Петров А.А., Бальян X.В., Трощенко А.Т. Органическая химия: Учебник для вузов

Подождите немного. Документ загружается.

Классификация

белков

Белки

разделяются

на

протеины

(простые

белки),

соспш

которых

входят

только

остатки

аминокислот

протеиды

(сложные

белки).

По

следние

дают

при

гидролизе

аминокислоты

какие-либо

другие

вещеСТВ<t,

н<tпример

фосфорную

кислоту,

глюкозу,

гетероциклические

соединения

т.

д.

Про

разделяются

на

группы

по

раЗЛII'lНЫМ

признакам:

по

pacTBop"MOCТlI.

по

продуктам

гидролиза,

по

функцням

оргянизме

т.

д.

По

растворимости

водных

средах

протеины

ряздеJlЯЮТСЯ

ня

следующие

важнеl"lшие

группы:

АЛhбу,шlltы.

Растворимы

воде

разбавленных

растворах

солей.

Осаждаются

кон·

центрированными

раСТВОРЯМl1

солей.

Входят

состав

мыше"ных

волокон,

яиц,

KpOBII.

молока.

Гл()БУЛIIНЫ,

Мало

растворимы

воде,

Растворяются

рязбавленных

растворях

солеl"1

осяждаются

l<Онцентрированными.

Входят

состав

мыше"ных

волокон,

яиц,

молока,

кро

BII,

растительных

семян

(I<ОНОПЛЯ,

горох).

а.

ПролаА!IlНЫ.

Нерастворимы

воде.

Рястворяются

50-90%-ном

ЭТЮ1Оле.

Входят

состяв

РЯСТlпельных

белков

(глиядин

пшеницы,

гордеИII

я"меня, зеин

I(УКУРУЗЫ).

ГлютеЛIIНЫ.

НеРЯСТВОРllМЫ

воде,

разбявленных

рястворах

солеii

водном

,таноле.

Растворяются

разбявленных

рястворах кислот

щело"еii.

Склер()пр()теIlНI>l.

Нерастворимы

воде,

рязбявленных

рястворах

солеii,

I{ИСЛОТ,

ще

ло"ей

,танола.

этой

I'руппе

относятся

белки

опорных

покровных

ТКЯllей:

коллаген

кос

Teii

I(ОЖII,

I(ератины

шерсти,

волос,

рога,

фиброин

шеЛI{Я.

По

продуктам

Гllдролиза

сложные

беЛЮI

про

т е

разделяются

на

следующие

группы

(в

заВИСIIМОСТИ

от

состава

небелковой

'1aCТlI):

Нукле()nр()теш)ы.

Гидролизуются

на

простой

белок

нуклеllновые

ЮIСЛОТЫ.

Послед

Hlle.

свою

О'lередь,

Гl1дролизуются

образовянием

углевода,

фосфорной

ЮIСЛОТЫ,

гетеро

ШIКЛII"еСI(ОГО

основяния.

Растворимы

щело"ах

неряствор"мы

КlIСЛОТЯХ.

Входят

СОСТilВ

"IJOТОПЛilЗМЫ.

клето"ных

ядер,

BIIPYCOB.

Ф()сф()пр()mеllr)ы.

Гидролизуются

на

простой

белок

фосфорную

1<I1СМТУ.

Слабые

IШСЛОТЫ.

Свертываются

не

Прll

нагревании,

от

деЙСТВIIЯ

кислот.

ним

отноCIIТСЯ

казеин

молока.

З.

Глюкrmрml1еш)ы.

Гидролизуются

ня

простой

белок

углевод.

НеРЯСТВОРIIМЫ

воде.

Рястворяются

разБЯl3ленных

щеЛО'lах.

Нейтральны.

Не

свертывюотся

Прll

flilrpeBaHl1II.

Входят

состав

слизей.

Хршшпр()тешJI>l.

Ряспадаются

при

ГllДролизе

ня

простой

белок

красящее

вещест

во.

Примером

является

гемоглобин

крови.

Имеются

дрУГllе

группы

сложных

беЛl<ОВ.

последнее

время

белки

ру

преимущественно

по

IIХ

ФУНIЩIIЯМ

оргаНIIЗМIIХ.

Pe:lep(JHble

беЛКII.

