Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия

Подождите немного. Документ загружается.

(см. главу 4) имеют четвертичную олигомерную структуру. Они наделены

функцией обеспечения в клетке требуемых скоростей химических реакций.

Наиболее изученным олигомерным ферментом является лактатдегидро-

геназа (она катализирует обратимое превращение пировиноградной кисло-

ты в молочную), содержащая два типа полипептидных цепей: Н – сердечный

тип (от англ. heart – сердце) и М – мышечный тип (от англ. muscle – мышца) –

и состоящая из 4 субъединиц. Этот фермент благодаря различным сочета-

ниям субъединиц может существовать в 5 формах. Такие ферменты получи-

ли название изоферментов, или, в соответствии с новой классификацией,

множественных форм ферментов (см. главу 4).

К настоящему времени субъединичная структура обнаружена у несколь-

ких сотен белков. Однако только для немногих белков, в том числе для

молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифро-

вана четвертичная структура *. Основными силами, стабилизирующими

четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактны-

ми площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по

типу комплементарности – универсальному принципу, свойственному

живой природе. Структура белка после его синтеза в рибосоме может

частично подвергаться модификации (посттрансляционный процессинг):

например, при превращении предшественников ряда ферментов или гормо-

нов (инсулин).

Таким образом, имеются все основания для подтверждения мнения

о существовании 4 уровней структурной организации белков. Более того,

каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой,

обеспечивающей уникальность его функций. Поэтому выяснение структуры

разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых

систем и соответственно сущности жизни. На этом пути научного поиска

могут быть решены также многие проблемы наследственных заболеваний

человека, в основе которых лежат дефекты структуры и биосинтеза белков.

Некоторые исследователи склонны рассматривать, и не без основания,

существование пятого уровня структурной организации белков. Речь идет

о полифункциональных макромолекулярных комплексах, или ассоциатах из

разных ферментов, получивших название метаболических олигомеров, или

метаболонов, и катализирующих весь путь превращений субстрата (синте-

тазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхатель-

ная цепь).

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

В настоящее время еще не разработана стройная система номенклатуры

и классификации белков. Традиционная классификация белков по группам,

основанная, скорее, на случайных показателях (физико-химические свой-

ства, форма молекул, локализация и происхождение, аминокислотный

состав), уже не отвечает полностью возросшему уровню знаний о их

структуре и функциях. Из огромного количества природных белков струк-

тура и функции расшифрованы для относительно небольшого числа (не

более нескольких сотен), и поэтому структура и функции белков пока не

могут служить основой для их рациональной классификации. Пожалуй,

только для одной группы белков, обладающих способностью катализиро-

* Установлена четвертичная структура ряда иммуноглобулинов, состоящих из легких

и тяжелых полипептидных цепей, соединенных в отличие от других олигомерных белков

дисульфидными связями.

вать химические реакции, т.е. ферментов, разработана стройная система

номенклатуры и классификации, в основу которой положены типы катали-

зируемых химических реакций и химическая природа реагирующих веществ.

Однако полностью идентифицированные до сих пор ферменты также

составляют незначительную долю белков (ферментов описано более 3000).

Тем не менее функциональный принцип, рекомендуемый некоторыми авто-

рами, хотя и не может служить универсальной основой для классификации

всех белков, представляет определенный интерес. В соответствии с функ-

циональным принципом различают 12 главных классов белков: 1) катали-

тически активные белки (ферменты); 2) белки-гормоны (хотя есть и сте-

роидные гормоны); 3) белки-регуляторы активности генома; 4) защитные

белки (антитела, белки свертывающей и антисвертывающей систем крови);

5) токсические белки; 6) транспортные белки; 7) мембранные белки; 8) со-

кратительные белки; 9) рецепторные белки; 10) белки-ингибиторы фер-

ментов; 11) белки вирусной оболочки; 12) белки с иными функциями.

Были предприняты также попытки классифицировать белки, исходя из

особенностей вторичной и третичной структуры. В соответствии с этим

различают α-, β-, α+β- и α/β-белки. α-Белки содержат только α-спирали (не

менее 60%), β-белки – только β-структуры (не менее двух антипараллельных

цепей), α+β-белки – те и другие структуры в пределах одной полипептид-

ной цепи (пример – молекулы лизоцима), а класс α/β-белков содержит

множество α- и β-структур, чередующихся вдоль полипептидной цепи или

домена (см. рис. 1.19). Домены создаются объединением и чередованием

α-спиралей и β-слоев, между которыми открываются более рыхлые струк-

туры.

