Эйхгорн Г. (ред.) Неорганическая биохимия. Том 1
Подождите немного. Документ загружается.
Металлоферменты.
493
12.2.3. Глутаминсинтетаза
Интенсивное изучение Мейстером [375] механизма реакции глу-
таминсинтетазы из мозга овец указывает на то, что ион двухва-
лентного металла, необходимый для активации фермента, участ-
вует в образовании комплекса фермент — АТФ. Этот вывод осно-
ван на изучении различных реакций, катализируемых ферментом,
а также того, какие M
2
+ требуются для связывания субстратов и
защиты фермента от инактивации. Однако, поскольку эти реакции
отличаются между собой по специфичности активации различными
M
2
+ [375], может оказаться, что ионы металлов принимают уча-
стие на различных стадиях реакций [376]. Поэтому для дальней-
шего понимания механизма активации под действием M
2
+ необхо-
димы исследования глутаминсинтетазы с использованием методов,
которые бы дали информацию об окружении иона металла. Сле-
дует заметить, что введение остатка адениловой кислоты в глут-
аминсинтетазу из Е. coli вызывает заметные изменения специфич-
ности активации ионами M
2
+ [376а].
Недавно были получены новые данные о роли M
2
+ в активно-
сти глутаминсинтетазы из Е. coli [367]. При выделении фермента
в присутствии буфера, содержащего ион Mn
2
+, этот фермент со-
держит связанный Mn
2
+ [367]. При диализе такого фермента про-
тив ЭДТА наблюдается потеря каталитической активности. Однако
эта инактивация обратима, и при инкубации свободного от метал-
ла фермента с Mg
2
+, Mn
2
+ или Ca
2
+ [377] происходит восстановле-
ние его активности. Эта реактивация фермента сопровождается
включением 1 г-атома связанного M
2
+ на субъединицу [378]. Об-
разовавшийся в результате холофермент весьма сходен с природ-
ным ферментом, но не идентичен ему [379]. Следует отметить, что
свободная от металла глутаминсинтетаза не только теряет катали-
тическую активность, но и имеет менее компактную четвертичную
структуру по сравнению с природным ферментом [380]. Это ука-
зывает на возможное участие связанного M
2
+ в поддержании ка-
талитически активной конформации фермента.
13.. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
В этой главе суммированы имеющиеся в настоящее время дан-
ные о роли ионов металлов в механизме катализа некоторыми
классами сравнительно малоизученных металлоферментов. В боль-
шинстве случаев наши знания ограничены данными о специфично-
сти активации ионами M
2
+, и лишь для немногих ферментов мы
понимаем характер участия этого кофактора в механизмах реак-
ции. Для небольшого числа подробно исследованных металлофер-
ментов понять роль ионов металлов удалось в первую очередь в
494
Г лава
10
результате широкого применения чувствительных биофизических
методов, таких, как ЯМР, ЭПР и рентгеноструктурный анализ.
Вклад этих и других биофизических методов является наибольшим
для ферментов, описанных в гл. 15, 16 и 19. В случае ферментов,
рассмотренных в настоящей главе, в основном был применен опи-
сательный подход, и поэтому для большинства из них имеющаяся
информация не дает возможности удовлетворительно проанализи-
ровать каталитическую роль иона металла с точки зрения коор-
динационной химии. Более аналитический подход к проблеме име-
ет место в гл. 18, а также в последнем обзоре Милдвана [8] (см.
также имеющиеся там ссылки).
В заключение следует упомянуть о нескольких интересных, но
менее хорошо изученных эффектах ионов металла в ферментатив-
ных реакциях. Описано несколько случаев, когда необходимость в
активации ионом M
2
+ является особенностью источника, из кото-
рого выделен фермент. Это явление наилучшим образом охарак-
теризовано для трех ферментов (цитратсинтетазы [381], фосфо-
трансацетилазы [382] и сериндегидратазы [383]), которым необ-
ходима активация ионами M
2+
только в том случае, если они вы-
делены из Clostridium acidiurici. Эта потребность в активации
ионом металла может быть связана с конформационными особен-
ностями ферментов, выделенных из этого микроорганизма. Ту же
природу может иметь нетипичное поведение аденилатдеаминазы
из Porphyra crispata [384] при ее активации ионами металлов.
Наконец, описаны ферменты, которые используют ионы метал-
ла в качестве субстратов. Хорошо известны гемсинтетазы, которые
включают ионы металла, например Fe
2
+, в протопорфириновую си-
стему [385], хотя механизм этой интересной реакции и не изучен
во всех деталях. Имеются косвенные доказательства предпочти-
тельного (и, возможно, ферментативного) включения in vivo спе-
цифичного иона металла в металлоферменты, например включения
Mn
2
+ в пируваткарбоксилазу из печени цыпленка [186]. Наконец,
ионы металлов могут влиять на регуляторные эффекты ферментов,
примером чего может служить влияние M
2
+ на ингибирование цит-
ратсинтетазы под действием АТФ [386], однако подобные эффекты
в настоящее время еще недостаточно изучены.
В заключение я выражаю благодарность доктору Альберту
Милдвану за предоставление мне ряда еще неопубликованных ра-
бот и мисс Джоан Ковач за ценную редакторскую помощь.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Lehninger A. L., Physiol. Rev., 30, 393 (1950).
2. McCord J. G., Fridovich /., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969).
3. Malmstrom В. G., Rosenberg A., Adv. Enzymol., 21, 131 (1959).
4. Vallee B. L., Adv. Protein Chem., 10, 317 (1955).
Металлоферменты.
495
5. Smith Е. L., Discuss. Faraday Soc., 20, 264 (1955).
6. Coleman J. E., Vallee B. L., J. Biol. Chem., 235, 390 (1960); 236, 2244
(1961).