Альбумин

ЯЙЦII,

казеllН

молока,

ГЛllаДllН

пшеНIЩЫ,

зеин

I(УI(УРУЗЫ,

феРРIПИН

селезенки

т.

п.

Структурные

беЛКII.

МIIOЗИН

мышц,

KepaTIIHbI

волос,

porlI,

коллаген

KocTeii

сухо

ЖIIЛlIЙ,

фиброин

шеЛl(а,

эластин

связок,

фибриноген-фибрин

крови

т.

п.

а.

БеЛКlI,

Уl1рааЛЯЮЩllе

,l/етаб()ЛII:IАtfНt

(сложные

беЛКII, беЛКII,

соединенные

ДРУГlI

М"

молеl<улаМIIIIЛИ

IIOHIIMII):

11)

ферменты

(хеМОТjJИПСIIН, Рllбонуклеllза,

ЛIIЗОЦИМ):

б)

гормоны

регулярные

беЛКII

(инсулин,

глюкагон,

гастрин,

ГlICTOHbI

бет",

клето,,

III,IX

ядер):

В)

иммунопротеllНЫ

(например,

глобуЛlШЫ):

г)

транспортные

беЛЮI

(МllоглоБIlН,

немоглобин,

ЦlIТOXPOMIlfI,

беЛЮI

nepelloC"HKII

ч~рез

мембраны):

.'1.)

фото-

хеморецепторы

(HanplIMep,

опеJ1lI).

Строение

белков

Гидролиз

белков

проводят

нагреванием

разбавленными

кислотами

или

щелочами

при

обычном

или

повышенном

давлении.

результате

по

лучаются

смеси

а-аминокислот.

Некоторые

аминокислоты

при

этом

пре

терпевают

изменения.

Мощными

гидролитическими

агентами

для

белков

являются

протеоли

тические

ферменты

(протеазы):

пепсин

(фермент

желудка),

трипсин

(фермент

поджелудочковой

железы),

пеnтидазы

(ферменты

кишечника).

Действие

ферментов

специфично:

каждый

расщепляет

пептидную

связь,

образованную

только

одной

определенной

аминокислотой.

настоящее

время

предложен

ряд

методов,

которые

позволяют

рас

шифровать

аминокислотный

состав

белка

при

наличии

очень

небольших

его

количеств.

Среди

этих

методов

наибольшее

значение

имеют

хромато

графия,

изотопное

разбавление.

состав

белков

входит

около

различных аминокислот

(табл.

18).

При

гидролизе

каждого

данного

белка

могут

образоваться

все эти

амино

кислоты

или

только

некоторые

из

них

разных

пропорциях

для

каждого

белка.

Из

различных

аминокислот

можно

построить

2,3'

1018

изоме

ров

белковой

молекулы,

что

подчеркивает

сложность

определения

струк

туры

осуществления

синтеза

белков.

Растворимые

белки

пер

Ы,

так как

имеют

строго опре

деленный

аминокислотный

состав

чередование

отдельных

остатков

аминокислот.

Остатки

аминокислот

связаны

белковой

молекуле

линейно

пепmид

ными

связями

•.

Карбоксильная

группа

одной

молекулы

аминокислоты

образует

амид,

взаимодействуя

аминогруппой

соседней

молекулы

ами

нокислоты.

Отдельные

пептидные

звенья

-CO-CHR-

отлича

ются

друг

от

друга

только

боковыми

группами:

Соединения-,

содержащие

несколько

аминокислотных

остатков,

назы

ВНЮТ

пепmидами.

Соединения

большим

количеством

пептидных

звень

ев

Н<lЗывнют

полuпепmидами.

•

Предположение

таком

строении

белков

высказывали

еще

1907

г.

Э.

Фишер

Ф.

Гофмеiiстер.

532

18.

L,Дминокислоты,

найденные

белках

Формула

аМИIIОКИСЛОТЫ

N-CH

-COOH

сн\-сн-соон

. I

(СН")2СН-СН-СООН

..,

(CH:\)2CH-CHZ-TH-COOH

сн·,-сн.,-сн-сн-соон

., < I I

СН:\

O-

CHz-СН-СООН

- I

NH2

H.,N-CO-CH

-CH-COOH

. I

NCOCH

-соон

~CH2-TH-COOH

~.)