Учитывая необходимость для студента-медика основательного знаком-

ства с отдельными группами белков, которые могут служить предметом

изучения в его будущей профессиональной деятельности (например, белки

крови), приводим старую классификацию белков с краткой характеристи-

кой новых данных о структуре, составе и свойствах отдельных представи-

телей. Согласно этой классификации, обширный класс белковых веществ

в зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки *.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе

распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из

какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-

стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо сво-

бодных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее

распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно

выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины,

глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков

(см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав

небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины

(содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пиг-

менты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины

(содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины

(содержат металлы).

* Деление белков на простые и сложные, по всей вероятности, является условным,

поскольку многие белки, традиционно рассматриваемые как простые (например, яичный

альбумин), на самом деле оказываются сложными, так как содержат небелковый компонент,

чаще всего углеводной или липидной природы, либо какой-либо металл (см. главу 2).

ХИМИЯ ПРОСТЫХ БЕЛКОВ

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характер-

ных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава

и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой.

Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловлен-

ными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин,

выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким

содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок – клу-

пеин, выделенный из молок сельди: из 30 аминокислот в нем на долю

аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-

пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их

водных растворов находится в щелочной среде. По современным представ-

лениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками,

поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют

белковый компонент в структуре ряда сложных белков.

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав

входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает

20–30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела

молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах

клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль

в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3).

Проламины и глютелины. Это белки растительного происхождения,

отличаются своеобразием аминокислотного состава и физико-химических

свойств. Они содержатся в основном в семенах злаков (пшеница, рожь,

ячмень и др.), составляя основную массу клейковины. Характерной особен-

ностью проламинов является растворимость в 60–80% водном растворе

этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях

обычно выпадают в осадок. Наиболее изучены оризенин (из риса), глюте-

нин и глиадин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), гордеин (из ячменя) и др.

Установлено, что проламины содержат 20–25% глутаминовой кислоты

и 10–15% пролина.

Альбумины и глобулины. Эти белки относятся к белкам, широко рас-

пространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки

сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови

человека в норме содержится около 7% белков, представленных преиму-

щественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – это

глобулярные белки, различающиеся по растворимости (табл. 1.6).

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобули-

ны» основано на их растворимости в дистиллированной воде и полунасы-

Таблица 1.6. Растворимость альбуминов и глобулинов

Растворитель

Дистиллированная вода

Слабые солевые растворы NaCl

Насыщенный раствор Na

Насыщенный раствор NaCl

Полунасыщенный раствор (NH

)

Насыщенный раствор (NH

)

Альбумины

Растворимы

Нерастворимы

Глобулины

Нерастворимы

Растворимы

Нерастворимы

щенном растворе (NH

)

. Однако, как показывают данные табл. 1.6,

глобулины растворимы только в разбавленных солевых растворах.

Различную растворимость альбуминов и глобулинов сыворотки крови

раньше широко использовали в клинической практике для их фракциониро-

вания и количественного определения (см. главу 17).

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных

белков определяют с помощью электрофореза на бумаге и в полиакрил-

амидном геле в небольшом количестве сыворотки крови. Типичная электро-

фореграмма белков сыворотки крови, а также соотношение отдельных

фракций представлены в главе 17. Альбумины и глобулины отличаются

друг от друга также по молекулярной массе – соответственно 40000–70000

и 150000 и более.

Из сыворотки крови не только выделен альбумин в чистом виде, но

и определена первичная структура его единственной полипептидной цепи

(575 аминокислотных остатков). Альбумин имеет относительно низкую

изоэлектрическую точку (4,7) и высокий отрицательный заряд при рН 8,6,

благодаря чему он мигрирует с большой скоростью в электрическом поле

к аноду. Принято считать, что примерно 75–80% осмотического давления

белков сыворотки крови приходится на альбумины; кроме того, основной

функцией их считают транспорт жирных кислот. Однако точная функция

альбуминов не совсем ясна. Известны случаи, когда у некоторых людей

в крови фактически отсутствуют альбумины (врожденная аномалия), но они

практически здоровы.