7. Fields G. F., Bright H. J., Biochemistry, 9, 3801 (1970).
8. Mildvan A. S., in P. D. Boyer (ed.), The Enzymes, Vol. 1, 3rd edn., Academic
Press, New York, p. 445.
9. Cohn M., Leigh J. S., Nature, 193, 1037 (1962).
10. O'Sullivan W. J., Cohn M., J. Biol. Chem., 241, 3104 (1966).
11. O'Sullivan W. J., Virden R., Blethen S., Eur. J. Biochem., 8, 562 (1969).
12. O'Sullivan W. !., Noda L., J. Biol. Chem., 243, 1424 (1968).
13. Himes R. H., Cohn M., J. Biol. Chem., 242, 3628 (1967).
14. Sternlieht H., Shulman R. G., Anderson E. W., J. Chem. Phys., 43, 3123
(1965).
15. Cohn M., Hughes T. R., J. Biol. Chem., 235, 176 (1962).
16. Cleland W. W., A. Rev. Biochem., 36, 77 (1967).
17. Scarano E., Geraci G., Rossi M., Biochemistry, 6, 192 (1962).
18. Hellerman L., Physiol. Rev., 17, 454 (1937).
19. Hellerman L., Stock C. C., J. Biol. Chem., 125, 771 (1938).
20. Smith E. L., Adv. Enzymol., 12, 191 (1951).
21. Cohn M., Biochemistry, 2, 632 (1963).
22. Mildvan A. S., Leigh J. S., Cohn M., Biochemistry, 6, 1805 (1967).
23. Lipscomb W. N., Hartsuck J. A., Rieke G. N., Quiocho F. A. et al., Brookhaven.
Symp. Biol., 21, 24 (1968).
24. Riepe M., Wang J. H., J. Biol. Chem., 243, 2779 (1968).
25. Mildvan A. S., Scrutton M. C., unpublished observations.
26. Busch D. H., in «Reactions of Coordinated Ligands», Adv. Chem. Ser., 37, 1
(1963).
27. Jones M. M., Ligand Reactivity and Catalysis, Academic Press, New York,
1968.
28. Herbert D., Discuss. Symp. Soc. Exptl. Biol., 5, 52 (1951).
29. Williams R. J. P., Biol. Revs., 28, 381 (1953).
30. Bamann E., Rother H., Trapmann H., Naturwissenschaften, 93, 326 (1956).
31. Wang J. H., Science, 161, 328 (1968).
32. Wang J. H., Parker L., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 58, 2451 (1967).
33. Wang J. H., in R. E. Forster, .1. T. Edsall, A. B. Otis, F. J. W. Roughton
(eds.), CO2: Chemical, Biochemical and Physiological Aspects, NASA SP-188,
Gov't Printing Office, Washington D. C., 1969, p. 101.
34. Vallee B. L., Williams R. J. P., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 59, 498
(1968).
35. Mildvan A. S., Cohn M., J. Biol. Chem., 240, 238 (1965).
36. Scrutton M. C., unpublished observations (1968).
37. Scrutton M. C., Mildvan A. 5., Biochemistry, 7, 1490 (1968).
37a. Dorey Z., Gray H. B., J. Am. Chem. Soc., 88, 1394 (1966).
376. Ciampolini M., Nardi N., Inorganic. Chem., 6, 445 (1967).
38. Mildvan A. S., Cohn M., J. Biol. Chem., 241, 1178 (1966).
39. Mildvan A. S., Hunsley J., Suelter C. H., in B. Chance, T. Yonetani, M. Cohn
(eds.), Probes for Macromolecular Structure and Function, Vol. 2, 1970,
p. 131.
40. Kachmar J. F., Boyer P. D., J. Biol. Chem., 200, 669 (1953).
41. Happold F. C., Beechey R. B., Biochem. Soc. Symp., 15, 52 (1958).
42. Evans H. T., Sorger G. J., A. Rev. Plant. Physiol., 17, 47 (1966).
43. Suelter C. H., Abstr. 158th Meeting ACS, Biol-56 (1969).
44. Stadtman E. R., Shapiro B. M., Kingdon H. S., Woolfolk C. A., Hubbard J. S.,
Adv. Enzymol. Regulation, 6, 257 (1968).
45. Suelter C. H., Singleton R., Kayne F. J., Arrington S., Glass J., Mildvan A. 5.,
Biochemistry, 5, 131 (1966).
46. Kayne F. J., Suelter C. H., Biochemistry, 7, 1678 (1968)..
496
Г лава
10
47. Webster L. Т., J. Biol. Chem., 240, 4010 (1965).
48. Webster L .Т., J. Biol. Chcm., 242, 1232 (1967).
49. Hummel J. P., Dryer W. J., Biochim. Biophys. Acta, 63, 530 (1962).
50. Colowick S. P., Womack F. C., J. Biol. Chem., 244, 774 (1969).
52. Veliek S. F., Hayes 1., Harting 1., J. Biol. Chem, 203, 527 (1953).
53. Klotz I. M., Walker F. M., Pivan R. B.. Biochem. J, 68, 1486 (1946).
54. Labeyrie F., Stachiewicz E., Biophys. Acta, 52, 136 (1953).
55. Mildvan A. S., Leigh R. A., Biochim. Biophys. Acta, 89, 393 (1964).
56. Scrutton M. C., Utter M. F., J. Biol. Chem, 240, 3714 (1965).
57. Suelter C. H., Melander W., J. Biol. Chem, 238, PC 4108 (1963).
58. Boyer P. D., Theorell H., Acta. Chem. Scand, 10, 447 (1956).
59. Cleland W. W., Biochim. Biophys. Acta, 67, 104 (1965).
60. Cleland W. W., Biochim. Biophys. Acta, 67, 188 (1963).
60a. Christensen H. N., Palmer G. A., Enzyme Kinetics, W. B. Saunders, Philadel-
phia, 1967.
