Эйхгорн Г. (ред.) Неорганическая биохимия. Том 1

Подождите немного. Документ загружается.

Устойчивость координационных соединений

123

:шом (содержащих протонированную гуанидиновую группу), по-

вдимому, связаны с низкой основностью группы —NH

в этих

минокислотах.

Следует заметить, что метионин может координироваться к

ягким ионам металлов, например Pd(II) и Hg(II), через атом

jpbi. Перрин [92, 93] коррелировал константы устойчивости

эмплексов Fe

+ и Fe

+ с аминокислотами (приведенные в

абл. 2.12) с величинами рK

их групп —NH

(разд. 2.2.1). Эти

анные подчиняются уравнению (6) при а = 0,4 для Fe

+ и а= 1,8

ля Fe

+. Это большое различие в наклоне а указывает, что ве-

ичины Ig К комплексов Fe

+ являются значительно более чувст-

ительной функцией рК

, чем величины Ig К комплексов Fe

+. На

снове отклонения зависимости Ig К— рДа от линейной Перрин

редположил, что двухзарядный анион аспарагиновой кислоты в

го комплексах с Fe

+ и Fe

+ проявляет существенную тридентат-

ость. Из данных табл. 2.12, по-видимому, следует, что это отно-

ится также к комплексам с Zn

+. Другие данные [94, 95] ука-

ывают, что аспарагиновая кислота ведет себя как тридентатный

иганд по отношению к Cu

+ и Ni

+; рентгеноструктурные иссле-

ования [96] комплексов аспарагиновой кислоты с Со

+, Ni

+ и

'.п

ясно указывают, что в твердом состоянии она присоединена

ак тридентатный лиганд. Рентгеноструктурные исследования

96] показали также, что в противоположность этому глутамино-

ая кислота координируется через одну группу —NH

и через

дну —COi-группу к одному иону металла, в то время как дру-

ая группа -CO

присоединяется к другому иону металла

разд. 4.2, тип г). В растворе (на основании данных, полученных

; работах [94, 95]) вторая группа —CO

остается несвязанной.

Сак показывают константы устойчивости (табл. 2.12), глутами-

ювая кислота ведет себя преимущественно как бидентатный ли-

анд, за исключением комплексов с Fe

Как следует из приведенных в табл. 2.12 констант устойчиво-

:ти, две последние аминокислоты — гистидин и цистеин—-коорди-

шруются иначе, чем другие аминокислоты. Сходство констант

остойчивости комплексов с цистеином и анионом меркаптоэтил-

IMima NH

S- (например, Ig /С = 9,9 для комплексов Zn

юзволяет утверждать, что ионы металлов первого переходного

зяда координируют цистеин через группы —NH

и —S

, а карб-

жсильная группа —CO

остается некоординированной.

На основании структурного исследования получены более опре-

деленные доказательства того, что такой способ координации

^истеина осуществляется в его комплексах с Со

+ [97]. Спектраль-

гые исследования [98] комплексов Fe

+ с цистеином показывают,

1то при некоторых условиях карбоксильная группа, по-видимому,

также принимает участие в координации. Родственный лиганд,

геницилламин -"SC(CH

)

CH(NH

)CO

, подобно цистеину, коор-

122 Глава 1

динируется к Ni

+ и Zn

+ через группы —NH

и —S

. Величин

Ig К его комплексов очень близки к lg/С комплексов цистеин

Пеницилламин и цистеин принадлежат к немногим лиганда

[99], для которых вторая ступенчатая константа устойчивое!

(ZC

)

больше, чем первая (/Ci).

Таблица 2-

Величины AG, ДH и AS для реакции M

++A-^MA+ при 25

(А- — аминоацидат)

+ Ni

Амино-

кислота

АО,

ккал/моль

АН,

ккал/моль

AS,

кал

• моль—1 •

град—1

AG.

ккал/моль

ДЯ,

ккал/моль

AS,

кал-моль—1.град

Глицин

—11,71

—6,76

16,6

-8,43

—4,14 14,4

Серин

—10,71

-5,51 17,5

—7,43

—3,76

12,3

Треонин

—10,83

—5,56 17,7

—7,45

—3,81 12,2

Тирозин® —10,80 -5,42 18,1

Данные взяты из работы [50].