Глобулины, представленные α

-фракцией, содержатся в крови в комп-

лексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины,

мигрирующие при электрофорезе в виде α

-фракции, содержат глобулин

и неизвестный гликопротеин. β-Глобулины включают ряд важных в функ-

циональном отношении белков, в частности трансферрин – белок, ответст-

венный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин –

белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит

к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается

отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит

врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции β-

глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тром-

бина – белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин

при свертывании крови.

Фракция γ-глобулинов является наиболее гетерогенной. Известно мно-

жество антител, различающихся первичной структурой. Электрофоретиче-

ски они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично

в β

-глобулиновой фракциях. Структура и функция γ-глобулинов более

подробно рассмотрены далее (см. главу 2, «Гликопротеины»).

ПРИРОДНЫЕ ПЕПТИДЫ

В последние годы значительно повысился интерес к структуре и функциям

встречающихся в свободном состоянии в организме низкомолекулярных

пептидов, выполняющих ряд специфических биологических функций. Ко-

роткие пептиды, содержащие до 10 аминокислот, принято называть

олигопептидами; в то же время полипептиды и белки считаются

взаимозаменяемыми, хотя термином «полипептиды» чаще обозначают

продукты с мол. м. менее 10000. В некоторых биоактивных пептидах

имеются необычные аминокислоты, не встречающиеся в природных белках,

или производные обычных аминокислот (гормоны, антибиотики). Мнение

о том, что пептиды могут играть роль промежуточных продуктов на пути

синтеза белка, не подтвердилось, поскольку, как показано в главе 14, этот

процесс во всех клетках у всех живых организмов осуществляется de novo

матричным путем.

Природные пептиды, наделенные биологической активностью, в зависи-

мости от характера действия и происхождения принято делить на 4 группы:

1) пептиды, обладающие гормональной активностью (вазопрессин, окси-

тоцин, кортикотропин, глюкагон, кальцитонин, меланоцитстимулирующий

гормон, рилизинг-факторы гипоталамуса и др.; см. главу 8); 2) пептиды,

принимающие участие в процессе пищеварения (в частности, гастрин

и секретин; см. главу 12); 3) пептиды, источник которых – α

-глобулиновая

фракция сыворотки крови (такие, как ангиотензин, брадикинин и каллидин);

4) нейропептиды.

В последнее время выяснены некоторые закономерности синтеза фи-

зиологически активных пептидов из биологически инертных предшествен-

ников – белков в результате процесса, называемого посттрансляционной

модификацией (постсинтетические превращения белковой молекулы). Из-

вестно, например, что ангиотензины (представленные октапептидами),

оказывающие выраженное сосудосуживающее действие, образуются из

присутствующего в сыворотке крови неактивного белка ангиотензиногена

в результате последовательного действия ряда протеолитических фермен-

тов (ренина и особого фермента, участвующего в превращении неактивного

ангиотензина I в активный ангиотензин II).

К группе вазоактивных (оказывающих влияние на тонус сосудов) пепти-

дов относятся, кроме того, широко применяемые в медицинской практике

брадикинин и каллидин.

Брадикинин представляет собой нонапептид:

H–Apг–Про–Про–Гли–Фен–Сер–Про–Фен–Apг–ОН.

Каллидин представлен декапептидом, образующимся из неактивного

плазменного белка кининогена, и отличается от брадикинина присутствием

на N-конце еще одного аминокислотного остатка (Лиз):

Н–Лиз–Арг–Про–Про–Гли–Фен–Сер–Про–Фен–Apг–ОН.

АНГИОТЕНЗИНОГЕН (неактивный)

АНГИОТЕНЗИН I (неактивный)

Ренин

Карбокси-

катепсин

АНГИОТЕНЗИН II (активный)

Асп-Арг-Вал-Тир-Иле-Гис-Про-Фен

Совсем недавно из экстрактов ткани предсердия (но не из желудочков

сердца) человека и животных были выделены биологически активные

пептиды, регулирующие тонус сосудистой системы и электролитный обмен.

