Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия

Подождите немного. Документ загружается.

Рис. 9.8. Механизм обра-

зования АТФ согласно хе-

миосмотической гипотезе.

R - субстраты - доноры водо-

рода.

ры дыхательных ферментов с помощью рентгеноструктурного анализа.

С помощью электронного микроскопа с наивысшим доступным в настоя-

щее время разрешением можно «увидеть» структуру цитохромоксидазы

(рис. 9.9).

Окислительное фосфорилирование и дыхательный контроль. Функция

дыхательной цепи – утилизация восстановленных дыхательных переносчи-

ков, образующихся в реакциях метаболического окисления субстратов

(главным образом в цикле трикарбоновых кислот). Каждая окислительная

реакция в соответствии с величиной высвобождаемой энергии «обслужива-

ется» соответствующим дыхательным переносчиком: НАДФ, НАД или

ФАД. Соответственно своим окислительно-восстановительным потенциа-

лам эти соединения в восстановленной форме подключаются к дыхательной

цепи (см. рис. 9.7). В дыхательной цепи происходит дискриминация прото-

нов и электронов: в то время как протоны переносятся через мембрану,

создавая ΔрН, электроны движутся по цепи переносчиков от убихинола

к цитохромоксидазе, генерируя разность электрических потенциалов, необ-

ходимую для образования АТФ протонной АТФ-синтазой. Таким образом,

тканевое дыхание «заряжает» митохондриальную мембрану, а окисли-

тельное фосфорилирование «разряжает» ее.

Разность электрических потенциалов на митохондриальной мембране, создавае-

мая дыхательной цепью, которая выступает в качестве молекулярного проводника

электронов, является движущей силой для образования АТФ и других видов

полезной биологической энергии (см. рис. 9.6). Механизмы этих превращений

описывает хемиосмотическая концепция превращения энергии в живых клетках. Она

была выдвинута П. Митчеллом в 1960 г. для объяснения молекулярного механизма

311

Наружная

мембрана

Межмембранное

пространство

Внутренняя

мембрана

Матрикс

Цепь

переноса

электронов

2Н

АДФ + P

АТФ

-АТФ-аза

Рис. 9.9. Схематическое изображение цитохромоксидазы с разрешением 0,5 нм (а)

и ее активного центра с разрешением 2,8 нм (б) [Tsukihara et al., Science.- 1966.- Vol.

269.- P. 1069] (Печатается с любезного разрешения редакции журнала).

сопряжения транспорта электронов и образования АТФ в дыхательной цепи

и быстро получила международное признание. За развитие исследований в обла-

сти биоэнергетики П. Митчеллу в 1978 г. была присуждена Нобелевская премия.

В 1997 г. П. Бойеру и Дж. Уокеру была присуждена Нобелевская премия за

выяснение молекулярных механизмов действия главного фермента биоэнергетики -

протонной АТФ-синтазы.

Согласно хемиосмотической концепции, движение электронов по дыха-

тельной цепи является источником энергии для транслокации протонов

через митохондриальную мембрану. Возникающая при этом разность

электрохимических потенциалов (ΔμH

) приводит в действие АТФ-синтазу,

катализирующую реакцию

АДФ + Р

АТФ.

(3)

В дыхательной цепи есть только 3 участка, где перенос электронов

сопряжен с накоплением энергии, достаточным для образования АТФ (см.

рис. 9.7), на других этапах возникающая разность потенциалов для этого

процесса недостаточна. Максимальная величина коэффициента фосфорили-

рования, таким образом, составляет 3, если реакция окисления идет

с участием НАД, и 2, если окисление субстрата протекает через флавиновые

дегидрогеназы. Теоретически еще одну молекулу АТФ можно получить

в трансгидрогеназной реакции (если процесс начинается с восстановленного

НАДФ):

НАДФН + НАД

= НАДФ

+ НАДН + 30 кДж/моль.

(4)

312

Сu

Область

гема

Обычно в тканях восстановленный НАДФ используется в пластическом

обмене, обеспечивая разнообразные синтетические процессы, так что равно-

весие трансгидрогеназной реакции сильно сдвинуто влево.