® Данные взяты из работы [87].

Данные взяты из работы [88].

Координация гистидина ионами переходных металлов пре;

ставляет несколько более сложную систему, которая рассматрр

вается в гл. 4. В этой главе обсуждаются комплексы Cu

+ с не?

тральным протонированным гистидином, а также другие, содер

жащие в качестве лиганда анион гистидина.

Были определены энтальпии и энтропии реакций комплексе

образования различных аминокислот. Некоторые из этих данны

приведены в табл. 2.13. Они указывают на сходство величин AC

AH и AS для всех приведенных аминокислот. Как было отмечен

в разд. 2.2.2, энтальпии этих реакций отрицательны и определи

ются главным образом координацией атома азота аминогруппь

Приведенные в табл. 2.13 величины АН примерно равш

5,8 ккал/моль для комплексов Cu

+ и 3,9 ккал/моль для комплеь

сов Ni

+. Если доминирующий вклад в эти величины дает коор

динация группы -NH

, то они должны быть близки к

^Al

для реакций образования комплексов с этилендиамином. Эт

действительно имеет место, так как V2AЯ равна 6,5 ккал/мол

для [Cu(en)]

+ и 4,5 ккал/моль для [Ni(en)]

+ [8]. Подобньп

образом было отмечено (разд. 2.2.2), что положительные значени

AS этих реакций определяются в основном координацией карбон

сильных групп аминоацидатов. Действительно, энтропии образова

ния CuA+ (17,5 э. е.) и NiA+ (12,9 э. е.) близки к V2AS реакци

Устойчивость координационных соединений 125

бразования оксалатных комплексов состава 1:1: Cu(Ox) —

4,1 э. е. и Ni(Ox) — 12,1 э. е.

Были проведены подобные корреляции термодинамических ха-

актеристик образования бис-(аминоацидатных) комплексов

100], М

++2А-=Р*МА

. Кроме того, было найдено, что АН

21,3 ккал/моль) образования комплекса Cu(His)

, в котором

редполагается координация как аминного, так и имидазольного

томов азота, приближенно может быть представлена как сумма

,Я для Cu(Gly)

, равной 12,8 ккал/моль, и

AH для Cu(2,2'-Dip)

01р=дипиридил), равной 8,3 ккал/моль. Это приближение оправ-

ывается также для аналогичных комплексов Ni

+ и Zn

+. И, на-

онец, было замечено, что энтальпия реакций взаимодействия

азличных ионов металлов с аминоацидатами в общем следует

яду Ирвинга—Уильямса (разд. 2.1.3).

3.2. Пептиды

Простые ди-, три- и тетрапептиды образуют комплексы с иона-

[и переходных металлов. Одна из наиболее изученных систем —

то Cu

+ с глицилглицином. В результате интенсивных исследова-

ий было показано, что моноанион Gly-Gly

образует с Cu

+ комп-

гекс состава 1 : 1 при рН ниже примерно 4. Этот комплекс спосо-

бен диссоциировать с отщеплением протона (рАа=

4,38). Эти два

»авновесия приведены ниже:

++ Gly-Qly- <—>- [Cu(Gly-Gly)]+, IgX = 5,42

[Cu(Gly-Gly)]

ч—Cu(Gly-Gly-H) +H

, IgK

= —4,38

Эти комплексы Cu(II), их устойчивости и строение обсуждены

юлностью в гл. 4 (см. также табл. 4.1—4.4). Изучены константы

остойчивости аналогичных глицинпептидных комплексов Co(II)

101], Ni(II) [102—104] и Pd(II) [90]. Легкость ионизации пеп-

-идного протона увеличивается в ряду Co(II) <Ni(II) <Cu(II) <

<Pd(II). Исследование [105] взаимодействия Zn

+ с синтетиче-

жим модельным пептидом, Й,№-диглицилэтилендиамином, пока-

!ало, что Zn(II) не облегчает диссоциацию протона.

