Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия

Подождите немного. Документ загружается.

Таблица 17.3. Наиболее простые показатели оценки кислотно-основного равновесия

Сдвиги (изменения) кислотно-

основного равновесия

Норма

Дыхательный ацидоз

Дыхательный алкалоз

Метаболический ацидоз

Метаболический алкалоз

Моча, рН

Плазма,

НСО

–

, ммоль/л

Плазма,

СО

, ммоль/л

В клинической практике изолированные формы дыхательных или мета-

болических нарушений встречаются крайне редко. Уточнить характер этих

нарушений и степень компенсации помогает определение комплекса показа-

телей КОР. В последние десятилетия для изучения показателей КОР широко

используются чувствительные электроды для прямого измерения рН и Р

CO2

крови. В клинических условиях удобно пользоваться приборами типа

«Аструп» или отечественными аппаратами АЗИВ, АКОР. При помощи этих

приборов и соответствующих номограмм можно определить следующие

основные показатели КОР:

1) актуальный рН крови – отрицательный десятичный логарифм кон-

центрации водородных ионов крови в физиологических условиях;

2) актуальное Р

CO2

цельной крови – парциальное давление углекислого

газа (Н

СО

+ СО

) в крови в физиологических условиях;

3) актуальный бикарбонат (АВ) – концентрация бикарбоната в плазме

крови в физиологических условиях;

4) стандартный бикарбонат плазмы крови (SB) – концентрация бикарбо-

ната в плазме крови, уравновешенной альвеолярным воздухом и при

полном насыщении кислородом;

5) буферные основания цельной крови или плазмы (ВВ) – показатель

мощности всей буферной системы крови или плазмы;

6) нормальные буферные основания цельной крови (NBB) – буферные

основания цельной крови при физиологических значениях рН и Р

CO2

альвео-

лярного воздуха;

7) излишек оснований (BE) – показатель избытка или недостатка буфер-

ных мощностей (BB–NBB).

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КРОВИ

Сущность дыхательной функции крови состоит в доставке кислорода от

легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким (табл. 17.4).

Перенос кислорода кровью

Кровь осуществляет дыхательную функцию прежде всего благодаря нали-

чию в ней гемоглобина. Физиологическая функция гемоглобина как пере-

носчика кислорода основана на способности обратимо связывать кислород.

Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови кислородом,

а в тканевых капиллярах, где парциальное давление кислорода резко

снижено, осуществляется отдача кислорода тканям.

591

Таблица 17.4. Состав вдыхаемого, альвеолярного и выдыхаемого воздуха (по Уайту

др., 1981)

Газ

СО

Всего...

Вдыхаемый воздух

(гПа)

210,9

0,4

795,3

6,7

1013,3

об. %

20,95

0,04

79,0

–

99,99

Альвеолярный воздух

(гПа)

134,9

53,3

762,4

62,7

1013,3

об. %

14,0

5,6

80,0

–

99,6

Выдыхаемый воздух

(гПа)

154,9

38,0

757,7

62,7

1013,3

об. %

16,1

4,5

79,2

–

99,8

В состоянии покоя ткани и органы человека потребляют около 200 мл

кислорода в минуту. При тяжелой физической работе количество потреб-

ляемого тканями кислорода возрастает в 10 раз и более (до 2–3 л/мин).

Доставка от легких к тканям такого количества кислорода в виде газа,

физически растворенного в плазме, невозможна вследствие малой раство-

римости кислорода в воде и плазме крови (табл. 17.5).

Таблица 17.5. Коэффициенты абсорбции (растворимости) вдыхаемых газов (в мил-

лилитрах на 1 мл среды при давлении 1013,3 г Па - 760 мм рт. ст.)

Среда

Вода

Плазма

t°C

Газ

0,049

0,031

0,023

0,024

СО

1,71

0,87

0,53

0,51

0,024

0,016

0,012

Исходя из приведенных в табл. 17.5 данных, а также зная Р

в арте-

риальной крови – 107–120 гПа (80–90 мм рт. ст.), нетрудно видеть, что

количество физически растворенного кислорода в плазме крови не может

превышать 0,3 об. %. При расчете кислородной емкости крови этой

величиной можно пренебречь.

Итак, функцию переносчика кислорода в организме выполняет гемогло-

бин. Напомним, что молекула гемоглобина построена из 4 субъединиц

(полипептидных цепей), каждая из которых связана с гемом (см. главу 2).

