Карюхина Т.А., Чурбанова И.Н. Химия воды и микробиология
Подождите немного. Документ загружается.
идентичиы
для
всех.
организмов.
Вода
являетсSl
дисперсионной
средой
ДJISI
коллоидов
цитоплазмы
И
раст
ворителем
для
ряда
органических
и
неорганических
со
единений.
Она
служит
не
только
средой
для
разнообразных
биохимических
процессов,
НО
и
сама
принимает
участие
в
таких
реакциях,
как
гидролиз,
окисление
и
т.д.
Обладая
низкой
вязкостью
и
способностью
растворять
различные
вещества,
вода
выполняет
транспортные
функции:
обес
печивает
поступление
питательных
веществ
внутрь
клетки
и
вывод
продуктов
жизнедеятельности
из
нее.
Часть
воды
в
клетке
связана
с
КОЛJIоидами
цитоплазмы
и
входит
в
состав
рибосом,
митохондрий
и
других
органелл.
Белки
являются
главной
составной
частью
всех
внутриклетоЧНЫХ
структур,
основой
жизни
клетоК.
Универ
сальная
ФУНКЦИЯ
нуклеиновых
кислот
-
хранение
и
пере
дача
наследственных
призиаков.
Жиры
И
углеводы
в
свSI
заиком
СОСТОЯНИИ
ВХОДЯТ
В
состав
структурных
компонентов
клетки,
в
свобоДНОМ
СОСТОЯНИИ
они
играют
роль
запаСНЫХ
веществ
и
являются
источниками
энергии.
В
простейшей
бактериальной
клетке
содержатся
ОКОЛО
40
МЛН.
различных
органических
молекул,
огромное
число
молекул
ВОДЫ,
минеральные
соли.
В
клетке
одновременно
протекает
множество
разнообразных
реаКЦИЙ,
идущих
с
вы
СОКОЙ
скоростью
и
в
строгой
последовательности.
Согласо
ванность
и
быстрота
всех
химических
реакций
в
клетке
объясняются
наличием
в
ней
особых
соединений
-
ка
тализаторов,
называемых
ферментами.
13.
ФЕРМЕНТЫ
Структура
u
свойства
фермеllmов
Ферментами
(или
энзимами)
называ~ся
сложные
белко
вые
соединения,
вьшмняющие
роль
катализаторов
в
биохимических
реакциях.
Ферменты
синтезируются
самой
клеткой.
все
ферменты
по
своей
химической
природе
щносятся
к
белковым
соединениям
и
имеют
молекулярную
массу,
достигающую
сотен
тысяч
и
миллионов.
На
поверхности
из
mmнтских
молекул
и
протекают
каталитические
реакции.
По
строению
молекулыферментыы
подразделЯЮТСЯ
на
ОДНО-
и
двухкомпонентны:е.
Первые
представляют
собой
простые
белки-протеины.
На
отделЬНЫХ
участках
моле
кулы
ферментов-протеинов
в
результате
определенного
про-
50
странственноro
расположеКИ51
остатков
аминокислот
созда
ются
так
называемые
активныe
цeHTpы,
в
которых
проте
кают
каталитические
реакции.
Активные
центры
реаmруют
только
с
тем
субстратом,
пространcrвенИWI
конфигурациg
которою
совпадает
со
структурой
центра.
Большинство
ферментов
является
сложными
бел
...
ками
-
протеидами.
Их
молекула
состоит
из
двух
частей:
1)
белковая
часть
-
назыаетсяя
носителем
или
аnофер
ментом;
2)
небелковый
ко~понент,
обладающий
ка
талитической
активностью,
-
назыаетсяя
кофер.менmо,м,
или
nростеmuческой
группой.
Активность
этой
группы,
отделенной
от
апофермента,
невелика.
Белковый
носитель
увеличивает
активность
кскРермента
и
определяет
специфичность
его
действия.
РOJIь
коферментов
часто
вы
полняют
витамины
или
соединения,
содержащие
их.
Как
и
неорганические
~тализаторы,
ферменты
ускоряют
ТO...'IЪKO
те
реакции,
Koтopыe
протекают
саМОПРОИЗВQЛьио,
но
С
очень
мзлыми
скоростями.
