (1968); McDonald C. C.,
Phillips W. D., in S. N. Timashcff, Q. Fasinon (eds.), Biological Macromole-
cules, Vol. Ill, Marcel Dekker, New York, 1970.
60. Roberts G. С. K-, Dennis E. A., Meadows D. H., Cohen J., Jardetzky 0., Proc.
Natn. Acad. Sci. U. S., 62, 1151 (1969).
61. Reed G., Cohn M., O'Sullivan W. /., J. Biol. Chem., 245, 6547 (1970).
62. O'Sullivan W. J., Cohn M., J. Biol. Chem., 243, 2737 (1968).
63. Hamilton C. L., McConnell H. M., in A. Rich, N. Davidson (eds.), Structural
Chemistry and Molecular Biology, W. H. Freeman and Co., San Francisco,
1968, p. 115.
64. ITetrter H., Biochemistry, 8, 526 (1969): Mildvan A. 5., Weiner H., Biochc-
mictry, 8, 552 (1969); Mildvan A. S., Weiner H., J. Biol. Chem., 244, 2465
(1969).
65. Kuby S. A., Noda L., Lardy H. A., J. Biol. Chem., 209, 191 (1954).
66. Yue R. H., Palmieri R. H., Olson 0. E.. Kuby S. A., Biochemistry, 6, 3204
(1967).
67. O'Sullivan W. J., Int. J. Protein Res., 3, 131 (1971).
68. Thomson A. R., Eveleigh J. W., Miles B. /., Nature, 202, 267 (1964).
69. Mahowald T. A., Biochemistry, 4. 732 (1965); Mahowald T. A.. Agodoa L.,
Biochem. Biophys. Res. Commun., 37, 576 (1969).
70. Leigh J., Cohn M., unpublished results, cited in Cohn M., Q. Rev. Biophys.,
3, 61 (1970).
71. Hammes G. G., Hurst J. K, Biochemistry, 8, 1083 (1969).
72. Uhr M. L., Marcus F., Morrison J. F., J. Biol. Chem., 241, 5428 (1966).
73. O'Sullivan W. J., Virden R., Blethen 5., Eur. J. Biochem., 8, 562 (1968); O'Sul-
livan W. J., Smith E., Marsden K-, Proc. Aust. Biochem. Soc., 1970.
74. Gaffney T. J., O'Sullivan W. J., Biochem. J., 90, 177 (1964).
75. Kassab R., Pradel L. A., der Terrossian E., Thoai N. V., Biochim. Biophys. Acta,
132, 347 (1967).
76. Boyer P. D., in ref. [2], p. 95.
77. Mildvati A. 5., Cohn M., unpublished results.
78. Cottam G. L., Hollenberg P. F., Coon M. J., J. Biol. Chem., 244. 1481 (1969).
79. Melchior J. B., Biochemsitry, 4, 1518 (1965); Reynard A. M., Haas L. F.,
Jacobsen D. O., Boyer P. D., J. Biol. Chcm., 236, 2277 (1961).
80. Mildvan A. S., Hutisley J. S., Suelter C. H., submitted for publication.
81. Mildvan A. 5, Leigh J. 5., Cohn M., Biochemistry, 6, 1805 (1967).
82. Perloff A., Abstr. Am. Cryst. Ass., 1970, 74.
83. Mildvan A. S., Cohn M., J. Biol. Chem., 241, 1178 (1966).
84. Reuben J., Cohn M., J. Biol. Chem., 245, 6539 (1970).
85. Kayne F. /., Reuben /., J. Am. Chem. Soc., 92, 220 (1970).
86. Noda L., J. Biol. Chem., 232, 551 (1957); p. 139 in ref. [2].
87. Cohn M., unpublished experiments.
88. Kress L. F., Noda L.. J. Biol. Chem., 242, 558 (1967).
89. Kress L. F., Bono V. H., Noda L., J. Biol. Chem., 241, 2293 (1968).
90. Crane R. K., in ref. [2], p. 47.
91. Noat G., Ricard J., Borel M., Got C., Eur. J. Biochem., 5, 55 (1968).
92. Fromm H., Eur. J. Biochem., 7, 385 (1959).
93. Noat G., Ricard J., Borel M., Got C., Eur. J. Biochem., 11, 106 (1969).
94. Kosow D. P., Rose 1. A., J. Biol. Chem., 245, 198 (1970).
95. Malmstrdm B. G., Larsson-Raznikiewicz M., ref. [2], p. 85; Larsson-Razni-
kiewicz M., Biochim. Bophys. Acta, 85, 60 (1964).
