Адо А.Д. Патологическая физиология

Подождите немного. Документ загружается.

галяционного наркоза во время хирургических вмешательств (другой тер-

мин для обозначения этого синдрома — «злокачественная лихорадка при

анестезии»). Она характеризуется ригидностью мышц, резким усилением

метаболизма и ацидозом. Если не прекратить наркоз и не принять соот-

ветствующих мер, температура тела может повыситься до 44° С. Смерт-

ность при злокачественной гипертермии достигает 80—95 %. Непосред-

ственными причинами смертности могут быть фибрилляция желудочков,

отек легких, нарушения функций жизненно важных органов в связи с раз-

витием ДВС-синдрома. Тяжелыми последствиями злокачественной ги-

пертермии могут быть почечная недостаточность или неврологические

нарушения.

Первоначальными проявлениями злокачественной гипертермии

могут быть тахикардия, снижение парциального напряжения кислорода в

венозной крови, ацидоз и медленное повышение температуры тела (обыч-

но во время общего наркоза температура тела слегка понижается). При

полностью развившемся синдроме обнаруживают метаболический аци-

доз, рост общего потребления кислорода, усиление вентиляции легких.

Температура тела может подняться до 43° С со скоростью Г С за каждые

5 мин.

В основе злокачественной гипертермии лежит наследуемая по ауто-

сомно-доминантномутипу патология скелетных мышц. По крайней мере,

в отдельных случаях у человека эта патология обусловлена мутацией рас-

положенного на длинном плече 19-й хромосомы гена, кодирующего бе-

лок кальциевого канала саркоплазматического ретикулума. Этот белок,

названный «рианодиновым рецептором» в связи со своей способностью

связываться с растительным алкалоидом рианодином, контролирует вы-

ход ионов кальция из саркоплазматического ретикулума в миоплазму во

время возбуждения мышцы. Взаимодействие ингаляционных наркотичес-

ких веществ (галотана) с измененным в результате мутации соответству-

ющего гена рианодиновым рецептором приводит к необычно высокому

выходу ионов Са

из саркоплазматического ретикулума, особенно, если

галотан комбинируют с миорелаксантами деполяризующего типа (сукци-

нилхолином). Неконтролируемый рост внутриклеточного кальция вызы-

вает мышечную контрактуру, быстрое усиление метаболизма и увели-

чение теплопродукции, повышенное образование С0

и ацидоз. Ацидоз

сопровождается перемещением ионов калия из клеток во внеклеточное

пространство, чему способствует также увеличение ионной проницаемо-

сти цитоплазматической мембраны, развивается гиперкалиемия. Изме-

нение \лонного состава миоплазмы вызывает повреждение мембраны

мышечных волокон, в результате миоциты теряют содержащиеся внутри

них ферменты (креатинфосфокиназа, лактатдегидрогеназа) и миоглобин,

а содержание этих веществ в крови растет.

При появлении первых признаков злокачественной гипертермии

наркоз следует прекращать.

Тиреоидный «шторм». Гипертиреоз сопровождается усилением

основного обмена и небольшим повышением температуры тела —суб-

208

фебрильной «лихорадкой». Значительного повышения температуры при

гипертиреозе не наблюдается в связи с рассеиванием тепла с поверхнос-

ти тела. Тем не менее в отдельных случаях гипертиреоза температура мо-

жет подняться до 41 °С, что обозначается как синдром тиреоидного «штор-

ма». Механизм тиреоидного «шторма» не известен, но ясно, что он не связан

с внезапным ростом концентрации тиреоидных гормонов в крови.

Синдром тиреоидного «шторма» возникает обычно у больных с не-

леченным тиреотоксикозом, и ему, как правило, предшествуют те или

иные стрессовые ситуации (инфекции, травмы, хирургические вмеша-

тельства). Помимо быстрого роста температуры, начало «шторма» харак-

теризуется внезапно возникающей тахикардией, аритмией, сердечной

недостаточностью кровообращения, мышечной слабостью, расстройства-

ми нервной системы.

Лихорадочный синдром при феохромоцитоме. Феохромоцито-

ма — опухоль мозгового вещества надпочечников, часто сопровождаемая

увеличением основного обмена и повышением температуры тела. Рост

температуры обусловлен увеличением теплопродукции, что связано пре-

имущественно с недрожательным термогенезом. Значительное повыше-

ние температуры тела встречается редко, так как катехоламины увеличи-

вают холинергический механизм потения.

