Страйер Л. Биохимия. Том 3

Подождите немного. Документ загружается.

ной мембране, а внутреннее - к плазматиче-

ской мембране клеточной оболочки. Базаль-

ное тельце (рис. 37.40) заякоривает жгутик

к клеточной оболочке и приводит его в дви-

жение. Этот «мотор» работает за счет про-

тонодвижущей силы, возникающей на плаз-

матической мембране, а не за счет энергии

гидролиза АТР. Действительно, угловая ско-

рость вращения прямо пропорциональна

протонодвижущей силе. Загадочное свой-

ство «мотора» состоит в том, что он может

вращаться как по часовой стрелке, так

и против нее.

Обычно отдельная бактерия Е. coli спо-

койно плывет по прямой примерно одну се-

кунду. За это время она проходит расстоя-

ние около 30 мкм, что примерно в 15 раз

превышает ее собственную длину. Затем

бактерия как бы кувыркается и резко меняет

направление движения (рис. 37.41). Угол по-

ворота в среднем обычно составляет 60°. От

чего зависит, движется ли бактерия плавно

или кувыркаясь? Оказалось, что при враще-

нии жгутиков против часовой стрелки их

спиральные нити организуются в стройный

пучок, который и обеспечивает плавное

передвижение клетки. Если же жгутики вра-

щаются по часовой стрелке, то весь пучок

рассыпается, каждая нить тянет в свою сто-

рону и бактерия начинает кувыркаться.

37.22. Бактерии различают временной

градиент, а не одномоментный

пространственный градиент концентраций

Регуляция частоты кувыркания занимает

центральное место в хемотаксисе. Когда

бактерия движется в направлении увеличе-

ния концентрации аттрактанта, кувыркание

становится реже. Наоборот, при движении

от аттрактанта бактерия кувыркается ча-

ще. Репелленты оказывают противопо-

ложный эффект на частоту кувыркания

бактерий. В результате при движении

в сторону аттрактанта или прочь от репел-

лента бактерия плывет прямолинейно в те-

чение большего промежутка времени, чем

при движении в противоположном направ-

лении. Кувыркание способствует выбору

правильного направления.

Сравнивает ли бактерия концентрации

аттрактанта на двух концах своей клетки,

или же она сравнивает концентрации ат-

трактанта в два отдельных момента вре-

мени? Другими словами, является ли ее

сенсорный механизм пространственным

или временным? Дэниел Кошланд и Ро-

берт Макнаб (Daniel Koshland, Robert

Рис. 37.40. Базальное тельце жгутика у Е.

coli. (Adler J., The sensing of

chemicals by bacteria, 1976.)

Рис. 37.41. Проекция пути E. coli, получен-

ная в электронном микроскопе

путем автоматическою слеже-

ния за перемещением бактерии

в трех измерениях. Точки отде-

лены друг от друга промежут-

ком 80 мс. [Berg H.C., Nature,

254, 390 (1975).]

37. Возбудимые мембраны

и сенсорные системы

351

Рис. 37.42. Кувыркание бактерии обусло-

влено резким изменением на

180° направления вращения

«мотора»; в результате пучок

жгутиков оказывается разме-

танным в разные стороны. (По

рисунку, любезно предоста-

вленному д-ром Daniel Kosh-

land.)

Macnab) нашли ответ на этот важный

вопрос, поставив очень простой

и остроумный опыт. Суспензию бактерий

в среде, лишенной аттрактанта, быстро

смешивали с раствором, содержащим ат-

трактант, и подсчитывали частоту кувыр-

каний бактерий. Поразительным образом

уже через секунду после смешивания эта

частота снижалась. Бактерии проплывали

относительно большие расстояния по пря-

мой, хотя в быстро перемешанном раство-

ре пространственный градиент концентра-

ции отсутствовал. Следовательно, бакте-

рии воспринимают изменение концентра-

ции во времени, т.е. обладают временным

сенсорным механизмом. Иными словами,

бактерия определяет градиент аттрактанта

в пространстве не путем сопоставления его

концентрации на переднем и заднем кон-

цах своей клетки, а путем сопоставления

отдельных восприятий концентрации во

времени по мере движения. По существу,

бактериальный хемотраксис - это частично

ориентированное случайное движение. Це-

ленаправленность возникает в результате

отбора случайных направлений движения.

