Попова Т.Н., Рахманова Т.И., Попов С.С. Медицинская энзимология

Подождите немного. Документ загружается.

где AM – амилаза мочи; АС – амилаза сыворотки; К

М – креатинин в моче;

С – креатинин в сыворотке.

В норме амилазо-креатининовый индекс не выше 3; превышение

считается признаком панкреатита, т. к. при панкреатите возрастает уровень

истинно панкреатической амилазы, и ее клиренс осуществляется на 80 %

быстрее клиренса амилазы слюны. Однако установлено, что при остром

панкреатите значительно увеличивается клиренс Р- и S-амилазы, что объ-

ясняется следующим образом. У здоровых людей амилаза сыворотки вна-

чале фильтруется в почечных клубочках, а затем реабсорбируется каналь-

цевым эпителием. При остром панкреатите механизм канальцевои реаб-

сорбции подавляется вследствие избыточной экскреции Р- и S-амилазы.

Поскольку амилазная активность сыворотки при остром панкреатите обу-

словлена в основном Р-амилазой, то при повышении клиренса общей ами-

лазы повышается клиренс Р-амилазы. При остром панкреатите уровень

амилазы сыворотки и показатель амилазо-креатининового клиренса обыч-

но повышены за счет подавления почечного механизма канальцевой реаб-

сорбции амилазы. При заболеваниях, протекающих под маской панкреати-

та, содержание амилазы сыворотки может увеличиваться, но показатель

амилазо-креатининового клиренса остается нормальным, т. к. отсутствует

канальцевый дефект. Очень важно для этого исследования брать кровь и

мочу в одно и то же время.

При хроническом панкреатите активность амилазы в крови и моче по-

вышается (у 10–88 % и у 21–70 % больных соответственно) в период обост-

рения процесса и при возникновении препятствий к оттоку панкреатического

сока (воспаление, отек головки поджелудочной железы и сдавление прото-

ков, рубцовый стеноз сосочка двенадцатиперстной кишки и др.). При склеро-

тической форме панкреатита гиперамилаземия определяется также степенью

нарушения проходимости протоков и функциональной способностью остав-

шейся части железы. Для повышения чувствительности исследования актив-

ности амилазы крови и мочи при хроническом панкреатите А.И. Хазанов

(1997) рекомендует проводить их анализ в первые сутки пребывания в ста-

ционаре, затем не менее 2 раз после инструментальных исследований (фиб-

рогастродуоденоскопия, рентгенологическое исследование желудка и ки-

шечника и др.), а также в момент усиления болей в животе. При этом чувст-

вительность теста повышается от 40 до 75–85 %.

При хронических панкреатитах с фиброзными изменениями подже-

лудочной железы обострения, нередко выраженные и распространенные,

сопровождаются сравнительно небольшим подъемом активности амилазы.

Вследствие нарушения функциональной способности поджелудочной

железы гиперамилаземия нередко может отсутствовать при остром гнойном

панкреатите (при обширных «тотальных» некрозах поджелудочной железы).

При раке поджелудочной железы иногда повышается уровень амилазы в крови

и моче; в других случаях их активность в пределах нормы или даже снижена.

