Эйхгорн Г. (ред.) Неорганическая биохимия. Том 1

Подождите немного. Документ загружается.

Транспорт соединений железа микробами (сидерохромы)

243

они претерпевают выраженные информационные изменения при

комплексообразовании с Fe(III).

Таким образом, мы 'приходим к выводу о том, что сидерохро-

мы выполняют уникальную и необходимую функцию в регуляции

питания железом микробных клеток.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Keller-Schierlein W., Prelog V., Zahner H., Fortsch. Chem. Org. Natur., 22, 279

(1964).

2. Pollack J. R., Neilands J. C., Biochem. Biophys. Res. Commun., 38, 989

(1970).

3. Neilands I. В., Structure and Bonding, 1, 59 (1966).

4. Snow G. A., Bact. Rev., 34, 100 (1970).

5. Gibson F., Magrath D. /., Biochim. Biophys. Acta, 192, 175 (1969).

5a. Mullis К. B., Pollack J. R., Neilands J. B., Biochemistry, 10, 4894 (1971).

6. Garibaldi J. A., Neilands !. B., Nature, 177, 526 (1956).

7. Atkin C. L., Neilands J. B., Phaff H., J. Bact., 103, 722 (1970).

7a. Garibaldi J. A., J. Bact., 105, 1036 (1971).

8. Gibson F., Pittard I., Bact. Rev., 32, 465 (1968).

9. Emergy T., Biochemistry, 5, 3694 (1966).

10. Emery T., in D. Gottlieb and P. D. Shaw, Antibiotics, Vol. 2, Springer, Berlin,

1967,

439.

11. MacDonald J. C., ibid., pp. 43—51.

12. Garibaldi J. A., personal communication.

13. Neilands J. B., Science, 156, 1443 (1967).

14. Zalkin A., Forrester J. D., Templeton D. H., J. Am. Chem. Soc., 88, 1810

(1966).

15. Keller-Schierleln W., Maurer B., Helv. Chim. Acta, 52, 603 (1909).

16. Llinas M., Klein M. P., Neilands J. B., J. Mol. Biol., 52, 399 (1970).

17. Wickman H. H., Klein M. P., Shirley D. A., J. Chem. Phys., 42, 2113 (1965).

18. Neilands J. B., Bact. Rev., 21, 101 (1957).

19. Ito T., Neilands I. B., J. Am. Chem. Soc., 80, 4645 (1958).

20. Morrison N. E., Antoine A. D., Dewbrey E. E., J. Bact., 89, 1630 (1965).

21. Emery T., Abstr. 158th Am. Chem. Soc. Meeting, New York, 1969, Sept. 8—12.

22. Byers B. R., Powell M. V., Lankford C. E., J. Bact., 93, 286 (1967).

23. Arceneaux J. L., Lankford C. E., Biochem. Biophys. Res. Commun., 24, 370

(1966).

24. Knasel F., Schiess B., Zimmerman W., Arch. Mikrobiol., 68, 99 (1969).

25. Zimmerman W., Knusel F., Arch. Mikrobiol., 68, 107 (1969).

26. Peters W. J., Warren R. A. I., Biochim. Biophys. Acta, 165, 225 (1968).

27. ITorag- C. C., Newton A., J. Bact., 98, 1135, 1142 (1969).

28. Pollack J. R., Ames B. N., Neilands J. B., J. Bact., 104, 635 (1970).

29. Brot N., Goodwin J., Fales H., Biochem. Biophys. Res. Commun., 25, 454

(1966).

30. Corbin J. L., Bulen W. A., Biochemistry, 8, 757 (1969).

31. Pollack J. R., Ames B. N., Neilands J. B., Abstr. Fed. Proc., 29, 3132 (1970).

32. Atkin C. L., Neilands J. B., Biochemistry, 7, 3734 (1968).

33. Anderegg G., L'Eplattenier F., Schwarzenbacli G., Helv. Chim. Acta, 46, 1409

(1963).

34. Ehrenberg A., Nature, 178, 379 (1956).

35. Lovenberg W., Buchanan В. B., Rabionwitz J. C., J. Biol. Chem., 238, 3899

(1963).

36. Emery T., Neilands J. B., J. Am. Chem. Soc., 82, 3658 (1960).

16*

244

i лава 2

37. Neilamls J. В., in J. Е. Falk, R. Lcmbcrg, R. К. Morton (eds.), Haematin En-

zymes, Vol. 1, Pergamon Press, Oxford and New York, 1961, p. 194.