Следовательно, молекула гемоглобина имеет 4 гема, к которым может

присоединяться кислород, при этом гемоглобин переходит в оксигемо-

глобин.

Гемоглобин человека содержит 0,335% железа. Каждый грамм-атом

железа (55,84 г) в составе гемоглобина при полном насыщении кислородом

связывает 1 грамм-молекулу кислорода (22400 мл). Таким образом, 100 г

гемоглобина могут связывать

592

0,335•22400

55,84

= 134 мл кислорода,

Рис. 17.6. Кривая насыщения гемоглобина кислородом. Объяснение в тексте.

а каждый грамм гемоглобина – 1,34 мл кислорода. Содержание гемогло-

бина в крови здорового человека составляет 13–16%, т.е. в 100 мл крови

13–16 г гемоглобина. При Р

О2

в артериальной крови 107–120 гПа гемогло-

бин насыщен кислородом на 96%. Следовательно, в этих условиях 100 мл

крови содержит 19–20 об. % кислорода:

В венозной крови в состоянии покоя Р

О2

= 53,3 гПа, и в этих условиях

гемоглобин насыщен кислородом лишь на 70–72%, т.е. содержание кисло-

рода в 100 мл венозной крови не превышает

Артериовенозная разница по кислороду * будет около 6 об. %. Таким

образом, за 1 мин ткани в состоянии покоя получают 200–240 мл кислоро-

да (при условии, что минутный объем сердца в покое составляет 4 л).

Возрастание интенсивности окислительных процессов в тканях, напри-

мер при усиленной мышечной работе всегда связано с более полным

извлечением кислорода из крови. Кроме того, при физической работе резко

увеличивается скорость кровотока. Зависимость между степенью насыще-

ния гемоглобина кислородом и Р

О2

, можно выразить в виде кривой насыще-

ния гемоглобина кислородом, или кривой диссоциации оксигемоглобина,

которая имеет S-образную форму и характеризует сродство гемоглобина

к кислороду (рис. 17.6).

Характерная для гемоглобина S-образная кривая насыщения кислоро-

дом свидетельствует, что связывание первой молекулы кислорода одним из

* Артериовенозная разница по кислороду в разных органах далеко не одинакова и зависит

от уровня метаболизма органа. В миокарде она составляет 12, в мозге - 6, в пищеварительном

тракте - 3, в почках - 1,5 об. %.

593

100

Насыщение кислородом,

Содержание кислорода

Нормальный НbА

(кооперативное

связывание О

)

Первая

молекула

повышает

Гем в гемоглобине

= 19,3 мл кислорода (в среднем 19–20 об. %).

15•1,34•96

100

15•1,34•70

100

= 14,1 мл кислорода (около 14 об. %).

гемов гемоглобина облегчает связывание последующих молекул кислорода

тремя другими оставшимися гемами. Долгое время механизм, лежащий

в основе этого эффекта, оставался загадкой, так как, по данным рентгено-

структурного анализа, 4 гема в молекуле гемоглобина довольно далеко

отстоят друг от друга и вряд ли могут оказывать взаимное влияние.

В последнее время принято следующее объяснение происхождения S-образ-

ной кривой. Считают, что тетрамерная молекула гемоглобина способна

обратимо распадаться на две половинки, каждая из которых содержит одну

α-цепь и одну β-цепь:

При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов

гемоглобина кислород присоединяется к одной из половинок молекулы

гемоглобина (допустим, к α-цепи этой половинки). Как только такое

присоединение произойдет, α-полипептидная цепь претерпевает конформа-

ционные изменения, которые передаются на тесно связанную с ней β-цепь;

последняя также подвергается конформационным сдвигам. β-Цепь присо-

единяет кислород, имея уже большее сродство к нему. Таким путем

связывание одной молекулы кислорода благоприятствует связыванию вто-

рой молекулы (так называемое кооперативное взаимодействие).

После насыщения кислородом одной половины молекулы гемоглобина

возникает новое, внутреннее, напряженное состояние молекулы гемоглоби-

на, которое вынуждает и вторую половину гемоглобина изменить конфор-

мацию. Теперь еще две молекулы кислорода, по-видимому, по очереди

связываются со второй половинкой * молекулы гемоглобина, образуя

оксигемоглобин.