Оценка результатов исследования активности амилазы в крови и мо-

че затруднена тем, что фермент содержится в слюнных железах, толстой

кишке, скелетных мышцах, почках, легких, яичниках, маточных трубах,

предстательной железе. Поэтому уровень амилазы может быть повышен

при целом ряде заболеваний, имеющих сходную картину с острым пан-

креатитом: остром аппендиците, перитоните, перфоративной язве желудка

и двенадцатиперстной кишки, кишечной непроходимости, холецистите,

тромбозе брыжеечных сосудов, а также при феохромоцитоме, диабетиче-

ском ацидозе, после операций по поводу пороков сердца, после рзекции

печени, приеме больших доз этанола, употребления препаратов опия,

сульфаниламидов, морфина, тиазовых диуретиков, пероральных контра-

цептивов. Повышение амилазной активности при этих заболеваниях обу-

словлено рядом причин и носит в большинстве случаев реактивный харак-

тер. Вследствие значительных запасов амилазы в ацинарных клетках лю-

бое нарушение их целости или малейшее затруднение оттока секрета под-

желудочной железы может привести к значительному попаданию амилазы

в кровь. У больных перитонитом увеличение амилазной активности явля-

ется следствием развития образующих амилазу бактерий. Обычно актив-

ность альфа-амилазы при перечисленных заболеваниях повышается в кро-

ви в 3–5 раз.

Активность слюнной амилазы увеличивается в сыворотке крови при

пневмониях, стоматитах, невралгии лицевого нерва, паркинсонизме, раке

легкого, яичника, остром инфаркте миокарда, черепно-мозговой травме,

диабетическом кетоацидозе. Однако это увеличение не бывает значитель-

ным. Уменьшение слюнной амилазы отмечается при психическом возбуж-

дении или депрессии, при анацидном состоянии желудочной секреции.

Снижение активности альфа-амилазы в крови может быть обнаруже-

но при тиреотоксикозе, инфаркте миокарда, некрозе поджелудочной железы.

У некоторых пациентов может иметь место высокая амилазная ак-

тивность сыворотки крови из-за низкой экскреции фермента с мочой. Ха-

рактерно, что при этом почечная фильтрация в норме. Этот симптомоком-

плекс объясняется связыванием амилазы с сывороточными белками или с

агрегацией фермента. Макромолекулярные комплексы, обладающие ами-

лазной активностью, обозначаются как макроамилаза. Это чаще всего ре-

зультат амилазы с иммуноглобулинами (амилаза – IgA). В связи с присут-

ствием в крови пациента макроамилазы могут возникать проблемы при ин-

терпретации результатов. Дело в том, что эта форма может существовать в

крови многие годы и выявляться как у пациентов с нормальной, так и по-

вышенной активностью амилазы. В случаях гиперамилаземии этот ком-

плекс определяется в 3–10 % случаев. Размер молекулы макроамилазы

(210 кДа) гораздо больше, чем a-амилазы, в результате она не попадает в

мочу и аккумулируется в крови независимо от клинического состояния

больного. Имеются данные, что при наличии макроамилазы определение

панкреатического изофермента методом иммунопреципитации может дать

ложноположительный результат. Это происходит потому, что макроами-

лазные комплексы не связываются антителами и, следовательно, опреде-

ляются на втором этапе, как панкреатическая амилаза. Влияние макроами-

лазы на конечный результат определения активности панкреатического

изофермента считается ошибкой метода, возникающей из-за невозможно-

сти полного связывания амилазы из слюнных желез соответствующими

антителами. Присутствие макроамилазы может проявиться при электрофо-

резе, что затрудняет интерпретацию результатов.

Самым простым способом выявления присутствия макроамилазы яв-

ляется расчет соотношения комплексов амилазы и эндогенного креатинина

по следующей формуле

Амилаза (моча)

Креатинин (сыворотка)

100 %

Амилаза (сыворотка) Креатинин (моча)

В норме это соотношение составляет 1–4 %. При наличии макроами-

лазы это значение становится ниже 1 %, при гиперамилаземии другой эти-

логии (включая острый панкреатит) – значение повышается до 7–10 %.

Каждый случай выявления макроамилазных комплексов у пациента

должен быть зафиксирован в истории болезни, и пациент должен быть ин-

формирован об этом.

Аминотрансферазы

Аспартатаминотрансфераза (КФ 2.6.1.1. L-аспартат: 2-оксоглутарата-

минотрансфераза, АСТ или АсАТ или более редкое название глутамат-

оксалоацетаттрансаминаза (ГОТ).

