Страйер Л. Биохимия. Том 3

Подождите немного. Документ загружается.

Рис. 27.16. Схематическое изображение

организации полирибосомы

(полисомы). Рибосомы дви-

жутся вдоль мРНК в направле-

нии 5'—>3'. Рибосомы рабо-

тают независимо друг от друга.

новидностям тРНК одна и та же аминоа-

цил-тРНК—синтетаза. Затем специальный

фермент формилирует аминогруппу ме-

тионина, присоединенного к тPHK

. Донор

активированной формильной группы в этой

реакции N

-формилтетрагидрофолят.

Рис. 27.17. Образование формилметио-

нил-тРНК

27.14. Сигналом инициации служит кодон

AUG (или GUG), которому предшествует

несколько оснований, способных спариваться

с 16S-PHK

Какие структурные особенности мРНК по-

зволяют системе синтеза белка различать

кодоны AUG? Первым шагом на пути к ре-

шению этого вопроса было выделение ини-

циаторных участков ряда мРНК. Для этого

комплексы мРНК с рибосомами, образо-

вавшиеся в условиях, допускающих инициа-

цию, но не элонгацию, расщепляли панкреа-

тической рибонуклеазой. Во всех случаях от

расщепления была защищена последова-

тельность длиной около 30 нуклеотидов.

Как и предполагалось, каждый из этих ини-

циирующих участков содержал кодон AUG

или GUG (рис. 27.18).

Кроме того, каждый участок инициации

содержит богатую пуринами последова-

тельность, центр которой находится на рас-

стоянии примерно 10 нуклеотидов в 5'-сто-

рону от инициирующего кодона. Роль этого

богатого пуринами участка стала ясна, ког-

да была расшифрована последовательность

16S-PHK. 3'-конец этой рибосомной РНК

содержит последовательность из несколь-

ких оснований, комплементарную богатому

пурином участку в областях инициации

27. Синтез белка

101

Рис. 27.18. Последовательности участков

инициации синтеза белка неко-

торых бактериальных и ви-

русных РНК.

мРНК. Из продуктов ферментативного рас-

щепления инициирующего комплекса уда-

лось выделить комплекс 3'-концевого фраг-

мента 16S-мРНК и области инициации

мРНК (рис. 27.19). Последовательности бо-

лее чем 70 изученных участков инициации

показывают, что число пар оснований, ко-

торые мРНК образует с 16S-PHK, колеблет-

ся от 3 до 9. Интересно, что изменение силы

этого взаимодействия дает возможность ре-

гулировать эффективность инициации.

Итак, место начала синтеза белка опреде-

ляется взаимодействиями двух типов: спа-

риванием оснований мРНК с 3'-концом

16S-pPHK и с формилметиониновой инициа-

торной тРНК.

27.15. В результате образования

инициирующего 70S-комплекса формил-

метиониновая тРНК связывается

с Р-участком

Синтез белка начинается с ассоциации

мРНК, рибосомной 30S-субчастицы и фор-

милметиониновой тРНК. Они образуют

30S-комплекс инициации (рис. 27.20). Для

образования этого комплекса необходимы

GTP и три белковых фактора, называющих-

ся IF-1, IF-2 и IF-3. Один из этих факторов

инициации - IF-3 - участвует в связывании

мРНК с 30S-субчастицей. Кроме того, IF-3

препятствует ассоциации 50S- и 30S-субча-

стиц с образованием непродуктивного 70S-

102

Часть IV.

Информация

комплекса без мРНК, a IF-1 и IF-2 способ-

ствуют связыванию инициаторной тРНК

с комплексом мРНК и 30S-субчастицы.

Затем 50S-cyбчастица присоединяется

к инициаторному 30S-комплексу, образуя

инициаторный 70S-комплекс. На этом этапе

происходит гидролиз связанного GTP. 70S-

инициаторный комплекс (рис. 27.20) готов

к стадии элонгации белкового синтеза. Мо-

лекула fMet-тPHK

занимает Р-участок (пеп-

тидильный участок) рибосомы. Второй уча-

сток на рибосоме для связывания молекулы

тРНК-А-участок (аминоацильный) - еще

пуст. Существование раздельных участков

Р и А было показано при изучении пуроми-

цина - антибиотика, о котором говорится

ниже (разд. 27.21). Сейчас важно отметить,

что fMet-тPHK

располагается таким обра-

зом, что антикодон спаривается с иниции-

рующим кодоном AUG (или GUG) в мРНК.