37.23. При бактериальном хемотаксисе

передача информации обеспечивается

метилированными белками

Реакция бактерии на тот или иной гра-

диент концентрации аттрактанта не

является строго определенной. Торможе-

ние кувыркания, обусловленное повыше-

352

Часть V.

Молекулярная физиология

нием концентрации аттрактанта, является

временным. После определенного лаг-пе-

риода частота кувырканий возвращается

к исходному уровню. По существу, при по-

стоянном наличии аттрактанта бактерия

теряет чувствительность к нему. Благодаря

такой десенсибилизации, называемой адап-

тацией, бактерии способны воспринимать

градиенты в широком диапазоне концен-

траций аттрактанта. Как указывалось ра-

нее, аналогичным свойством обладает ре-

акция палочек сетчатки на свет (рис. 37.30).

Генетические исследования хемотаксиса

бактерий показали, что информация по

крайней мере от 12 хеморецепторов пере-

дается через 3 белка-продукта генов tsr,

tar и trg (рис. 37.43). Например, сигналы от

рецепторов рибозы и галактозы поступают

на белок trg. Указанные три белка подвер-

гаются обратимому метилированию, и по-

тому их называют метил-акцепторные хе-

мотаксические белки (МХБ). Несколько

глутаматных боковых цепей в каждом из

этих белков подвергается метилированию

под действием метилтрансферазы, исполь-

зующей S-аденозилметионин в качестве ак-

тивированного донора метильных групп

(рис. 37.44). Эти ковалентные модификации

могут быть обращены специфической эсте-

разой. Уровень метилирования МХБ воз-

растает при воздействии аттрактантом

и снижается при воздействии репеллентом.

По-видимому, адаптация опосредована сте-

пенью метилирования этих белков.

Информация от указанных трех метил-

акцепторных белков попадает далее на

продукты генов che. Каким образом эти

молекулы определяют направление враще-

ния жгутиков, остается неизвестным. Одна-

ко теперь уже совершенно ясно, что у бак-

терий имеется примитивная сенсорная си-

стема, образованная продуктами примерно

30 генов, в которой обрабатывается и ин-

тегрируется информация относительно пи-

тательных веществ и ядов в окружающей

бактерию среде. В сущности, основной во-

прос для бактерии: «кувыркаться или не

кувыркаться»?

Рис. 37.43. Путь передачи информации

при хемотаксисе бактерий.

В нижней части схемы пока-

заны выявленные типы мутан-

тов. МХБ - акцептирующий

метильную группу хемотакси-

ческий белок. [Springer R. S.,

Coy M.F., Adler J., Nature, 280,

280 (1979).]

Заключение

Потенциалы действия в мембранах аксо-

нов нервных клеток опосредованы кратко-

временным изменением проницаемости

для Na

и К

. И Na

-, и К

-каналы регу-

лируются трансмембранной разностью по-

тенциалов. Тетродотоксин и сакситоксин

- специфические блокаторы Na

-каналов.

Передача нервных импульсов через

синапсы в большинстве случаев опосредо-

вана химическими медиаторами. Ацетилхо-

Рнс. 37.44. Обратимое метилирование ме-

тил-акцепторных хемотаксиче-

ских белков.

37. Возбудимые мембраны

и сенсорные системы

353

лин, который служит нейромедиатором во

многих синапсах и двигательных концевых

пластинках, синтезируется из ацетил-СоА

и холина. Ацетилхолин накапливается

в синаптических пузырьках, которые при

поступлении нервного импульса сливаются

с пресинаптической мембраной; высвобо-

ждающийся при этом ацетилхолин диф-

фундирует через синаптическую щель и со-

единяется со специфическими белковыми

рецепторами на постсинаптической мем-

бране. Вызванное этим увеличение прони-

цаемости для Na

и К

приводит к депо-

ляризации постсинаптической мембраны.