Были сделаны попытки определить места присоединения ионов

металлов к большим белкам путем сравнения констант устойчи-

вости комплексов модельных лигандов с теми же ионами метал-

юв. Пожалуй, наиболее характерный пример представляет ме-

галлофермент карбоксипептидаза А (КПА), который в естествен-

ном состоянии содержит ион Zn

+ и около 300 аминокислотных

эстатков. Определены константы устойчивости комплексов Zn

л некоторых других ионов металлов с апоКПА (фермент, с кото-

рого удален ион металла) и сравнены с соответствующими кон-

стантами устойчивости комплексов модельных лигандов. На осно-

вании константы устойчивости, а также спектральных и других

126

i лава 2

химических данных [106] был сделан вывод, что Zn

+ коордигн

руется к одной —NH

- и одной —S~-rpynne. Из-за большого числ

возможных мест координации и вероятности того, что различны

ионы металлов могут координироваться к различным места:

[107], было признано, что определенные таким путем констант]

устойчивости могут быть ошибочными. Из полученных недавн

усовершенствованных рентгеноструктурных данных для KIL

[108] стало ясно, что это опасение обоснованно. В действитель

ности Zn

+ координируется к двум имидазольным группам гпсп

диновых остатков и карбоксильной группе остатка глутамппово

кислоты. В то же время на основании исследования равновеси

в системах, содержащих ионы металлов и глицинпептиды, можп

было предположить, как указано выше, что ион металла присоед1

няется к концевой —NH

-rpynne белка. Это также не наблгс

далось.

Трудности, связанные со сравнением констант устойчивост

комплексов с белками и модельными соединениями, были нагля;

но показаны также при исследовании миоглобина кашалота [105

110] и альбумина бычьей сыворотки [111, 112]. Отсутствие да!

ных о константах устойчивости комплексов ионов металлов с Mt

лыми пептидами, содержащими координирующие боковые цеп

(т. е. гистидин, лизин или остатки глутаминовой кислоты), очен

задерживает понимание более сложных взаимодействий ионов мс

таллов с белками.

Нуклеотиды состоят из трех структурных единиц — пурнновог

ИЛИ пиримидинового основания, рибозы И MOHO-, ди- или трифос

фатной группы. Структура нуклеотида аденозинтрифосфата (АТФ

с обозначением каждой из этих единиц приведена ниже.

3.3. Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты

"О —

— О — P -О

—

Р— О

—

ООО

фосфат

-у

ОН ОН

рибозо

Хотя известно, что нуклеотиды образуют довольно устойчивы'

комплексы с ионами металлов, места координации однозначш

Устойчивость координационных соединений 127

рудно установить, несмотря на большие успехи, которые недавно

или достигнуты в этом направлении. На основании слабых коор-

инационных свойств Сахаров как лигандов по отношению к ионам

ереходных, а также щелочных и щелочноземельных металлов

южно предположить, что рибозная часть нуклеотидов в общем

е будет сильным координационным центром. А так как известно,

то нуклеозиды (пуриновое или пиримидиновое основание, свя-

анное с остатком рибозы) по отношению к ионам металлов обла-

гает слабой координирующей способностью [42], то, следователь-

о, фосфатная группа должна быть наиболее сильным местом

оординации при связывании ионов металлов нуклеотидами. Де-

ально места координации обсуждены в гл. 33.

Наиболее широко был исследован аденозинтрифосфат (АТФ)

113]; он содержит четыре способных к ионизации атома водоро-

,а на фосфатной части молекулы.

Как четырехзарядный анион (АТФ

), так и монопротониро-

анная форма (АТФН

) образуют в растворе комплексы с иона-

ш металлов. Константы устойчивости комплексов АТФ

ь.ТФН

в зависимости от иона металла увеличиваются в следую-

1ем ряду [114]: Ba(II)<Sr(II) <Mg(II)<Co(II) <Mn(II)<

CZn(II) <Ni(II) <Cu(II). Эта зависимость представляет обычный

1яд Ирвинга—Уильямса, за исключением Co(II) и Mn(II). Pe-

ультаты исследований с помощью многочисленных эксперимен-

альных методов [42] показывают, что ионы металлов (за исклю-

ением Cu

+) координируются с трифосфатной частью АТФ. Этот

!ывод подтверждается константами устойчивости комплексов ана-

югичных нуклеотидов, содержащих различные пуриновые и пи-

шмидиновые основания; эти константы мало зависят от природы

(снования, содержащегося в молекуле. Более того, константы

'стойчивости повышаются при увеличении числа фосфатных

рупп. Так, величины Ig К для комплексов Cu(II) с аденозинмо-

юфосфатом (АМФ

~), аденозиндифосфатом (АДФ

) и АТФ

'величиваются в последовательности АМФ

(3,2) <АДФ

(5,9) <

<АТФ

(6,1). Значения Ig К для комплексов с АДФ

~ и АТФ

!налогичны величинам Ig/С для комплексов с монопротонирован-

[ыми полифосфатами [115]: HP

- (5,4) <НР

- (5,7).