Физиологический эффект их оказался противоположным влиянию системы

ренин–ангиотензин–альдостерон. Он выражается в сосудорасширяющем

действии, усилении клубочковой фильтрации и стимуляции выведения

натрия и хлоридов за счет угнетения их реабсорбции в канальцах. Эти

пептиды получили название атриопептидов (от лат. atrio – предсердие).

Они построены из разного числа аминокислот (от 23 до 100), но обязатель-

ным условием для проявления биологического эффекта является наличие

в молекуле 17-членной кольцевой структуры, образующейся за счет дисуль-

фидной связи между остатками цистеина.

Внутриклеточным посредником действия атриопептидов оказался цик-

лический гуанозинмонофосфат (цГМФ), синтез которого осуществляется

в результате активирования мембранного фермента гуанилатциклазы;

действие аденилатциклазы, напротив, тормозится под влиянием атриопеп-

тидов.

Во всех животных тканях и в некоторых растениях широко распростра-

нен низкомолекулярный трипептид глутатион, функции которого пока не

выяснены достаточно полно, хотя он открыт сравнительно давно. Глута-

тион представляет собой атипичный трипептид (в котором в образовании

одной из пептидных связей участвует не α-карбоксильная, а γ-карбок-

сильная группа глутамата) следующего строения: γ-глутамил-цистеинил-

глицин:

Цистеин является составной частью глутатиона, поэтому последний

может находиться в восстановленной (SH) и в окисленной (S-S) формах

(сокращенно обозначаются Г-SH и Г-S-S-Г), что, по-видимому, имеет

отношение к биологической роли глутатиона в организме.

Интерес к природным пептидам в значительной степени обусловлен

необычно высокой их биологической активностью. Они оказывают мощное

фармакологическое действие на множество физиологических функций орга-

низма. В то же время были замечены низкая стабильность и быстрый

распад их в организме при физиологических значениях рН среды. Все это

способствовало развитию исследований как в области препаративного

выделения природных пептидов из органов и тканей (включая получение

биологически активных пептидов из предшественников методами ограни-

ченного протеолиза ряда хорошо известных гормонов), так и в области

химического синтеза. Получение ряда биологически активных нейропепти-

дов из гормонов гипофиза, в частности эндорфинов и энкефалинов, наде-

ленных мощным обезболивающим действием (путем связывания рецепто-

ров определенных клеток мозга), в сотни и тысячи раз превосходящим

аналгезирующий эффект морфина, описано в главе 8.

Из ткани мозга выделен также δ-пептид сна; ряд других нейропептидов

принимает участие в биохимических механизмах памяти, страха, обучения

и т.д. Для повышения стабильности пептидов при введении в организм

предприняты попытки химического синтеза пептидов, в которых один или

Глутатион (восстановленный)

несколько аминокислотных остатков L-ряда замещают остатками D-

аминокислот. Подобная замена, не вызывая снижения биоактивности,

защищает пептид от воздействия протеиназ тканей, способствуя пролон-

гированию эффекта препарата.

Среди естественно встречающихся небольших пептидов следует указать

на антибиотик грамицидин S, выделенный из Bacillus brevis и представ-

ляющий собой циклический декапептид:

Как видно, в структуре грамицидина S имеются 2 остатка орнитина

(Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных

D-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от

NН

-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности

грамицидин S не имеет конца.

Широкое применение, особенно в пищевой промышленности, в качестве

заменителя сахара получил искусственный (генноинженерный синтез) ди-

пептид, состоящий из L-изомеров аспарагиновой кислоты и метилового

эфира фенилаланина, названный аспартамом:

Аспартам в сотни раз слаще сахара и легко распадается в организме на

две свободные аминокислоты, абсолютно безвредные для организма; по-

этому он рекомендован в качестве заменителя сахара больным диабетом.

Это пример пептида, наделенного огромным биологическим эффектом.

Грамицидин S

Аспартам

Глава 2

ХИМИЯ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ

Сложные белки, как было отмечено, содержат два компонента – простой

белок и небелковое вещество. Последнее называют простетической группой

(от греч. prostheto – присоединяю). Простетические группы, как правило,

прочно связаны с белковой молекулой. Далее представлены сведения

о химической природе и биологической роли некоторых сложных белков.