Рецептор ацетилхолина имеет высокое

сродство к α-бунгаротоксину и другим

нейротоксинам; указанное свойство облег-

чило выделение и очистку этого интеграль-

ного мембранного белка. После гидролиза

ацетилхолина под действием ацетилхолин-

эстеразы происходит реполяризация пост-

синаптической мембраны. Ингибиторами

ацетилхолинэстеразы служат органические

фосфаты, в частности ДИФФ, который мо-

жет вызвать смерть вследствие паралича

дыхания. К числу нейромедиаторов отно-

сятся также катехоламины (адреналин, нор-

адреналин и дофамин) и γ-аминобутират

(ГАМК).

Возбуждение палочек сетчаткой глаза

может быть вызвано одним фотоном.

В наружном сегменте палочки имеется

около тысячи уложенных пачкой дисков,

которые представляют собой замкнутые

двуслойные мембраны, обильно нагру-

женные молекулами трансмембранного

белка родопсина. Родопсин - фоторецеп-

торный белок; его хромофором является

11-цис-ретиналь, который образуется из

полностью-транс-ретинола (витамина А).

11-цис-ретиналъ присоединяется к специфи-

ческому остатку лизина в опсине, образуя

шиффово основание. Первичный акт

зрительного возбуждения - изомеризация

11-цис-ретинальной группировки в по-

лностью-транс-ретиналь. Конечный этап

зрительного возбуждения - гиперполяриза-

ция плазматической мембраны наружного

сегмента, обусловленная снижением прони-

цаемости для Na

. Поглощение одного

фотона адаптированной к темноте палоч-

кой блокирует поток более миллиона ио-

нов натрия. Медиаторы (вероятно, Са

или циклический GMP) передают сигнал

от фотолизированного родопсина на плаз-

матическую мембрану. Цветовое зрение

опосредовано фоторецепторами трех ти-

пов, каждый из которых содержит 11-цис-

ретиналь. По существу, 11-цис-ретиналь

является хромофором во всех известных

зрительных органах, что служит удиви-

тельным примером конвергентной эволю-

ции.

Подвижные бактерии способны к напра-

вленному движению в сторону аттрактанта

(например, глюкозы) или от репеллента

(например, жирных кислот). Сенсоры для

хемотаксиса локализованы в периплазма-

тическом пространстве или на плазматиче-

ской мембране. Бактериальные жгутики

вращаются с помощью «моторов», исполь-

зующих энергию протонного градиента на

плазматической мембране. Бактерии спо-

койно плывут в течение примерно секунды,

затем кувыркаются вследствие перемены

направления вращения жгутиков от движе-

ния против часовой стрелки к движению

по часовой стрелке. Когда бактерия дви-

жется к аттрактанту или от репеллента, ее

кувыркания становятся реже. Бактерии

определяют временной, а не простран-

ственный градиент концентрации. В бакте-

риальной клетке информация от хемосен-

соров передается на три метил-акцеп-

торных хемотаксических белка (МХБ)

и далее на жгутики. Обратимое метилиро-

вание МХБ регулирует чувствительность

детекторной системы.

РЕКОМЕНДУЕМАЯ

ЛИТЕРАТУРА

С чего начать

Lester H.А., 1977. The response to

acetylcholine, Sci. Amer, 236 (2),

106-118.

Keynes R.D., 1979. Ion channels in the

nerve-cell membrane, Sci. Amer.,

240(3), 126-135.

Rushton W.A.H., 1975. Visual pig-

ments and color blindness, Sci. Amer.,

232(3), 64-74.

Adler J., 1976. The sensing of che-

micals by bacteria, Sci. Amer., 234(4),

40-47.

Berg H., 1975. How bacteria swim, Sci.

Amer., 233(2), 36-44.

Книги

Kuffler S.W., Nicholls J.G., 1976.

From Neuron to Brain, Sinauer.

[Имеется перевод: Куффлер С., Ни-

коле Дж. От нейрона к мозгу.- М.:

Мир, 1979.] (Часть II этой замеча-

тельной книги содержит прекрасное

описание механизмов передачи сиг-

налов по нейронам.)