606. Dalziel K, Acta. Chem. Scand, 11, 1706 (1957).
62. Beinert H., Palmer G. A., Adv. Enzymol., 27, 105 (1965).
63. Peisaeh 1., Levine W. G., Blumberg W. E., J. Biol. Chem, 242, 2847 (1967).
64. Tsibris I. C. M., Tsai R. C., Gunsalus I. C., Orme-Iohnson W. H., Han-
sen R. E., Beinert H., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S, 59, 959 (1968).
65. Orme-Johnson W. H., Hansen R. E., Beinert H., Tsibris J. C. M., Bartholo-
maus R. C., Gunsalus 1. C., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S, 60, 368 (1968).
66. Barfield M., Karplus M., J. Am. Chem. Soc, 91, 1 (1969).
67. Kotani M., Morimoto H., in A. Ehrenberg, B. G. Malmstrom, T. Vanngard
(eds.), Magnetic Resonance in Biological Systems, Pergamon Press, New
York, 1967, p. 135.
68. Blumberg W. E., Goldstein M., Lauber E., Peisaeh J., Biochim. Biophys. Acta,
99, 187 (1965).
69. Reed G. H., Cohn M.. J. Biol. Chem, 245, 662 (1970).
71. Hamilton C. L., MeConnell H. M., in A. Rich, N. Davidson (eds.), Structural
Chemistry and Molecular Biology, W. Freeman, San Francisco, 1968, p. 115.
72. Taylor J. S., Leigh J. S., Cohn M., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S, 64, 219
(1969).
73. Weiner H.. Biochemistry, 8, 526 (1969).
74. Burr M., Koshland D. E., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S„ 52, 1017 (1964).
74a. Leigh J. S., J. Chem. Phys, 52, 2608 (1970).
746. Cohn M., Q., Rev. Biophys, 3, 61 (1970).
75. Kowalsky A., Cohn M., A. Rev. Biochem, 33, 481 (1964).
76. Mildvan A. S., Cohn M., Adv. Enzymol, 33, 1 (1970).
76a. Sheard B., Bradbury E. M., in J. A. V. Butler, D. Noble (eds.), Progress in
Biophysics and Molecular Biology, Pergamon Press, New York, 1970,
p. 189.
77. Swift T. 1., Conniek R. E., J. Chem. Phys, 37, 307 (1962).
78. Luz 1., Meiboom S., J. Chem. Phys, 40, 2686 (1964).
79. Solomon /., Phys. Rev, 99, 559 (1955).
80. Bloembergen N., J. Chem. Phys, 27, 572 (1957).
81. Eisinger 1., Shulman R. G., Szymanski B. M., J. Chem. Phys, 36, 1712
(1962).
82. Cohn M., in A. Ehrenberg, B. G. Malmstrom, T. Vanngard (eds.), Magnetic
Resonance in Biological Systems, Pergamon Press, New York, 1967, p. 101.
83. Kobes R. D., Mildvan A. S., Rutter W. J., Abstr. 158th ACS Meeting, Biol-58,
(1969).
84. Eigen M., Hammes G. G., Adv. Enzymol, 25, 1 (1963).
85. Cuatrecasas P., Fuehs S., Anfinsen С. B., J. Biol. Chem, 242, 3063 (1967).
86. Arnone A., Bier C. J., Cotton F. A., Hazen E. E., Richardson D. C., Richard-
son J. C., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S„ 64, 420 (1969).
88. Coleman J. E., Biochemistry, 4, 2644 (1965).
Металлоферменты 497
89. Applebury М. L., Coleman J. E., J. Biol. Chem., 244, 709 (1969).
90. Drum D. E., Federation Proc., 29, 608 (1970).
91. Drum D. E., Li T. K., Vallee B. L., Biochemistry, 8, 3792 (1969).
92. Curdel A., Iwatsubo M., FEBS Lett., 1, 133 (1968).
93. Harris M. I., Coleman J. E., J. Biol. Chem., 243, 5063 (1968).
93a. Markus Z., Miller G., Avigad G., Appl. Microbiol., 13, 686 (1965).
94. Applebury M. L., Johnson B. L., Coleman J. E., J. Biol. Chem., 245, 4968
(1970).
95. Vallee B. L., Hoeh F. L., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 41, 327 (1955).
96. Theorell H., Nygaard A. P., Bonniehsen R., Acta Chem. Scand., 9, 1148
(1955).
96a. von Wartburg J. P., Bethune J. C., Vallee B. L., Biochemistry., 3, 1175
(1964).
97. Vallee B. L., Hoch F. L., J. Biol. Chem., 225, 245 (1959).
98. Harrison J. H., Federation Proc., 22, 493 (1963).
99. Pjleider G., Hohnholz E., Biochem. Z., 331, 245 (1959).
100. Adelstein 5. /., Vallee B. L., J. Biol. Chem., 233, 589 (1958).
101. Vallee B. L., Waeker W. E. C., J. Am. Chem. Soc., 78, 1771 (1956).
102. Terayama H., Vestling C. 5., Biochim. Biophys. Acta, 20, 586 (1956).
103. Pfleiderer G., Jacket D., Wieland T., Biochem. Z., 330, 296 (1958).
104. Burkman D. E., Sandstead H. H., Park J. H., J. Biol. Chem., 245, 1036
(1970).
105. Vanderheiden B. S., Meinhaet J. O., Dodson R. G., Krebs E. G., J. Biol. Chem.,
237, 2095 (1962).