Аланинаминотрансфераза (КФ 2.6.1.2. L-аланин: 2-оксоглутарата-

минотрансфераза, АЛТ или АлАТ или более редкое название глутаматпи-

руваттрансаминаза (ГТП).

Нормальные величины активности ферментов в сыворотке / плазме –

АсАТ: 10–30 МЕ/л и АлАТ: 7–40 МЕ/л (Назаренко Г.И. и др., 2002).

Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования, они

распределены по всем органам и тканям. АсАТ имеет изоферменты, лока-

лизованные как в цитозоле, так и в митохондриях, АлАТ – энзим преиму-

щественно цитоплазматический, митохондриальная форма его нестабиль-

на, и ее содержание в клетке низкое. Роль кофермента в трансаминазных

реакциях играет пиридоксальфосфат (витамин В

АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и

скелетных мышц, печени, почках, поджелудочной железе и эритроцитах.

Поражение любого из этих органов и тканей может привести к существен-

ному повышению АсАТ в сыворотке крови. Наиболее резкие изменения

АсАТ наблюдаются при поражении сердечной мышцы. Так, при инфаркте

миокарда активность АсАТ в сыворотке крови может повышаться в 4–

5 раз. При остром инфаркте миокарда ее активность повышается у 93–98 %

больных и имеет такую же динамику, как и МВ изофермент креатинкина-

зы, но степень увеличения активности АсАТ несколько меньшая. Считает-

ся, что между размерами очага инфаркта и активностью АсАТ в сыворотке

имеется тесная корреляция. Если в течение нескольких дней не происходит

нормализация активности фермента, это свидетельствует о расширении

зоны инфаркта. У лиц моложе 60 лет активность АсАТ, как правило, выше,

чем у лиц более пожилого возраста, поэтому высокая активность АсАТ у

пожилых людей может быть расценена как проявление обширного ин-

фаркта миокарда и является плохим прогностическим признаком. Повы-

шение активности АсАТ характерно также для печеночных патологий.

Так, значительное повышение активности фермента имеет место при ост-

ром вирусном и токсических гепатитах. Умеренное повышение может

иметь место при циррозе печени (в 2–3 раза), механической желтухе, мета-

стазах опухоли в печень. Это может наблюдаться при поражении скелет-

ной мускулатуры, например при прогрессирующей мышечной дистрофии;

при панкреатите; выраженном внутрисосудистом гемолизе. Следует иметь

в виду, что у новорожденных активность примерно в 1,5 раза выше, чем у

взрослых.

Снижение активности АсАТ имеет место при недостаточности пири-

доксина (витамина В

), при почечной недостаточности, при беременности.

АлАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках печени и в

меньшей степени в скелетных мышцах, почках и сердце. Повышение ак-

тивности АлАТ наиболее часто отмечается при острых заболеваниях пе-

чени и желчных путей. Активность АлАТ резко повышается у больных

острыми вирусными гепатитами в ранние сроки болезни: приблизитель-

но у 50 % больных она увеличивается за 5 дней до появления желтухи и

гепатомегалии, у 90 % больных – за 2 дня до появления этих симптомов.

Пик ферментативной активности опережает максимальный уровень би-

лирубина в крови на 7–10 дней и совпадает с появлением желтухи, т.е.

периодом максимальной тяжести болезни (превышение нормы в 20–

50 раз). В неосложненных случаях уровень активности как АлАТ, так и

АсАТ снижается до нормальных значений к исходу 8 недели болезни

примерно у 75–80 % больных. У небольшой части больных после нор-

мализации наблюдается второй пик повышения активности аминотранс-

фераз, это сопровождается клиническим рецидивом болезни. Длительное

повышение активности аминотрансфераз или увеличение ее в поздние

сроки болезни может означать развитие печеночного некроза. Длитель-

ное незначительное увеличение ферментативной активности в части

случаев свидетельствует о хронизации процесса (хронический гепатит,

цирроз).