S-образная форма кривой насыщения гемоглобина кислородом имеет

большое физиологическое значение. При такой форме кривой обеспечивает-

ся возможность насыщения крови кислородом при изменении Р

О2

в доволь-

но широких пределах. Например, дыхательная функция крови существенно

не нарушается при снижении Р

О2

в альвеолярном воздухе со 133,3 до

80–93,3 гПа. Поэтому подъем на высоту до 3,0–3,5 км над уровнем моря не

сопровождается развитием выраженной гипоксемии.

Численно сродство гемоглобина к кислороду принято выражать величи-

ной Р

– парциальное напряжение кислорода, при котором 50% гемогло-

бина связано с кислородом (рН 7,4 температура 37°С). Нормальная

величина Р

около 34,67 гПа (см. рис. 17.6). Смещение кривой насыщения

гемоглобина кислородом вправо означает уменьшение способности гемо-

глобина связывать кислород и, следовательно, сопровождается повышени-

ем Р

. Напротив, смещение кривой влево свидетельствует о повышенном

сродстве гемоглобина к кислороду, величина Р

снижена.

Ход кривой насыщения гемоглобина кислородом или диссоциации

оксигемоглобина зависит от ряда факторов. Сродство гемоглобина к кисло-

роду в первую очередь связано с рН. Чем ниже рН, тем меньше способность

гемоглобина связывать кислород и тем выше Р

. В тканевых капиллярах

рН ниже (поступает большое количество СО

), в связи с чем гемоглобин

* Термин «субъединица» не вполне однозначен в применении к молекуле гемоглобина, так

как она содержит четыре структурных элемента (две α-цепи и две β-цепи), но имеет при этом

только две функциональные субъединицы, а именно две αβ-половинки.

594

ααββ

αβ + αβ

Молекула

гемоглобина

Две половинки молекулы

гемоглобина

легко отдает кислород. В легких СО

выделяется, рН повышается и гемо-

глобин активно присоединяет кислород.

Способность гемоглобина связывать кислород зависит также от темпе-

ратуры. Чем выше температура (в тканях температура выше, чем в легких),

тем меньше сродство гемоглобина к кислороду. Напротив, снижение

температуры вызывает обратные явления.

Количество гемоглобина в крови, а также в какой-то мере его способ-

ность связывать кислород (характер кривой диссоциации оксигемоглобина)

несколько меняются с возрастом. Например, у новорожденных содержание

гемоглобина доходит до 20–21% (вместо обычных для взрослого 13–16%).

У человека имеется несколько гемоглобинов, которые образуются в различ-

ном количестве в разные стадии онтогенеза и различаются по своему

сродству к кислороду.

Рассмотрим нарушения дыхательной функции крови при некоторых

патологических состояниях.

Различные формы гипоксии

Гипоксия (кислородное голодание) – состояние, возникающее при недоста-

точном снабжении тканей организма кислородом или нарушении его

утилизации в процессе биологического окисления. Согласно классификации,

предложенной И.Р. Петровым, гипоксии делятся на 2 группы:

1. Гипоксия вследствие понижения Р

О2

во вдыхаемом воздухе (экзоген-

ная гипоксия).

2. Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение

тканей кислородом при нормальном содержании его в окружающей среде.

Сюда относятся следующие типы: а) дыхательный (легочный); б) сердечно-

сосудистый (циркуляторный); в) кровяной (гемический); г) тканевый (гис-

тотоксический); д) смешанный.

Гипоксия вследствие понижения парциального давления кислорода во

вдыхаемом воздухе. Этот вид гипоксии возникает главным образом при

подъеме на высоту. Может наблюдаться и в тех случаях, когда общее

барометрическое давление нормальное, но Р

О2

понижено: например, при

аварии в шахтах, неполадках в системе кислородообеспечения кабины

летательного аппарата, в подводных лодках и т.п., а также во время

операций при неисправности наркозной аппаратуры. При экзогенной гипок-

сии развивается гипоксемия, т.е. уменьшается Р

О2

в артериальной крови

и снижается насыщение гемоглобина кислородом.

Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение или

утилизацию кислорода тканями. Дыхательный (легочный) тип ги-

поксии возникает в связи с альвеолярной гипервентиляцией, что может

быть обусловлено нарушением проходимости дыхательных путей (воспали-

тельный процесс, инородные тела, спазм), уменьшением дыхательной по-

верхности легких (отек легкого, пневмония и т.д.). В подобных случаях

снижаются Р

О2

в альвеолярном воздухе и напряжение кислорода в крови,

в результате чего уменьшается насыщение гемоглобина кислородом. Обыч-

но нарушается также выведение из организма углекислого газа, и к гипок-

сии присоединяется гиперкапния.

Сердечно-сосудистый (циркуляторный) тип гипоксии наблю-

дается при нарушениях кровообращения, приводящих к недостаточному

кровообращению органов и тканей. Для газового состава крови в типичных

случаях циркуляторной гипоксии характерны нормальные напряжение и со-

595

держание кислорода в артериальной крови, снижение этих показателей

в венозной крови и высокая артериовенозная разница по кислороду.

Кровяной (гемический) тип гипоксии возникает в результате

уменьшения кислородной емкости крови при анемиях, обусловленных

значительным уменьшением эритроцитной массы или резким понижением

содержания гемоглобина в эритроцитах. В этих случаях Р

О2

в венозной

крови резко снижено.

Гемическая гипоксия наблюдается также при отравлении оксидом угле-

рода (образование карбоксигемоглобина) и метгемоглобинообразователя-

ми (метгемоглобинемия), а также при некоторых генетически обусловлен-

ных аномалиях гемоглобина. При образовании карбоксигемоглобина и

метгемоглобина напряжение кислорода в венозной крови и тканях оказыва-

ется значительно пониженным, одновременно уменьшается артериовеноз-

ная разница содержания кислорода.

Тканевый (гистотоксический) тип гипоксии обычно обусловлен

нарушением способности тканей поглощать кислород из крови. Утилизация

кислорода тканями может затрудняться в результате угнетения биологи-

ческого окисления различными ингибиторами, нарушения синтеза фермен-

тов или повреждения мембранных структур клетки. Типичным примером

тканевой гипоксии может служить отравление цианидами. Попадая в орга-

низм, ионы CN

–

активно взаимодействуют с трехвалентным железом, тем

самым блокируя конечный фермент дыхательной цепи – цитохромоксидазу,

в результате чего подавляется потребление кислорода клетками. Иными

словами, при гистотоксической гипоксии ткани не в состоянии извлекать

кислород из тканевых капилляров даже при высоком Р

О2

Перенос углекислого газа кровью от тканей к легким

В организме человека, не выполняющего физической работы (состояние

покоя), от тканей к легким каждую минуту переносится примерно 180 мл

углекислого газа. Эту величину легко рассчитать. Если дыхательный коэф-

фициент равен 0,85, то при поглощении тканями в покое 200 мл кислорода

в минуту должно образовываться около 170 мл углекислого газа (200•0,85).

На самом деле величина несколько больше, поскольку количество погло-

щаемого в покое кислорода колеблется от 200 до 240 мл в минуту.

В целом за сутки с вдыхаемым воздухом в организм человека поступает

примерно 600 л кислорода и выделяется в окружающую среду 480 л

углекислого газа (примерно 942,8 г), что соответствует 21,4 моль углекисло-

го газа.

Организм располагает несколькими механизмами переноса СО

от

тканей к легким. Часть его переносится в физически растворенном виде.

Растворимость СО

в плазме крови в 40 раз превышает растворимость

в ней кислорода, тем не менее при небольшой артериовенозной разнице

СО2

(напряжение СО

в венозной крови, притекающей к легким по легочной

артерии, равно 60 гПа, а в артериальной крови – 53,3 гПа) в физически

растворенном виде может быть перенесено в покое 12–15 мл СО

, что

составляет 6–7% от всего количества переносимого углекислого газа.

Некоторое количество СО

может переноситься в виде карбаминовой

формы. Оказалось, что СО

может присоединяться к гемоглобину посред-

ством карбаминовой связи, образуя карбгемоглобин, или карбаминогемо-

глобин (впервые мысль о наличии углекислого газа, непосредственно

связанного с гемоглобином, была высказана И.М. Сеченовым):

596

или

Карбгемоглобин – соединение очень нестойкое и чрезвычайно быстро

диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО

Количество карбаминовой формы невелико: в артериальной крови оно

составляет 3 об. %, в венозной – 3,8 об. % *. В виде карбаминовой формы

из ткани к легким переносится от 3 до 10% всего углекислого газа,

поступающего из тканей в кровь. Основная масса СО

транспортируется

с кровью к легким в форме бикарбоната, при этом важнейшую роль играет

гемоглобин эритроцитов.