Таким образом, рамка считывания устана-

вливается специфическим взаимодействием

рибосомы и fMet-тPHK

с мРНК. Напом-

ним, что в этом взаимодействии участвует

богатый пурином участок, расположенный

со стороны 5'-конца от инициирующего ко-

дона. Он спаривается с 3'-концом 16S-PHK,

входящей в состав 30S-субчастицы. Выясне-

ние этого сложного способа, которым до-

стигается правильная ориентация инициа-

торной тРНК, породило любопытную про-

блему. Каким же образом в опытах по

расшифровке генетического кода

(разд. 26.3) могли транслироваться poly(U)

и другие синтетические полипептиды без

сигналов начала трансляции? Ответ заклю-

чается в том, что, к счастью, в этих экспери-

ментах происходила неспецифическая

трансляция благодаря тому, что концентра-

ция Mg

в реакционной смеси была выше,

чем это имеет место in vivo.

Рис. 27.19. Спаривание богатого пурином

участка (показано синим цве-

том) в области инициации

мРНК и 3'-концевого участка

16S-pPHK (красный цвет). Ко-

дон AUG (зеленый цвет) опре-

деляет начало полипептидной

цепи. Показанная на рисунке

мРНК кодирует А-белок фага

R17.

27.16. Фактор элонгации Тu доставляет

аминоацил-тРНК в А-участок рибосомы

Цикл элонгации белкового синтеза вклю-

чает три этапа: 1) связывание аминоацил-

тРНК (узнавание кодона); 2) образование

пептидной связи; 3) транслокация. Цикл

начинается с введения аминоацил-тРНК

в пустой А-участок рибосомы. Выбор опре-

деленной разновидности тРНК зависит от

того, какой кодон мРНК находится

в А-участке. Комплементарная аминоацил-

тРНК доставляется в А-участок белком,

который называется фактором элонгации

EF-Tu. Когда аминоацил-тРНК занимает

правильное положение на рибосоме, проис-

ходит гидролиз GTP, связанного с EF-Tu.

GDP остается прочно связанным с EF-Tu

до тех пор, пока он не вытесняется другим

фактором элонгации, а именно EF-Ts.

Образовавшийся комплекс Тu с Ts распа-

дается при связывании GTP с Тu; новый

комплекс Tu-GTP готов для следующего

раунда элонгации. Эта ассоциация и диссо-

циация белков (рис. 27.21) ускоряется

и приобретает характер повторяющегося

цикла за счет энергии гидролиза GTP.

Важно отметить, что EF-Tu не взаимо-

действует с fMet-mPHK

. Поэтому ини-

циаторная тРНК не попадает в А-участок.

В то же время Меt-тРНК

связывается

с EF-Tu, подобно всем другим аминоацил-

тРНК. Этим и объясняется тот факт, что

внутренние кодоны AUG не считываются

инициаторной тРНК.

27.17. После образования пептидной связи

происходит транслокация

Теперь у нас имеется комплекс, в котором

аминоацил-тРНК занимает А-участок,

Рис. 27.20. Стадия инициации синтеза бел-

ка: образование 30S-комплекса

инициации и затем 70S-ком-

плекса инициации.

27. Синтез белка

103

Рис. 27.21. Цикл реакций с участием фак-

тора элонгации Тu.

а fMet-тРНК занимает Р-участок. Все гото-

во к образованию пептидной связи

(рис. 27.22). Эту реакцию катализирует пеп-

тидилтрансфераза - фермент, представляю-

щий собой составную часть 50S-субча-

стицы. Активированный формилметиони-

новый остаток fMet-TPHK

(расположенной

в Р-участке) переносится на аминогруппу

аминоацил-тРНК (в А-участок), образуя

дипетидил-тРНК.

После образования пептидной связи не-

нагруженная тРНК занимает Р-участок,

а дипептидил-тРНК занимает А-участок.