38. Shemiiakin M. M., Ovchinnikov Y. A., Ivanov V. T., Antonov V. K et a!.,

J. Membrane Biol., 1, 402 (1969).

39. Neilands J. B., J. Am. Chem. Soc., 74, 4846 (1952).

40. Komai H., Neilands J. B., Science, 153, 751 (1966).

41. Kotnai H., Doctoral Dissertation, University of California, Berkeley, 1968.

42. Jones 0. T. G., personal communication.

43. Gillard R. D., Mitchell P. R., Structure and Bonding, 7, 46 (1970).

44. Maurer B., Midler A., Keller-Schierlein W., Zahner H., Arch. Mikrobiol., 60, 326

(1968).

45. Prelog V., Pure Appl. Chem., 6, 327 (1963).

46. O'Brien L. G., Cox G. B., Gibson F., Biochim. Biophys. Acta, 177, 321 (1969).

47. Niiesch J., Kniisel F., in D. Gottlieb, P. D. Shaw (eds.), Antibiotics, Vol. 1,

Springer, Berlin, 1967, p. 499.

48. Spiro T. G., Saltman P., Structure and Bonding, 6, 116 (1969).

49. Bergman K, Burke P. V., Cerdd-Olmedo E., David C. N. et al„ Bact. Rev., 33.

99 (1969).

50. Wilkins T.D., Lankford C. E., J. Infect. Dis., 121, 129 (1970).

51. Schneider H. A., Science, 158, 597 (1967).

52. Wawszkiewicz E. J., Schneider H. A., Abstr. Fed. Proc., 29, 3256 (1970).

53. Hieb E. F.. Stokstad E. L. R., Rothstein M., Science, 168, 143 (1970).

54. Larkin E. C., Weintraub L. R., Crosby W. H., Am. J. Physiol., 218, 7 (1970).

55. Hedenberg L., Scand. J. Haemat. Suppl, 6, 86 pp. (1969); see also Clin. Phar-

macol. Ther., 10 (4), 595 (1969).

56. Krakoff I. H., Brown N. C., Reichard P., Cancer Res., 28, 1559 (1968).

57. Zahner H., Baehmann E., Hutter R., Ndesch J., Path. Mikrobiol., 25, 708

(1962).

58. Tipton C. L., Klun J. A., Hasted R. R., Pierson M. D., Biochemistry, 6, 2866

(1967) (see also ref. [3]).

59. Page E. R., Biochem. J., 100, 34P (1966).

60. Price C. A.. A. Rev. Plant Physiol., 19, 239 (1968).

61. Pugh К. B.. Waid J. S., Soil Biol. Chem. Biochem., 1, 195, 207 (1969).

62. Arnow L. E., J. Biol. Chem., 118, 531 (1937).

62a. O'Brien I. G., Gibson F., Biochim. Biophys. Acta, 215, 393 (1970).

636. Wawszkiewicz E. /., Schneider H. A., Starcher B., Pollack J. R., Neilands J. B.,

Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 68, 2870 (1971).

62в. Guterman Sonia K-, Biophys. Res. Commun., 44, 1149 (1971).

63 Hmt N.. Gnnd-cin J, J Biol. Chem., 243, 510 (1968).

64. Peters W. /., Warren R. A. J., J. Bact., 95, 360 (1968).

65. Downer D. N., Davis W. B., Byers B. R., J. Bact., 101, 181 (1970).

66. Tadenuma N., Sato S., Agric. Biol. Chem., 31, 1482 (1967).

67. Epstein L. M., Straub D. R., Inorg. Chem., 8, 453 (1969).

68. Atkin C. L., Doctoral Dissertation, University of California, Berkeley.

1970.

68a. Diekmann H., Arch. Mikrobiol., 73, 65 (1970).

686. Akers H., Llinds M., Neilands J. B., Abstr., Am. Soc. Biol. Chem. Meeting, San

Francisco, 1971.

68B. Keller-Schierlein W., Diekmann H., Helv. Chim. Acta, 53, 2035 (1970).

69. Sayer J. M., Emery T. F., Biochemistry, 7, 184 (1968).

70. Diekmann H., Zahner H., Eur. J. Biochem., 3, 213 (1967).

71. Haskell T. H., Bunge R. H., French J. C., Bartz Q. R., J. Antibiot., 16, 67

(1963).