Температура тела и мозговая травма. Температура тела может

повышаться при мозговых травмах и внутричерепных геморрагиях. В од-

них случаях это повышение следует считать истинной лихорадочной реак-

цией, обусловленной сопутствующей внутричерепной или системной

инфекцией, в других неврогенной или центральной гипертермией, воз-

никающей без эндопирогенов, в результате повреждения центральных

терморегуляторных путей. Одной из причин неврогенной гипертермии

может быть усиленный синтез клетками поврежденного гипоталамуса

простагландинов центральных медиаторов лихорадочного ответа.

Глава 9. Патологическая физиология

обмена веществ

9.1. Нарушение обмена белков

Одной из наиболее частых причин нарушений белкового обмена яв-

ляется

количественная

или

качественная

белковая недостаточность пер-

вичного (экзогенного) происхождения. Возникающие дефекты дефекты

обусловлены ограничением поступления экзогенных белков при полном

или частичном голодании, низкой биологической ценностью пищевых

белков, дефицитом незаменимых аминокислот (валин, изолейцин,

лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, гистидин,

аргинин).

При ряде заболеваний нарушение белкового обмена могут насту-

пать вследствие расстройства переваривания и всасывания белковых

продуктов (гастроэнтериты, язвенный колит), повышенного распада белка

в тканях (стресс, инфекционные болезни), усиленной потери белков (кро-

вопотери, нефроз, травмы), нарушения синтеза белка (гепатиты). След-

ствием указанных нарушений часто является вторичная (или эндогенная)

белковая недостаточность с характерным отрицательным азотистым ба-

лансом.

9.1.1. Нарушение расщепления и всасывания белков

В пищеварительном тракте белки расщепляются под влиянием про-

теолитических ферментов. При этом, с одной стороны, белки и другие

азотистые соединения, входящие в состав пищи, теряют свои специфи-

ческие особенности, с другой — из белков образуются аминокислоты, из

нуклеиновых кислот — нуклеотиды и т.д. Образовавшиеся при перевари-

вании пищи или находившиеся в ней азотсодержащие вещества с неболь-

шой молекулярной массой подвергаются всасыванию.

Различают первичные (при различных формах патологии желудка

и кишечника — хронических гастритах, язвенной болезни, раке) и вторич-

ные или функциональные расстройства секреторной и всасывательной

функции эпителия в результате отека слизистой оболочки желудка и ки-

шечника, нарушения переваривания белков и всасывания аминокислот в

желудочно-кишечном тракте.

Основные

причины

недостаточного расщепления

белков

— количе-

ственное уменьшение секреции соляной кислоты и ферментов, сниже-

210

ние активности протеолитических ферментов (пепсина, трипсина, химот-

рипсина) и связанное с этим недостаточное образование аминокислот,

уменьшение времени их воздействия (ускорение перистальтики). Так, при

ослаблении секреции соляной кислоты снижается рН желудочного сока,

что ведет к уменьшению набухания пищевых белков в желудке послабле-

нию превращения пепсиногена в его активную форму — пепсин. В этих

условиях часть белковых структур переходит из желудка в двенадцати-

перстную кишку в неизменном состоянии, что затрудняет действие трип-

сина, химотрипсина и других протеолитических ферментов кишечника.

Недостаточное образование свободных аминокислот из пищевых

белков возможно при ограничении поступления в кишечниксекрета под-

желудочной железы (панкреатит, сдавление, закупорка протока). Не-

достаточность функции поджелудочной железы вызывает дефицит трип-

сина, хемотрипсина, карбоангидразы А, Б и других протеаз, действующих

на полипептиды с длинной цепью или расщепляющих короткие олигопеп-

тиды, что снижает интенсивность полостного или пристеночного пище-

варения.

Недостаточное действие пищеварительных ферментов на белки

может возникнуть вследствие ускоренного прохождения пищевых масс

по кишечнику при усилении его перистальтики (энтероколиты) либо

уменьшении площади всасывания (оперативное удаление значи-

тельных участков тонкого кишечника). Это ведет к резкому сокращению

времени контакта содержимого химуса с апикальной поверхностью эн-

тероцитов, незавершенности процессов энзиматического распада и про-

цессов активного и пассивного всасывания.