Следующий этап цикла элонгации - транс-

локация. Происходят три перемещения: не-

нагруженная тРНК покидает Р-участок,

пептидил-тРНК переходит из А-участка

в Р-участок и мРНК продвигается на три

нуклеотида. В результате следующий ко-

дон занимает нужное положение для

считывания очередной мРНК. Для транс-

локации необходим третий фактор элонга-

ции - EF-G (называемый также транслока-

зой). Во время транслокации происходит

гидролиз GTP, связанного с EF-G. Гидро-

лиз GTP обусловливает отделение EF-G

от рибосомы. Следовательно, GTP может

104

Часть IV.

Информация

действовать каталитически. Транслока-

ция - еще один пример направленного дви-

жения, энергию для которого обеспечивает

гидролиз нуклеозидтрифосфата. После

транслокации А-участок освобождается

и подготавливается к связыванию аминоа-

цил-тРНК, чтобы начать новый цикл элон-

гации (рис. 27.23).

27.18. Синтез белка терминируется

факторами освобождения

Если А-участок рибосомы занят кодонами

UAA, UGA или UAG, то связывания ами-

ноацил-тРНК обычно не происходит. Нор-

мальные клетки не содержат тРНК с анти-

кодонами, комплементарными сигналам

термииации. Их узнают белковые факторы

освобождения. Один из этих факторов ос-

вобождения - RF-1 - узнает кодоны UAA

или UAG. Второй фактор освобождения —

RF-2 - узнает UAA или UGA. Таким обра-

зом, белки способны узнавать тринуклео-

тидные последовательности с высокой спе-

цифичностью.

Связывание одного из факторов освобо-

ждения с терминирующим кодоном

в А-участке каким-то образом активирует

пептидилтрансферазу, и она гидролизует

связь между полипептидом и тРНК в Р-

участке. Фактор освобождения изменяет

специфичность пептидилтрансферазы та-

ким образом, что акцептором активиро-

ванного пептидильного остатка становится

Рис. 27.22. Образование пептидной связи.

О, а не аминогруппа. Затем полипептид-

ная цепь покидает рибосому. 70S-рибосома

диссоциирует на 30S- и 50S-субчастицы

и приготавливается к синтезу новой белко-

вой молекулы.

27.19. Многие белки модифицируются

после трансляции

Многие полипептиды, образующиеся при

трансляции мРНК,- еще не окончательные

продукты. Они могут быть впоследствии

модифицированы различными способами.

1. Формильная группа на N-конце бакте-

риальных белков гидролизуется деформи-

лазой. Под действием аминопептидазы мо-

жет произойти отщепление одного или

нескольких N-концевых остатков. И у про-

кариот, и у эукариот концевой метионин

иногда отщепляется в то время, когда син-

тез остальной полипептидной цепи еще

продолжается.

2. При окислении двух цистеиновых

остатков могут образоваться дисульфидные

связи.

3. Боковые цепи некоторых аминокислот

могут быть специфически модифициро-

ваны. Например, некоторые остатки про-

лина и лизина в коллагене гидроксили-

руются. Гликопротеины образуются путем

присоединения сахаров к боковым цепям

аспарагина, серина и треонина. Некоторые

белки фосфорилируются. К ферментам ко-

валентно присоединяются простетические

группы, например липоевая кислота.

4. Полипептидные цепи могут подвер-

гаться специфическому расщеплению, на-

пример при превращении проколлагена

в коллаген и проинсулина в инсулин.

Трансляция мРНК вируса полиомы дает

очень длинную полипептидную цепь, кото-

рая гидролизуется с образованием не-

скольких белков.