72. Tsukiura H., Okanishi M., Ohtnori T., Koshiyama H., Miyaki T., Kitazima H.

Kawaguchi H., J. Antibiot., 17, 39 (1964).

73. Shitni I. R., Imam G. M., Haroun B. M., J. Antibiot., 22, 106 (1969).

74. Bates R. B., Seliauble J. H., Soueek M., Tetrahedron Lett., 1963, 1683.

Транспорт соединений железа микробами (сидерохромы.) 245

75. MacDonald J. С., Biochem. J., 96, 533 (1965).

76. Burton М. О., Sowden F. J., Lochhead A. G., Can. J. Biochem. Physiol., 32, 400

(1954).

77. Attwood М. M., J. Gen. Microbiol., 55, 209 (1969).

78. Stutz E., Experientia,^20, 430 (1964).

79. Candeloro S., Grdenic D., Taylor N., Thompson В., Viswamitra M., Crowjoot-

Hodgkin D., Nature, 224, 589 (1969).

80. Shiman R., Neilands J. В., Biochemistry, 4, 2233 (1965).

81. Pouteau-Thouvenot M., Choussy M., Gaudemer A., Barbier M., Bull. Soc. Chim.

Biol., 52, 51 (1970).

82. Hesseltine С. W. et al„ Mycologia, 45, 7 (1953).

83. Burton M. O., Lochhead A. G., Can. J. Bot., 31, 145 (1953); Morrison N. E.,

Dewbrey E. E., J. Bact., 92, 1848 (1966).

84. Burnham B. F., Neilands J. B., J. Biol. Chem., 236, 554 (1961).

85. Hendlin D., Demain A. L., Nature, 184, 1894 (1959).

ГЛАВА 6

ИОНОФОРЫ — ХЕЛАТИРУЮЩИЕ АГЕНТЫ

ДЛЯ ЩЕЛОЧНЫХ МЕТАЛЛОВ

В. К. Прессман

Pressman В. С., Department of Pharmacology, University

of Miami School of Medicine, Miami, Florida, USA

Ионофоры (т. е. переносчики ионов) — это соединения с такой

молекулярной структурой, которая обусловливает их способность

переносить небольшие ионы через липидные барьеры. Они вызы-

вают большой интерес из-за своей способности изменять прони-

цаемость для катионов как природных, так и искусственных мем-

бран. С одной стороны, они предоставляют возможность изменять

проницаемость и градиенты биологических мембран, нарушая тем

самым связанные с ними метаболические .процессы. С другой сто-

роны, ионофоры — это аналоги компонентов природных мембран,

и с их помощью можно придавать искусственной мембране селек-

тивную проницаемость и электрические свойства типичных био-

логических мембран.

Известные ионофоры устойчивы как химически, так и метабо-

лически. Они либо имеют готовую макроциклическую структуру,

либо способны образовывать макроциклические кольца при помо-

щи водородных связей. Их молекулярные массы лежат в преде-

лах от 200 до 2000. Они содержат большое число атомов кислоро-

да, регулярно распределенных в молекулярном остове. Замеча-

тельным свойством ионофоров является способность образовывать

л »п и до растворимые катионные комплексы, играющие важную

роль в транспорте ионов.

Ионофоры можно разделить на две группы. К первой относят-

ся нейтральные ионофоры, не содержащие способных к диссоциа-

ции протонов; образуемые ими катионные комплексы имеют об-

щий положительный заряд. Остов ионофоров второй группы по-

строен из цепи атомов углерода, соединенных ковалентными свя-

зями. Они содержат одну карбоксильную группу, которая посред-

ством водородной связи ino типу «голова к хвосту» включена в

кольцевую структуру. Как будет показано ниже, наличие или от-

сутствие этой единственной карбоксильной группы оказывает

большое влияние на реакции, катализируемые ионофорами*.

* По-видимому, термин «катализ» здесь употреблен автором недостаточно

строго. — Прим. ред.