Причинами нарушения всасывания аминокислот являются повреж-

дение стенки тонкого кишечника (отек слизистой оболочки, воспале-

ние) или неравномерное по времени всасывание отдельных амино-

кислот. Это ведет к нарушению (дисбалансу) соотношения аминокислот

в крови и нарушению синтеза белка, поскольку незаменимые аминокис-

лоты должны поступать в организм в определенных количествах и соот-

ношениях. Чаще всего отмечается нехватка метионина, триптофана, ли-

зина и ряда других аминокислот.

Нарушения аминокислотного обмена также могут возникнуть в свя-

зи с отсутствием конкретной аминокислоты. Так, недостаток лизина (осо-

бенно в развивающемся организме) задерживает рост и общее разви-

тие, понижает содержание в крови гемоглобина и эритроцитов. При

недостатке триптофана развивается гипохромная анемия. Дефицит ар-

гинина приводит к нарушению сперматогенеза, а гистидина — к разви-

тию экземы, отставанию в росте, угнетению синтеза гемоглобина.

Кроме того, недостаточное переваривание белка в верхних от-

делах желудочно-кишечного тракта сопровождается увеличением пе-

рехода продуктов его неполного расщепления в толстый кишечник и уси-

лением процесса бактериального расщепления аминокислот. Это ведет

211

к увеличению образования ядовитых ароматических соединений (индол,

скатол, фенол, крезол) и развитию интоксикации организма этими про-

дуктами гниения.

9.1.2. Замедление поступления аминокислот в органы и ткани

Всосавшиеся из кишечника аминокислоты поступают непосред-

ственно в кровь и частично в лимфатическую систему, представляя со-

бой тот «метаболический фонд» разнообразных азотистых веществ, ко-

торые затем участвуют во всех видах обмена. В норме аминокислоты,

всосавшиеся в кровь из кишечника, циркулируют в крови, быстро погло-

щаются печенью и частично другими органами (почками, сердцем, мыш-

цами). Увеличение продолжительности этой циркуляции указывает

на нарушение способности тканей и органов (в первую очередь пе-

чени) поглощать аминокислоты.

9.1.3. Нарушение синтеза белков

Среди причин, вызывающих нарушения синтеза белка, важное мес-

то занимают различные виды алиментарной недостаточности (полное,

неполное голодание, отсутствие в пище незаменимых аминокислот, на-

рушение определенного количественного соотношения между незамени-

мыми аминокислотами, поступающими в организм). Если, например, в

тканевом белке триптофан, лизин, валин содержатся в равных соотно-

шениях (1:1:1), а с пищевым белком эти аминокислоты поступают в соот-

ношении 1:1:0,5, то синтез тканевого белка будет обеспечиваться при

этом ровно наполовину. Отсутствие в клетках хотя бы одной (из 20) неза-

менимой аминокислоты прекращает синтез белка в целом.

Нарушение скорости синтеза белка может быть обусловлено рас-

стройством функции соответствующих генетических структур. Повреж-

дение генетического аппарата может быть как наследственным, так

и приобретенным, возникшим под влиянием различных мутагенных

факторов (ионизирующее излучение, ультрафиолетовые лучи и пр.). На-

рушение синтеза белка вызывают некоторые антибиотики. Так, «ошибки»

в считывании генетического кода могут возникнуть под влиянием стреп-

томицина, неомицина и других антибиотиков. Тетрациклины тормозят

присоединение новых аминокислот к растущей полипептидной цепи (об-

разование прочных ковалентных связей между ее цепями), препятствуя

расщеплению нитей ДНК.

Одной из важных причин, вызывающих нарушение синтеза белка,

может быть нарушение регуляции этого процесса. Регуляция интен-

сивности и направленности белкового обмена контролируется нервной и

эндокринной системами, эффекты которых реализуются путем влияния

на различные ферментные системы. Децебрация животных ведет к сни-

212

жению синтеза белка. Соматотропный гормон, половые гормоны и инсу-

лин при определенных условиях стимулируют синтез белка. Наконец, при-

чиной его патологии может стать изменение активности ферментных сис-

тем клеток, участвующих в синтезе белка.

Результатом действия этих факторов является уменьшение скорос-

ти синтеза отдельных белков.

Количественные изменения в синтезе белков могут приводить к

изменению соотношения отдельных фракций белков в сыворотке крови —

диспротеинемии.