VнCOOH

НО-СН

-СН

-СООН

снз-сн-сн-соон

. I I

он

но-О-'

СН2-СН-СООН

- I

NH2

Но

соон

Название

ГЛИЦliН

длаНI1Н

BaJ1lНl

Лейцнн

Изолейцин

ФеНИJlаланин

Аспарагнн

Глутамин

ТРliПтофан

Пролин

Серин

ТреОНIIН

Тирозин

ОКСИПРОЛlIН

Сокращение

Gly

Ala

Val

Leu

I1e

Phe

ASll

Gln

Тгр

Рго

Ser

Thr

Туг

Орг

533

ФОJlМУJIИ

ИМIiIЮКIIСJЮТI,1

NH:l

HS-CH

-CH-COOH

NH:l

S-CH:I-CH-COOH

S-СН:l-СН-СООН

CH:1-S-СН:l-УН-СООН

NH:l

НООС-СН

-СН

-СООН

NH:/

HOOC-СН:/-СН:l-СН-СООН

NH:l

-СН:/СН:/СН2СН:lСН

-СООН

H:lN-С-NН-СН:lСН:lСН2-СН-СООН

NH NH

л.снz-сн

-соон

NHz

Незаменнмая

аминокислота.

Продолжение

mи6л.

НН:ШC:llllt~

СОКРИЩСIIИС

!J,истеин

Cys

Uистин

Cys·Cys

Метионин

Ме!

Аспарагиновая

Asp

кислота

Глутамнновая

GILI

Iшслота

ЛltЗltн

Lys

АРГltнин

Aгg

ГltСТllДИН

His

Белки

построены

еще

более

сложно,

чем полипептиды.

Однако

фраг

менты

белковой

молекулы

могут

рассматриваться

как

полипептидные

•

звенья

Группы

могут

содержать

свободные

амино-

или

карбоксильные

груп

пы,

так как

некоторые

белковые

аминокислоты

содержат

две

амино-

(ли

зии)

или

две

карбоксильные

(аспарагиновая

кислота)

группы.

Они

могут

содержать

также

группы

ОН,

амидные.

Условно

соедllнеНl·IЯ.

содержащие

MfHee

100

остатков

амltнокислот,

называюТ

полипептидаМlt,

более

100

белками.

534

Дипептид,

состоящий

из

остатков двух

различных

аминокислот,

может

быть

ПОСТр'оен

двумя

способами.

Например,

дипептид,

построенный

из

глицина

аланина,

может

иметь

строение

или

ll:

NH:z-СН2-СО-NН-rН-СООН

CH:I-rН-СО-NН-СН:z-СООН

CH~

ГJIIЩIIJIИJIНIIИIl

(1)

НJIНШIJIГЛlЩИII

(11)

Три

различные

аминокислоты

могут

быть

соединены

шестью

различными

способами

т.

д.

Порядок

чередования

остатков

аминокислот

цепи

может

быть

уста

новлен

последовательным

отщеплением

обоих

концов

молекулы

отдель

ных

аминокислот,

которые

предварительно

«метят»

превращением

ка

кие-либо

устойчивые

гидролизу

производные.

Этим

путем

было

уста

новлено

строение

многих

наиболее

простых

белков

(инсулина,

миоглобина,

рибонуклеазы

др.),

молекулы

которых

построены

из

несколь

кихдесятков

или

сотен

различных

одинаковых

остатков

а-аминокислот

имеют

молекулярную

массу

порядка

5000-20

000.

Эти

данные

допол

няются

результатами

рентгеноструктурного

анализа.

Для

многих

более

сложных

белков

установлен

порядок

чередования

нескольких

аминокис

лотных

звеньев

каждого

конца

молекулы

•.

Для

последовательного

отщеплення

амииокислотиых

остатков

от

карбонильного

конца

белковой

молекулы

может

быть

использован

метод:

H:zN

-CHR-CO-NH-CHR'

-CO-CHR"

-СООН

C1;H"COCI

СfiНг,-СО-NН-СНR-СО-NН-СНR'

-CO-NH-CHR"

-СООН

SCN, (CH:1COJp,

нагревание

C.H,-CO-NH-CHR-CO-NH-CHR-CO-N-CHR"

., . I I

NaOH

S=C"

/С=О

C.K-CO-NH-CHR-CO-Nh-CHR'-COOH

NH-

CHR"

1",

I I

S=C"

/С=О

IIн(ШI)~

CHR

СО

ОН

Выделениая

таким

образом

аМИНОКllслота

может

быть

идентифицирована.