Хотя тенденция в изменении констант устойчивости следует

!звестному ряду, различия в величинах Ig К очень малы; напри-

лер, для комплексов с АТФ

они равны: Mg(II) 4,2; Co(II) 4,7;

Vln(II) 4,8; Zn(II) 4,8; Ni(II) 5,0; Cu(II) 6,1. Сходство констант

остойчивости было объяснено [113, 114] тем, что фосфатные груп-

1ы не координируются непосредственно к иону металла, а обра-

!уется гидратированная ионная пара, устойчивость которой за-

зисит только от заряда на ионе металла. Несколько более высокая

устойчивость комплекса Cu(II), а также спектральные данные

указывают, что Cu(II) присоединяется и к адениновому кольцу

128 i лава 2

и к фосфатной цепи. Все другие ионы металлов связываются, ка

жется, только с фосфатной цепью. Модельный лиганд, 2-пиридил

метилфосфат, содержащий пиридиновую и фосфатную группы, по

добным образом координируется ионами металлов только чере;

фосфатную группу, за исключением Cu(II), к которой он присо

единяется также через атом пиридинового азота [116].

Взаимодействие ионов металлов с полинуклеотидами или нук

леиновыми кислотами, такими, как РНК и ДНК, имеет в основнол

тот же характер, что и с нуклеотидами [42, 117], как будет об

суждено в гл. 34.

3.4. Порфирины

Порфирины [118]—это тетрапиррольные макроциклически*

соединения, которые при координации с ионами металлов теряю

два протона. Тетрадентатный двухзарядный анионный лиганд P

образует с ионами металлов комплексы [119], имеющие в основ

ном плоское строение [120], но вследствие некоторой гибкост:

они могут быть несколько искажены.

металлопорфирин

В литературе опубликована только одна константа устойчиво

сти металлопорфирина [69], а именно для реакции взаимоде!к'т

вия Zn(II) с диметиловым эфиром мезопорфирина (Р

) с обра

зованием ZnP. Величина XgK приблизительно равна 29 — цифра

которая достигается только макроциклическими лигандам!

(разд. 2.2.3). Малочисленность данных для равновесий этих реак

ций несомненно связана с исключительной медленностью их про

текания, поскольку иногда необходимы месяцы для достиженш

равновесия при комнатной температуре.

Из-за отсутствия данных о константах устойчивости металло

порфиринов для установления качественного ряда устойчивосте!

был использован [121] ряд других методов, таких, как реакцш

замещения иона металла, реакции, включающие вытеснение ионг

металла кислотой, и спектроскопические исследования. Этот ря;

имеет следующий вид: Ag(I)

<Ba(II) <Na

<Li

<Sn(II) <

<Cd(II) <Mg(II) <Zn(II) <Cu(II) <Ag(II) < Co(II) < Ni(II) <

<Pd(II) <Pt(II). Предположили [121], что необычно низка$

Устойчивость координационных соединений

129

стойчивость комплекса Ba(II) обусловлена большим размером

того иона, что препятствует его вхождению в плоское кольцо.

Io какой причине устойчивости комплексов элементов первого

ереходного ряда не следуют порядку Ирвинга—Уильямса

разд. 2.1.3), неясно.

Квадратно-плоскостные металлопорфирины, так же как и род-

твенные им комплексы фталоцианинов [122], могут присоединять

дин или два монодентатных лиганда, образуя комплексы с 5- и

-кратной координацией иона металла. При исследовании равно-

есия «,{5,у,6-тетрафенилпорфириновых комплексов Zn(II), Cd(II)

; Hg(II) [123, 124] с замещенными пиридинами было установле-

;о, что к иону металла присоединяется одна молекула пиридина.