106. Yue R. H., Noltmann E. A., Kuby S. A., J. Biol. Chem., 244, 1353 (1969).
106a. Foster D. S., Colman R. F., J. Biol. Chem., 245, 6190 (1970).
107. AkesonA., Biochem. Biophys. Res. Commun., 17, 552 (1967).
108. Oppenheimer H. L., Green R. W., McKay R. H., Arch. Biochem. Biophys., 119,
552 (1967).
109. Theorell H., Bonnichsen R., Acta. Chem. Scand., 5, 1105 (1951).
110. Ehrenberg A., Dalzlel K., Acta Chem. Scand., 12, 465 (1958).
111. Hayes J. E., Velick S. F., J. Biol. Chem., 207, 225 (1954).
113. Sandler N., McKay R. H., Biochem. Biophys. Res. Commun., 35, 151 (1969).
114. Scrutton M. C., Young M. R., Utter M. F., J. Biol. Chem., 245, 6227 (1970).
115. Kobashi K, Horecker B. L., Arch. Biochem. Biophys., 121, 178 (1969).
116. Pogell B. M., Scrutton M. C., unpublished observations (1969).
117. Shalaby R. F., Lauffer M. A.. Biochemistry, 6, 2465 (1967).
118. Vallee B. L., Proc. 4th Int. Congr. Biochem., Vienna, 8, 138 (1969).
119. Stoppani A. O. M., Schwarez M. N., Freda C. A., Arch. Biochem. Biophys.,
113, 464 (1966).
120. Lin E. E. C., Magasanik B., J. Biol. Chem., 235, 1820 (1960).
121. Vallee B. L., in P. D. Boyer, H. A. Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzymes,
Vol. 3, 2nd edn, Academic Press, New York, 1960, p. 225.
122. Mildvan A. 5., Weiner H., J. Biol. Chem., 244, 2465 (1969).
123. Theorell H., Yonetani Г., Biochem. Z., 338, 537 (1963).
124. Kosower E. M., Biochim. Biophys. Acta, 56, 474 (1962).
125. Mahler H. R., Douglas J., J. Am. Chem. Soc., 79, 1159 (1957).
126. Evans N., Rabin B. R., Eur. J. Biochem., 4, 548 (1968).
127. Wallenfels K, Sund H., Biochem. Z., 329, 59 (1957).
128. Palmer G., Brintzinger H., in M. KHngenberg, Т. E. King (eds.), A Treatise on
Electron and Coupled Energy Transfer in Biological Systems, 1970, in press.
129. Williams R. J. P., Vallee B. L., Discsuss. Faraday Soc., 20, 262 (1955).
130. Hoch F. L., Williams R. J. P., Vallee B. L., J. Biol. Chem., 232, 453 (1968).
131. Vallee B. L., Williams R. J. P., Hoch F. L., J. Biol. Chem., 234, 2621 (1959).
132. Dalziel K, Nature, 197, 462 (1963).
133. Theorell H., Chance B., Acta. Chem. Scand., 5, 1127 (1951).
134. Wratten C. C., Cleland W. W., Biochemistry, 2, 935 (1963).
29—2451
498
Г лава 10
135. Silverstein E., Boyer P. D., J. Biol. Chem., 239, 3908 (1964).
136. Anderson B. M., Reynolds M. L., Anderson C. D., Biochim. Biophys. Acta., 113,
235 (1966).
137. Anderson B. M., Reynolds M. L., Arch. Biochem. Biophys., Ill, 1 (1965).
138. Yonetani T., Theorell H., Arch. Biochem. Biophys., 106, 243 (1964).
139. Hoagstrom C. W., Iweibo /., Weiner H., J. Biol. Chem., 244, 5967 (1969).
140. Coleman P. L., Weiner H., Federation Proc., 29, 868 (1970).
141. Mildvan A. S., Weiner H., Biochemistry, 8, 552 (1969).
143. Stengle T. R., Baldeschweiler J. D., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 55, 1020
(1966).
144. Cottam G. L., Ward R. L., Arch. Biochem. Biophys., 132, 308 (1969).
146. LeJohn H. B., J. Biol. Chem., 243, 5126 (1968).
147. LeJohn H. B., Jackson S. G., Klassen G. R., Sawula R. G., J. Biol. Chem.,
244, 5346 (1969).
148. Powell G., Rajagopalan К. V., Handler P., J. Biol. Chem., 244, 4793 (1969).
149. Black S., Arch. Biochem. Biophys., 34, 86 (1951).
150. Arsenis C., Touster O., J. Biol. Chem., 244, 3895 (1965).
151. Kersters K, Wood W. A., DeLey J., J. Biol. Chem., 240, 965 (1965).
152. Jakoby W. B., Fredericks J., Biochim. Biophys. Acta, 48, 26 (1961).
153. Mortlock R. P., Fossitt D. D., Wood W. Л.,'Ргос. Natn. Acad. Sci. U. S., 54,
572 (1965).
154. Mehler A. H., Kornberg A., Grisolia 5., Ochoa S., J. Biol. Chem., 174, 961
(1948).
155. Rutter W. J., Lardy H. A., J. Biol. Chem., 233, 374 (1958).
156. Korkes S., del Campillo A., Ochoa 5., J. Biol. Chem., 187, 891 (1950).
157. Hayaishi M., Hayaishi M., Unemoto T., Biochim. Biophys. Acta, 122, 374
(1966).