Весь

процесс

Можно

повторить

деградированным

пептидом,

тогда

будет

установлено

строение

следую

щеi\

аминокислоты

карбоксильного

конца

молекулы

ПОЛlшептида.

•

наl..'тоящее

время

расшифрована

пеРВИ'lиая

структура

эна'lительно

более

100

белков

содержанием

нескольких

сотеи

аминокИСЛОТНЫХ

остатков.

535

Для

последовательного

отщеплеюtя

остатков

3МI1нОкttСЛОт

от

аминного

конца

молекулы

белка

преможен

следующнй

метод:

C()H"NCS

+ NH

-CHR.-CO-

-CHR.'

-со-

-CHR."

-СООН

CtjHr,NH-СS-NН-СНR.-СО-NН-СНR.'-СО-NН-СНR"-СООН

~HC\

NH-CHR

NH.

-CHR'-CO-NH-CHR"-COOH

I I 2

S=C

с=о

"N/

C(jHr,

фВЯ(ОII)2

-CHR-COOH

Таким

образом

может

быть

идентltФIЩl1jJована

конечная

аминокислота.

Процесс

может

быт

снова

повторен

ДЛЯ

деГJlдратнрованного

пеПТJlда.

случае

сложных

бел~ов или

полипептидов

расшифровке

подвергают

продукты

их

частичного

гидролиза

простые

полипептиды,

причем

определяются

места

их

«стыковки»

(по

р(!зличию

аминокислотном

со

ставе

отдельных

осколков)

сложную

молекулу.

современных

лабораториях

анализ

аминокислотного

состава

опре

деление

простых

OCKOJIKOB

проводится

помощью

специальных

хромато

графов

автоматических

аминокислотных

анализаторов.

Уникальная

последовательность

аминокислотных

остатков

цепи,

ха

рактерная

для

каждого

белка,

называется

nервичной

структурой

белка.

Первичная

структура

белков

строго

специфИ'lНа

для

каждого

вида

орга

низмов.

Так,

гормон

инсулин,

построенный

из

остатка

одинаковых

раз

ЛИ'IНЫХ

а-аминокислот

виде

двух

цепей,

соединенных

дисульфидными

мос

тиками,

имеет

неодинаковый

состав

различных

видов

животных

(схема

9).

Трехчленные

звенья

определенном

месте

цепи

молекулы

инсулина

содер

жат

следующие

аминокислотные

остатки:

быка

аланин

серин

валин;

свиньи

треонин

серин

изолейцин; у

лошади

треонин

гли

цин

изолейцин; у

овцы

аланин

глицин

валин;

человека

трео

нин

серин

изолейцин

(на

схеме

они

отмечены

звездочками).

РазлИ

чия

наблюдаются также

С-концевом

остатке

В-цепи:

инсулине

человека

это

остаток

l'реонина, а

инсулине

быка

остаток

аланина.

Отдельные

молекулы

белка

взаимодействуют

друг

другом,

образуЯ

водородные

связи,

причем

цепи

«свертываются»

виде

спиралей.

таК

называемых

фибрuлярных

белках

отдельные

цепи

более

растянутЫ.

глобулярных

белках

упаковка

цепей

более

компактна.

крист(!ллическом

виде

получены

только

глобулярные

белки;

фибри

лярные

белки

не

способны

кристаллизоваться.

Кристаллы

белков.

расту

щие

из

растворов,

содержат

растворитель,

который

входит

структурУ

белка,

так

что

удаление

его

вызывает

потерю

кристалличности.

536

х е

Аминокислотная

последовательность

ИIIСУЛИН;!.