Отношение АсАТ/АлАТ называется коэффициентом де Ритис. В нор-

ме он составляет 1,3 ± 0,4 (Назаренко Г.И. и др., 2002), при заболеваниях

печени – ниже этой величины, а при заболеваниях сердца – выше. Так, при

вирусных гепатитах его значение уменьшается и составляет 0,55–0,65.

В разгар болезни, при высоких значениях активности той или другой тран-

саминазы, коэффициент де Ритис составляет в среднем 0,83, что отражает

более глубокие разрешения гепатоцитов и выход митохондриальной АсАТ

в кровяное русло. В дифференциально-диагностическом отношении имеет

некоторое значение то, что при алкогольных поражения печени в противо-

положность вирусным характерно преимущественное повышение активно-

сти АсАТ и коэффициента де Ритис более 2. Значение данного коэффици-

ента выше нормы часто наблюдается при обтурационных желтухах, холе-

циститах, циррозах, когда абсолютные значения АлАТ и АсАТ невелики.

Повышение активности трансаминаз возможно при воспалительных

заболеваниях различных органов и тканей (например, поджелудочной же-

лезы, при мышечных дистрофиях и т.д.). Подобные гиперферментемии не

имеют, разумеется, самостоятельного диагностического значения, но

должны учитываться при трактовке трансаминазного теста.

Снижение активности АлАТ может иметь место при тех же услови-

ях, что и уменьшение активности АсАТ.

В настоящее время считают, что в рамках концепции повышения ак-

тивности аминотрансфераз по причине некроза гепатоцитов и мышечных

клеток существует ряд противоречий (Якунин Д.Ю. и др., 2002).

Во-первых, при гепатитах зачастую активность АлАТ повышается

более чем в 100 раз, что может происходить только при глубокой степени

деструкции паренхимы органа, что не согласуется с данными биопсии. Во-

вторых, для АлАТ обнаружен «феномен разведения» – нелинейное паде-

ние активности фермента при разведении сыворотки, то есть, наряду с

простой диффузией фермента из разрушенной ткани существует как ми-

нимум еще один механизм изменения активности. В-третьих, в ткани пе-

чени описано присутствие «митохондриального» изофермента АлАТ, ко-

торый практически не обнаруживается в сыворотке крови даже при значи-

тельном некрозе гепатоцитов. При этом в сыворотке крови наблюдается

увеличение количества и «митохондриальной» и «цитозольной» изоформ

другой трансаминазы – АсАТ.

Но наиболее сильные противоречия наблюдаются при попытках со-

отнести концентрацию фермента, его активность и клиническую картину.

Были предприняты попытки создать иммуноферментные системы для оп-

ределения АсАТ, однако корреляция между активностью и иммунореак-

тивной концентрацией фермента отсутствовала.

Не смотря на очевидные противоречия, теория связи лизиса клеток с

увеличением активности трансаминаз до сих пор является господствую-

щей. Основными причинами такой ситуации можно считать простоту ба-

нального «объяснения», отсутствие концептуального понимания функцио-

нальной роли АлАТ и АсАТ в циркулирующей крови, а также не изучен-

ность механизма регуляции сывороточной активности этих ферментов.

Основной внутриклеточной ролью АлАТ принято считать участие в

сопряжении метаболизма аминокислот и цикла трикарбоновых кислот. Для

более изученного фермента – АсАТ известно несколько функций. При

этом основными функциями этого фермента являются участие в цикле мо-

чевины и в малат-аспартатном шунте, через мембрану митохондрий. Все

эти метаболические пути локализованы внутри клетки, а соответственно, и

ферменты для выполнения своей физиологической роли должны находится

в клетке. На данный момент неизвестно ни одного природного ингибитора

трансаминаз, который бы мог обеспечивать регуляцию ферментативной

активности и объяснить отсутствие корреляции между концентрацией и

активностью фермента. Вследствие отсутствия сведений о диапазоне воз-

можной «естественной» регуляции, в большинстве случаев о количествен-

ном содержании этих ферментов в органах, тканях и крови судят только на

основании измерения их активности.