Выделяют две формы диспротеинемии: гиперпро-

теинемию (увеличение содержания всех или отдельных видов белков)

и гипопротеинемию (уменьшение содержания всех или отдельных бел-

ков). Так, некоторые заболевания печени (цирроз, гепатит), почек(нефрит,

нефроз) сопровождаются уменьшением синтеза альбумина и умень-

шением его содержания в сыворотке. Ряд инфекционных заболеваний,

сопровождающихся обширными воспалительными процессами, ведет к

увеличению синтеза и последующему повышению содержания гамма-гло-

булинов в сыворотке. Развитие диспротеинемии сопровождается, как

правило, сдвигами в гомеостазе (нарушение онкотического давления,

водного баланса). Значительное уменьшение синтеза белков, особенно

альбуминов и гамма-глобулинов, ведет к резкому снижению сопротивля-

емости организма к инфекции.

При поражении печени и почек, некоторых острых и хронических вос-

палительных процессах (ревматизм, инфекционный миокардит, пневмо-

ния) возникают качественные изменения в синтезе белков, при этом

синтезируются особые белки с измененными свойствами, например С-ре-

активный

белок. Примерами болезней, вызванных наличием патологичес-

ких

белков,

являются болезни, связанные с присутствием патологическо-

го гемоглобина (гемоглобинозы), нарушение свертывания крови при

появлении патологических фибриногенов. К необычным белкам крови от-

носятся криоглобулины, способные выпадать в осадок при температуре

ниже 37° С (системные болезни, цирроз печени).

9.1.4. Патология межуточного обмена белков

(нарушение обмена аминокислот)

Основные пути межуточного обмена белка составляют реакции пе-

реаминирования, дезаминирования, амидирования, декарбоксилирова-

ния, переметилирования, пересульфирования.

Центральное место в межуточном обмене белков занимает реакция

переаминирования как основной источник образования новых амино-

кислот. Нарушение переаминирования может возникнуть в результате не-

достаточности в организме витамина В

. Это объясняется тем, что фос-

форилированная форма витамина В

— фосфопиродоксаль — является

активной группой трансаминаз — специфических ферментов переамини-

213

рования между амино- и кетокислотами. Беременность, длительный при-

ем сульфаниламидов оказывают тормозящий эффект на синтез витами-

на В

и могут послужить основой нарушения обмена аминокислот.

Пато-

логическое усиление реакции переаминирования возможно в условиях

повреждения печени и инсулиновой недостаточности, когда значительно

увеличивается содержание свободных аминокислот. Одной из причин

снижения активности переаминирования может быть нарушение синтеза

трансаминаз (при белковом голодании) либо нарушение гормональной

регуляции их активности.

Процессы переаминирования аминокислоттесносвязаны с процес-

сами окислительного дезаминирования, в ходе которого осуществляет-

ся ферментативное отщепление аммиака от аминокислот. Дезаминиро-

вание определяет как образование конечных продуктов белкового обмена,

так и вступление аминокислот в энергетический обмен. Ослабление де-

заминирования может возникнуть вследствие нарушения окислительных

процессов в тканях (гипоксия, гиповитаминозы С, РР, В

). Однако наибо-

лее резкое его нарушение наступает при понижении активности амино-

оксидаз либо вследствие ослабления их синтеза (диффузное поражение

печени, белковая недостаточность), либо в результате относительной

недостаточности их активности (увеличение содержания в крови свобод-

ных аминокислот). Следствием нарушения окислительного дезаминиро-

вания аминокислот будет ослабление мочевинообразования, увеличение

концентрации аминокислот и увеличение выведения их с мочой (аминоа-

цидурия).

Межуточный обмен ряда аминокислот может проходить также пу-

тем их декарбоксилирования (потеря С0

из карбоксильной группы) с

образованием соответствующих аминов, получивших название «биоген-

ные амины». Причинами нарушения процесса декарбоксилирования мо-

гут быть усиление активности декарбоксилаз, торможение активности

аминооксидаз и нарушение связывания аминов белками.

9.1.5. Изменение скорости распада белка

Обычно полупериод существования разных белков колеблется в

пределах от нескольких часов до многих суток. Так, время уменьшения

содержания альбумина человеческой сыворотки на 50 % составляет око-

ло 15 сут. Величина этого периода в значительной степени зависит от ко-

личества белков в пище: при уменьшении содержания белков он увели-

чивается, а при увеличении — уменьшается.

