Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов
Подождите немного. Документ загружается.
ОГЛАВЛЕНИЕ
431
3. Кривая связывания
для
модели Кошланда
и др 267
4. Обнаружение кооперативности
и
сопоставление механизмов
Моно
и др. и
Кошланда
и др 267
Д. Молекулярный механизм кооперативного связывания
для ге-
моглобина
[3] 268
1. Физиологическое значение кооперативного связывания
кис-
лорода
268
2. Стереохимический механизм оксигенации гемоглобина
. . 269
Список
литературы
271
Глава
9.
Силы, действующие
между
молекулами,
и
энергия фермент-
субстратного взаимодействия
272
A. Нековалентные взаимодействия
между
атомами
272
1. Электростатические взаимодействия
272
2. Неполярные взаимодействия (вандерваальсовы,
или дис-
персионные
силы)
273
3. Водородная связь
276
4. Гидрофобная связь
[7, 8] 278
Б.
Энергия связывания субстратов
с
ферментами
281
1. Оценка увеличения энергии связывания
из
кинетических
данных
282
2. Оценка энергий связывания малых групп
в
случае
амино-
ацил-тРНК-синтетазы
283
3. Оценка полной энергии связывания
на
примере химотрип-
сина
285
4. Почему ферменты более гидрофобны,
чем
органические
растворители
287
5. Заключение
288
B. Энтропия
и
связывание
[24] 289
Г. Белок-белковое взаимодействие
290
Список
литературы
2S1
Глава
10.
Комплементарность
между
ферментом
и
субстратом
и
теории
ферментативного катализа
293
А. Использование энергии связывания фермента
с
субстратом
в
катализе
293
1. Энергия связывания понижает энергию активации перехода
С
КОНСТаНТОЙ
СКОРОСТИ
kcatlKu
293
2. Взаимопревращаемость энергии связывания
и
энергии
ак-
тивации стадии химического превращения
субстрата
. . . 294
3. Комплементарность фермента переходному состоянию
суб-
страта означает,
что k^i/Кк
имеет максимальное значение
295
4. Экспериментальные данные
об
использовании энергии
свя-
зывания
в
катализе
и
комплементарности фермента пере-
ходному состоянию
субстрата
297
5. Аналоги переходного состояния
субстрата:
зонды
для ис-
следования комплементарности
[5, 6] 299
Б.
Эволюция фермента
в
сторону увеличения максимальной
ско-
рости реакции: сильное связывание переходного состояния
субстрата
—
слабое связывание самого
субстрата
303
1. Принцип максимизации
Км при
постоянном
kcat/Kn
[2]
2. Экспериментально определяемые значения
Км 307
3. Эволюционно совершенный фермент
.... ... 310
В. Молекулярные механизмы использования анергии связывания
311
1. Деформация
311
2. Индуцированное соответствие
312
3. Непродуктивное связывание
314
432
ОГЛАВЛЕНИЕ
4. Независимость специфичности фермента от напряжения,
индуцированного соответствия и непродуктивного связыва-
ния
315
5. Экспериментальное подтверждение существования напря-
жения
и индуцированного соответствия и природа этих
явлений
315
6. Природа напряжения. Напряжение или деформация? . . 323
7. Деформация — индуцированное соответствие — непродук-
тивное связывание 324
Приложение:
проблема накопления промежуточных соедине-
ний
[2] 325
Список
литературы 327
Глава П.
Специфичность
и
относительная
реакционная
способность
. . 328
А. Ограничения, налагаемые на специфичность 329
1. Механизм Михаэлиса •—Ментен 331
2. Общий случай 332
3. Взаимодействующие активные центры 333
4. Стереохимическая природа специфичности 334
Б.
Сверхспецифичность и механизмы корректирования .... 335
1. Синтез белков 335
2. Механизмы корректирования при репликации ДНК [6] . . 338
3. «Кинетическое корректирование» 341
Список
литературы 343
Глава 12.
Структура
и
механизм
действия
отдельных
ферментов
. . . 344
A. Дегидрогеназы 345
1. Алкогольдегидрогеназы [5] 348
2. L-лактатдегидрогеназа [4, 6, 32] 353
3. Малатдегидрогеназа [7] 356
4. Глицеральдегид-3-фосфат—дегидрогеназа [50] .... 357
5. Общие замечания относительно дегидрогеназ 360
Б.
Протеазы 361
1. Сериновые протеазы 362
2. Тиоловые протеазы
[89—94]
373
3. Карбоксипептидазы
[110—112]
376
4. Кислые протеазы
[128—130]
382
B. Рибонуклеаза [164, 165] 388
1. Структура фермента и фермент-субстратного комплекса
[164, 171] 390
2. Стереохимия реакции замещения 391
Г. Стафилококковая нуклеаза [179, 180] 394
Д.
Лизоцим
[187—189]
395
1. Карбоний-ион 396
2. Электростатический и общий кислотный катализ .... 397
3. Энергии связывания с подцентрами 398
Е. Карбоангидраза [209, 210] 399
Ж.
Гликолитические ферменты 403
1. Триозофосфатизомераза
[227—292]
403
2. Эксперименты с использованием в качестве меток дейте-
рия
и трития и механизм действия ферментов, катализи-
рующих кето-альдольную изомеризацию 404
3. Глюкозо-6-фосфат—изомераза [223, 229] 407
4. Фосфоглицеромутаза [254] 411
3.
Заключение 413
Список
литературы 414