Киназы 687-
96. Lindell Т. ]., Stellwagen E., J. Biol. Chem., 243, 907 (1968).
97. Ray W. J., Roscetli G. A., J. Biol. Chem., 239, 1228 (1964).
98. Serutton M. C., in G. Eichhorn (ed.), Inorganic Biochemistry, Elsevier, Amster-
dam, 1970.
99. Tetas M., Lowenstein J. M., Biochemistry, 2, 350 (1963).
100. Miller R. S., Mildvan A. S., Chang H.-C., Easterday R. L., Maruyatna H., La-
ne M. D., J. Biol. Chem., 243, 6030 (1968).
101. O'Sullivan W. J., Ph. D. Thesis, Australian National University, 1963.
ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ
Аденилатдезаминаза 494
Аденилаткииаза 445, 662, 666, 669,
672, 679—681
Аденозиндифосфат (АДФ) 127, 445,
492
,
656, 662,663, 664,665,666 и сл.,
668, 673, 674, 675, 676, 677, 678,
679, 680, 681, 682 , 683
Аденозинмонофосфат, комплексы 127
Адемозинтрифосфат (АТФ)
гидролиз 270, 625, 627, 646 и сл.,
650, 683
комплексы 126, 127, 445, 492,
493, 627, 661, 662 , 663, 664 , 665,
666, 667, 668, 676, 677, 678, 679,
680, 681, 682, 683
в креативкиназной реакции 672,
673
Аквокомплексы 90
Аконитаза 485 и сл.
Актиионин 241
Актины 249—253, 260, 269
Аламетицин 259, 269
Алании, комплексы 151, 158, 188
Алкосольдегидрогеназа 457, 458, 459,
460 и сл., 462
Альбомицин 213, 216, 218, 220, 228,
230
5
1
'228
5
2
228
в 228
Альбумин сывороточный бычий 127
комплекс с медью 292—294
реакция с ионами цинка 280—282
Альдолазы 481—484
Амилазы 488
Аминоацетил-тРНК-синтетазы 491
Аминокислоты
в качестве лигандов 113,
121
—
125, 151 и сл.
связывание металлом 152 и сл.
центры связывания металлов
154 и сл.
Аммонийлиазы 487—488
Антам
анид
258 и сл.
Апокарбоангидраза 577 и сл., 580,
581. 586
Апокарбоксипептидаза А 524, 525 и
сл., 543
Апотраноферрин 355
Апофермент, получение 457
Апоферритин 303, 304—305, 319
биосинтез 322
дисперсия оптического вращения
320
четвертичная структура 305 и сл.
Апоцерулоплазмин
363 ,
368 и сл., 374
Аргиназа 445, 489
Аргинин 433
Аргининкиназа 445, 672, 676 и сл.
Ароматические системы, реакция с
ионами металлов 439
Асиалоцерулоплазмин 371, 372, 373
Асимметрии 240
Аспергилловая кислота 209, 239
АТФ-аза 251
3
Н-Ацетазоламид 593, 595
связывание с карбоангндразой
586, 594, 595
N-Ацетиллизин 433
Ацетил-КоА-синтетаза 449, 489—490
Ацетилфосфат, гидролиз 625, 626, 646
Ацетоксимеркурсульфаниламид, комп-
лекс с карбоангидразой 607, 609,
610
Аэробактин 208, 218, 233
Белки, комплексы с металлами 152—
162, 274—298
методы исследования 275—276
рН и друше факторы, влияющие
на сродство иона металла к
лиганду 276—279
число связывающих центров, ме-
тоды определения 275 и сл.
Предметный указатель
689
Белки, переносящие кислород см.
Гемоглобин, Гамэригрин и Гемо-
цианин
Бензоилформилдекарбокеилаза 475
Биотип, комплексы 492
Биотинзависимые ферменты 465—471
Биотинкарбоксилазы 465 и сл., 492
и сл.