В
10
же
вреш
ферментативнЫЙ
катализ
значительно
отличаетсSl
от
неферментативноro.
ОДНОЙ
из
основных
особенностей
ферментов
по
сравнению
с
неор
raническими
катализаторами
является
их
способность
дейcr
вовать
в
··мягк:их"
условиях,
т.е.
при
достаточно
низких
тем
пературах,
нормальном
давлении·
и
реакции
среды,
блиЗКОЙ
к
нейтральной.
КатзлflТИЧеская
активность
ферментов
при
этом
чрезвычайно
высока.
Например,
ионы
железа
к3-
талитически
ускорsnoт
реакцию
разложеlПlЯ
перекиси
водо
рода,
а
атомы
того
же
железа
в
составе
фермента
каталазы
проводят
ту
же
реакцию
в
1
О
млрд.
раз
быстрее.
Вторая
осо
бенность
ферментов
заключается
в
строгой
специфичности
их
действия
и
проявляетсSl
в
способности
ферментов
реаrnровать
лишь
с
определенныM
химическим
соединением,
классом
со
единений
или
действовать
на
определенную
химическую
связь.
Процесс
превращения
веществ
в
клетке
представляет
собой
с~рию
последовательных
биохимических
реаКЦИЙ,
каждую
из
которых
катализирует
соответствующий
фер
мент.
При
этом
продукт
одной
реакции
ciIужит
субстратом
ДЛЯ
следующей.
Такая
кооперативность
и
строгая
после
довательность
в
действии
ферментов
являются
их
caMыM
существенным
отличием
от
катализаторов
ИНОЙ
природы.
По
месту
действия
ферменты
подразделяются
на
внутриклеточные
(эндоферменты)
и
на
ферменты,
которые
клетка
может
выделять
во
внешнюю
среду
(экзоферменты
•.
К
последним
относятся
главныM
образом
гидролитические
фер-
51
Meнты'
катализирующие
расщепление
с...1:0жных
субстратов
до
более
простых
веществ,
способных
проникать
в
клетку.
Клетки
каждоro
вида
микробов
имеют
совершенно
опре
деленный
набор
ферментов,
характерный
ДЛЯ
данного
вида.
В
HeKoтopыx
случаях
в
клетке
под
воздействием
каких-либо
факторов,
например
изменения
состава
питания,
синтезируются
ферменты,
не
свойственные
данной
клетке
в
оБычныХ
условиях.
Появление
таких
ферментов
связано
со
стремлением
организма
приспособиться
(адаптировать
ся)
к
изменившимся:
условиям,
поэтому и
ферменты
эти
носят
название
адаптивных.
Классификация
фер.менmов
в
период
открытия
первых
ферментов
названиу
им
да
вались
по
случайным
признакам.
Например,
пепсин,
обна
руженный
в
желудочном
соке,
получИJI
свое
название
от
греческого
слова
пепсис
-
пищеварение.
Позднее
ДЮКJIО
предложил
ввести
рациональную
номенклатуру,
где
фер
ментам
давалось
название
по
названию
субстрата,
на
ко
ТОРЫЙ
он
действует,
с
прибавлением
суффикса
"аза".
Так,
фермент,
разлагающий
сахарозу,
назывался
сахараза.
Эта
номенклатура
получила
наибольшее
распространение.
В
1961
г.
V
Международный
биохимический
конгресс
ПРШlЯЛ
новую
номенклатуру,
построенную
на
строro
научных
принципах.
Согласно
этой
номенклатуре,
все
ферменты
де
ЛЯТСЯ
на
шесть
классов
по
типу
катализируемой
реакции.
1.
Оксиредукmазы
ускоряют
окислительно-восста-
новителъные
реакции,
осуществляя
перепое
электронов
или
атомов
водорода
(е-
+
н+)
от
окисляемого
субстрата
(донора
водорода)
к
акцептору,
который
при
этом
восстанавлива
ется.
Биохимическое
окисление
органических
соединений
происходит
путем
их
дегидрирования.
Процесс
этот
ка
тализирует
оксиредуктазы,
носящие
название
дегидрогеназ.