Katz В., 1966. Nerve, Muscle, and

Synapse, McGraw-Hill. [Имеется

перевод: Катц Б. Нерв, мышца

и синапс.- М.: Мир, 1968.] (Велико-

354

Часть V.

Молекулярная физиология

лепное краткое изложение общих

представлений.)

Cone R.A., Dowling J.E. (eds.), 1979.

Membrane Transduction Mechanisms,

Raven Press. (Сжатые и ясные описа-

ния различных возбудимых мем-

бранных систем.)

Aidley D.J., 1977. The Physiology of

Excitable Cells (2nd ed.), Liverpool

University Press.

Проведение по аксону нерва

Hille В., 1978. Ionic channels in

excitable membranes: current pro-

blems and biophysical approaches,

Biophys. J., 22, 283-294.

Barchi R.L., Cohen S.A., Murphy L.E.,

1980. Purification from rat sarcolemma

of the saxitoxin-binding component of

the excitable membrane sodium

channel, Proc. Nat. Acad. Sci., 77,

1306-1310.

Morell P., Norton W.T., 1980. Myelin.

Sci. Amer., 242(5), 88-118.

Ritchie J.M., Rogart R.B., 1977. Den-

sity of sodium channels in mammalian

myelinated nerve fibers and nature of

the axonal membrane under the

myelin sheath, Proc. Nat. Acad. Sci.,

74, 211-215.

Синаптическая передача

Axelrod J., 1974. Neurotransmitters,

Sci. Amer. 230(6), 59-71.

Heidmann Т., Changeux J.-P., 1978.

Structural and functional properties of

the acetylcholine receptor protein in its

purified and membrane-bound states,

Ann. Rev. Biochem., 47, 317-357.

Raftery M.A., Hunkapiller M.W., Stra-

der C.D., Hood L.E., 1980.

Acetylcholine receptor: complex of

homologous subunits, Science, 208,

1454-1457.

Klymkowsky M.W., Stroud R.M., 1979.

Immunospecific identification and

three-dimensional structure of

a membrane-bound acetylcholine

receptor from Torpedo California, J.

Mol. Biol, 128, 319-334.

Moore H.H., Hartig P.R., Raftery M.

A., 1979, Correlation of polypeptide

composition with functional events in

acetylcholine receptor-enriched mem-

branes from Torpedo California, Proc.

Nat Acad. Sci., 76, 6265-6269.

Fulpius B.W., Miskin R., Reich E.,

1980. Antibodies from myasthenic

patients that compete with cholinergic

agents for binding to nicotinic re-

ceptors, Proc. Nat. Acad. Sci., 77,

4326-4330.

Hess G.P., Lipkowitz S., Struve G.E.,

1978. Acetylcholine-receptor mediated

ion flux in electroplax membrane

microsacs (vesicles): change in me-

chanism produced by asymmetrical

distribution of sodium and potassium

ions, Proc. Nat. Acad. Sci., 75,

1703-1707.

Anglister L., Silman L., 1978. Molecular

structure of elongated forms of electric

eel acetylcholinesterase, J. Mol. Biol

125, 293-311.

Зрение

Miller W.H., (ed.), 1981. Molecular

Mechanisms of Photoreceptor Trans-

duction, Academic Press.

Hagins W.A., 1979. Excitation in

vertebrate photo receptors. In: Schmitt

F.O. and Worden F.G. (eds.), The

Neurosciences: Fourth Study Program,

pp. 183-191, MIT Press.

Hubbell W.L., Bownds M.D., 1979.Vi-

sual transduction in vertebrate

photoreceptors, Ann. Rev. Neurosci., 2,

17-34.

Wald

G.,

1968.

The

molecular

basis

visual excitation, Nature, 219, 800-807.

(Нобелевская лекция; содержит ин-

тересное описание того, как был от-

крыт первичный акт зрительного

возбуждения.)

Young R.W., 1970. Visual cells, Sci.

Amer., 223(4), 80-91.

Dawling J.E., 1966. Night blindness,

Sci. Amer., 215(4), 78-84.

MacNichol E.F., Jr., 1964. Three-

pigment color vision, Sci. Amer.,

211(6), 48-56.