Биурет, комплексы с металлами 151
и сл., 163—165, 197
Боварицин 253
Бора эффект 380
Вазопрсссин, комплекс с медью 285
Ь-Валин-М-моноацетатмедь(Н) 120,
124
Валиномицин 247, 248, 250, 254—256,
260, 261, 264, 269
комплекс с калием 255 и сл.
Ванадий
,в гидролизе фосфатов 647
координационные числа и сте-
реохимия комплексов 35 и сл.
Васки комплекс 401
Внедрения реакции посредством ко-
ординации 437
Вольфрам, координационные числа
и стереохимия комплексов 44 и сл.
Галлий, комплексы
с микобактином 236
с трансферрином 343, 351
Гексозофосфатизомеразы 478
Геисокиназа 662, 672, 681 и сл.
Г ем 100
Гемин 143
Гемоглобин 300, 378, 379, 380
Гемопексин 383
Гемосидерины 300, 325
Гемоцианины 149, 377, 378, 404—418
,каталазная активность 414
круговой дихроизм 409
молекулярная масса 416 и сл.
распространение в животном
мире 404 и сл.
связывание кислорода 409, 410
и сл.
— лигандов, иных, чем кислород
412 и сл.
спектры поглощения 408—410
старение и регенерация 413
центры связывания меди 416 и
сл.
четвертичная структура 406 и сл.
Гемсинтетаза 494
Гемэритрин 145—149, 377—402
активный центр, свойства 384—
395
строение 395 и сл.
взаимопревращение химических
форм 379
координация железа 382 и сл.
магнитная восприимчивость 387
и сл.
Мессбауэра спектры 390—394
модельные соединения 385 и сл.
окисление и реакции с малыми
молекулами 380 и сл.
первичная структура 382
равновесие взаимодействия с
кислородом 379 и сл.
распространение и выделение
378—379
связывание молекулярного кис-
лорода 145—149
спектры поглощения 146, 387
— — и круговой дихроизм 387
строение и функции 400—402
ЭПР 395
Ген операторный 206
Ген-ре,прессор 206
Гидролиазы (дегидратазы) 484—487
Гистамин, комплекс с медью (II) 187
Гнети дин, комплексы с металлами
120, 122, 123, 124, 158, 177 и сл.,
183—184, 191, 197, 515, 516, 610
Гистидиндезаминаза 487
Гликоген, фосфоролиз 628
Глицеральдегид-З-фосфатдегидроге-
н аз а 458
Глицерофосфаты, гидролиз 625
Глицилглицилглицилглицин, комплек-
сы с металлами 160, 161, 163, 164,
165, 166, 175, 197, 286
Глицилглицин 125, 152, 165
комплексы с металлами 155, 169,
170, 176, 177, 178
Глицилтирозин, комплекс с карбо-
ксипептндазой А 518—522
Глицин 102, 103, 122, 124, 152
комплексы с металлами 155, 156,
157, 159, 165, 166, 178, 190, 191,
434 и сл.
Глутаматдегидро'геназа 458, 463
Глутамлновая кислота, комплексы с
металлами 122, 123, 160
Глутаминсинтетаза 449, 493
Глюкозо-б-фосфатдегидрогеназа 458
Глкжозофосфаты 634
Гом оизоцитр
атдегидрогена
з а
463
Грамицидин 248, 256, 260
Грамицвдины 256
690
Предметный указатель 690
Призеин 218, 228
Гризорскоим 262, 264
Даномицин 239
Дегидрогеназы 458
активация ионами металлов 465
каталитическая роль металла
460—463
Дезоксигемэритрин
мессбауэровские спектры 390,
391, 392
структура 400
ЭПР 395
Деэоксирибонуклеиновая кислота,
взаимодействие с ионами метал-
лов 128
Дезоксиродоторуловая кислота 231
Дейтеропорфирип IX, диметиловый
эфир, комплексы 129, 143
Декарбоксилазы 466, 475
окислительные 463—465
Деферрисидерохромы 208, 209, 215,
216
Деферриферриоксамип В 221
Деферриферрихромы 215, 218
Деферришизокинин 208
Деферроферровордин 242
Д-ианмицин 247, 261, 264, 271
Диастереомеры 63—70
Дибензо-18-карона-6, комплексы с
металлами 255, 257, 258, 264
Дигидроксомостиковые димеры 142
и сл.