Эффективность окислительного фосфорилирования в митохондриях определяет-

ся как отношение величины образовавшегося АТФ к поглощенному кислороду:

АТФ/О или Р/О (коэффициент фосфорилирования). Экспериментально определяе-

мые значения Р/О, как правило, оказываются меньше 3. Это свидетельствует о том,

что процесс дыхания не полностью сопряжен с фосфорилированием. Действительно,

окислительное фосфорилирование в отличие от субстратного не является процессом,

в котором окисление жестко сопряжено с образованием макроэргов. Степень

сопряжения зависит главным образом от целостности митохондриальной мембра-

ны, сберегающей разность потенциалов, создаваемую транспортом электронов. По

этой причине соединения, обеспечивающие протонную проводимость (как 2,4-ди-

нитрофенол), являются разобщителями.

Несопряженное дыхание (свободное окисление) выполняет важные биологические

функции. Оно обеспечивает поддержание температуры тела на более высоком

уровне, чем температура окружающей среды. В процессе эволюции у гомойотерм-

ных животных и человека сформировались специальные ткани (бурый жир), функци-

ей которых является поддержание постоянной высокой температуры тела за счет

регулируемого разобщения окисления и фосфорилирования в митохондриальной

дыхательной цепи. Процесс разобщения контролируется гормонами.

В норме скорость митохондриального транспорта электронов регулируется

содержанием АДФ. Выполнение клеткой функций с затратой АТФ приводит

к накоплению АДФ, который в свою очередь активирует тканевое дыхание. Таким

образом, клеткам свойственно реагировать на интенсивность клеточного метабо-

лизма и поддерживать запасы АТФ на необходимом уровне. Это свойство называет-

ся дыхательным контролем.

За сутки человек потребляет около 550 л (24,75 моля) кислорода. Если считать,

что в тканевом дыхании за этот период восстанавливается 40 г атомов кислорода

(20 молей), а величину Р/О принять за 2,5, то в митохондриях должно синтезиро-

ваться 100 молей, или около 50 кг АТФ! При этом часть энергии окисления

субстратов расходуется на совершение полезной работы, не превращаясь в АТФ (см.

рис. 9.6).

Приведенные данные показывают, как важно организму поддержание процессов

жизнедеятельности.

Свободное окисление. Одна из задач свободного (несопряженного) окис-

ления – превращения природных или неприродных субстратов, называемых

в этом случае ксенобиотиками (ксено – несовместимый, биос – жизнь). Они

осуществляются ферментами диоксигеназами и монооксигеназами. Окисле-

ние протекает при участии специализированных цитохромов, локализован-

ных чаще всего в эндоплазматическом ретикулуме, поэтому иногда этот

процесс называют микросомальным окислением [Арчаков А.И., 1975].

В реакциях свободного окисления участвуют также кислород и восста-

новленные дыхательные переносчики (чаще всего НАДФН). Акцептором

электронов является цитохром Р-450 (иногда цитохром b

). Окисление

субстрата протекает по следующей схеме:

SH + O

–>

SOH.

(5)

Механизм действия оксигеназ включает изменение валентности входящих в их

состав ионов двухвалентных металлов (железа или меди). Диоксигеназы присоеди-

няют к субстрату молекулярный кислород, активируя его за счет электрона атома

313

железа в активном центре (железо при этом становится трехвалентным). Оксигена-

ция протекает как атака субстрата образующимся супероксид-анионом кислорода.

Одной из биологически важных реакций такого типа является превращение β-каро-

тина в витамин А. Монооксигеназы требуют участия в реакции НАДФН, атомы

водорода которого взаимодействуют с одним из атомов кислорода, поскольку

только один электрон связывается с субстратом. К широко распространенным

монооксигеназам относятся разнообразные гидроксилазы. Они принимают участие

в окислении аминокислот, оксикислот, полиизопреноидов.

В процессе свободного окисления вследствие особенностей используе-

мых цепей передачи электронов не происходит образования АТФ; биологи-

ческая роль этих процессов заключается в метаболизме ряда природных

и ксенобиотических субстратов. В последнем случае свободное окисление

выполняет важную функцию модификации чужеродных соединений. К по-

следним относятся лекарственные средства, гербициды, продукты загряз-

нения окружающей среды, в возрастающем количестве попадающие в орга-

низм с водой, пищей и атмосферным воздухом. Как правило, они имеют

гидрофобные свойства. Многие из них являются канцерогенными. Их

гидроксилирование в ходе свободного окисления облегчает последующую

деструкцию и выведение из организма (см. главу 12 и 13).