Какова же возможная физиологическая роль трансаминаз в крови че-

ловека? Рядом исследователей была предпринята попытка обнаружения

феномена аллостерической регуляции активности ферментов в перифери-

ческой крови, как одного из условий проявления физиологической роли

трансаминаз.

Как уже упоминалось выше, для АсАТ известно участие в процес-

сах трансмембранного переноса. Этот процесс обычно рассматривается

как необходимый для переноса восстановительных потенциалов через

митохондриальную мембрану и регенерации НАДH, образованного в ре-

зультате гликолиза. Однако путь утилизации НАДH в митохондрии не

всегда возможен. Например, эритроциты не имеют митохондрий и поэто-

му им необходимо утилизировать НАДH другим способом. Гликолитиче-

ский путь получения энергии характерен также и для мышцы в условиях

недостатка кислорода. В этой ситуации для регенерации НАДH необхо-

дим малат-аспартатный шунт, между цитозолем и межклеточной жидко-

стью, с последующим транспортом восстановительных потенциалов в пе-

чень для дальнейшего окисления в дыхательной цепи. Вторым продуктом

гликолиза, который необходимо удалять из клетки в случаях невозмож-

ности окисления, является пируват. Пируват и лактат имеют крайне низ-

кую скорость трансмембранного переноса, но L-аланин легко переносит-

ся через мембрану. И именно АлАТ может обеспечить образование L-

аланина из пирувата. Необходимо также учесть, что печень очень активно

поглощает L-аланин в качестве субстрата. Это обусловлено высокой ин-

тенсивностью цикла мочевины и глюконеогенеза. В то же время показа-

но, что печень в незначительной степени метаболизирует глюкозу до пи-

ровиноградной кислоты, т.е. интенсивность гликолиза в ней не высока.

Глюкоза, поступающая в печень, перерабатывается в гликоген, в связи с

этим можно считать, что наиболее предпочтительным энергетическим

субстратом для печени является пируват, а прохождение через мембрану

может быть обеспечено в форме L-аланина. Способность печени погло-

щать L-аланин, в концентрациях в 20 раз превышающих физиологиче-

скую норму, показано в опытах с перфузией печени. Если принять имен-

но такое участие АлАТ и АсАТ в процессах перераспределения энергети-

ческих субстратов между органами, то меняется и отношение к повыше-

нию активности этих ферментов при патологических процессах. Факти-

чески можно предположить, что повышение активности трансаминаз свя-

зано либо с необходимостью отведения продуктов гликолиза от органов,

оказавшихся в условиях гипоксии, либо с повышением энергетических

затрат печенью. В этом контексте повышение активности трансаминаз

вовсе не свидетельствует только о лизисе клеток.

На основании этого можно сделать предположение, что «стер-

тые» формы гепатита, вообще не сопровождаются процессом разрушения

печени, и организм успешно справляется с патологическим процессом

самостоятельно. Это объясняет также и тот факт, что активность транса-

миназ повышается раньше появления в крови других ферментов, специ-

фичных только для внутриклеточного пространства.

Гамма-глутамилтрансфераза

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ; КФ 2.3.2.2) катализирует пере-

нос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на ами-

нокислоту, другой пептид или иной субстрат. В организме человека фер-

мент участвует в метаболизме глутатиона – пептида, состоящего из остат-

ков глутаминовой кислоты, цистеина, глицина, который играет важную роль

во многих обменных процессах. Тест по определению активности ГГТ в по-

следнее время приобретает все большее значение в диагностике заболеваний

печени и гепато-билиарного тракта, т. к. отличается большей чувствительно-

стью, чем применяемые с этой целью тесты на АлАТ, АсАТ и ЩФ.