ХРОМОПРОТЕИНЫ

Хромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка

и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают

гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), маг-

нийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина).

Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они

участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как

фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода

и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето-

и цветовосприятие и др.

Таким образом, хромопротеины играют исключительно важную роль

в процессах жизнедеятельности. Например, подавление дыхательной функ-

ции гемоглобина путем введения оксида углерода (СО) либо утилизации

(потребление) кислорода в тканях путем введения синильной кислоты или ее

солей (цианидов), ингибирующих ферментные системы клеточного ды-

хания, моментально приводит к смерти организма.

Хромопротеины являются непременными и активными участниками

аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зе-

леных растениях и утилизации ее до превращений в организме животных

и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает

фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление мо-

лекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии).

Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную

реакцию – образование молекулы воды, связанное с освобождением энер-

гии.

Гемопротеины

К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миогло-

бин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система,

каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компо-

нента структурно сходные железо- (или магний)порфирины, но различные

по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их

биологических функций. Далее более подробно рассмотрено химическое

строение гемоглобина, наиболее важного для жизнедеятельности человека

и животных соединения.

Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а не-

белкового – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином,

в то время как гем одинаков у всех видов гемоглобина.

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержа-

щих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь

производным тетрапиррольного соединения – порфирина. Последний со-

стоит из четырех замещенных пирролов:

соединенных между собой метиновыми мостиками (—СН=). Незамещен-

ный порфирин называется порфином. В молекуле гема порфин представлен

в виде протопорфирина IX, содержащего четыре метильные группы

(—СН

), две винильные группы (—СН=СН

) и два остатка пропионовой

кислоты. Протопорфирин, присоединяя железо, превращается в гем *.

Из формулы видно, что железо связано с двумя атомами азота мо-

лекулы протопорфирина ковалентно и с двумя другими – координацион-

ными связями, обозначенными пунктирными линиями. В зависимости от

химической природы групп, находящихся в боковой цепи, порфирины

классифицируют на этио-, мезо-, копро- и протопорфирины. Последние

наиболее распространены в природе. Из возможных 15 изомеров про-

топорфиринов благодаря наличию трех разных заместителей самым рас-

пространенным оказался протопорфирин IX.

Гем в виде гем-порфирина является простетической группой не только

гемоглобина и его производных, но и миоглобина, каталазы, пероксидазы

и цитохромов b, с и c

(см. главу 9); в то же время в цитохромах а и a

входящих в состав интегрального комплекса, названного цитохромокси-

дазой, содержится гем а, называемый также формилпорфирином:

* Структура гема расшифрована в основном благодаря работам М.В. Ненцкого и

Г. Фишера.

Протопорфирин IX

(1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-

6,7-Дипропионовокислый порфин)

Гем

Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м

положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении) – изопре-

ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс

с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа

в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компо-

нентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благо-

даря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота

имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координа-

ционная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с

образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов:

СО, цианидов и др. (рис. 2.1). В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я

координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метио-

нина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками

цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объясне-

ны функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при

присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах):

в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоеди-

нения или отдачи кислорода.

Структурная организация гемоглобина (и миоглобина) была описана

в главе 1. Дж. Кендрью и М. Перутц расшифровали конформацию этих

молекул (Нобелевская премия 1962 г.). Дыхательная функция гемоглобина

крови подробно рассматривается в курсе физиологии. Здесь следует указать

на уникальную роль гемоглобина в траспорте кислорода от легких к тканям

и диоксида углерода от тканей к легким. Это элементарное проявление

жизни – дыхание, хотя и выглядит простым, основано на взаимодействии

многих типов атомов в гигантской молекуле гемоглобина. Подсчитано, что

в одном эритроците содержится около 340000000 молекул гемоглобина,

каждая из которых состоит примерно из 10

атомов С, Н, О, N, S и 4 атомов

железа.

Атом железа расположен в центре гема-пигмента, придающего крови

характерный красный цвет. Каждая из 4 молекул гема «обернута» одной

полипептидной цепью. В молекуле гемоглобина взрослого человека HbА

Гем а (формилпорфирин)