Песнякевич А.Г. Курс лекций. Основы иммунологии
Подождите немного. Документ загружается.
И
ОБЩАЯ С
ллюстрация 25
ХЕМА СТРОЕНИЯ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ
Легкая цепь
Углевод
Тяжелая цепь
S-S связи
C
L
C
H
1
Антиген
зываю
участ
V
L
C
H
C
H
2
свя-
щие
ки
ар й
участок
Ш нирны
V
H
NH
2
СООН
NH
2
Гипервариабельные
участки
СООН
170
Иллюстрация 26
СХЕМ
ЧЕЛОВЕКА ПАПАИНОМ И ПЕПСИНОМ
А ПРОТЕОЛИТИЧЕСКОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ IgG1
Низкомолекулярные
пептиды
Вторичные точки
действия папаина
пепсин
папаин
171
Иллюстрация 27
ФУНКЦИИ ДОМЕНОВ IgG
Домен
Функция
V
H
+ V
L
Связывание антигена
С
γ
1 Связывание C4b молекулы
системы комплемента
С
γ
2 Связывание C1
q
молекулы
системы комплемента.
Контроль скорости катаболизма
иммуноглобулина
С
γ
2 + С
γ
3 Связывание с:
макрофагами, нейтрофилами,
эозинофилами, тромбоцитами,
клетками-киллерами.
Взаимодействие с протеином А
стафиллококков
172
Иллюстрация 28
ХАРАКТЕРИСТИКА ЕКОПИТАЮЩИХ
ИММУНОГЛОБУЛИНОВ
ИМММУНОГЛОБУЛИНОВ МЛ
КЛАСС
СВОЙСТВА
IgA IgD IgE IgG IgM
Тип H-цепи
α
δ
ε
γ
µ
Количество
С- доменов в
Н-цепи
3
3
4
3
4
Форма
существования
вне клетки-
продуцента
Мономер
или
димер
Мономер
Мономер
Мономер
Пентамер
Молекулярная
масса (кДа)
170
или
150
900
180
190
350
Граммов в 1 л
крови
1-5 0,03-0,04 2x10
-5
–
2x10
-4
6–19
0,5–2,0
% от обшего
к-ва Ig
15
<1
<1
80
5
Активация
комплемента
- - -
++ ++++
Способность
роходить
через плаценту
- - -
+ -
п
Способность
я
с
- - -
+ -
связыватьс
фагоцитами
Способность
связываться
с тучными
клетками
-
-
+
-
-
173
Иллюстрация 29
СВО В ЧЕЛОВЕКА,
ОБУСЛОВЛЕННЫЕ Fc-ЧАСТЬЮ МОЛЕКУЛЫ
( по D.M.Weir, J. Stewart, 1997)
Выполняемая КЛАСС (изотип) ИММУНОГЛОБУЛИНОВ
ЙСТВА ИММУНОГЛОБУЛИНО
функция IgA IgD IgE IgG
1
IgG
2
IgG
3
IgG
4
IgM
Активация ком-
племента
+/-*
–
–
++
+
+++
–
+++
Проникновение
через плаценту
–
–
–
+ +/- + +
–
Связывание с
фагоцитами
+/-**
–
–
+++
–
+/- +++ +
Связывание с
клетками слизи-
стых оболочек
+***
–
–
–
–
–
–
–
Связывание с
тучными клет-
ками и базофи-
лами
–
–
+
–
–
–
+++
–
* IgA способен активировать комплемент по альтернативному пути
* Рецепторы для IgA обнаружены на нейтрофилах и альвеолярных макрофагах
** При формировании секреторного IgA
*
*
174
Иллюстрация 30
РА
31
СТ gE ЧЕЛОВЕКА
СПОЛОЖЕНИЕ АНТИГЕННЫХ МАРКЕРОВ АНТИТЕЛ
Иллюстрация
РУКТУРА J
Здесь по-
добных -
ветственно обозна-
чены:
S-S связи
Углево
и далее на
схемах соот
д
ные
ц
епи
Изотип Аллотип Идиотип
Fc
175
Иллюстрация 32
Иллюс
СТРУКТУРА IgM
СТРУКТУРА МОЛЕКУЛ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО IgG
РАЗЛИЧНЫХ ПОДКЛАССОВ
трация 33
ЧЕЛОВЕКА
J-цепь
176
Иллюстрация 34
Иллюстрация 34
Иллюстрация 35
СТРУКТУРА IgD ЧЕЛОВЕКА
СТРУКТУРА IgA1 ЧЕЛОВЕКА
«Хвостовые отрост-
ки»
(18 аминокислотных
остатков)
Шарнирный участок
«Хвостовые отростки»
(8 аминокислотных
остатков)
Шарнирный участок
177
Ил
люстрация 36
СЕКРЕТОРНЫЙ IgA (a) И СХЕМА ЕГО СЕКРЕЦИИ (б)
a
)
б)
J-цепь
Секреторный
компонент
Димер JgA
Мембрана
Рецептор клетки слизистой
оболочки
Эндоцитозная вакуоль
Поверхность слизистой
оболочки
sJgA
178
Ил
ОБР
1) гены легких цепей типа каппа расположены в хромосоме 2
2) V
κ
генов около 250, J
κ
генов – 5, С
κ
ген – 1
3) две определяющих комплементарность области (complementarity deter-
ming region, сокр. CDR) вариабельного домена входят в состав V-сегмен-
та, одна – J-сегмента, отсюда возможное количество κ-цепей, различаю-
щихся по специфичности в отношении эпитопов антигенов 250 x 5 =1250
4) аминокислотные остатки с 1 по 95 кодируются V–сегментом, с 96 по 106 –
J–сегментом, со 107 по 217 – С–геном
люстрация 37
АЗОВАНИЕ ЛЕГКИХ ЦЕПЕЙ КАППА У ЧЕЛОВЕКА
ДНК
зародышевой
линии
Объединение сегментов
V
и
J
ДНК
В-клетки
Транскрипция
Первичный
транскрипт
Сплайсинг
Зрелая мРНК цепи κ
Трансляция
Легкая цепь κ
Порядковые но-
мера аминокис-
лотных остатков
179