Наиболее высокая активность ГГТ обнаружена в почках – в 7000 раз

выше, чем в сыворотке крови. Содержание ГГТ в сыворотке крови здоро-

вого человека обычно незначительно и связано с ее экскрецией из клеток

печени, где активность фермента в 200–500 раз выше. Кроме того, ГГТ со-

держится в клетках поджелудочной железы (в 600 раз выше, чем в сыво-

ротке крови). Незначительная активность фермента регистрируется в ки-

шечнике, мозге, сердце, селезенке, простате и скелетных мышцах. В клетке

ГГТ локализована в мембране, лизосомах и цитоплазме, причем мембран-

ная локализация фермента характерна для клеток с высокой секреторной,

экскреторной или (ре)абсорбционной способностью. Референтные значе-

ния активности фермента в сыворотке крови в зависимости от возраста и

пола представлены в таблице 1.

Активность ГГТ в сыворотке крови повышается при любых патоло-

гиях печени и желчных путей, и, напротив, при нормальной активности

фермента вероятность заболевания печени очень мала. В зависимости от

механизма повреждения печени степень увеличения активности ГГТ в сы-

воротке крови, как правило, заметно отличается, что позволяет успешно

использовать этот маркер для дифференциальной диагностики заболева-

ний печени.

Таблица 1

Референтные значения активности фермента в сыворотке крови

Возраст Активность ГГТ, МЕ/л

<5 дней <185

5 дней–6 месяцев <204

6–12 месяцев <34

1–3 года <18

3 года–6 лет <23

6–12 лет <17

12–17 лет <33

Женщины

>17 лет <32

12–17 лет <45

Мужчины

>17 лет <49

Существенное увеличение активности ГГТ наблюдается при хо-

лестазе, и лишь незначительное – при повреждении паренхимы печени

(некрозе гепатоцитов). Поскольку в последнем случае, как уже указано

выше, резко возрастает активность АлАТ, то определение индекса

АлАТ/ГГТ позволяет с высокой достоверностью дифференцировать

острый вирусный и обструктивный гепатиты. У больных хроническим

гепатитом активность ГГТ увеличена в 75 % случаев, в то время как

показатели АлАТ могут находиться на уровне нормальных значений.

Поэтому тест на ГГТ с большей достоверностью подтверждает диагноз

заболевания.

Гамма-глутамилтрансфераза – более информативный маркер по-

ражения гепатобилиарной системы, чем ЩФ. Активность ГГТ возраста-

ет в более ранние сроки заболеваний и удерживается на повышенных

уровнях более длительное время, причем относительное увеличение ак-

тивности ГГТ выше, чем ЩФ. Кроме того, ГГТ – высокоспецифичный

индикатор поражения печени, поскольку в отличие от ЩФ, ее актив-

ность у здоровых детей, беременных женщин и пациентов с заболева-

ниями костной системы находится на уровне нормальных значений.

Определение активности ГГТ имеет большое значение для диффе-

ренциации желтух. При паренхиматозной желтухе, свойственной инфек-

ционным и токсическим заболеваниям с поражением паренхимы печени,

активность ГГТ повышается обычно лишь в незначительной степени (в

2–3 раза). У всех больных с обтурационной (механической) желтухой,

вызванной нарушениями оттока желчи по желчевыводящим путям, та-

кими как закупорка желчных протоков камнем, сдавливание их опухо-

лями, увеличенными лимфоузлами и др., активность ГГТ в сыворотке

крови превышает верхнюю границу нормы в 15–140 раз.

Весьма важной сферой применения теста для определения ГГТ яв-

ляется онкология. Показано, что у 100 % больных злокачественными

опухолями с метастазами в печень (с наличием желтухи и без нее) ак-

тивность ГГТ в сыворотке крови значительно (в 12 и более раз) повыше-

на. В то же время у больных без метастазов в печень активность данного

фермента превышает норму, в основном, лишь при наличии заболеваний

гепатобилиарной системы неопухолевого происхождения.