Как отмечалось, кислотный характер оксигемоглобина выражен значи-

тельно сильнее, чем гемоглобина (константа диссоциации ННbО

примерно

в 20 раз больше константы диссоциации ННb). Важно также запомнить, что

поступающий в ткани с кровью оксигемоглобин является более сильной

кислотой, чем Н

СО

, и связан с катионом калия. Эту калийную соль

оксигемоглобина можно обозначить как КНbО

(рис. 17.7). В перифериче-

ских капиллярах большого круга кровообращения гемоглобин эритроцитов

отдает кислород тканям (КНbО

—> О

+ KHb), его способность связывать

ионы водорода увеличивается. Одновременно в эритроцит поступает про-

дукт обмена – углекислый газ. Под влиянием фермента карбоангидразы **

углекислый газ взаимодействует с водой, при этом образуется угольная

кислота. Возникающий за счет угольной кислоты избыток водородных

ионов связывается с гемоглобином, отдавшим кислород, а накапливающие-

ся анионы НСО

выходят из эритроцита в плазму ***:

КНb + Н

СO

—> К

+ НСО

–

+ ННb.

В обмен на эти ионы в эритроцит поступают анионы хлора, для которых

мембрана эритроцитов проницаема, в то время как натрий – другой состав-

ной элемент хлорида натрия, содержащегося в крови, остается в плазме.

В итоге в плазме крови повышается содержание бикарбоната натрия

NaHCO

Этот процесс способствует восстановлению щелочного резерва крови,

т.е. бикарбонатная буферная система находится в довольно тесных функ-

циональных связях с буферной системой эритроцитов.

* Содержание карбаминовой формы СО

в венозной крови составляет 1,5-2,0 ммоль/л,

в артериальной - 1,0 ммоль/л.

** Карбоангидраза существует в нескольких молекулярных формах (изоферменты А,

В и С), которые можно разделить при помощи электрофореза.

*** В артериальной крови содержится НСО

–

: в плазме - 25,5 ммоль/л, в эритроцитах -

12,7 ммоль/л, в венозной крови - соответственно 26,4 и 13,9 ммоль/л.

597

Гемоглобин

Угольная

кислота

Карбгемоглобин

R—NН

+ СO

R—NHCOO

–

+ Н

Рис. 17.7. Роль системы плазма-эритроцит в дыхательной функции крови (по

Г.Е. Владимирову, Н.С. Пантелеевой).

а - химические процессы в капиллярах легких; б - химические процессы в капиллярах ткани.

В легочных капиллярах, в эритроцитах, происходит процесс вытеснения

угольной кислоты из бикарбоната калия оксигемоглобином:

ННbO

+ К

+ НCO

–

—> КНbO

+ Н

СO

Образующаяся угольная кислота быстро расщепляется при участии

карбоангидразы на углекислый газ и воду. Низкое Р

CO2

в просвете альвеол

способствует диффузии углекислого газа из эритроцитов в легкие.

598

Альвеолярное пространство

Плазма

Эритроцит

Карбоан

гидраза

Тканевая

клетка

Тканевая

клетка

Эритроцит

Na-протеинат

Н-протеинат

Карбо-

ангидраза

Карбаминовая

форма

Плазма

По мере снижения в эритроцитах концентрации бикарбоната из плазмы

крови в них поступают новые порции ионов НСО

–

, а в плазму выходит

эквивалентное количество ионов Сl

–

. Концентрация бикарбоната натрия

в плазме крови в легочных капиллярах быстро падает, но одновремен-

но в плазме повышается концентрация хлорида натрия, а в эритро-

цитах свободный гемоглобин превращается в калийную соль оксигемо-

глобина.

Итак, в форме бикарбоната при участии гемоглобина эритроцитов

транспортируется с кровью к легким более 80% от всего количества

углекислого газа.

СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ

Способность крови свертываться с образованием сгустка в просвете крове-

носных сосудов при их повреждении была известна с незапамятных времен.