Диглицилглицин, комплекс с медью
167—169
Димерумовая кислота 232, 233
Р.Р-Диметилмалатдегидрогеназа 463
Дивакцин 249, 252
Диокоибеязоилглиции сл/. Итоевая
кислота
6-1Ч-Ди-(2,3-диоксибензоил)-L-лизин
225
2,3-Диокои-Г\[-бензоил-1.-серин 224,
225 и сл.
2,3-Диоксибензойная кислота 213,
220, 222, 226
Донорные атомы 18, 98
классификация 54 и сл.
Енолаза 484—485, 672
Железо
в аконитазе 485, 486
внедрение в гем 494
в гамэритрине 378
гидрат оксида 312, 316
в гидролизе фосфатов 647
депо 300
:в карбоксипептидазе А 508
комплекс с альдолазой 481, 482
— с аминокислотами 122, 123
— с аэробактином 233
— гидроксаматные 207, 212, 222,
226—239
— IC микобактинOiM 234, 235, 236
— с пвримином 241, 242
— с порфирино'выми
д.и
мерами
143
— с родоторулатом 230, 231
— фенолятные 207, 212, 222,
223—226
— с фосфатазой 63-1
— с цистеином 190, 191
— с энтеробактином 223, 224
комплексы биядерные 140—143,
385—386, 396
— Fe(II) 134—136
— Fe(III) 136—139
— электронное строение 133, 135
координационные числа 39
координация в гемэритрине 382
и сл.
связывание с трансферрином 338,
346
стереохимия 38 и сл.
транспорт трансферрином 354 и
сл.
транспортные соединения 205,
206
удаление патологическое 221
в ферритине 300, 302, 318 и сл.
в цитратгидролазе и тартратгид-
ролазе 486
Железо (III) гемоглобин 144, 145
Железо (ILI) гемопротеины, гндрокси-
ды 144 и сл.
Железо(III)порфирины 144 и сл.
Железо(Ш)родоторулат 230, 231
Железо(Ш)энтеробактин 223, 224
Железоевязывающие белки 331. См.
также Транеферрины
Железосарусодаржащие белки 100
Изомеразы 476—478
Изомерия
геометрическая 63—68
конфигурационная 62, 63—79
конфо-рмационная 62, 79—86
лигандов 68, 69
оптическая 20 и сл.
связей 68
Предметный указатель
691
Изомеры
конфигурационные 62
конформационные 62, 79—86
лигандов 68, 69
оптические 70—79
связей 68
структурные 68—70
транс 63, 64
цис 63, 64
Изопентенилпирофосфатизом е р а з а
478
Р-Изопропнлмалатдегидрогеназа 463
Изоцитратдепидрогеназа 463, 464
Изоцитратлиаза 483
Имидазол
комплексы с металлами 178, 180,
197, 278, 280, 281, 283 и сл.,
289, 290, 291
связывание в трансферрине 350
Индии, комплекс с трансферрином
343
Инсулин, реакция с цинком 282—285
Иодацетат, реакция с карбоангидра-
зой 589, 590
Ионофоры
как антибиотики 269
динамика образования комплек-
сов 265—268
нейтральные 249—262
карбоксилатные 262—265
катализ транспортных равнове-
сий 266—268
катионная активность 259—262
применение 269—270
Ирвинга — Уильямса последователь-
ность 100, 101, 102, 103, 117, 125,
127, 129, 544
Иридиндифосфатглюкоза 630
Иридий, комплексы 438
Итоевая кислота 172, 211, 212, 213,
215, 219, 226
Кадмий, комплексы
с биуретом 164
с карбоангидразой 577, 579, 580,
587, 606
с карбокоипептидазой А 524, 543
с трансферрином 343
с фосфоглюкомутазой 480
со щелочной фосфатазой 457,
637, 656
Калий
комплексы с валиномицином 255
и сл.
— монамицинами 260
— с нонактином 251, 252
транспорт 247
Кальций
и аденилаткиназа 680
в аминоацил-тРНК-синтетазах 491
в амилазах 488
влияние на глутаматдегидроге-
назу 463
— на окисление гемоцианина 411
в гидролиазах 488
в глутаматсинтетазе 493
:в киназах 661, 668
комплексы с АДФ 674
— АТФ 665
— с глицнлглицилглицнном 161,
163
в креатинкиназе 673
Карбоангидразы 446, 447, 457,
561
—
618
аминокислотный состав 565—567
апофермент 577
взаимодействие с сульфамидами
586
содержащими хромофоры
597—600
видовые варианты 562—565
гидратация — дегидратация CO
2
561, 562
кинетика 613
кислотно-основные свойства 571
и сл.