158. Magee P. T., Snell E. E., Biochemistry, 5, 409 (1966).
159. Burns R. O., Umbarger H. E., Gross 5. R., Biochemistry, 2, 1053 (1963).
160. Adler E., Von Euler J., Gunther G., Plass M., Biochem. J., 33, 1028 (1939).
161. Ochoa S., J. Biol. Chem., 174, 133 (1948).
162. Kornberg A., Pricer W. E., J. Biol. Chem., 189, 123 (1951).
163. Plaut G. W. E., Sung 5. C., J. Biol. Chem., 207, 305 (1954).
164. Plaut G. W. E., in P. D. Boyer, H. A., Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzy-
mes, Vol. 3, 2nd edn., Academic Press, New York, 1963, p. 105.
165. Rowley B., Tucci A. F., Federation Proc., 29, 922 (1970).
166. Pontromeli S., DeFlora A., Grazi E., Mangiarotti G., Bonsignore A., Ho-
recker B. L., J. Biol. Chem., 236, 2975 (1961).
167. Kohn L. D., Jakoby W. B., J. Biol. Chem., 243, 2486 (1968).
168. Hsu R. Y., Lardy H. A., J. Biol. Chem., 242, 527 (1967).
169. Hsu R. Y., Lardy H. A., Cleland W. W., J. Biol. Chem., 242, 5315 (1967).
170. Chen R. F., Brown D. M., Plaut G. W. E., Biochemistry, 3, 552 (1963).
171. Ocha 5., Weisz-Tabori E., J. Biol. Chem., 174, 123 (1948).
172. Siebert G., Carsiotis M., Plaut G. W. E., J. Biol. Chem., 226, 977 (1957).
173. Spina J., Bright J. J., Biochemistry, 9, 3794 (1970).
173a. Duggleby R. G., Dennis D. T., J. Biol. Chem., 245, 3745 (1970).
174. Northrop D. B., Cleland W. W., Federation Proc., 29, 408 (1970).
175. Parvin R., Pande S. V., Venditasubramanian T., Biochim. Biophys. Acta, 92,
260 (1964).
176. Boyer P. D., A. Rev. Biochem., 29, 17 (1960).
177. Steinberger R., Westheimer F. H., J. Am. Chem. Soc., 73, 429 (1961).
178. Scrutton M. C., Mildvan A. 5., unpublished observations (1969).
178a. Scrutton M. C., Fleming J., Plaut G. W. E., unpublished observations (1970).
179. Arfin S. M., Umbarger H. E., J. Biol. Chem., 244, 1118 (1969).
180. Scrutton M. C., Keech D. B., Utter M. F., J. Biol. Chem., 240, 574 (1965).
181. Kaziro Y., Leone E., Ochoa S., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 46, 1319 (1950).
Металлоферменты
499
182. Wood Н. G., Lochmuller H., Riepertinger С., Lynen F., Biochem. Z., 337, 247
(1963).
183. Stern J. R., Biochemistry, 6, 3545 (1967).
184. Galivan J. H., Allen S. H. G., J. Biol. Chem., 243, 1253 (1968).
185. Scrutton M. C., Utter M. F., Mildvan A. S., J. Biol. Chem., 241, 3480 (1966).
186. Griminger P., Serutton M. C., Federation Proc., 29, 765 (1970).
187. Scrutton M. C., Griminger P., Wallace J. C., J. Biol. Chem., 247, 3305 (1972).
188. McClure W. R., Federation Proc., 28, 728 (1969).
189. Scrutton M. C., Young M. R., Federation Proc., 29, 597 (1970).
190. Northrop D. B., Wood H. G., J. Biol. Chem., 244, 5801 (1969).
191. Plaut G. W. E., Lardy H. A., J. Biol. Chem., 180, 13 (1949).
193. Romberg A., Ochoa S., Mehler A. H., J. Biol. Chem., 174, 159 (1948).
194. Serutton M. C., Mildvan A. S., Arch. Biochem. Biophys., 140, 131 (1970).
195. Kosicki G. W., Biochemistry, 7, 4299 (1968).
196. Kosicki G. W., Biochemistry, 7, 4310 (1968).
197. Kosieki G. W., Westheimer F. H., Biochemistry, 7, 4303 (1968).
198. Stiles M., Ann. N. Y. Acad. Sci., 88, 332 (1960).
199. Caplow M., Yager M., J. Am. Chem. Soc., 89, 4513 (1967).
200. Caplow M., J. Am. Chem. Soc., 87, 5774 (1965).
201. Mildvan A. S., Scrutton M. C., Utter M. F., J. Biol. Chem., 241, 3488 (1966).
202. Sigel H., McCormick D. B., Griesser R., Priiys B., Wright L. D., Biochemistry,
8, 2687 (1969).
203. Serutton M. C., Mildvan A. S., in R. E. Forster, J. T. Edsall, A. B. Otis,
F. J. W. Roughton (eds.), CO
2
: Chemical Biochemical and Physiological
Aspects NASA SP-188, Cov't Printing Office, Washington, D. C., 1969,
p. 207.
204. Utter M. F., Serutton M. C., in B. L. Horecker, E. R. Stadtman (eds.), Cur-
rent Topics in Cellular Regulation, Vol. 1, Academic Press, New York,
1969, p. 253.
205. Mildvan A. S., Serutton M. C., Biochemistry, 6, 2978 (1967).
206. Eigen M., Tamm K-, Z. Elektrochem., 66, 107 (1962).
207. Mildvan A. S., Serutton M. C., unpublished observations (1970).
208. Rose I. A., J. Biol. Chem., 245, 6052 (1970).
209. Knappe /., Wenger B., Wiegand U., Biochem. Z., 337, 232 (1963).
210. Bruiee T. C., Hegarty A. F., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 65, 805 (1970).
210a. Northrop D. B., J. Biol. Chem., 244, 5808 (1969).