Ионофоры — хелатарующие агенты для щелочных металлов

247»

1. ИСТОРИЧЕСКАЯ СПРАВКА

Валиномицин— первое соединение, признанное ионофором; он

был выделен [2] и охарактеризован [3] Брокманном. Впоследст-

вии его синтезировал и идентифицировал как циклический доде-

кадепсипептид Шемякин с сотр. [4], который изучил анти-

биотические характеристики валиномицина и нескольких его

синтетических аналогов [5, 6]. МакМюррей и Бегг [7] обнаружи-

ли, что валиномицин является мощным агентом, нарушающим

окислительное фосфорилирование в митохондриях; как установи-

ли Mop и Прессман [8], это свойство сильно зависит от присутст-

вия ионов K

, но не Na+. С ,помощью ион-селективных электродов

было показано, что !валиномицин в первую очередь влияет на

транспорт ионов K

через митохондрии и его воздействие на про-

цесс фоефорилирования обусловлено тем, что он вызывает рас-

сеивание энергии за счет циклического перемещения ионов K

[8, 9]. Детально описана серия наблюдений, с помощью которых

было установлено, что 'Валиномицин обладает свойствами ионофо-

ра [10]; кроме того, опубликованы более общие обзоры по транс-

портным свойствам других ионофоров

[11

—13].

Первоначально на основании зависимости между структурой

и активностью неправильно полагали, что валиномицин взаимо-

действует с уже существующими высокоселективными транспорт-

ными рецепторами в митохондриях [8]. Однако опытным путем

было обнаружено, что валиномициновая группа ионофоров уве-

личивает катионную проницаемость искусственных липидных би-

молекулярных слоев; на основании этого пришли к заключению,

что транспортная активность и ион-селективность внутренне при-

сущи самим молекулам валиномицина [14, 15]. В результате де-

тального исследования установили, что валиномицин обладает

комплексообразующими свойствами по отношению к ионам щелоч-

ных металлов и транспортной активностью в обычном состоянии,

из чего в конечном счете заключили, что способность ионофоров

служить мобильными носителями ионов обусловлена их собствен-

ными свойствами [1, 16—19].

Способность нигерицина придавать растворимость в липидах

комплексам с солями щелочных металлов впервые была обнару-

жена Харнедом с сотр. [20]. Было найдено, что это соединение

вместе с родственным ему дианмицином ингибирует дыхание и

фосфорилирование в интактных, но не в поврежденных митохонд-

риях [21]. На основании способности нигерицина обращать инду-

цируемое валиномицином поглощение K

митохондриями [22, 23]

Ларди с сотр. [16] заключили, что ионофоры нитерициновой груп-

пы блокируют механизм ионного транспорта в митохондриях. Од-

нако, исходя из его транспортных свойств в обычных системах

вода—масло и эритроцитах и его способности образовывать ком-

248

i лава 2

плексы с ионами щелочных металлов, Прессман и сотрудники при-

шли к выводу, что нигерицин и другие родственные ему карбок-

сильные ионофоры, так же как нейтральные ионофоры, действу-

ют как мобильные носители ионов. Различие в поведении

ионофоров разных групп объясняется наличием или отсутствием

остаточного заряда на катионном комплексе [1, 18].

Были сделаны попытки объяснить селективность комплексооб-

разования ионофоров типа валиномицина соответствием между

формой молекулы — изображением их известной формальной

структуры в виде плоского кольца — и радиусом входящего ка-

тиона [14, 24]. Для того чтобы объяснить одинаковые комплексо-

образующие свойства макроциклической молекулы валиномици-

на (36 атомов) и меньшей по размеру циклической молекулы эн-

ниатина (18 атомов), предположили, что связываемый ион может

приспосабливаться к кольцу ионофора, десольватируясь в различ-

ной степени [14]. Методом рентгеноструктурного анализа крис-

таллов [25, 26] была установлена структура К

-комплекса нонак-

тина (32 атома в кольце) и показано, что его кольцо неплоское,

а образует заметно изогнутую макроциклическую полость вокруг

несольватированного катиона. Главная особенность образующих

комплексы молекул ионофоров — обволакивание ими несольвати-

рованного катиона в комплексе — распространяется на все изве-

стные ионофоры.

2. ОСНОВНЫЕ СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ

ИОНОФОРОВ

Ионофоры — это лиганды, способные образовывать ион-диполь-

ные комплексы с катионами посредством соответствующим обра-

зом повернутых атомов кислорода, равномерно встроенных в их

циклический молекулярный остов. Нейтральные ионофоры—-ти-

пичные циклические ковалентиые соединения, кольца которы>

включают от 18 до 40 атомов. Кольца обычно содержат повторяю-

щиеся субъединицы с регулярным чередованием центров оптиче

•ской асимметрии. Валиномицин и энниатин — депсилептиды, коль

па которых содержат чередующиеся амидные и сложноэфирньк

группы. Повторяющиеся единицы макротетралидных актинов [28

соединены между -собой исключительно сложноэфирными связя

ми. Несколько соединений, подобных по активности ионофорам

содержат только пептидные связи, хотя, например, грамицидин н<

является ковалентным циклическим соединением [29] и не обра

зует высоколипофильных катионных комплексов. Синтетически!