)днако аналогичные комплексы Cu(II) и Ni(II) [125], кажется,

[роявляют лишь незначительную склонность к присоединению пи-

шдина. Величины IgA для Zn(II) и Cd(II) близки, но для Hg(II)

(иже; для реакции с пиридином они равны 3,78 (Zn), 3,51 (Cd)

[ 1,21 (Hg). Для всех трех ионов металлов величины IgА увели-

[иваются по мере повышения основности пиридина, и зависимость

gA от рА линейна (разд. 2.2.1). К сожалению, подобная корре-

кция не наблюдается [126] для бис-пиридинатных комплексов

[ескольких различных железо(II)порфиринов.

Введение электронодонорных или электроноакцепторных групп

1 порфириновое кольцо также изменяет тенденцию металлопор-

[шринов к присоединению лигандов. В общем [118] электроно-

юнорные группы уменьшают координацию аминов, в то время

сак электроноакцепторные группы повышают координацию. Oco-

5енно наглядно это было показано [127] для ряда комплексов

Ji(II) с диметиловыми эфирами замещенных дейтеропорфири-

гов IX. Эти порфирины реагируют с 2 молями пиперидина в соот-

5етствии с уравнением NiP+2L^±=NiPL

. Величины IgA лежат в

тределах от —2,0 для 2,4-диэтилзамещенного металлопорфирина

Ю 0,15 для комплекса 2,4-диформилзамещенного порфирина. Oc-

ювность (рAa) диэтилпорфирина (5,8) намного больше, чем ос-

говность диформильного производного (2,8). Таким образом, чем

эолыне основность порфирина, тем меньше устойчивость комплек-

:а NiPL

. Обратная линейная корреляция между IgA и рK

пор-

фирина действительно имеет место.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Tapscott R. E., Belford R. L., Paul I. С., Coord. Chem. Rev., 4, 323 (1969).

2. Fitzwater D. R., Rundle R. E., Z. Krist., 112, 362 (1959).

3. Hunt Е. В., Rundle R. E., Stosick А. /., Acta Cryst., 7, 106 (1954).

4. Powell J. E., Rowlands D. L. G., Inorg. Chem., 5, 819 (1966).

5. Moeller Т., Martin D. F., Thompson L. C., Ferrus R., Feistel G. R., Ran-

dall W. J., Chem. Rev., 65, 1 (1965).

6. Hinchey R. 1., Cobble J. W., Inorg. Chem., 9, 917 (1970).

)-2451

130

i лава 2

7. Graddon D. P., J. Inorg. Nucl. Chem., 5, 219 (1958).

8. Nancollas G. H., Interactions in Electrolyte Solutions, Elsevier Publishing Ci

Amsterdam, 1966.

9. Jones M. M., Elementary Coordination Chemistry, Prentice-Hall, Englewoi

Cliffs, N. J., 1964, p. 333.

10. Fronaeus S., in «Technique of Inorganic Chemistry», Vol. I, Interscience Pu

Ushers, New York, 1963, p. 1.

11. POCCOTTU Ф., Россотти X., Определение констант устойчивости и других ко

стант равновесия в растворах, «Мир», M., 1965.

12. Lingane P. J., Hugus Z. Z., Jr., Inorg. Chem., 9, 757 (1970).

12а. Бек M., Химия равновесий реакций комплексообразования, «Мир», Л

1973.

13. Eatough D. J., Anal. Chem., 42, 635 (1970).

14. Goldberg D. E., J. Chem. Educ., 39, 328 (1962).

15. Angelici R. J., Synthesis and Technique in Inorganic Chemistry, W. B. Sau

ders Co., Philadelphia, 1969, p. 105.

16. Crow D. R., Westwood J. V., Quart. Rev., 19, 57 (1965).

17. Schubert J., Methods of Biochemical Analysis, 3, 247 (1956).

18. Marcus Y., Ion Exchange, 1, 101 (1966).

19. Marcus Y., Kertes A. 5., Ion Exchange and Solvent Extraction, John Wih

and Sons, Inc., New York, 1969.

20. Helfferich F., Ion Exchange, McGraw-Hill, New York, 1962, p. 221.

21. Johansson L., Coord. Chem. Rev., 3, 293 (1968).

22. Sillen L. G., Martell A. E., Stability Constants of Metal-Ion Complexes, Sp

cial Publication Nos. 17 and 25, The Chemical Society, London, 1964 ar

1971.