211. Srere P. A., Biochem. Biophys. Res. Commun., 26, 609 (1967).
212. Graham R. G., Scrutton M. C., unpublished observations (1969).
213. Prescott D. /., Rabinowitz J. L., J. Biol. Chem., 243, 1551 (1968).
214. Stoll E., Lane M. D., personal communication.
215. Utter M. F., Kurahashi K., J. Biol. Chem., 207, 787 (1954).
216. Loehmuller H., Wood H. G., Davis J. J., J. Biol. Chem., 241, 5678 (1966).
217. Bandurski R. 5., Greiner C. M., J. Biol. Chem., 204, 781 (1953).
218. Cooper T. G., Tehen Т. T., Wood H. G., Benedict C. R., J. Biol. Chem., 243,
3857 (1968).
219. Maruyama H., Easterday R. L., Chang H. C., Lane M. D., J. Biol. Chem., 241,
2405 (1966).
220. Tietz A., Ochoa S., Arch. Biochem. Biophys., 78, 477 (1958).
221. Davis J. J., Willard I. M., Wood H. G., Biochemistry, 8, 3127 (1969).
222 Miller R. S., Mildvan A. 5., Chang H. C., Easterday R. L., Maruyama H., La-
ne M. D., J. Biol. Chem., 243, 6030 (1968).
223. Reynard A. M., Hass L. F., Jacobson D. D., Boyer P. D., J. Biol. Chem., 236,
2277 (1961).
224. Miller R. S., Lane M. D., J. Biol. Chem., 241, 6041 (1968).
225 Kirsch K., Mildvan A. S., Kowalsky A., Abstr. 158th ACS Mtg. Biol.-52
(1969).
226. Willard J. M., Davis J. J., Wood H. G., Biochemsitry, 8, 3137 (1969).
30*
500
Г лава
10
227. Wood Н. G., Davis J. J., Willard J. M., Biochemistry, 8, 3145 (1969).
228. Scrutton M. C., Willard J. M., Wood H. G., unpublished observations (1970).
229. Weissbach A., Horecker B. L., Hurwitz J. 1., J. Biol. Chem., 218, 795 (1956).
230. Kuehn G. D., MeFadden B. A., Biochemistry, 8, 2394 (1969).
231. Anderson L. E., Price G. B., Fuller R. C., Science, 161, 182 (1968).
232. Calvin M., Federation Proc. 13, 697 (1954).
233. Wishnick M., Lane M. D., Scrutton M. C., J. Biol. Chem, 245, 4939 (1970).
234. Wishnick M., Lane M. D., J. Biol. Chem, 244, 55 (1969).
235. Akoyunoglou G., Calvin M., Biochem. Z„ 338, 20 (1963).
236. Wishnick M., Lane M. D., Scrutton M. C., Mildvan A. S., J. Biol. Chem., 244,
5761 (1969).
237. Lieberman /, Kornberg A., Sims E. S., J. Biol. Chem, 215, 403 (1955).
238. Snell E. E., Smucker A. A., Ringlemann E., Lynen F., Biochem. Z, 341, 109
(1964).
239. Scrutton M. C. in J. R. Norris, D. W. Ribbons (eds.), Methods in Microbiology,
Vol. 6A, Academic Press, New York, 1971, p. 479.
240. Krampitz L. O, A. Rev. Biochem, 38, 213 (1969).
241. Horecker B. L., Smyrniotis P. Z„ Klenow H., J. Biol. Chem, 205, 661 (1963).
242. Gunsalus C. F., Stanier I. Y., Gunsalus 1. C., J. Bact., 66, 548 (1953).
243. Singer T. P., Penksy 1., J. Biol. Chem, 196, 375 (1962).
243a. Namba Y., Yoshigawa K., Ejima A., Hayaishi T., Kaneda T., J. Biol. Chem,
244, 4437 (1969).
244. Morey A. V., Iuni E.. J. Biol. Chem, 243, 3009 (1968).
245. Hussain Qadri S. M., Hoare D. S., Biochim. Biophys. Acta, 148, 304 (1967).
246. Krakow G., Barkulis S. S., Hayaishi I., J. Bact., 81, 509 (1961).
247. Kornberg H. L., Gotto A. M., Biochem. J, 78, 69 (1961).
247a. Quayle I. R., Biochem. J, 89, 492 (1963).
248. Schellenberger A., Angew. Chem. (Int. Edn.), 6, 1024 (1967).
249. Green D. E., Herbert D., Subrahmanyan V., J. Biol. Chem, 138, 327 (1941).
250. Schellenberger A., Winter K., Hubner G., Schwaiberger R. et al., Hoppe-
Seylers Z. Physiol. Chem, 346, 123 (1966).
251. Schellenberger A., Hubner G., Hoppe-SeyIers Z. Physiol. Chem, 348, 491
(1967).
252. Mortlock R. P., Wood W. A., J. Bact., 88, 835 (1964).
253. Mortlock R. P., Wood W. A., J. Bact, 88, 838 (1964).
254. Yamanaka K., Agric. Biol. Chem. (Japan), 27, 271 (1963).
255. Anderson R. L., Allison D. P., J. Biol. Chem., 240, 2367 (1965).
256. Domagk G. F., Zech R.. Biochem. Z, 339, 145 (1963).
257. Rose I. A., O'Connell E. L., Mortlock R. P., Biochim. Biophys. Acta, 178, 376
(1969).
258. Yamanaka К., Biochim. Biophys. Acta, 151, 670 (1968).
259. Yamanaka K., Arch. Biochem. Biophys, 131, 502 (1969).
260. Mildvan A. S., Rose /. A., Federation Proc, 28, 534 (1969).
261. Yamanaka K., in S. P. Colowick, N. O. Kaplan (eds.), Methods in Enzymolo-
gy, Vol. 9, Academic Press, New York, 1966, p. 588.