полиэфиры, «короны»* [30], еще более инертны и содержат в мо

лекулярном остове только эфирные атомы кислорода.

* Некоторые авторы не переводят английское слово «crown» на русский язы

и называют соответствующие соединения «краун-эфирами». — Прим. ред.

Ионофоры — хелатарующие агенты для щелочных металлов 249»

Известные карбоксилсодержащие ионофоры представляют со-

бой формально линейные цепи, содержащие гетероциклические

кольца с карбоксильными группами с одного конца молекулы и

одной или двумя гидроксильными группами с другого конца.

В комплексах карбоксил депротони-руется и образует кольцо по

типу «голова к хвосту» при помощи водородных связей с проти-

воположной гидроксильной группой. Из-за необходимости депро-

тонпрования комплексообразование с карбоксильными ионофора-

ми зависит от рН, причем более высокие значения рН благопри-

ятствуют процессу [1]. Такие комплексы являются электроней-

тральными цвиттер-ионами в противоположность «нейтральным»

ионофорным комплексам, которые в действительности образуют

не чувствительные к рН заряженные комплексы.

3. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ИОНОФОРОВ

3.1. Макротетралидные актины

Четыре гомологических макротетралидных актина, содержа-

щих 18-членные кольца (рис. 6.1,Л), продуцируются соответству-

ющими штаммами актиномицето-в. Самый низший гомолог — но-

нактин — образован симметричным чередованием четырех D- и

L -энантиомеров нонактиновой кислоты (других диастереомеров не

было обнаружено), представляющей -собой оксикарбоновую кисло-

ту, содержащую эфирный кислород в тетрагидрофурановом коль-

це примерно в середине ее цепи. В более высоких гомологах — мо-

нактине, динактине и тринактине — остатки нонактиновой кис-

лоты соответственно замещаются одним, двумя или тремя

остатками монометилированной нонактиновой кислоты — гомоно-

нактиновой кислотой [28]. Хотя при беспорядочной последова-

тельности нонактиновых и -гомононактиновых остатков возможны

различные рацемические смеси, природные более высокие гомо-

логи нон-активна все оптически активны. Известны еще более -вы-

сокие гомологи актинового ряда, содержащие диметилированную

нонактиновую кислоту (бис-гомононактиновую кислоту); однако

имеется пока мало данных о конформациях и ионной селективно-

сти этих соединений [31].

Представление о сложной трехмерной структуре нон актина

было получено рентгеноструктурны-м анализом тиоционатн-ой соли

-комплекса. В комплексе существуют ио-н-дипольные взаимо-

действия между катионом и четырьмя эфирными и четырьмя кар-

боксильными атомами кислорода, расположенными по вершинам

куба: расстояние от негидратированного иона K

до кислорода

(от центра до центра) составляет 2,7—2,9 А. Положение тиоцио-

патных групп рентгенографически определяется не четко. Пола-

250

i лава 2

Рис. 6.1. Структуры ионофоров и атомы в лигандах, участвующие в образованш

связи с катионом.

А — макролидные актины; Б — энниатин В; В — валиномицин; Г

—

циклогексиловый зфиг

Д — моненсин; E — нигерицин; Ж

—

X-537А (без штриха); 3 — X-537A (со штрихом).

L-Jionmam

Ионофоры — хелатарующие агенты для щелочных металлов

251»

ают, что они иногда довольно свободно ориентированы внутри

кристаллической решетки вокруг сферического катионного ком-

плекса [26].