комплексы с кобальтом 577, 579,
580, 581, 582, 583, 585, 587, 589
— с медью 577, 579, 580, 582,
583, 587
— с металлами, устойчивость
580 и сл.
— с никелем 577, 579, 580, 582,
583, 587
— спектры поглощения и опти-
ческая активность 581—586
— с сульфамидами 593—600
магнитная восприимчивость 606
,методы получения 562
механизм действия 611—618
оптические свойства 574—577
последовательность аминокислот
569—571, 573
растений 567—569
реакция с циан- и сульфид-иона-
ми 591, 592
рентгеноструктурный анализ
606—611
связывание ингибиторов 586—593
со спиновыми метками 603—606
спектры поглощения 564, 572,
581—584
— кругового дихроизма 584—
586, 596
692
Предметный указатель 692
удаление цинка 577
устойчивость 578, 580
ферментативная активность 578—
581
физико-химические свойства 564,
567
флуоресценция 599 и сл.
фосфоресценция 600
цинк ъ 577
— места связывания 610
ЭПР-опектр 604 и сл.
ЯМP-спектр 601—603
Карбоксилазы 465 и сл.
Карбокоикиназа 472
Карбоксипептидаза А 446, 457, 504—
556
активность как функция рН 535
и сл.
активный центр 514—518
— — роль различных остатков
537—542
аминокислотная последователь-
ность 505, 508, 509, 552, 553
взаимодействие фермент—суб-
страт 523
вторичная структура 511 и сл.
выделение 504, 507
гидролиз 506 и с л.
— пептидов, механизм 545—551
кинетика катализируемых реак-
ций 526—533
кии
етико - стр уктур
н
ы е
корреля-
ции 533—537
комплекс с глицилтирозином
518—522
комплексы, с ингибиторами 523
и сл.
— моделирование 522 и сл.
механизм действия 545—551
присоединение субстратов и ин-
гибитор ов
533—535
специфичность 506, 548 и сл.
стереоизображение 510
!структура 508—516
углы между связями цинк —
ли-
ганд 517
устойчивость 507 и сл.
формы 506
функция металла 542—545
центры связывания цинка 200
Карбоксипептидаза В 551—553
Карбоксипептидаза С 554
Карнозин, комплекс с медью 178, 188
Катоптрометры 63. См. также
Энантиомеры
Кетоки слоты
биотинзависияое декарбоксили-
рование 466, 467—471
тр а
н
акар
бок
оилиров а
ни е
а цил-
коферментом 466, 467—471
Киназы 629, 633, 634, 661—684
активация ионами металлов 465
кинетика 666—669
классификация 670, 672
природа реакций 663
равновесие металл —субстрат
663—655
ЭПР 670
ЯМР 671 и сл.
Кислоты
жесткие 54, 95
мягкие 54, 55
Кобальт
и аденилаткиназа 680
в алкогольдегидрогагазе 459
в карбоксипептидазе А 507, 509
.в киназе 661
комплексы, гидролиз триметил-
фосфата 654, 655
— с гистидино'м 120, 158, 181—
184
— имидазолом 180
— с карбоангидразой 577, 579,
580, 581, 582, 583, 587, 589, 601,
605, 606
— с карбокоипептидазой А 509,
543
— с лейцинаминопептидазой 555
— с пептидами 167—174, 176,
177
— с пируваткиназой 447
— с трансферрином 338, 343
— с фосфатазой 638, 6.39
— со щелочной фосфатазой 637,
641, 642, 656
координационные числа и сте-
реохимия комплексов 39—40
в креатинкиназе 673
накопление сидерохромов 217
Колицин В 225
Комплексы с металлами
вы
соко спиновые 134
квадратно-плоскостные 72
конфигурации 18
моетиковые, с металлом в каче-
стве мостика 445—448, 463,
483, 484, 486, 487, 670, 672
— с ферментом в качестве мо-
стика 448 и сл., 452, 670, 672
низкоопиновые 134
октаэдричеокие 30, 70, 72
смешанные (тройные) 115—118,
644
стереоизомерия 62—86