быка

человека

Цепь

Цепь В

Gly

Phe

Ile

Val

Asn

Glll

G1n

Glll

5 His

г-Суs

Leu

Cys

-S-S-

Cys

Ala*

Gly

5ег*

5ег

Val*

His

Cys

Leu

5ег

Va1

Lell

G1u

Туг

Ala

Gln

Leu

Туг

Glll

Leu

дsп

Va1

Туг

,-Cys

Cys-S-S-1

G/y

ASIl

G1u

Ащ

G1y

Phe

Туг

Thr

Рго

Lys

А1а*

инсулин

быка

Цепь

Gly

Phe

11e

Val

ASll

Glll

Gln

5 His

г-

Cys

Lell

5 Cys

-5--5--

Cys

Thr*

Gly

5ег*

5ег

Ile*

His

L--

Cys

Leo

5ег

Val

Lell

Glll

Туг

Ala

Glll

LeLI

Leu

Туг

Glll

Lell

ASIl

Val

Туг

г--Суs

20 Cys

-S-S-.J

Gly

ASIl

GllI

Arg

Gly

Plle

Phe

Туг

Thr

Рго

:30

Lys

Tllr·

инсулин

'Iеловека

Особенности

скручивания

цепей

белковых

молекул

(взаимное

положе

ние

фрагментов

прострянстве,

возможность

существовяния

а-

l3-спи

рялей

скручивания

по

против

часо

вой

стрелки)

называются

вторичной

структурой

белков.

Полипептидные

цепи

белков

могут

сое

диняться

между

собой

за

счет

боковых

це

пей

яминокислот.

результате

возникно

вения

этих

связей

происходит

закручива

ние

спирали

клубок

(рис.

65).

Эти

особенности

строения

белков

называют

третичной

структурой.

Наиболее

всесторонне

исследован

бе

лок,

придающий

красную

окраску

тканям

мышц,

.миоглобин.

Его

молекулярная

масса

17000.

Он

содержит

одну

окраши-

PIIC.

65.

Модель

молекулы

белка

МI1ОГJlООlша

ВilЮЩую

группу

на

молекулу.

оследняя

537

имеет

вид

глобулы.

Ход

пептидной

цепи

молекуле

миоглобина

схемати_

'/ески

показан

на

рис.

65.

Пигмент

крови

гемоглобин

имеет

четыре

окрашивающих

группы

на

молекулу.

Его

молекулярная

масса

четыре

раза

больше,

чем

миоглобина.

Миоглобин

гемоглобин

выделяются

среди

глобулярных

белков

высо

ким

содержанием

спиральных

участков.

При

денатурации

пептидные

связи

сохраняются.

Меняется

характер

взаимодействия

между

молекулами,

т. е.

вторичная

третичная

структуры.

Большинство

белков

большой

молекулярной

массой

представляет

собой

агрегаты,

включающие

две

более

полипептидные

цепи,

что

харак

теризует

их

четвертичную

структуру.

Так,

например,

белок

гемогло

бин

построен

из

двух

а-

двух

~-полипептидных

цепей.

Полилептидные

цели

удерживаются

четверти'/ной

структуре

BOДO~

родными

связями,

электростатическим

взаимодействием

т.

п.,

т.

е.

теми

же

взаимодействиями,

которые

создают

третичную

структуру

белков.

Первичная

структура

белка,

т. е.

порядок

чередования

остатков

амино

кислот в

полипептидной

цепи,

полностью

определяет вторичную,

третич

ную

'lетверти'lНУЮ

структуры

белков.

После

разрушения

третичной

четвертичной

структуры

белки

могут

их

самопроизвольно

восстанавли

вать

возвращением

биологических

функций.

Синтезируемая

клетке

полипептидная

цепь

также

самопроизвольно

приобретает

свойственные

данному

белку

вторичную,

третичную

четвертичную

структуры

начина

ет

выполнять

свои

биологические

функции.

Синтез

полипептиДов

белков

Проблема

синтеза

белков

имеет

огромное

практическое,

теоретиче

ское

философское

значение.

Прежде

'leM

синтезировать

белки,

необходимо

было

научиться

полу

чать

более

простые

вещества,

построенные

по

тому

же

принципу,

что

белки,-

nолиnеnтиды.

Простейшие

полипептиды

кристаллические

вещества,

раствори.

мые

воде

почти

нерастворимые

спирте.

Они

дают

биуретовую

реак

цию.

Полипептиды,

как

белки,

играют

важную

роль

процессах

жизне

деятельности

являются

продуктами

частичного

гидролиза

белков.