Строгое определение конформации этого комплекса, впервые

полученное для ионофора, позволило в значительной степени вы-

яснить молекулярное .поведение этих комплексов. Для поддержа-

ния молекулярного остова в конформации, требуемой для ком-

плексообразования, необходимо точное пространственное распо-

ложение компонентов остатков. Эта конформация была образно

эписана «...как напоминающая бороздку на теннисном мяче»

[25]. Тот факт, что катион в комплексе не сольватирован, свиде-

тельствует, что при образовании комплекса в полярной среде зна-

чительная доля свободной энергии затрачивается на десольвата-

цию катиона. Для того чтобы такой комплекс образовывался в

присутствии воды, т. е. в условиях, которые имеют место па по-

верхности биологической мембраны, эта свободная энергия долж-

на быть компенсирована ион-дипольным взаимодействием между

катионом в комплексе и атомами кислорода лиганда. Высокая сте-

пень ион-селективности объясняется различием свободных энергий

дегидратации и комплексообразования, которое в свою очередь

зависит от гибкости остова ионофора. Полное экранирование ка-

тиона (катион в «клетке») показывает, что для того, чтобы катион

мог войти внутрь полости, ионофор до комплексообразования дол-

жен чаще бывать в несколько иной, «открытой» конформации.

Кристаллографическое исследование показывает, что свободный

нонактин образует элементарные ячейки различного типа и его

конформация отличается от конформации в К

-комплексе [26];

однако детальные данные о строении свободного ионофора отсут-

ствуют.

Приведенные выше заключения основываются на допущении,

что в растворе ионофор сохраняет конформацию, подоб-

ную наблюдаемой в кристаллическом состоянии. Это допу-

щение можно проверить ЯМР-исследованием, с помощью ко-

торого обнаружены различные конформации комплексов K

Na+ и Cs+ и свободного ионофора [32, 33]. При описании валино-

мицина будет дан другой пример применения метода ЯМР для

изучения ионофоров. Ионная селективность макролидных актинов

(смешанные образцы из нонактина и монактина), впервые обна-

руженная по зависимости стимуляции дыхания в митохондриях

от природы иона, изменяется в ряду K+>Rb+>Cs+>Na+>Li+

[9]. Такой же ряд селективности был получен на основании

АТФ-азной индукции, которая также зависит от связанного с

транспортом рассеяния энергии митохондриями [34, 35]. У более

высоких членов гомологического ряда ионофоров способность

индуцировать К+-зависимую АТФ-азу увеличивается, но отноше-

ние селективностей К+ : Na+ уменьшается. У более низких гомо-

252

i лава 2

логов по электрометрическим изменениям .в объемной фазе полу

чена такая же последовательность [36]; однако сообщалось [14]

что в липидных двуслойных мембранах наблюдается обратна;

селективность по отношению к K

и Rb+ (т. е. Rb+>K+).

Из констант устойчивости в метаноле, полученных осмометри

чески [12, 36], и в водном ацетоне, полученных методом ЯМ1

[33], можно заключить, что К+ заметно предпочтительнее Na+

однако в менее полярном сухом ацетоне константы устойчивост)

комплексов с К+, Na+ и Cs+ все одного порядка (табл. 6.1). Та

ким образом, в сухом ацетоне, в котором различие в свободны:

энергиях дееольватации ионов заметно не сказывается на равно

весии комплексообразования, внутреннее сродство нонактина ;

Na+, К+ и Cs+ примерно одинаково, что свидетельствует о зна

чительной гибкости скелета ионофора, позволяющей ему приспо

сабливаться к ионам с различными радиусами. В более лолярны:

растворителях получают такие же ряды селективности, как и

многофазных системах, что подтверждает влияние сольватацио

на ионную селективность. Для дееольватации меньшего по разме

ру иона Na+ требуется больше энергии, чем для десольватацш

иона К+, в то же время еще больший по размеру Cs+, хотя \

требует для дееольватации меньше энергии, чем К+, но при это?

заставляет полость ионофора сильнее открыться, делая тем самьг;

и катион и ионофор более доступными для сольватации. Система

Таблица 6.

Влияние растворителя на селективность макролидных актинов

Относительная селективность

Лите-

Ионофор

Растворитель Анион

ратург

Нонактин

Ацетон

с 107

0,20

Ацетон

-H

ClO

0,012

0,024

SCN-

0,025

—

OH — толуол

SCN-

0,004

0,77

— толуол

Пикрат

0,017

0,061 76

Монактин

OH SCN-

0,004

OH — толуол

SCN-

0,010

1 0,42

— толуол

Прикрат

0,009

0,029

Динактин

— толуол SCN-

0,022 1

0,21 51

СН2С12

— толуол

Прикрат

0,013

0,023

Тринактин C

— толуол

SCN-

0,042

0,087

— толуол

Прикрат

0,011

1 0,019

Методы, используемые при определении констант сродства: [33] — ЯМР; [44] — осм

метрия; [51] и [76] — исследование распределения между двумя фазами.