ГЕНЕРАЦИЯ СВОБОДНЫХ РАДИКАЛОВ В КЛЕТКЕ

Свободное окисление протекает при участии свободнорадикальных форм

кислорода, которые образуются в процессе одноэлектронного восстановле-

ния кислорода и прежде всего супероксид-аниона кислорода.

Обычно эти реакции своднорадикального окисления протекают в актив-

ном центре соответствующих ферментов, а промежуточные продукты не

появляются во внешней среде. При изменении условий функционирования

дыхательной цепи (например, при гипоксии) в ней также возможно одно-

электронное восстановление кислорода, объясняющееся тем, что его срод-

ство к убихинону выше, чем к цитохромоксидазе. Эти процессы приводят

к образованию супероксид-аниона кислорода. Этот радикал может образо-

вываться и под влиянием ультрафиолетовых лучей, а также путем взаимо-

действия кислорода с ионами металлов переменной валентности (чаще

всего с железом) или в ходе спонтанного окисления некоторых соединений,

например дофамина. Наконец, он может продуцироваться в клетках и таки-

ми ферментами, как ксантиноксидаза или НАДФН-оксидаза.

Образование супероксид-аниона кислорода имеет важное биологическое

значение. Он является высокореакционным соединением, которое вследст-

вие высокой гидрофильности не может покидать клетку и накапливается

в цитоплазме. Его превращения приводят к образованию ряда активных

окислителей (рис. 9.10). Он способен активировать NO-синтазу, которая

образует в тканях NO-радикал, обладающий свойствами вторичного по-

средника (активирует растворимую гуанилатциклазу, продукт которой –

цГМФ – проявляет вазодилататорные свойства). С другой стороны, супер-

оксид-анион способен снижать содержание NO-радикала, превращая его

в пероксинитрит ONOOH (см. рис. 9.10).

Живые клетки имеют системы защиты от повышенной продукции

свободных радикалов. Фермент супероксиддисмутаза превращает супер-

оксид-анион кислорода в менее реакционноспособный и более гидрофобный

пероксид водорода Н

. Пероксид водорода является субстратом ката-

лазы и глутатионзависимых пероксидаз, которые катализируют его превра-

314

Рис. 9.10. Взаимопревращения

свободных радикалов и их ос-

новные функции в тканях [Бол-

дырев А.А., 1996].

щение в молекулу воды. Однако пероксид водорода может генерировать

гидроксил-радикал в присутствии двухвалентного железа или превращаться

в гипохлорит-анион ОСl

–

ферментом миелопероксидазой.

Как гипохлорит-анион, так и гидроксил-радикал являются сильными

окислителями. Они способны модифицировать белки, нуклеиновые кисло-

ты, индуцировать перекисное окисление липидов (от которого наиболее

сильно «страдают» полиненасыщенные мембранные липиды) и в результате

цепных реакций приводить к множественным нарушениям мембран и к ги-

бели клеток. Важным дополнением этих реакций является способность

NO-радикала при взаимодействии с супероксид-анионом образовывать

пероксинитрит, который может индуцировать так называемый апоптоз

(запрограммированная гибель клеток), а в ходе своего спонтанного распада

превращаться в гидроксил-радикал. Последний может образовываться

также из гипохлорит-аниона в присутствии ионов железа.

Процессы, протекающие до момента образования гипохлорит-аниона

или гидроксил-радикала, локализованы в цитоплазме и контролируются

цитоплазматическими ферментами или природными водорастворимыми

антиоксидантами. Например, таурин способен связывать гипохлорит-анион

в форме хлораминового комплекса, дипептид карнозин и его производные

нейтрализуют гидроксил-радикал, а такие соединения, как белок ферритин,

связывают железо. Перекисное окисление липидов, инициируемое в гидро-

фобном пространстве клеточных мембран, способен прерывать широко

известный гидрофобный антиоксидант α-токоферол (витамин Е). Его высо-

кая концентрация в биологических мембранах препятствует их поврежде-

нию свободными радикалами.

Полное подавление перекисных процессов в тканях, по-видимому, не-

целесообразно, свободные радикалы обладают полезными свойствами. Они

индуцируют апоптоз, участвуют в формировании клеточного иммунитета.

Образование гидроперекисей жирнокислотных цепей полиненасыщенных

фосфолипидов повреждает бислой и, стимулируя работу фосфолипаз, спо-

собствует высвобождению жирных кислот из состава мембранных липидов.