Синтез

полипептидов

осуществляется

различными

методами.

Простей

шие

из

них

ррзработаны

Э.

Фишером

Э.

Абдергальденом

начале

два

дцатого

века.

последнее

время

разработаны

новые

методы,

позволяю

щие

получать

более

сложные

полипептиды.

Сннтез

полнпептндов

ЭТIIМН

методамн

осуществляется

три

стадии:

ПолучеНllе

аминокнслот

защищенными

амиио-

или

карбоксильными

группами.

Образование

пептндной

связи.

Избщ>ательное

отщепление

защищающих

групп.

СIIнтез

пеПТllДОВ

'Iрезвычаliно

трудоемок.

так как

неоБХОДllМО

после

каждой

стадии

выде

лять

О'IIlщать

продукт

реакции.

При

зтом

неизбежны

потери

вещества.

Дnя

синтеза

рибо-

538

НУl\леllЗЫ

белка,

содержащего

124

IIМИНОКИСЛОТНЫХ

остатка,

необходнмо

провести

369

ХИМИ'lеСI(ИХ

реакций,

включающих

931

стадию.

Если

проводить

такой

синтез

класси

чССЮIМ

путем.

выделеНllем

O'l11CTKOi\

вещества

на

каждой

стадии,

вещество

будет

полно

стыо

потеряно

задолго

до

ДОСТllжеlШЯ

эаключитеЛЫlOii

стадии.

настоящее

время

Т3Iше

многостадийные

сннтезы

проводЯТ

ТIIК

называемым

твеРДОф8З

ным

СllОсобом.

когда

молекулы

вещества,

ПОд,llежащего

последовательным

превращенИ!lМ.

ПРlшреl1лены

твердой

ПОДllожке

ковалентными

свя.~ЯМИ.

Это

позволяет

избежать

потерь,

так

"ак

очистка

вещества

после

каждой

очередной

стадии

СliНтеза

ДОСТl1гается

простой

про

MbIBKOii.

На

KOHe'JИOl1

стаДIШ

готовый

ПрОДУI<Т

СНl1мают

под.nожки

расщеплением

ковалеtlТ

H()il

СВЯЗI1.

При

ТIIКОМ

способе

все

операЦliИ

осуществляются

автомаТI1'lеСI(И.

Существуют

автоматические

устройства.

СliНтеэирующие

полипептиды

задаиной

про

граммирующим

устройством

послеДОВlIтельностью

IIМИНОКI1СЛОТ.

Использование

новых

методов

привело

значительным

успехам

син

тезе

сложных

полипептидов.

Начиная

1954

г.

осуществлен

синтез

ряда

гормонов,

представляющих

собой

сложные

полипептиды.

Так,

например,

синтезированы

один

из

гормонов

гипофиза

окситоцин

остатков

ами

нокислот);

гормон

инсулин,

построенный

из

нескольких

полипептидных

фрагментов,

самый

большой

из

которых

содержит

аминокислотных

остатков,

фермент

пакреатическая

нуклеаза

ряд

других.

растениях

белки

синтезируются

из

неорганических

соединений

при

воздействии

энзимов,

организме

животных

из

аминокислот.

Последние

поступают

пищей

виде

растительных

или

животных

бел

ков.

Только

некоторые

аминокислоты

организме

животных

синтезиру

ются

из

кетокислот

аммиака

или

других

аминокислот.

Такие

аминокИС

лоты

называются

заменимыми

(глицин,

аланин,

орнитин

др.)_

Из

простейших

аминокислот

незаменuмымu

являются

валин,

лейцин,

лизин

др.

Потребляемые

организмами

животных

белки

обязательно

должны

со

держать

незаменимые

аминокислоты,

иначе

белковая

пища

будет

неПQЛ

ноценной:

прекратится

рост

организма,

он

может

даже

погибнуть.

Не

полноценными

белками

являются

желатина

(нет

триптофана),

зеин

куку

рузы

(не

содержит

лизина)

др.

Организм

может

усваивать

свободные

аминокислоты,

вводимые

пищей.

Применение

белков

Белки

входят'в

состав

пищевых

продуктов.

Организм

взрослого

чело

века

должен

получать

ежедневно

около

100

белков.