Первичные
дегидрогеназы
в
качестве
кофермента
чаще
все
го
имеют
никотинамид-адениндинук.JIеотид
(НАД).
В
соче
тании
с
различными
белковыми
носителями
НАД
образует
множество
ферментов,
действующих
на
определенные
ве·
..
щества.
В
общем
виде
реакцию
дегидрирования
можно
записать
так:
(органическое
вещество
-
донор
2Н)
+
НАД
--
(окисленное
органиче
ское
вещество)
+
НАД
112.
52
ФАД
ФАДН2
I
2-
О
Рис
13.
Схема
передачи
ЭJIепронов
по
цитохромной
системе
Первичные
дегидрогенззы
называют
а
наэробнЬI
МИ
,
так
как
они
не
могут
передавать
водород
непосредственно
кислороду.
Регенерация
их
происходит
в
результате
пере
дачи
атома
водорода
молекуле
другого
органическоro
со
единения
или
вторичной
дегидрогеназе.
Коферментом
вторичных
дегидрогеназ
является
флавии
-аденин
-
динукле
отид
(ФАД):
НАД
н
2
+
ФАД
-
__
ФАД
н
2
+
НАД.
Вторичные
дегидрогеназы
могут
передавать
вdдород
не
посредственно
кислороду,
поэтому
называются
аэробными
дегидрогеназами:
фАД
н
2
+
1/202
·
Н20
+
ФАД.
Однако
в
большинстве
случаев
регенерация
ФАД
происходит
в
результате
взаимодействия
с
ферментами
цитохромной
системы,
состоящей
из
нескольких
фермен
ТОВ
-
цитохромов,
В
состав
простетической
группы
кото
рых
входят
атомы
железа.
Цитохромная
система
не
принимает
атомов
водорода
с
ФАД
Н2,
но
способна
принимать
электроны,
снятые
с
атомов
водорода.
Электрон
передается
по
цепи
цитохромов
за
счет
изменения
вален
тности
атомов
железа.
Последний
фермент
в
цитохромной
системе
НОСИТ
название
цитохромоксидазы.
Только
он
спо
собен
передавать
электрон
его
конечному
акцептору
кислороду_
Одновременно
через
раствор
передается
кисло
роду
протон
(рис.
13).
оксиредуктазы
катализируют
биохимические
процессы,
сопровождающиеся
выделением
энергии.
2.
ГuдроJШЗЫ
катализируют
реакции
гидролитического
раЗ,П'ржения
сложных
органических
соединений.
В
общем
виде
реакция
ГИДРО)IИЗЗ
вещества
AIA2
записыаетсяя
сле
дующим
образом:
S3
АIА2
+
НОН
mдfЮЛ~
AtOH
+
А2Н.
В
зависимости
от
химичесКОЙ
природы
гидролизируемо
ro
субстрата
гидролазы
подразделЯЮТСS[
на
несколько
групп:
эстеразы
ускоряют
гидролитическое
расщепление
СЛОЖНЫХ
эфиров
(к
этоii
группе
относятся
липазы,
участвующие
в
rпдролизе
жиров);
ГЛЮJCозидаэы
катализируют
гидролиз
СЛОЖНЫХ
углеводов;
пептидазы
ускоряют
гидролиз
пептидных
связей
в
белковых
молекулах.
3.
Траllсферазы
ускоряют
реакцию
переноса
молеку
ЛЯРНЫХ
остатков
и
атомных
групп.
Ферменты
этого
хласса
ПОДр3ЗДeJ1SIl0ТСSl
по
характеру
переносимой
группы.
4.
ЛUа3Ы
-
ферменты,
катализирующие
отщеп.ление
aтoмных
группировок
с
образованием
ДВОЙНЫХ
связей
или
присоединение
по
месту
этих
связей.
Одной
из
важнейших
гРупп
ферментов
этоro
класса
JlВJI.9ютсg.
декарбоксилазы,
с
участием
которых
протекакw
реакции
декар
боКСИJIироваНИJl
-
отщеnления
СО2.
5.
ИЭО.А4еразы
катализируют
внутримолекулярные
превращениSl,
например
реакции
превращения
ОДНОГО
изо
мера
в
друroЙ.