Полиненасыщенная арахидоновая кислота является обычной мишенью для

315

Миелопероксидаза

NO-синтаза

Вазодилатация

ONOOH

Апоптоз

Атака тиоловых

и аминогрупп,

окислительная

модификация

белков,

липидов

и нуклеиновых

кислот, истоще-

ние антиокси-

дантного фонда

клеток

Смерть

нейронов

Высвобождение

арахидоновой

кислоты из

мембранного

фонда клеток,

образование

вторичных

мессенджеров

свободнорадикальной атаки. Этот процесс может стимулировать фермента-

тивные превращения ее по одному из двух путей – липоксигеназному или

циклооксигеназному. В результате в клетке образуются важные биологи-

ческие регуляторы: простагландины, лейкотриены, тромбоксаны. Лизофос-

фолипиды, образующиеся при отщеплении модифицированной жирной

кислоты, могут быть восстановлены до исходного состояния с использова-

нием другой жирной кислоты (в форме ацил-КоА). Таким образом может

регулироваться жирнокислотный состав липидных молекул в клеточной

мембране.

Высокореакционные свободные радикалы кислорода, характеризующие-

ся высоким окислительным потенциалом и способностью к быстрым

превращениям, могут индуцировать цепные реакции. В настоящее время

признается важная роль свободнорадикальных процессов в развитии воз-

растных и патологических состояний в тканях [Владимиров Ю.А. и др.,

1983]. Свободнорадикальные превращения вовлекаются в механизмы, по-

вышающие выживаемость клеток в неблагоприятных условиях, а снижение

генерации свободных радикалов в организме способствует ослаблению

клеточного иммунитета. Однако усиленная генерация свободных радикалов

сопровождает патологические состояния (болезнь Паркинсона, Альцгейме-

ра) и сам процесс биологического старения.

МЕМБРАННЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ

МЕТАБОЛИЗМА

Биологические мембраны представляют собой динамическую структуру,

компоненты которой подвержены быстрому метаболизму. Благодаря это-

му липидное окружение мембранных белков обладает способностью в соот-

ветствии с изменением условий функционирования изменять свои физико-

химические свойства: упаковку, микровязкость, латеральную подвижность

компонентов в бислое и т.д. Подавляющее большинство мембранных

белков функционирует в составе олигомерных ансамблей, например в ды-

хательной цепи митохондрий. Транспортные белки также организуют

ассоциаты в бислое: димеры (Са

-АТФаза), тетрамеры (Na

-АТФаза)

или даже более высокоорганизованные надмолекулярные комплексы.

Примером таких комплексов являются сложные мембранные структу-

ры, включающие рецепторы и преобразователи сигналов, действие которых

начинается с восприятия внешнего импульса (первичного посредника) на

внешней стороне клеточной мембраны и завершается образованием вторич-

ного посредника на внутренней стороне мембраны. Рассмотрим передачу

и трансформацию сигнала от первичного посредника, роль которого, как

правило, выполняют разнообразные гормоны, не проникающие через кле-

точную мембрану (см. главу 8).

Первичный посредник взаимодействует с соответствующим рецептором,

что приводит к изменению конформации последнего и, как следствие,

к увеличению латеральной подвижности в мембране. Это повышает вероят-

ность взаимодействия активированного рецептора с преобразователем

(роль преобразователей выполняют специфические мембраносвязанные

белки, содержащие ГТФ в связанном состоянии,– G-белки, или ГТФ-связы-

вающие белки) [Авдонин П.В., Ткачук В.А., 1994].

G-белки – центральная часть регуляторного мембранного ансамбля,

представлены сложным олигомерным комплексом. Они относятся к гетеро-

тримерным протеолипидам, состоящим из α-, β- и γ-субъединиц. β-субъеди-

316

Рис. 9.11. Трансмембранная передача информации с участием аденилатциклазы

(АС) и ГТФ-связывающих белков.

- стимулирующий и G

- ингибирующий ГТФ-связывающие белки; R

и R

- соответствую-

щие рецепторы для G

и G

. Показаны участки активации сигнала форскалином, теофиллином

и кофеином, а также ингибирования холерным и коклюшным токсинами.

ница комплекса тесно ассоциирована с α- и γ-субъединицами. Последние

модифицированы жирнокислотными радикалами – миристоильным радика-

лом в случае α-субъединицы (присоединен через остаток глутаминовой

кислоты) и геранильным радикалом в случае γ-субъединицы (присоединен

к радикалу цистеина). Такая модификация прочно ассоциирует G-белки

с мембранным бислоем. Следовательно, регуляторные белки функциониру-

ют в тесной связи с мембраной, и их свойства зависят от физико-химических

характеристик мембраны.