Yoshikami S., George J.S., Hagins W.-

A., 1980. Light-induced calcium fluxes

from outer segment layer of vertebrate

retinas, Nature, 286, 395-398.

Pober J.S., Bitensky M.W., 1979.

Light-regulated enzymes of vertebrate

retinal rods, Advan. Cyclic Nucleotide

Res., 11, 265-301.

Liebman P.A., Pugh E.N., Jr., 1979.

The control of phosphodiesterase in

rod disk membranes: kinetics, possible

mechanisms, and significance for

vision, Vision Res., 19, 375-380.

Fung B.K.-K., Stryer L., 1980.

Photolyzed rhodopsin catalyzes the

exchange of GTP for bound GDP in

retinal rod outer segments, Proc. Nat.

Acad. Sci., 77, 2500-2504.

Хемотаксис

Koshland D.E., Jr., 1979. A model

regulatory system: bacterial

chemotaxis, Physiol. Rev., 59, 811-862.

Macnab R., Koshland D.E., Jr., 1972.

The gradient-sensing mchanism in

bacterial chemotaxis, Proc. Nat. Acad.

Sci., 69, 2509-2512. (Эти опыты пока-

зали, что бактерии определяют вре-

менной, а не пространственный гра-

диент.)

Springer M.S., Goy M.F., Adler J.,

1979. Protein methylation in behavi-

oural control mechanisms and in

signal transduction, Nature, 280,

279-284.

Silverman M.R., Simon M.I., 1974.

Flagellar rotation and the mechanism

of bacterial motility, Nature, 249,

73-74.

Manson M.D., Tedesco P., Berg C.,

Harold F.M., van der Drift C., 1977.

A protomotive force drives bacterial

flagella, Proc. Nat. Acad. Sci., 74,

3060-3064.

Manson M.D., Tedesco P.M.,

Berg H.C., 1980. Energetics of flagellar

rotation in bacteria, J. Mol. Biol., 138,

541-561.

Khan S., Macnab R.M., 1980. Proton

chemical potential, proton electrical

potential and bacterial motility, J.

Mol. Biol, 138, 599-614.

Stock J.B., Koshland D.E., Jr., 1978.

A protein methylesterase involved in

bacterial sensing, Proc. Nat. Acad. Sci.,

75, 3659-3663.

Kondoh H., Ball С.В., Adler J., 1979.

Identification of a methyl-accepting

chemotaxis protein for the ribose and

galactose chemoreceptors of

Escherichia coli, Proc. Nat. Acad. Sci.,

76, 260-264,

Berg H.C, Purcell E.M., 1977. Physics

of chemoreception, Biophys. J., 20,

193-219.

Ответы на вопросы

и задачи

Глава 24

1. a) TTGATC; б) GTTCGA; в) ACGCGT;

г) ATGGTA.

2. а) [Т] + [С] =

0,46.

б) [Т] =

0,30;

[С] =

0,24;

[А] + [G] =

0,46.

3. 5,88•10

пар оснований.

4. Через 1,0 генерацию половина молекул будет

N—

N, а другая половина

N—

N. Через

2,0 поколения четверть всех молекул будет

N—

N, остальные три четверти

N—

Гибридные молекулы

N—

N при консерва-

тивной репликации обнаруживаться не будут.

5. FAD, CoA, NADP

6. ДНК-лигаза релаксирует сверхспирализован-

ную ДНК, катализируя расщепление фосфодиэ-

фирной связи в одной из цепей ДНК. Атакую-

щая группа - AMP; она присоединяется

к 5'-фосфорильной группе в месте расщепления.

AMP необходим потому, что эта реакция пред-

ставляет собой обращение заключительной

стадии соединения различных кусков ДНК (см.

рис. 24.32 в разд. 24.15).

7. 5'-GGCATAC-3'.

Глава 25

1. а) ДНК-полимераза I представляет собой од-

ну-единственную полипептидную цепь, а РНК-

полимераза имеет субъединичную структуру

ββ'σ.

б) Предшественниками служат дезоксинуклео-

зидтрифосфаты, а не рибонуклеозидтрифос-

фаты.

в) Направление синтеза для обоих ферментов

5'—>3'.