23. Яцимирский К. Б., Васильев В. П., Константы нестойкости комплекснь

соединений, Изд. АН СССР, M., 1959.

24. Басоло Ф., Пирсон Р., Механизмы неорганических реакций, «Мир», M

1971.

25. Россотти Ф., в «Современная химия координационных соединений» под ре,

Дж. Льюиса и Р. Уилкинсона, ИЛ, M., 1963.

26. Schwarzenbach G., Adv. Inorg. Chem. Radiochem., 3, 257 (1961).

27. Chaberek S., Martell A. E., Sequestering Agents, Wiley-Interscience, Ne

York, 1959.

28. Mellor D. P. in F. P. Dwyer, D. P. Mellor (eds.), Chelating Agents and M'

tal Chelates, Academic Press, New York, 1965, p. 1.

29. Phillips C. S. G., Williams R. J. P., Inorganic Chemistry, Vol. II, Oxford Un

versity Press, New York, 1966, pp. 267—283, 517—549.

29a. Sigel H., McCormick D. B., Accounts Chem. Rcs., 3, 201 (1970).

30. Beech G., Quart. Rev., 23, 410 (1969).

31. Ahrland S., Structure and Bonding, 5, 118 (1968).

32. Thompson L. G., Shafer B. L., Edgar J. A., Mannila K- D., Advances in Ch

mistry Series, No. 71, American Chemical Society, Washington, D. C., 196

169.

33. Schwarzenbach G., Experentia Suppl., 5, 162 (1956).

34. Ahrland S., Chatt J., Davies N. R., Quart. Rev., 12, 265 (1958).

35. Pearson R. G., J. Chem. Educ., 45, 581, 643 (1968).

)6. Williams R. J. P., Hale J. D., Structure and Bonding, 1, 249 (1966).

:7. Ahrland S.. Structure and Bonding, 1, 207 (1966).

38. Evans R. S., Huheey J. E., J. Inorg. Nucl. Chem., 32, 777 (1970).

39. Misono M., Ochiai E., Saito Y., Yoneda Y., J. Inorg. Nucl. Chem., 29, 26f

(1967).

40. Klopman G.. J. Am. Chem. Soc., 90, 223 (1968).

41. Pearson R. G.. Science, 151, 172 (1966).

42. Weser U., Structure and Bonding, 5, 41 (1968).

43. Sigel H., Griesser R., Prijs B., McCormick D. B., Joiner M. G., Arch. Biocher

Устойчивость координационных соединений

131

Biophys., 130, 514 (1969); Sigel H., McCormick D. В., Griesser R., Prijs В.,

Wright L. D., Biochemistry, 8, 2687 (1969).

14. Kimura Т., Structure and Bonding, 5, 1 (1968).

15. Spiro Т. G., Saltman P., Structure and Bonding, 6, 116 (1969).

16. Mellor D. P., Maley L., Nature, 159, 370 (1947); 161, 436 (1948).

17. Irving H., Williams R. J. P., Nature, 162, 746 (1948); J. Chem. Soc., 1953,

3192

18. Calvin M., Melchior N. C., J. Am. Chem. Soc., 70, 3270 (1948).

19. Ref. [8], p. 183.

)0. Boyd S., Brannan J. R., Dunsmore H. S., Nancollas G. H., J. Chem. Eng.

Data, 12, 601 (1967).

51. Irving H., Williams R. J. P., J. Chem. Soc., 1953, 3192.

52. Ref. [24], p. 77.

53. Ref. [29], p. 269.

54. Martell A. E., Calvin M., Chemistry of the Metal Chelate Compounds, Pren-

tice-Hall, Englewood Cliffs, N. J., 1952, p. 151.

55. Griesser R., Prijs B., Sigel H., Inorg. Nucl. Chem. Lett., 4, 443 (1968); Gries-

ser R., Prijs B., Sigel H., Inorg. Nucl. Chem. Lett., 5, 951 (1969).

56. Ref. [9], p. 339.

57. Irving H., Rossotti H., Acta Chem. Scand., 10, 72 (1956).

58. Irving H., da Silva J. J. R. F., J. Chem. Soc., 1963, 945.

59. Margerum D. W., Powell B. L., Luthy I. A., Inorg. Chem., 7, 800 (1968).

50. Gurd F. R. N., Wilsox P. E., Adv. Protein Chem., 11, 311 (1956).

51. Ref. [25], p. 56.

52. Jones I. G., Poole J. B., Tomkinson J. C., Williams R. J. P., J. Chem. Soc.,

1958, 2001.