Установлено, что нарушение взаимодействия между белковыми молеку-

лами в олигомерном ансамбле Na

/К

-АТФазы, происходящее, например,

при ее свободнорадикальной модификации в ишемическом мозге, устраняет

способность АТФ регулировать активность этого фермента.

Приведенные примеры указывают на важное биологическое значение

олигомерных ассоциатов мембранных белков, состоящее в том, что при

изменении физико-химических свойств мембраны соответственно изменяет-

ся и характер взаимодействия мембранных структур. Таким образом

формируются обратные связи для приспособления обмена веществ к по-

требностям организма.

G-белки делятся на несколько типов, причем один из них выполняет

стимулирующую, а остальные – ингибирующую функции. Взаимодействие

соответствующего G-белка с ферментом–усилителем сигнала приводит

к изменению свойств фермента и соответственно к изменению его активно-

сти. В случае циклического АМФ (рис. 9.11) возможна как активация

аденилатциклазы, так и ее ингибирование (в зависимости от типа G-белков,

участвующих в трансформации сигнала). Итогом будет изменение скорости

синтеза цитоплазматического цАМФ – активатора протеинкиназ, регулиру-

ющих функцию клеточных белков в результате их фосфорилирования.

В неактивном состоянии протеинкиназа представляет собой димер из

317

Стимулирующий внешний сигнал

Ингибирующий внешний сигнал

включение

Холерный

токсин

ГТФ

АТФ

выключе-

ние

включение

Коклюшный

токсин

ГТФ

ГДФ

выключение

Теофиллин

Кофеин

АМФ

Фосфодиэстераза

цАМФ + П-киназа

R-цАМФ + С

Белок

(неактивен)

Белок-Р

(активен)

Клеточный ответ

каталитической и регуляторной субъединиц. Активация протеинкиназы

обеспечивается связыванием цАМФ с регуляторной субъединицей, что

вызывает диссоциацию и активацию каталитической субъединицы.

Субстратами протеинкиназ являются разнообразные белки, фосфорили-

рование которых изменяет их активность. Например, активация протеин-

киназы А со стороны цАМФ приводит к фосфорилированию гликогенсин-

тазы и гликогенфосфорилазы. При этом активность первого фермента

подавляется, а второго усиливается (см. главу 10). Таким образом, появле-

ние в кровяном русле адреналина, активирующего аденилатциклазу миоци-

тов, улучшает энергетическое обеспечение сокращений сердечной мышцы.

Известно несколько типов протеинкиназ, активируемых различными

эффекторами. Субстраты протеинкиназ – огромное количество белков, фос-

форилирование которых приводит к изменению их активности. Более того,

обнаружены протеинфосфатазы, которые, осуществляя гидролиз фосфат-

ной группы, возвращают белковую молекулу в исходное состояние. Во

многих случаях мишенью действия киназ являются другие киназы, которые

фосфорилируют фосфатазы, в свою очередь регулируя их функцию. Таким

образом, регуляция метаболизма имеет каскадный характер.

Глава 10

МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ

Метаболизм (обмен) углеводов в организме человека состоит в основном из

следующих процессов:

1. Расщепление в пищеварительном тракте поступающих с пищей по-

лисахаридов и дисахаридов до моносахаридов. Всасывание моносахаридов

из кишечника в кровь.

2. Синтез и распад гликогена в тканях, прежде всего в печени.

3. Гликолиз. Понятие «гликолиз» означает расщепление глюкозы. Пер-

воначально этим термином обозначали только анаэробное брожение, за-

вершающееся образованием молочной кислоты (лактата) или этанола

и СО

. В настоящее время понятие «гликолиз» используется более широко

для описания распада глюкозы, проходящего через образование глю-

козо-6-фосфата, фруктозобисфосфата и пирувата как в отсутствие, так

и в присутствии кислорода. В последнем случае употребляют термин

«аэробный гликолиз» в отличие от «анаэробного гликолиза», завершаю-

щегося образованием молочной кислоты (лактата).

4. Аэробный путь прямого окисления глюкозы или, как его называют,

пентозофосфатный путь (пентозный цикл).

5. Взаимопревращение гексоз.