Значительное увеличение скорости распада белков тканей и крови

наблюдается при повышении температуры, обширных воспалительных

процессах, тяжелых травмах, гипоксии, злокачественных опухолях и т.д.,

что связано либо с действием бактериальных токсинов (в случае инфи-

цирования), либо со значительным увеличением активности протеолити-

ческих ферментов крови (при гипоксии), либо с токсическим действием

214

продуктов распада тканей (при травмах). В большинстве случаев ускоре-

ние распада белков сопровождается развитием в организме отрицатель-

ного азотистого баланса в связи с преобладанием процессов распада

белков над их синтезом.

9.1.6. Патология конечного этапа обмена белков

Основными конечными продуктами белкового обмена являются

аммиак и мочевина. Связывание и обезвреживание аммиака осуществ-

ляются при помощи двух механизмов: в печени — путем образования

мочевины, а в других тканях — путем присоединения аммиака к глутами-

новой кислоте (посредством амидирования) с образованием глутамина.

Основным механизмом связывания аммиака является процесс об-

разования мочевины в цитруллин-аргинин-орнитиновом цикле.

Нарушения образования мочевины могут наступить в результате

снижения активности ферментных систем, участвующих в этом процессе

(гепатиты, цирроз печени). При нарушении образования мочевины в кро-

ви и тканях накапливается аммиак, что сопровождается развитием высо-

кой азотемии. При

тяжелых

формах гепатитов и циррозе печени, когда

резко нарушена ее мочевинообразовательная функция, развивается вы-

раженная интоксикация

аммиаком

(нарушение функции ЦНС с развити-

ем комы).

В основе нарушения образования мочевины могут лежать наслед-

ственные дефекты активности ферментов. Так, увеличение концентрации

аммиака (аммониемия) в крови может быть связано с блокированием кар-

бамилфосфатсинтетазы и орнитинкарбомоилтрансферазы, катализиру-

ющих связывание аммиака и образование орнитина. При наследствен-

ном дефекте оргининсукцинатСинтетазы в крови резко увеличивается

концентрация цитруллина, в результате чего он экскретируется с мочой

(до 15 гсут) — развивается цитруллинурия.

В других органах и тканях (мышцы, нервная ткань) аммиак связыва-

ется в реакции амидирования с присоединением к карбоксильной группе

свободных дикарбоновых аминокислот. Главным субстратом служит глу-

таминовая кислота. Нарушение процесса амидирования возможно при

снижении активности ферментных систем, обеспечивающих реакцию

(глутаминаза), или в результате интенсивного образования аммиака в

количествах, превосходящих возможности его связывания.

Другим конечным продуктом белкового обмена, образующимся при

окислении креатина (азотистое вещество мышц), является креатинин.

Нормальное суточное содержание креатинина в моче составляет около

1—2 г. Креатининурия — увеличение креатинина в моче; наблюдается у

беременных женщин и у детей в период интенсивного роста. При голода-

нии, авитаминозе Е, лихорадочных инфекционных заболеваниях, тирео-

токсикозе и ряде других заболеваний, сопровождающихся изменением

обмена в мышцах, креатининурия свидетельствует о нарушении креати-

215

нинового обмена. При нарушении выделительной функции почек проис-

ходит задержка мочевины, креатинина, мочевой кислоты и других азоти-

стых продуктов в крови. Остаточный азот увеличивается — развивается

высокая азотемия.

9.2. Нарушение обмена липидов

К липидам относятся ненасыщенные и насыщенные жирные кисло-

ты, моно-, ди- и триглицериды (ТГ), холестерин, фосфолипиды (фосфог-

лицериды и фосфосфинголипиды), гликолипиды (цереброзиды, гангли-

озиды и гликозилдиглицериды), стерины и воски. Жиры (нейтральные

липиды) животного и растительного происхождения на 94—98 % состоят

из смесей ТГ. Суточная потребность в жирах —- в среднем 80—100 г.

Липиды входят в состав клеточных мембран, регулируют ее

подвижность и проницаемость, активность липидзависимых

белков (Ыа

/К

-АТФаза, К

-АТФаза, Са

-АТФаза, аденилат-

циклаза, цитохромоксидаза и др.) Свободные жирные кис-

лоты наряду с глюкозой являются главным источником энер-

гии организма.