г) ДНК-полимераза I обладает 5'—>3'- и 3'—>

—>5'-экзонуклеазными активностями, а РНК-

полимераза - ни одной из них.

д) ДНК-полимераза I осуществляет полукон-

сервативный синтез, а РНК-полимераза - кон-

сервативный.

е) ДНК-полимеразе I необходима затравка,

а РНК-полимеразе нет.

356

Ответы на вопросы и задачи

ж) Движущей силой обеих реакций является

гидролиз пирофосфата.

2. 5'-UAACGGUACGAU-3'.

3. 2'-ОН группа в составе РНК действует в каче-

стве внутримолекулярного катализатора. При

щелочном гидролизе РНК образуется 2'3'-ци-

клический промежуточный продукт.

4. Кордицепин обрывает синтез РНК. В цепи

РНК, содержащей кордицепин, нет 3'-ОН-

группы.

5. a) pGCp, AGUp, ACp, Up, GUp и С.

б) pGp, CAGp, UACUGp и UC

в) pGp, САр, Gp, UAp, CUGp и UC.

г)

pGp,

CAp,

Gp, Up, Ap, CUp и С.

6. UAGCCUGAAUp.

Глава 26

1. Leu-Pro-Ser-Asp-Trp-Met-.

2. Poly (Leu-Leu-Thr-Tyr).

3. a) Pro (CCC), Ser (UCC), Leu (CUC) и Phe

(UUC). В другом случае последнее основание

каждого из этих кодонов может быть U.

б) Эти С —> U- мутации были вызваны азоти-

стой кислотой.

4. а) Для этого понадобились бы две замены

оснований.

б)

Arg, Asn,

Gln,

Gln, Ile,

Met или

Thr.

5. а) Нет, эта последовательность возникла в ре-

зультате делеции первого основания приведен-

ной ниже последовательности и вставки друго-

го основания в конце.

б)—AGUCCAUCACUUAAU—.

6. Они имеют следующие последовательности:

Lys-стоп; -Met-Arg-; -Asn-Gln-.

Глава 27

1. а)

Нет;

б)

нет;

в) да.

2. В градиенте будет 4 полосы: легкая; тяжелая;

полоса, соответствующая гибриду легкой 30S-

и тяжелой 50S-субчастиц; полоса, соответ-

ствующая гибриду тяжелой 30S- и легкой 50S-

субчастиц.

3. Расходуется примерно 799 богатых энергией

фосфатных связей: 400 для активирования 200

аминокислот, 1 для инициации и 398 для обра-

зования 199 пептидных связей.

4. б), в) и е) - механизм 1-го типа; а), г) и д) - меха-

низм 2-го типа.

5. Простейшее предположение состоит в том, что

антикодон ССА триптофановой тРНК мутиро-

вал в UCA-кодон, комплементарный UGA.

Однако изучение этой измененной тРНК при-

вело к неожиданному результату. Ее антикодон

остался неизменным. Вместо этого произошло

замещение А на G в положении 24. Таким

образом, остаток, расположенный на значи-

тельном расстоянии от антикодона в линейной

последовательности, может влиять на точность

узнавания кодона.

6. Один из подходов состоит в том, чтобы синте-

зировать тРНК, к которой присоединен реак-

ционноспособный аналог аминокислоты. На-

пример, бромацетилфенилаланил-тРНК служит

реагентом для мечения по сродству Р-участка

рибосом E.coli. См.статью: Oen H., Pellegrini

М., Eilat D., Cantor С. R., Ргос. Nat. Acad. Sci.,

70, 2799 (1973).

7. Последовательность GAGGU комплементарна

последовательности пяти оснований на 3'-конце

16S-pPHK и расположена на расстоянии не-

скольких оснований в 5'-сторону от кодона

AUG. Поэтому этот участок служит сигналом

начала синтеза белка. Замещение G на А могло

бы ослаблять взаимодействие этой мРНК

с 16S-pPHK и снижать таким образом эффек-

тивность этой последовательности в качестве

сигнала инициации. Действительно, эта мута-

ция приводит к 10-кратному снижению скоро-

сти синтеза белка, кодируемого мРНК. См.