6. Аэробный метаболизм пирувата. Этот процесс выходит за рамки

углеводного обмена, однако может рассматриваться как завершающая его

стадия: окисление продукта гликолиза – пирувата.

7. Наконец, важным является процесс глюконеогенеза, или образование

углеводов из неуглеводных продуктов. Такими продуктами являются в пер-

вую очередь пировиноградная и молочная кислоты, глицерин, амино-

кислоты и ряд других соединений.

ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ УГЛЕВОДОВ

Расщепление крахмала (и гликогена) начинается в полости рта под дейст-

вием амилазы слюны.

Известны три вида амилаз, которые различаются главным образом по

конечным продуктам их ферментативного действия: α-амилаза, β-амилаза

и γ-амилаза. α-Амилаза расщепляет в полисахаридах внутренние α-1,4-свя-

зи, поэтому ее иногда называют эндоамилазой. Молекула α-амилазы

содержит в своих активных центрах ионы Са

, необходимые для фер-

ментативной активности. Кроме того, характерной особенностью α-ами-

лазы животного происхождения является способность активироваться од-

новалентными анионами, прежде всего ионами хлора.

Под действием β-амилазы от крахмала отщепляется дисахарид маль-

тоза, т.е. β-амилаза является экзоамилазой. Она обнаружена у высших

растений, где выполняет важную роль в мобилизации резервного (запасно-

го) крахмала.

319

γ-Амилаза отщепляет один за другим глюкозные остатки от конца

полигликозидной цепочки. Различают кислые и нейтральные γ-амилазы

в зависимости от того, в какой области рН они проявляют максимальную

активность. В органах и тканях человека и млекопитающих кислая γ-ами-

лаза локализована в лизосомах, а нейтральная – в микросомах и гиало-

плазме. Амилаза слюны является α-амилазой. Под влиянием этого фер-

мента происходят первые фазы распада крахмала (или гликогена) с образо-

ванием декстринов (в небольшом количестве образуется и мальтоза). Затем

пища, смешанная со слюной, попадает в желудок.

Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные

углеводы. В желудке действие α-амилазы слюны прекращается, так как

желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (рН 1,5–2,5). Однако

в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желу-

дочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит

расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы.

Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в две-

надцатиперстной кишке под действием α-амилазы поджелудочного сока.

Здесь рН возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих

условиях α-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной

активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена

в мальтозу, начатое амилазой слюны. Напомним, что в молекулах амило-

пектина и гликогена в точках ветвления существуют также α(1–>6)-глико-

зидные связи. Эти связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами:

амило-1,6-глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстри-

наза).

Таким образом, расщепление крахмала и гликогена до мальтозы проис-

ходит в кишечнике под действием трех ферментов: панкреатической α-ами-

лазы, амило-1,6-глюкозидазы и олиго-1,6-глюкозидазы.

Образующаяся мальтоза оказывается только временным продуктом,

так как она быстро гидролизуется под влиянием фермента мальтазы

(α-глюкозидазы) на 2 молекулы глюкозы. Кишечный сок содержит также

активную сахаразу, под влиянием которой из сахарозы образуются глюкоза

и фруктоза *.

Лактоза, которая содержится только в молоке, под действием лактазы

кишечного сока расщепляется на глюкозу и галактозу. В конце концов

углеводы пищи распадаются на составляющие их моносахариды (преиму-

щественно глюкоза, фруктоза и галактоза), которые всасываются кишечной

стенкой и затем попадают в кровь.

Следует заметить, что активность свободных дисахаридаз в просвете

кишечника невелика. Большая часть их ассоциирована с небольшими

«выпуклостями» на щеточной каемке эпителиальных клеток кишечника.

Напомним, что на внутренней поверхности тонкой кишки располагают-

ся ворсинки. В тощей кишке человека на 1 мм

поверхности приходится

22–40, в подвздошной – 18–30 ворсинок. Снаружи ворсинки покрыты ки-

шечным эпителием, клетки которого имеют множественные выросты – мик-

роворсинки (до 4000 на каждой клетке). На 1 мм

поверхности тонкой

кишки у человека 80–140 млн микроворсинок.

При соответствующей обработке препаратов над микроворсинками

обнаруживается волокнистая сеть, представляющая собой гликопротеино-

* Гидролиз сахарозы сопровождается изменением знака оптического вращения: право-

вращающая сахароза превращается в левовращающую смесь глюкозы и фруктозы. Эту смесь

называли раньше инвертированным сахаром.

320