261a. Rose I. A., Btrookhaven Symp. Biol, 15, 293 (1962).
262. Gracy R. W., Noltmann E. A., J. Biol. Chem, 243, 4109 (1968).
262a. Bruns F. H., Noltmann E. A.. Nature, 181, 1467 (1958).
2626. Gracy R. W., Noltmann E. A., Federation Proc, 28, 520 (1968).
263. Scrutton M. C., unpublished observations (1969).
264. Rutner A., Scrutton M. C., unpublished observations (1969).
265. Shah D. H., Cleland W. W., Porter J. W., J. Biol. Chem, 240, 1946 (1965).
266. Sistrom W. R., Stanier R. Y., J. Biol. Chem, 210, 821 (1954).
267. Annett R. G., Kosicki G. W., J. Biol. Chem, 244, 2059 (1969).
267a. Weil-Malherbe H., Biochem. J, 101, 169 (1966).
268. Cori C. F., Colowick S. P., Cori G. T.. J. Biol. Chem, 121, 465 (1937).
269. Ressig I. L., J. Biol. Chem, 219, 753 (1956).
Металлоферменты
501
70. Lang К., Hartmann К. V., Experientia, 14, 130 (1958).
71. Rodwell К. V., Towne J. С., Grisolia S., J. Biol. Chem., 228, 875 (1957).
72. Ray W. 1., Roscelli G. A., J. Biol. Chem., 239, 1228 (1964).
73. Ray W. I., Roscelli G. A., Kirkpatrick D. 5., J. Biol. Chem., 241, 2603 (1966).
74. Ray W. I., Roscelli G. A., J. Biol. Chem., 241, 3499 (1966).
75. Najjar V. A., J. Biol. Chem., 175, 281 (1948).
76. Robinson I. P., Najjar V. A., Biochem. Biophys. Res. Commun., 3, 62 (1960).
77. Ray W. /., J. Biol. Chem., 244, 3740 (1969).
78. Peck E. I., Ray W. 1., J. Biol. Chem., 244, 3748 (1969).
79. Peck E. 1., Ray W. J., J. Biol. Chem., 244, 3754 (1969).
79a. Ray W. I., Mildvan A. S., Biochemistry, 9, 3886 (1970).
796. Peck E. J., Kirkpatrick D. S., Ray W. J., Biochemistry, 7, 152 (1968).
80. Imsande 1., Handler P., in P. D. Boyer, H. A. Lardy, K. Myrback (eds.), The
Enzymes, Vol. 5, 2nd edn., Academic Press, New York, 1961, p. 281.
80a. Warburg O., Christian W.. Biochem. Z., 314, 419 (1943).
81. Rutter W. 1., Federation Proc., 23, 1248 (1964).
82. Iagannathan V., Singh K-, Daniodavan M., Biochem. J., 63, 94 (1956).
83. Richards O. C., Rutter W. J., J. Biol. Chem., 236, 3177 (1961).
84. Bard R. C., Gunsalus I. C., J. Bact., 59, 387 (1950).
85. Fewson C. A., Al-Hafidh M., Gibbs M., PL Physiol., 37, 402 (1962).
86. Grazi E., Cheng T., Horecker B. L., Biochem. Biophys. Res. Commun., 7, 250
(1962).
87. Grazi E., Rowley P. T., Cheng T., Tchola O., Horecker B. L., Biochem. Bio-
phys. Res. Commun., 9, 38 (1962).
188. Morse D. E., Horecker B. L., Adv. Enzymol., 31, 125 (1968).
:89. Warren 5., Zerner B., Westheimer F. H., Biochemistry, 5, 817 (1966).
:89a. Rutter W. 1., in V. Bryson, H. J. Vogel (eds.), Evolving Genes and Proteins,
Academic Press, New York, 1965, p. 279.
190. Harris C. E., Kobes R. D., Teller D. C., Rutter W. !., Biochemistry, 8, 2442
(1969).
191. Kobes R. D., Simpson R. T., Vallee B. L., Rutter W. J., Biochemistry, 8, 508
(1969).
:92. Mildvan A. 5., Kobes R. D., Rutter W. J., Biochemistry, 10, 1191 (1971).
:92a. Heath E. C., Ghalambor M. A., J. Biol. Chem., 237, 2427 (1962).
!93. Chiu T. H., Smith C. 1., Feingold D. 5., Federation Proc., 27, 520 (1968).
:93a. Fish D. C.. Blumenthal H. J., Bact. Proc., 1963, 110.
:94. Mcintosh E. N., Purko M., Wood W. A., J. Biol. Chem., 228, 499 (1957).
:94a. Shannon L. M., Marcus A., J. Biol. Chem., 237, 3342 (1962).
:95. Olson J. A., J. Biol. Chem., 234, 5 (1959).
!96. Stegink L. D., Coon M. J., J. Biol. Chem., 243, 5272 (1968).
:97. Dagley S., Dawes E. A., Biochim. Biophys. Acta, 17, 177 (1955).
:98. Ward R. L., Srere F. A., Biochim. Biophys. Acta, 99, 270 (1965).
'99. Bowen T. I., Rogers L. J., Biochim. Biophys. Acta, 77, 685 (1963).
;00. Eisenthal R., Tate S. S., Datta 5. P., Biochim. Biophys. Acta, 128, 155
(1966).
!01. Blair I. McD., Datta S. P., Tate 5. 5., Eur. J. Biochem., 1, 26 (1967).
102. Singh M., Srere P. A., Federation Proc., 29, 929 (1970).
!03. Malmstrdm B. G., Vanngard T., Larsson M., Biochim. Biochim. Biophys. Acta,
30, 1 (1958).