53. Schwarzenbach G., Anderegg G., Schneider W., Senn H., Helv. Chim. Acta,

38, 1147 (1955).

54. Angelici R. J., Leach B. E., J. Am. Chem. Soc., 90, 2499 (1968).

55. Martell A. E., in «Advances in Chemistry Series», No. 62, American Chemical

Society, Washington, D. C., 1967, p. 272.

56. Ref. [25], p. 57.

57. Cabbiness D. K., Margerum D. W., J. Am. Chem. Soc., 91, 6540 (1969).

>8. Sacconi L., Paoletti P., Ciampolini M., J. Chem. Soc., 1961, 5115; Paoletti P.,

Ciampolini M., Sacconi L., J. Chem. Soc., 1963, 3589.

39. Dempsey B., Lowe M. B., Phillips J. N., in J. E. Falk, R. Lemberg, R. K. Mor-

ton (ed.), Haematin Enzymes, Pergamon Press, London, 1961, p. 29.

70. Marcus Y., Eliezer /., Coord. Chem. Rev., 4, 273 (1969).

71. Perrin D. D., Sayce I. G., Sharma V. S., J. Chem. Soc. (A), 1967, 1755.

72. Perrin D. D., Sharma V. S., J. Chem. Soc. (A), 1968, 446.

73. Perrin D. D., Sharma V. S., J. Chem. Soc. (A), 1969, 2060.

74. Griesser R., Sigel H., Inorg. Chem., 9, 1238 (1970).

75. Jackobs N. E., Margerum D. W., Inorg. Chem., 6, 2038 (1967).

76. Sharma V. 5., Schubert J., J. Chem. Educ., 46, 506 (1969).

77. Gillard R. D., Irving H. M., Parkins R. M., Payne N. C., Pettit L. D., J. Chem.

Soc. (A), 1966, 1159; Gillard R. D., Irving H. M., Pettit L. D., J. Chem. Soc.

(A), 1968, 673; Simeon V., Weber O. A., Croat. Chem. Acta, 38, 161 (1966).

78. Bennett W. E., J. Am. Chem. Soc., 81, 246 (1959).

78a. Ritsma J. H., Wiegers G. A., Jellinek F., Rec. Trav. Chim., 84, 1577 (1965).

786. MacDonald C. C., Phillips W. D., J. Am. Chem. Soc., 85, 3736 (1963).

78B. Ritsma J. H., Van de Grampel J. C., Jellinek F., Rec. Trav. Chim., 88, 411

(1969).

79. Candlin R., Harding M. M., J. Chem. Soc. (A), 1970, 384.

80. Harding M. M., Long H. A., J. Chem. Soc. (A), 1968, 2554.

81. Fraser K- A., Harding M. M., J. Chem. Soc. (A), 1967, 415.

82. Leach B. E., Angelici R. J., J. Am. Chem. Soc., 91, 6296 (1969).

83. Dunlop J. H., Gillard R. D., Adv. Inorg. Chem. Radiochem., 9, 185 (1966).

132

i лава 2

84. Sargeson A. M., in F. P. Dwyer, D. P. Mellor (eds.), Chelating Agents ai

Metal Chelates, Academic Press, New York, 1964, p. 183.

85. Childs C. W., Perrin D. D., J. Chem. Soc. (A), 1969, 1039.

86. Pearlmutter A. F., Stuehr J., J. Am. Chem. Soc., 90, 858 (1968).

87. Letter J. E., Jr., Bauman J. E., Jr., J. Am. Chem. Soc., 92, 437 (1970).

88. Letter J. E., Jr., Bauman J. E., Jr., J. Am. Chem. Soc., 92, 443 (1970).

8S. Greenstein J. P., Winitz M., Chemistry of the Amino Acids, Vol. 1, John V\

ley and Sons, New York, 1961, p. 618.