6.
Лигазы
УСКОРЯЮТ
реакции
синтеза
сложных
оргаиическпх
соединеНИЙ
t
поэтому
их
называют
иногда
синтетаэами.
Реакции,
катализируемые
ферментами
этого
класса,
протекают
сопряженио
с
реакциями
распада
АТФ.
Энергия
МOJIекулы
АТФ
используется
ДЛЯ
активирования
ИСХОДНЫХ
реаmрующих
веществ.
Эти
ферменты
играют
значительную
роль
в
биосинтезе
белКОВ
t
НУКJlеиновых
и
жирных
кислот
и
других
соединений.
Кинетика
ферментативных
реакций
Под
ферментативной
кинетИКОЙ
понимают
зависимость
скорости
реакции
от
концентрации
фермента
и
субстрата
и
от
условий
ее
протекания,
таких,
как
температура,
реакция
среды
и
т
.д.
В упрощенном
виде
реакция
превращения
субстрата
S
в
продукт
Р
при
участии
фермента
Е
записывается
сле
дующим
оБР.ззом:
k.
,
""
...
1
Е
+ S
;:::!:
ES --..
Е
+
Р,
К_
1
где
ES -
фермент-субстратный
комплекс
-
промежутоцное
соединение,
образующееси
в
начальной
стадии
реакции;
k+l,
*-1
-
константы
скоростей
ПРЯМОЙ
реакции
образования
комплекса
ES
и
обратной
реакции
его
диссоциации;
k+2 -
константа
скорости
распада
комплекса
ES.
54
Математическое
выражение
зависимости
скорости
фер
ментативной
реакции
от
концентрации
субстрата
впервые
предложено
Михаэлисом
и
Ментен.
Уравнение
Михаэлиса
Меитен
для
такой
реакции
имеет
ВИД
k+
2
[Е]
[5]
v =
---------
, (3)
k
m
+
[5}
где
kb1
~
(k...l
+
k+2)/k+l-
константа
Михаэлиса.
Скорость
образовании продукта
реакции
определяется
концентрацией
комплекса
ES,
поэтому
максимальной
величины
скорость
достигает
при
условии,
когда
весь
фер
мент
связан
в
фермент-субстратном
комплексе:
v -
k+2
[ES]
-
k+2
[Е
].
Тогда
уравнение
(3)
получит
CJlедующий
вид:
Vпtах
-
Vшах
[S]/
(k
m
+ [S ]).
Если
v
-=
Vmax/2,
то
k
m
-
[S].
Таким
образом
,
константа
k
m
численно
равна
такой
концентрации
субстрата,
при
:которой
скорость
составляет
половину
максимальной.
Анализ
уравнения
(3)
показывает,
что
при
условии
[S ] »
[Е]
скорость
ферментативной
реакции
линейно
изменяется
с
изменеRием
концентрации
фермента.
При
изменении
концентрации
субстрата
в
ШИJЮких
пределах
скорость
ферментативной
реакции
сначала
пропорциональ
на
концентрации
субстрата
(при
низких
концентрациях
ero),
а
затем
достигает
постоянного
:максимального
зна
чения.
Скорость
биохимических
реакций
в
клетке
.SIвляетСjl
функцией
активности
ферментов,
которая,
в
свою
очередь,
зависит
от
температуры~
рН,
присутствия
в
среде
некото
рых
химических
соединений.
Вещества,
которые
повышают
активность
ферментов,
называются
активаторами.
К
их
числу
относятся
ионы
некоторых
металлов
(Мп,
Mg, Zn)
и
ионы
хлора.
Соли
тяжелых
металлов,
синильная
кислота,
оксид
углерода
резко
снижают
активность
ферментов
и
являются
ингибиторами,
которые
блокируют
фермент,
пр
е
пятствуя
его
реакции
с
субстратом.
Одним
из
важнейших
факторов
внешней
среды,
влияющих
на
активность
ферментов,
1IВЛЯется
температура.
С
повышением
температуры
скорость
ферментаТИJJНЫХ
про
цессов,
как и
большинства
химических
реакций,
возрастает,
но
в
отличие
от
них
в
более
узких
пределах.