Создание первой научной теории свертывания крови в 1872 г. принадлежит

А.А. Шмидту. Первоначально она сводилась к следующему: свертывание

крови – ферментативный процесс; для свертывания крови необходимо при-

сутствие трех веществ: фибриногена, фибринопластического вещества и

тромбина.

В ходе реакции, катализируемой тромбином, первые два вещества,

соединяясь между собой, образуют фибрин. Циркулирующая в сосудах

кровь не свертывается по причине отсутствия в ней тромбина.

В результате дальнейших исследований А.А. Шмидта и его школы,

а также Моравица, Гаммарстена, Спиро и др. было установлено, что

образование фибрина происходит за счет одного предшественника – фибри-

ногена.

Проферментом тромбина является протромбин, для процесса свертыва-

ния необходимы тромбокиназа тромбоцитов и ионы кальция.

Таким образом, через 20 лет после открытия тромбина была сформули-

рована классическая ферментативная теория свертывания крови, которая

в литературе получила название теории Шмидта–Моравица.

Схематически теория Шмидта–Моравица может быть представлена

в следующем виде:

599

I фаза

Тромбокиназа

Са

Протромбин

Тромбин

II фаза

Фибриноген

Фибрин

Протромбин переходит в активный фермент тромбин под влиянием

тромбокиназы, содержащейся в тромбоцитах и освобождающейся из них

при разрушении кровяных пластинок, и ионов кальция (I фаза). Затем под

влиянием образовавшегося тромбина фибриноген превращается в фибрин

(II фаза). Сравнительно простая по своей сути теория Шмидта–Моравица

в дальнейшем необычайно усложнилась, обросла новыми сведениями,

«превратив» свертывание крови в сложнейший ферментативный процесс.

Современные представления о свертывании крови

При повреждении кровеносного сосуда кровотечение может продолжаться

различное время. Если сосуд небольшой, то кровотечение быстро прекра-

щается, происходит гемостаз. Выделяют 4 фазы гемостаза.

Первая фаза – сокращение поврежденного сосуда.

Вторая фаза – образование в месте повреждения рыхлой тромбоци-

тарной пробки, или белого тромба. Имеющийся в участке повреждения

сосуда коллаген служит связующим центром для тромбоцитов. При агрега-

ции тромбоцитов освобождаются вазоактивные амины, например серото-

нин и адреналин, а также метаболиты простагландинов, например тром-

боксан, которые стимулируют сужение сосудов.

Третья фаза – формирование красного тромба (кровяной сгусток).

Четвертая фаза – частичное или полное растворение сгустка.

Различают три типа тромбов, или сгустков. Белый тромб образуется из

тромбоцитов и фибрина; в нем относительно мало эритроцитов. Формиру-

ется он в местах повреждения сосуда в условиях высокой скорости крово-

тока (в артериях). Второй вид тромбов – диссеминированные отложения

фибрина в очень мелких сосудах (в капиллярах). Третий вид тромбов – крас-

ный тромб. Он состоит из эритроцитов и фибрина. Морфология красного

тромба сходна с морфологией сгустков, образующихся в пробирке. Крас-

ные тромбы формируются in vivo в областях замедленного кровотока при

отсутствии патологических изменений в стенке сосуда или на измененной

стенке сосуда вслед за инициирующей тромбоцитарной пробкой.

Установлено, что в процессе свертывания крови участвуют компоненты

плазмы, тромбоцитов и ткани, которые называются факторами свертыва-

ния крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято

обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания,

находящиеся в плазме крови,– римскими цифрами (I, II, III и т.д.).

Факторы плазмы крови

Фактор I (фибриноген) – важнейший компонент свертывающей системы

крови, так как биологической сущностью процесса свертывания крови

является образование фибрина из фибриногена. Фибриноген состоит из

3 пар неидентичных полипептидных цепей, которые связаны между собой

дисульфидными связями. Каждая цепь имеет олигосахаридную группу.

Соединение между белковой частью и углеводными компонентами осуще-

ствляется посредством связи остатка аспарагина с N-ацетилглюкозамином.

Общая длина молекулы фибриногена 46 нм, мол. масса 330000–340000.

Синтезируется данный белок в печени, концентрация его в плазме крови

человека составляет 8,2–12,9 мкмоль/л.

Фактор II (протромбин) является одним из основных белков плазмы

крови, определяющих свертывание крови. При гидролитическом расщепле-

600