Белковыми

веществами

являются

кожа,

шерсть,

шелк,

столярный

КJlей,

желатина.

Белки

кровяной

сыворотки

желатины

служат

для

изго

Товления

фотоэмульсий.

последние

годы

стала

бурно

развиваться

новая

отрасль

промышлен

ности

производство

кормовых

дрожжей

на

основе

углеводородов

не

фти

отходов

промышленности.

Установлено,

что

некоторые

микроорганизмы

типа

дрожжей

способны

соответствующей

солевой

среде

усваивать

углеводороды,

начиная

от

ме

T<lH<I,

превращая

их

белок.

По

аминокислотному

составу

такие

белки

не

539

уступают наиболее

качественным

белкам

животного

происхождения.

Скорость

накопления

беJlКОВОЙ

массы

микроорганизмами

во

много

раз

превышает

скорость

ее

накопления

животными.

Органическая

масса

дрожжей

удваивается

за

10-16

мин,

то

время

как

птиц

период

их

наиболее

интенсивного

роста

она

удваивается

за

несколько

суток,

ро

('атого

скота

за

несколько

месяцев.

Изучается

возможность

ИЗГОТОвле_

ния

на

основе

дрожжевых

белков

пищи

для

человека,

не

ОТJlичающейся

по

вкусовым

качествам

питательности

от

обычной

белковой

пищи

(А.

Н.

Несмеянов).

Многие

беЛКl1

или

полипеПТIЩЫ

применяются

как

лекарственные

вещества.

например

ИНСУЛIIН

(ПРИДllабете).

Недавно

открыта

группа

полипептидов

«()nиоUl)Ы),

проявляющих

по.

добное

морфию

обезболивающее

деЙСТВllе.

Применение

их

не

ведет

наркомании.

Белок

mаумаРIlН

5000

раз

слаще

сахарозы.

Население

Западной

АфрИl<Н

использует

плоды

рас.

тения,

содержащего

этот

сверхсладкий

белок.

ФЕРМЕНТЫ

Метаболизм

клетки

складывается

из

двух

хорошо

сбалансированных

процессов.

Первый

из

них

расщепление

пищевых

белков,

углеводов

жиров

целью

полу'(ения

необходимых

для

клетки

строительных

мате

риалов

энергии

или

удаления

из

клетки

не

свойственных

ей

веществ'.

Второй

процесс

это

синтез

из

доставляемого

первым

процессом

стро

ительного

материала

элементов

собственной

структуры

клетки.

Оба

про

цесса

невозможны

один

без

другого.

Как

синтез,

так

расщепление

органических

веществ

клетке

прохо

дят

участием

специфических

биокатализаторов

ферментов.

Для

ферментов

как

катализаторов

характерна

чрезвычайно

высокая

актив·

ность,

исключительная

специфичность

высокая

чувствительность

из·

менению

внешних

условий

(температуры,

рН,

присутствия

других

ионов

т.

п.).

Единственная

молекула

фермента

может

вызвать

превращение

нескольких

миллионов

молекул

субстрата.

Каждую

реакцию

клетке·

ка

тализирует

специальный

фермент.

Поскольку

клетках

проходят

тысячи

различных

реакций,

метаболизме

у'(аствует

много тысяч

различных

ферментов.

По

химической

природе

ферменты

являются

простыми

или

сложными

белками.

последнем

случае

качестве

небелковой

'!аСТИ

(кофактора)

могут

фигурировать

ионы

металлов

или

органические

соединения,

в раз

личной

степени

связанные

белковой

частью

фермента.

Активность

ферментов

может

зависеть

от

присутствия

веществ,

не

посредственно

не

связанных

ферментом,-

кофеРАtентов.

их

роли

могут

выступать

доставляемые

организм

пищей

витамины

(рибофла

вин,

тиамин,

пантотеновая

кислота,

никотинамид).

Наряду

ферментами,

которые

следовых

количествах

способствуют

действию

ферментов,

клетках

могут

присутствовать

их

антагонИ

сты

ферментативные

яды,

ингибиторы,

мешающие

действию

ферментов.

Названия

ферментов

производят

от

названия

изменяющегося

под

его

воздействием

субстрата

добавлением

суффикса

-аза,

например

пепси-

540