По
55
достижении
определенной
температуры
наблюдается
умень
шение
скорости
ферментативной
реакции.
Падение
ско
рости
связано
с
деструкцией
белковой
части
фермента
при
повышенных
температурах
и
лотерей
в
результате
этого
каталитической
активности.
Активность
ферментов
зависит
и
от
концентрации
ионов
водорода.
Большинство
ферментов
имеют
максима.п:ь
ную
активность
в
среде,
БJ1:И3КОЙ
к нейтральной.
отклонение
рН
от
оптима.,.,ьных
значений
ПРИВО,.1ИТ
к
резкому
снижению
активности
ферментов.
Основные
положения
ферментативной
кинетики
приуенимы
и
к
процессу
биологической
очистки
сточных
ВОД,
хотя
это
значите.,'1ЬНО
более
с.,1:0ЖНЫi'i
процесс,
в
ко
тором
участвуют
комплекс
ферментов
и
разнообразные
органические
вещества
сточной
воды.
14.
ОБМЕННЫЕ
ПРОЦЕССЫ
В
КЛЕТКАХ
МИКРООРГ
АНИЗМОВ
Общие
понятия
об
обмене
веществ
u
энергии
Любой
организм
~Iожет
существовать
до
тех
пор,
пока
происходит
ПОСТУП}lение
питательных
веществ
из
внешней
среды
и
пока
продукты
его
жизнедеятельности
выдляютсяя
в
эту
среду.
Внутри
к..1Jетки
происходит
непрерывный
очень
сложный
комплекс
химических
превращений,
благодаря
ко
торым
из
питательных
веществ
образуются
компоненты
те
ла
клетки.
Совокупность
процессов
превращсния
материи
в
живом
оргаНИЗ~tе,
СОПРОВОЖ,д.ающихся
ПОСТОЯННЫМ
ее
обновлением,
и
называется
обменом
веществ.
Часть
общего
обмена,
которая
состоит
в
ПОГ.l"Iощении,
ус
воении
питательных
веществ
и
СОЗД~НИИ
за
их
счет
структур
ных
компонентов
клетки,
называется
ассuмшzяцuей
-
это
конструктивный
оБМ,еh'.
Вторую
часть
общеro
обмена
состав
ляют
ПIЮцессы
дUССUМUЛЯl{UU,
т.е.
ПIЮцессы
раЗ.пожения
и
окисления
органических
веществ,
в
результате
которых
клетка
получает
энергию,
-
это
ЭltергеmuчеСI(UЙ
обмеft~
Конст
руктивный
и
энергетический
обмен
составляют
единое
целое
..
В
процессе
конструктивного
обмена
клетка
из
довольнс
ограниченного
числа
низкомолекулярных
соединений
.
синтезирует
БиополиJ\.Iсры
своего
тела~
Биосинтетические
реакции
протекают
при
участии
разнообразных
ферментов
и требуют
затрат
энергии.
56
Живые
организмы
могут
использовать
только
химически
связанную
энергию.
Каждое
вещество
оБJlадает
определенным
запасом
потенциальной
энергии.
Главными
материальными
носител:ями
ее
являются
химические
связи,
разрыв
или
преобразование
которых
приводит
К
освобож
дению
энергии.
Энергетический
уровень
ОДНИХ
связей
имеет
величину
8-10
кДж
-
ЭТИ
связи
называются
нормалЬ
ными.
В
других
связях
заключена
значительно
большая
энергия
-
25-40
кДж
-
это
так
называемые
макро
эргuчес"uе
связи.
Почти
все
известные
соединения,
об.J1:а
дающие
такими
связями,
имеют
в
своем
составе
атомы
фосфора
или
серы,
по
месту
которых
в
молекуле и
ло
кализованы
эти
связи.
ОДНИМ
из
соединений,
играющих
важнейшую
роль
в
жизнедеятельности
клетки,
является
аденозинтрифосфорная
кислота
(А
ТФ)
..
В
состав
молекулы
АТФ
входят
аденин,
рибоза
и
три
остатка
фосфорной
КИ~~ОТЫ:
ОН
ОН ОН
I I J
(АДЕНИН
+
РИБОЗАJ
-
Р
-
о
rv
р
-
о
f"'V
Р
....