Определение активности ГГТ используется для диагностики алко-

гольного поражения печени, а также для контроля лечения алкоголизма.

Алкоголь усиливает продукцию ГГТ в печени и способствует ее выходу

из клеточных мембран, что приводит к повышению активности фермен-

та в сыворотке крови даже при отсутствии патологии печени. При пре-

кращении злоупотребления алкоголем уровень активности ГГТ посте-

пенно снижается (через 10 дней на 50 %) и затем приходит в норму. По-

этому тест на ГГТ позволяет проконтролировать добросовестность лече-

ния от алкоголизма. Если прием алкоголя однозначно прекращен, а ак-

тивность ГГТ у бывшего алкоголика не снижается, то высока вероят-

ность наличия у него алкогольного гепатита или цирроза печени.

Ряд наркотиков и лекарственных препаратов (нестероидные про-

тивовоспалительные препараты, диклофенак, парацетамол, барбитура-

ты и др.) также индуцирует активность ГГТ в печени. Поэтому монито-

ринг ГГТ в сыворотке крови больных используется для выявления ге-

патотоксического действия препаратов и своевременного изменения

лечебного курса.

Кроме основного использования в качестве «печеночной» пробы

тест по определению активности ГГТ применяется для диагностики за-

болеваний поджелудочной железы. Причем в странах Западной Европы

в последнее время он используется чаще, чем тест на альфа-амилазу –

традиционный маркер патологий поджелудочной железы. Это связано с

тем, что у 100 % больных, страдающих острым панкреатитом, актив-

ность ГГТ в сыворотке крови, как правило, в 10–20 раз превышает нор-

мальные значения.

Новой областью применения данного теста является лабораторная

диагностика заболеваний почек. Показано, что при пиелонефрите, гло-

мерулонефрите, почечнокаменной болезни активность ГГТ в моче боль-

ных существенно возрастает. Определение активности фермента в моче

позволяет диагностировать начальные стадии патологии почек, сопро-

вождающиеся поражением проксимальных отделов канальцев.

Анализ сводных данных об активности «печеночных» ферментов в

сыворотке крови при некоторых заболеваниях и состояниях (табл. 2) по-

казывает, что активность ГГТ является высокочувствительным индика-

тором заболеваний печени, желчевыводящих путей и поджелудочной

железы. Особенно эффективно применение данного маркера в диагно-

стике в комплексе с другими ферментами печеночного профиля.

Таблица 2

Активность «печеночных» ферментов при различных заболеваниях

и состояниях

Заболевание

или состояние

Фермент

Активность

фермента,

МЕ/л

Кратность

превышения

нормы

Частота слу-

чаев повыше-

ния активно-

сти, %

ГГТ 260 5,2 94

ЩФ 675 2,5 100

АсАТ 616 16,2 100

Вирусные гепатиты

АлАТ 1240 31,0 100

ГГТ 350 7,0 100

ЩФ 810 3,0 75

АсАТ 57 1,5 50

Холецистит, желчекаменная

болезнь

АлАТ 72 1,8 50

ГГТ 415 8,3 100

ЩФ 1890 7,0 100

АсАТ 76 2,0 77

Холангит, воспаление

желчных путей

АлАТ 76 1,9 77

ГГТ 660 13,2 100

ЩФ 1780 6,6 100

АсАТ 167 4,4 100

Карцинома с метастазами

в печень

АлАТ 120 3,0 83

ГГТ 50 1,0 25

ЩФ 1780 6,6 100

АсАТ 30 0,8 25

Карцинома с метастазами

в кости

АлАТ 28 0,7 25

ГГТ 165 3,3 80

ЩФ 351 1,3 80

АсАТ 61 1,6 60

Алкоголизм

АлАТ 28 0,7 20