90. Wilson E. W., Jr., Martin R. B., Inorg. Chem., 9, 528 (1970).

91. Clarke E. R., Martell A. E., J. Inorg. Nucl. Chem., 32, 911 (1970).

91a. Stephenson N. C., McConnell J. F., Warren R., Inorg. Nucl. Chem. Lett.,

553 (1967); Natusch D. F. 5., Porter L. J., Chem. Comm., 1970, 596.

92. Perrin D. D., J. Chem. Soc., 1959, 290.

93. Perrin D. D., J. Chem. Soc., 1958, 3125.

94. Wellman K. M., Mecca T. G., Mungall W., Hare C. R., J. Am. Chem. Soc., S

805 (1968).

95. Ho F. F. L., Erickson L. E., Watkins S. R., Reilley C. N., Inorg. Chem., 9, 11:

(1970).

96. Freeman H. C., Adv. Protein Chem., 22, 258 (1967).

97. Kothari V. M., Busch D. H., Inorg. Chem., 8, 2276 (1969).

98. Tomita A., Hirai H., Makishima S., Inorg. Chem., 7, 760 (1968).

99. Perrin D. D., Sayce I. G., J. Chem. Soc. (A), 1968, 53.

100. Stack W. F., Skinner H. A., Trans. Faraday Soc., 63, 1136 (1967).

101. Michailidis M. S., Martin R. B., J. Am. Chem. Soc., 91, 4683 (1969).

102. Sarkar B., Wigfield Y., J. Biol. Chem., 242, 5572 (1967).

103. Martin R. B., Chamberlin M., Edsall J. T., J. Am. Chem. Soc., 82, 4

(1960).

104. Kim M. K., Martell A. E., J. Am. Chem. Soc., 89, 5138 (1967).

105. Bai K- 5., Martell A. E., J. Am. Chem. Soc., 91, 4412 (1969).

106. Vallee B. L., Williams R. J. P., Coleman J. E., Nature, 190, 633 (1961).

107. Dennard A. E., Williams R. J. P., Transition Metal Chem., 1966, 115.

108. Lipscomb W. N., Accounts Chem. Res., 3, 81 (1970).

109. Gurd F. R. N., Bryce G. F., in Peisach J., P. Aisen, W. E. Blumberg (eds

The Biochemistry of Copper, Academic Press, New York, 1966, p. 115.

110. Gurd F. R. N.. Falk K., Malmstrdm B. G., Vanngard T., J. Biol. Chem., 24

5724 (1967).

111. Bradshaw R. A., Shearer W. T., Gurd F. R. N., J. Biol. Chem., 242, 54

(1967); 243, 3817 (1968).

112. Sarkar B.. Wigfield Y.. Can. J. Biochem., 46, 601 (1968).

113. Phillips R. 5. /., Chem. Rev., 66, 501 (1966).

114. Khan M. M. T., Martell A. E., J. Am. Chem. Soc., 88, 668 (1966).

115. Watters J. I., Matsumoto 5., Inorg. Chem., 5, 361 (1966).

116. Murakami Y., Takagi M., J. Phys. Chem., 72, 116 (1968).

117. Eichhorn G. L., in «Advances in Chemistry Series», No. 62, American Chen

cal Society, Washington, D. C., 1967, p. 378.

118. Falk J. E., Porphyrins and Metalloporphyrins, Elsevier Publishing Co., Ai

sterdam, 1964.

119. Braterman P. S., Davies R. C., Williams R. J. P., Adv. Chem. Phys., 7, 3

(1964).

120. Fleischer E. B., Accounts Chem. Res., 3, 105 (1970).

121. Phillips J. N.. Rev. Pure Appl. Chem., 10, 35 (1960).

122 lever A. B. P., Adv. Inorg Chem. Radiochem., 7, 27 (1965).

123. Kirksey C. H., Hambright P., Storm С. B., Inorg. Chem., 8, 2141 (1969).

124. Kirksey C. H., Hambright P., Inorg. Chem., 9, 958 (1970).

125. Miller J. R., Dorough G. D., J. Am. Chem. Soc., 74, 3977 (1952).

126. Falk J. E., Phillips J. N.. Magnusson E. A., Nature, 212, 1531 (1966); C

Ie S. J., Curthoys G. C., Magnuson E. A., J. Am. Chem. Soc., 92, 2991 (197(

127. McLees B. D., Caughey W. S., Biochemistry, 7, 642 (1968).