-
о н
11
11
11
о
О
.
О
Макроэргические
СВ~ЗИ
в
молекуле
.АТФ
(OH~
обозна
чены
волнистой
линией)
очень
непрочны.
ПРif
разрыве
КОН
цевой
фосфатной
связи
образуется
адснозиндифосфорная
кислота
(АДф)
и
выд.J1яетсяя
ОКОЛО
40
кДж
энергии,
ко
торая
используется
к..i1еткоЙ
для
всех
жизненных
процессов,
в
частности
в
реакциях
биосинтеза.
~3апас
А
ТФ
в
К,,-,:етках
непреРbIВНО
возобновляется
за
счет
реакции
присоединения
остатка
фосфорной
КИСЛОТЫ
к
молекуле
АДф:
АДф
+
НзРО4
~
АТФ
+
H20~
Процесс
образования
А
ТФ
у
эукариот
протекает
в
митохондриях,
У
прокариот
-
в
ферментных
системах,
JlО
каJIизованных
на
цитоnаазматической
мембране.
Синте~
А
ТФ
протекает
при
участии
специфических
ферментов
и
сопровождается
поглощснисм
энергии,
способы
получения
которой
у
микрооргаНИЗ1\оfОВ
яеСЬJ\.IЗ
разнообраз
ны,
но
могут
быть
сведены
к
двум
типам:
1)
использование
энерrn:и
света;
2)
использование
энергии
химических
реакций.
При
этом
тот
и
другой вид
:энергии
транс
формируется
в
энергию
химических
СВЯ3С~1
1\
ТФ..
Клетка
может
накапливать
молекулы
АТФ
и
расходовать
их
57
энергию
для
различных
целей.
Таким
образом,
АТФ
вы
~олняет
в
клетке
роль
трансформатора,
аккумулятора
и
поставщика
энергии.
В
живом
организме
непрерывно.
происходит
перерасп
ределение
энерmи
между
веществами.
В
итоге
энергия
питательных
веществ
превращается
в
энерmю,
потребляе
мую
организмом
в
процессе
развития
и
размножени.5I,
в
энергию
движения,
а
также
частично
рассеивается
в
виде
тепла.
15.
ТИПЫ
ПИТАНИИ
МИКРООРГАНИЗМОВ
Живые
организмы
резко
отличаЮТС51
друг
от
друга
по
своим
пищевым
потребностSlМ.
Однако
элементарный
состав
пищи
аналогичен
и
для
микробов,
и
ДЛ51
высших
животных,
и
для
растительных
организмов.
ОсНОВНЫМИ
органогенами
ilВЛЯЮ1'СЯ
углерод,
азот,
кислород
и
водород.
Кроме
них
для
нормальноro
развития
организмов
необходим
ряд
эле
ментов:
Р,
's,
К,
Fe,
Са,
Mg,
Потребность
в
них
невелика,
но
присутствие
их
в
питательной
среде
обязательно.
Большинство
микроорганизмов
получают
эти
элементы
из
минеральных
соединений
К2НРО4,
MgS04,
FеСlз
н
т.д.
ПОМИМО
ТОГО,
ДЛЯ
нормальной
жизнедеSlТельности
микробов
необходимы
микроэлементы
ZN,
Со,
Cu,
Ni
и
др.
Часть
из
них
ВХОДИТ
в состав
естественного
питания
микробов,
часть
усваивается
ими
из
минеральных
солей.
Потребность
-
в
кислороде
и
водороде
микроорганизмы
удовлетВОР5lЮТ
за
счет
воды и
воздуха,
:кроме
того,
ЭТИ
элементы
входят
в
состав
всех
органических
питательных
веществ.
Что
касается
углерода
и
азота,
то
по
отношению
к
ним
требования
различных
микробов
крайне
разнообраз
ны
и
специфичны.
В
зависимости
от
используемых
источников
углерода
микроорганизмы
делятся
на
две
группы:
автотрофов
и
ге
теротрофов.
1.