статью, в которой подробнее обсуждаются

свойства этой интересной мутации: Dunn J. J.,

Buzash-Pollert E., Studier F. W., Proc. Nat. Acad.

Sci., 75, 2741 (1978).

8. В обоих случаях используются реакции гидро-

лиза: 3'—>5'-экзонуклеазная активность ДНК-

полимеразы I и гидролиз ошибочного проме-

жуточного продукта аминоацил—AMP под

действием аминоацил-тРНК—синтетазы.

Глава 28

1. а) у i

-мутанта нет lac-репрессора. Поэтому

такой мутант конститутивен в отношении син-

теза белков lac-оперона.

б) Этот мутант конститутивен в отношении

синтеза белков trp-оперона, так как в нем нет

trp-репрессора.

в) В этом мутанте арабинозный оперон не экс-

прессируется, так как для активирования тран-

скрипции необходима Р2-форма araC-белка.

г) Этот мутант обладает литическим дей-

ствием, но не лизогенизирующим, так как он

не способен синтезировать λ-репрессор.

д) Этот мутант обладает лизогенизирующим

действием, но не способен к литическому дей-

ствию, так как он не может синтезировать N-

белок - позитивный регуляторный фактор тран-

скрипции.

2. Одна из возможностей состоит в том, что в

-мутанте образуется измененный lac-репрес-

сор, который почти не имеет сродства к индук-

тору, но проявляет нормальное сродство к опе-

ратору. Такой lac-репрессор будет связываться

с оператором и блокировать транскрипцию да-

же в присутствии индуктора.

3. У этого мутанта lac-оператор изменен таким

образом, что он не может связывать репрессор.

Такая мутация обозначается O

(от англ.

operator constitutive - конститутивный опера-

тор).

4. У этого мутанта, видимо, белок, связывающий

циклический AMP (БАК), либо имеет изменен-

ную структуру (дефектен), либо совсем отсут-

ствует.

5. Клетка E. coli, несущая профаг λ, содержит мо-

лекулы λ-репрессора, которые также блоки-

руют транскрипцию предранних генов других

частиц фага λ.

6. а) Трансляция транскрипта P

происходит

в 5-10 раз быстрее, чем трансляция транскрип-

та Р

, так как он содержит полноценный сиг-

нал инициации синтеза белка (как это обсу-

ждается в разд. 27.14).

б) Более эффективная трансляция транскрипта

приводит к быстрому образованию боль-

шого количества молекул λ-репрессора, необ-

ходимых для установления лизогенного состоя-

ния. Обсуждение этого процесса см. в статье:

Ptashe M., Backman К., Humagun Z., Jeffrey A.,

Maurer R., Meyer В., Sauer R.T., Science, 194,

156 (1976).

ПРИЛОЖЕНИЯ

ПРИЛОЖЕНИЕ А

Физические константы

и перевод единиц

из одной системы

в другую

Числовые значения физических констант

Величина Символ

Атомная еди- а.е.м.

ница массы (Да)

(дальтон)

Число Авогад- N

ро

Постоянная k

Больцмана

Электрон- эВ

вольт

Число Фара- F

дея

Радиоактив- Ки

ность

Универсаль- R

ная газовая

постоянная

Постоянная h

Планка

Скорость све- с

та в вакууме

Значение

1,66•10

-24

6,022•10

моль

-1

1,381•10

-23

Дж•К

-1

3,298•10

-24

кал•К

-1

1,602

•

-19

Дж

3,828•10

-20

кал

9,649•10

Кл•моль

-1

2,306•10

кал•В

-1

•экв

-1

3,70•10

расп•с

-1

8,314•Дж•моль

-1

•К

-1

1,987 кал•моль

-1

•К

-1

6,626•10

-34

Дж•с

1,584•10

-34

кал•с

2,998•10

см•с

-1

Использованные сокращения: В - вольт; г - грамм;

Дж - джоуль; К - кельвин; кал - калория; Кл - кулон;

с - секунда; см-сантиметр; экв - эквивалент.