По сравнению с белками и углеводами они обладают значительно

большей теплотворной способностью (при сгорании 1 г жира образуется

9,3 ккал, 1 г белка или углеводов—4,1 ккал). ТГ —это универсальная

форма накопления донаторов энергии, используемых организмом при

необходимости. Холестерин служит субстратом для образования желч-

ных кислот, кортикостероидных и половых гормонов. Жиры участвуют в

создании защитных термоизоляционных и водоотталкивающих покровов,

играют механическую роль (фиксация почек), являются растворителями

витаминов А, О

Е, К. Простагландины регулируют функции различных

органов в норме и при патологии. Липиды участвуют в передаче нервных

импульсов и создании межклеточных контактов. Энзимные комплексы,

входящие в состав липидов, играют важную роль в свертывании крови,

пищеварении, иммунологических процессах. Недостатоклипидов в орга-

низме приводит к нарушению этих функций.

Организм обладает способностью синтезировать все основ-

ные липиды кроме жирорастворимых витаминов и незаме-

нимых полиненасыщенных жирных кислот.

Растительные масла содержат витамины, фосфолипиды и стерины

в большем количестве, чем животные жиры, их употребление способству-

ет перевариванию пищи и правильному обмену веществ. Жирораствори-

мые витамины растительных масел, помимо витаминной ценности, спо-

собствуют защите незаменимых жирных кислот от быстрого окисления.

Патологические изменения в обмене липидов могут возникать на

различных его этапах — при нарушении:

• процессов переваривания и всасывания жиров;

• транспорта липидов и перехода их в ткани;

• окисления липидов в тканях;

216

• промежуточного липидного обмена;

• . обмена липидов в жировой ткани (избыточное или недостаточное

их образование и отложение).

Нарушение процесса переваривания и всасывания жиров наблю-

дается:

• при недостатке панкреатической липазы (панкреатит, склероз и ост-

рый некроз поджелудочной железы); при этом нарушается расщеп-

ление жира в верхних отделах тонкой кишки до жирных кислот,

(3-моноглицеридов и глицерина;

• при дефиците желчных кислот (воспаление желчного пузыря, заку-

порка желчного протока, заболевания печени). Нарушаются эмуль-

гирование жира, активация панкреатической липазы и образование

наружной оболочки смешанных мицелл, в составе которых высшие

жирные кислоты и моноглицериды переносятся с места гидролиза

жиров к всасывающей поверхности кишечного эпителия;

• при усиленной перистальтике тонкого кишечника и поражениях его

эпителия инфекционными и токсическими агентами (энтерит, рас-

стройства нервной и гуморальной регуляции); при этом не активи-

руется и панкреатическая липаза;

• при избытке в пище ионов кальция и магния, когда образуются не-

растворимые в воде соли желчных кислот — мыла;

• при авитаминозах А и В, недостатке холина, а также при нарушении

процесса фосфорилирования (тормозится всасывание жира).

Как следствие нарушения всасывания жира развивается стеаторея

(кал содержит много высших жирных кислот и нерасщепленного жира).

Вместе с жиром теряется и кальций.

9.2.1. Нарушение транспорта липидов и перехода их в ткани

В крови представлены все фракции липидов, которые содержатся в

тканях человека.

В стенке тонкого кишечника образуются хиломикроны (ХМ) — круп-

ные сферические частицы, на 90 % состоящие из ТГ. По лимфатической

системе кишечника через грудной лимфатический проток они поступают

в кровь, а затем в печень. В печени синтезируются липопротеины очень

низкой плотности (ЛПОНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП).

ЛПОНП, или пре-р-липопротеины, являются главным переносчиком эн-

догенных ТГ. Клетки потребляют ЛПОНП через рецепторы, встроенные в

цитоплазматическую мембрану. Адипоциты, миокардиоциты, скелетные

мышцы, клетки молочных желез синтезируют и секретируют ферментли-

попротеинлипазу (ЛПЛ), которая, прикрепляясь к плазматической мемб-

ране эндотелиальных клеток капилляров, высвобождает ТГ из ХМ и

ЛПОНП, далее происходит их гидролиз до НЭЖК и глицерола. НЭЖК по-

ступают в клетку, где либо окисляются, либо из них синтезируются ТГ.

ЛПВП, или а-липопротеины, на 40 % состоят из фосфолипидов. Извест-

217