Авmотрофы
(от
греч.
autos -
сам,
1rophe -
пища)
способны
в
качестве
единственного
источника
углерода
использовать
углекислоту
или
карбонаты
и
из
этих
простых
неорганических
соединений
синтезировать
сложные
биополимеры
своего
тела.
Среди
автотрофов
большинство
составляют
ВОДОJЮCЛИ
и
цианобактерии.
К
автотрофному
образу
жизни
способны
также
некоторые
ВИДЫ
бактерий
и
окрашенных
жгутиковых.
58
2.
Гетеротрофы
(or
греч.
heteros -
друroй)
нуждаются
в
орraнических
соедlПlенИSlХ
углерода.
В
свою
очередь
гете
ротрофНЫЙ
микроорганизмы
подразделяютс-к
на
сапрофитов
(от
rpeч.
зарroз
-
I1IИJ1ОЙ,
РЬуtoп
-
растение)
и
Шlра3umов.
Сапрофиты
питаЮТСЯ
мертвой
органикой.
Число
орralDlЧеских
соединеlПlЙ,
используемых
ими
в
Qчестве
источников
углерода,
чрезвычайно
велико
-
эro
углеllоды,
спирты,
органические
КИСЛОТЫ.
амииокиcJIоты
и
Т.Д.
Практически
любое
природное
соединение
может
быть
ИСПОдЪ
зоваlfО
тем
или
ИНЫМ
видом
NИКJXЮрraнизмов
в
качecrве
источника
Шlтания:
ми
энерmи.
Некоторые
сапрофиты
спо
..
собны
усваивать
разнооБрззныe
вещества,
ДРYПfе
используют
углерод
1OJIЬKO
совершенно
определеlпlых
соединений.
Например,
клетчатка
служит
единственныM
ИСТОЧНИКОМ
уг
лерода
ДJUI
цcJlлюJIозных
бактерий,
а
углеводороды
-
ДmI
бактерий,
ваceJUlЮЩИХ
нeфrяные
залежи.
Ларазиты
развиваются
в
ЖИВЫХ
организмах,
питаSlСЬ
органическlЩИ
веществами,
ВЫХОДЯЩИМИ
в
состав
тела
хо
ЗSlИИ8.
параэиты
нарушают
равновесие
биохимических
про
цессов
в
организме,
т.е.
вызывают
еro
заболевание.
Микробов,
ведущих
паразитический
c.r5раз
ЖИЗШI,
называют
ба.лезнетвар
...
ныи
или
пат
огенн
ы..ми.
Некоторые
ИЗ
патогенных
микроор
ганизмов
в
зависимости
vr
условий
могут
существовать
либо
как
паразиты,
либо
:как
сапрофиты.
Их
назhIВают
условными
МИ
факультаmuвнblJ,fU
пара
зитами.
К
их
числу
ОТНОСИТСЯ
аозбудители
мноПfX
хиmечных
инфекций.
Друmе,
например
ВИРУСЫ,
MOгyr
развиваться
ТОЛЬКО
в
ЖИВЫХ
КJIeткax
-
это
cтpome,
или
oблuгаmны.е,
naразиты.
·
Некоторые
виды
микроорганизмов
способны
переклю
чаТЬС51
с
автотрофноro
типа
питания
на
гетеротрофный,
и
наоборот.
Например,
эвглена
зеленая
питает~я
на
свету
как
растение, т
.е.
ведет
автотрофный
образ
ЖИЗНИ,
а
в
темноте
начинает
интенсивно
ПОГЛОIЦать
органические
ве
щества,
Т.е.
существует
как
гетеротрофный
организм.
Азот
-
элемент,
входящий
в
состав
белков.
По
отно
шению
к
источникам
азотного
питания
среди
микроор
ганизмов
также
можно
вьщелить
автоа.мuноmрофы
и
г~
mероа.мuн.оmрофы.
Первые
способны
использовать
азот
неорганичес-кий
(аммонийный,
нитратный,
молекулярный)
или
простейшие
формы
органического
азота
(мочевина)
и
из
этих
со
единений
строить
разнообразнейrпие
f)слки
своего
тела.
При
этом
BCt:
формы
азота
снаЧ3.,7IЗ
переводятся
в
ам-
59