Математические постоянные

п = 3,14159

е = 2,71828

lnх = 2,303 lgx

Соотношение единиц измерения

Физические

величины

Длина

Масса

Объем

Температура

Энергия

Давление

Единицы измерения

1 см =

-2

10мм

= 10

мкм =

= 10

нм

= 10

А = 0,3937 дюйма

1 г =

-3

кг =

мг = 10

мкг

= 3,527•10

-2

унций

1 см

-6

= 10

мм

1 мл = 1 см

= 10

-3

л = 10

мкл

1 см

= 6,1•10

-2

дюйм

= 3,53•10

-5

фут

К = °С + 273,15

°С =5/9(°F-32)

1 Дж = 10

эрг = 0,239 кал = 1 Вт•с

1 торр = 1 мм рт. ст. (0°C)

= 1,333•10

Н/м

= 1,333•10

Па

= 1,316•10

-3

атм

Приставки для образования кратных и дольных еди-

ниц измерений

Приставка

Кило

Гекто

Дека

Деци

Санти

Милли

Микро

Нано

Пико

Обозначение

русскими латински-

буквами ми или

гречески-

ми буква-

ми

к k

г h

да da

д d

с с

М m

мк μ

н n

п р

Числен-

ный экви-

валент

приставки

-1

-2

-3

-6

-9

-12

ПРИЛОЖЕНИЕ Б

Порядковые номера

и атомные массы

элементов

Название

Азот

Актиний

Алюминий

Америций

Аргон

Астат

Барий

Бериллий

Берклий

Бор

Бром

Ванадий

Висмут

Водород

Вольфрам

Гадолиний

Галлий

Гафний

Гелий

Германий

Гольмий

Диспрозий

Европий

Железо

Золото

Индий

Иод

Иридий

Иттербий

Иттрий

Кадмий

Калий

Калифорний

Кальций

Кислород

Кобальт

Знак

Ас

Аг

Ва

Вг

Не

Но

Поряд-

ковый

номер

Атомная

масса

14,01

227,03

26,98

243,06

39,95

210,99

137,34

9,01

247,07

10,81

79,90

50,94

208,97

1,01

183,85

157,25

69,72

178,49

4,00

72,59

164,93

162,50

151,96

55,85

196,97

114,82

126,90

192,22

173,04

88,91

112,40

39,10

249,07

40,08

16,00

58,93

Название

Кремний

Криптон

Ксенон

Курчатовий

Кюрий

Лантан

Литий

Лоуренсий

Лютеций

Магний

Марганец

Медь

Менделевий

Молибден

Мышьяк

Натрий

Неодим

Неон

Нептуний

Никель

Ниобий

Нобелий

Олово

Осмий

Палладий

Платина

Плутоний

Полоний

Празеодим

Прометий

Протактиний

Радий

Радон

Рений

Знак

Кг

Хе

Поряд-

ковый

номер

104

103

101

102

Атомная

масса

28,09

83,80

131,30

260

245,07

138,91

6,94

256

174,97

24,31

54,94

63,55

255,09

95,94

74,92

22,99

144,24

20,18

237,05

58,71

92,91

255

118,69

190,20

106,40

195,09

242,06

208,98

140,91

145

231,04

226,03

222,02

186,20

Приложения

359

Название

Родий

Ртуть

Рубидий

Рутений

Самарий

Свинец

Селен

Сера

Серебро

Скандий

Стронций

Сурьма

Таллий

Тантал

Теллур

Тербий

Технеций

Знак

Та

Те

Тс

Поряд-

ковый

номер

Атомная

масса

102,91

200,59

85,47

101,07

150,40

207,20

78,96

32,06

107,87

44,96

87,62

121,75

204,37

180,95

127,60

158,93

98.91

Название

Титан

Торий

Туллий

Углерод

Уран

Фермий

Фосфор

Франций

Фтор

Хлор

Хром

Цезий

Церий

Цинк

Цирконий

Эйнштейний

Эрбий

Знак

Поряд-

ковый

номер

100

Атомная

масса

47,90

232,04

168,93

12,01

238,03

257,08

30,97

223,02

18,99

35,45

52,00

132,91

140,12

65,37

91,22

254,09

167,26