104. Wold F., Ballou C. E., J. Biol. Chem., 227, 313 (1957).
!05. Malmstrdm B. G., Arch. Biochem. Biophys., 58, 398 (1955).
!06. Hanlon D. P., Westhead E. W., Biochemistry, 8, 4247, 4255 (1969).
!08. Brewer J. M., Weber G., J. Biol. Chem., 241, 2550 (1966).
!09. Dickman 5. R., Cloutier A. A., J. Biol. Chem., 188, 379 (1951).
!10. Morrison J. F., Biochem. J., 58, 685 (1954).
!11. Speyer I. F., Dickman 5. R., J. Biol. Chem., 220, 193 (1956).
502
Г лава
10
312. Sichhorn G. L., in Reactions of Coordinated Ligands, Am. Chem. Soc. Adv
Chem. Ser., 37, 37 (1963).
313. Glusker J. P., J. Mol. Biol., 38, 149 (1968).
314. Gawron 0., Glaid A. J., Fondy T. P., J. Am. Chem. Soc., 83, 3634 (1961).
315. Rose I. A., O'Connell E. L., J. Biol. Chem., 242, 1870 (1967).
316. Fanshier D. W., Gottwald L. K, Kun E., J. Biol. Chem., 239, 425 (1964).
317. Kun E., in J. M. Lowenstein (ed.), The Citric Acid Cycle: Control and Com
partmentation, Marcel Dekker, New York, 1969, p. 318.
318. Carrell H. L., Glusker J. P., Villafranea J. /., Mildvan A. 5., Dummel R. J.
Kun E., Science, 170, 1412 (1970).
319. Villafranca J. 1., Mildvan A. 5., J. Biol. Chem., 246, 772 (1971).
320. Wang C. C., Barker H. A., J. Biol. Chem., 244, 2516 (1969).
320a. Hurlbert R. E., Jakoby W. B., J. Biol. Chem., 240, 2774 (1965).
321. Smiley J. D., Ashwell G., J. Biol. Chem., 235, 1571 (1960).
322. Wixom R. L., Shatton J. B., Strassman M., J. Biol. Chem., 235, 128 (1960).
323. Palleroni N. J., Doudoroff M., J. Biol. Chem., 223, 499 (1956).
324. Ames B. N., J. Biol. Chem., 228, 131 (1957).
325. Komai H., Neilands J. P., Biochim. Biophys. Acta, 171, 13 (1969).
326. Wilson M. L., Iodice A. I., Shulman M. P., Richert D. A., Federation Proc
18, 352 (1959).
327. Greenberg D. M., in P. D. Boyer, H. A. Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzy
mes, Vol. 5, 2nd edn., Academic Press, New York, 1961, p. 563.
328. Alberty R. A., in P. D. Boyer, H. A. Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzyme=
Vol. 5, 2nd edn., Academic Press, New York, 1961, p. 531.
329. Stern J. R., in P. D. Boyer, H. A. Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzyme:
Vol. 5, 2nd edn., Academic Press, New York, 1961, p. 511.
330. Bright H. J., J. Biol. Chem., 240, 1198 (1965).
331. Givot I. L., Mildvan A. S., Abeles R. H., Federation Proc., 29, 531 (1970).
332. Barker H. A., Smyth R. D., Wilson R. M., Weissbach H., J. Biol. Chem., 234
320 (1959).
333. Bright H. J., Ingraham L. L., Biochim. Biophys. Acta, 44, 586 (1964).
334. Williams V. R., Selbin /., J. Biol. Chem., 239, 1635 (1964).
335. Givot I. L., Smith T. A., Abeles R. H., J. Biol. Chem., 244, 6341 (1969).
336. Bright H. J., J. Biol. Chem., 239, 2307 (1964).
337. Rechler M. M., J. Biol. Chem., 244, 551 (1969).
338. Peterkofsky A., J. Biol. Chem., 237, 787 (1962).
339. Havir E. A., Hanson K. R., Biochemistry, 7, 1904 (1968).
340. Hodgins D. S., Biochem. Biophys. Res. Commun., 32, 246 (1968).
340a. Frankfart A., Fridovich I., Biochim. Biophys. Acta, 206, 457 (1970).
341. Hsiu J., Fischer E. H., Stein E. A., Biochemistry, 3, 61 (1964).
341a. Takagi Г., Isemura Т., J. Biochem. (Tokyo), 57, 89 (1965).
342. Friedmann T., Epstein C. /., J. Biol. Chem., 242, 5131 (1967).
343. Pfueller S. L., Elliot W. H., J. Biol. Chem., 244, 48 (1969).
345. Neumann W., Habermann E., Z. Physiol. Chem., 296, 166 (1954).
346. Davidson F. M., Long C., Biochem. J., 69, 458 (1958).
347. Vallee B. L., Stein E. A., Sumerwell W. N., Fischer E. H., J. Biol. Chem., 23'
2901 (1959).
348. Fishbein W. N., Bessman S. P., J. Biol. Chem., 241, 4842 (1966).
349. van der Drift C., Vogels G. D., Biochim. Biophys. Acta, 198, 339 (1970).
350. Middlehoven W. J., Biochim. Biophys. Acta, 191, 110, 122 (1969).
351. Jencks W. P., in P. D. Boyer, H. A. Lardy, K. Myrback (eds.), The Enzyme:
Vol. 6, 2nd edn., Academic Press, New York, 1962, p. 373.
352. Webster L. T., J. Biol. Chem., 238, 4010 (1963).
353. Norris A. T., Berg P., Proc. Natn. Acad. Sci. U. S., 52, 330 (1964).
354. McElroy W. D., Green A. F., Arch. Biochem. Biophys., 64, 257 (1956).
357. Webster L. T., Gerowin L. D., Rakita L., J. Biol. Chem., 240, 29 (1965).