27.20. Стрептомицин ингибирует инициацию

и вызывает неправильное считывание

информационной РНК

Мы уже видели, что антибиотики - чрезвы-

чайно важный инструмент в биохимиче-

ских исследованиях, так как действие мно-

гих антибиотиков весьма специфично. На-

пример, рифампицин - мощный ингибитор

инициации синтеза РНК (разд. 25.18). Из-

вестно много антибиотиков, ингибирую-

щих синтез белка (табл. 27.3). В случае

некоторых из них установлен и меха-

низм действия. Стрептомицин - сильно ос-

новной трисахарид - препятствует связыва-

нию формилметионил-тРНК с рибосомами

и нарушает таким образом правильную

инициацию белкового синтеза. Кроме того,

стрептомицин вызывает неправильное

считывание мРНК. Если в качестве матри-

цы используется poly(U), то наряду с вклю-

чением фенилаланина (UUU) происходит

включение изолейцина (AUU). Место дей-

ствия стрептомицина в рибосоме было

определено в результате опытов по рекон-

струкции компонентов рибосом из чув-

27. Синтез белка

105

Рис. 27.23. Стадия элонгации синтеза бел-

ка: связывание аминоацил-

тРНК, образование пептидной

связи и транслокация.

ствительных и устойчивых к стрептомици-

ну бактерий. Такие штаммы бактерий

различаются мутацией в единственном

гене. Чем же различаются эти рибосомы?

Поскольку рибосомы можно диссоцииро-

вать и реконструировать in vitro, предста-

влялась возможность выяснить, где распо-

ложен детерминант чувствительности

к стрептомицину - в 50S- или 30S-субчасти-

це. Гибридные рибосомы из 50S-субчастиц

устойчивых бактерий и 30S-субчастиц чув-

ствительных бактерий оказались чувстви-

тельными к стрептомицину, а рибосомы, по-

лученные из субчастиц в обратной комбина-

ции, устойчивы к нему. Этот эксперимент

показал, что детерминант чувствительно-

сти к стрептомицину локализован в 30S-суб-

106

Часть IV.

Информация

Таблица 27.3. Антибиотики - ингибиторы синтеза белка

Антибиотик

Стрептомицин

Тетрациклин

Хлорамфеникол

Циклогексимид

Эритромицин

Пуромицин

Действие

Ингибирует инициацию и вызы-

вает неправильное считывание

мРНК (у прокариот)

Связывается с 30S-субчастицей

и ингибирует связывание аминоа-

цил-тРНК (у прокариот)

Ингибирует пептидилтрансфе-

разную активность 50S-субча-

стицы рибосом (у прокариот)

Ингибирует пептидилтрансфе-

разную активность 60S-субча-

стины рибосом (у эукариот)

Связывается с 50S-субчастицей

и ингибирует транслокацию (у

прокариот)

Вызывает преждевременную

терминацию цепи, действуя в ка-

честве аналога аминоацил-тРНК

(у прокариот и эукариот)

частице. Следующий эксперимент проде-

монстрировал, что чувствительность

к стрептомицину определяется каким-то

белком 30S-субчастицы, а не молекулой

16S-PHK. Наконец, после ряда сложных

экспериментов оказалось, что чувствитель-

ность к стрептомицину детерминируется

только одним белком, входящим в состав

30S-субчастицы S12.

27.21. Пуромицин вызывает преждевремен-

ную терминацию цепи, так как имитирует

амииоацилированную транспортную РНК

Антибиотик пуромицин ингибирует синтез

белка, поскольку он освобождает ново-

образованные полипептидные цепи еше до

того, как завершается их синтез. Пуроми-

цин-аналог концевого участка аминоацил-

тРНК аминоациладенозина (рис. 27.24). Он

связывается с А-участком рибосомы и пре-

пятствует связыванию аминоацил-тРНК.

Кроме того, пуромицин содержит α-амино-

группу. Эта аминогруппа, подобно амино-

группе аминоацил-тРНК, образует пептид-

ную связь с карбоксильной группой расту-

щей пептидной цепи в результате реакции,

катализируемой пептидилтрансферазой.

Образующийся продукт представляет со-

бой пептид с ковалентно присоединенным

остатком пуромицина на карбоксильном

конце. Затем пептидилпуромицин сходит

Рис. 27.24. Структура пуромицина напо-

минает аминоацилированный

конец аминоацил-тРНК.

с рибосомы. Пуромицин был использован

для изучения функционального состояния

рибосом. Концепция существования А-

и Р-участков возникла в результате опытов

с использованием пуромицина для выясне-

ния локализации пептидил-тРНК. Когда

пептидил-тРНК находится в А-участке (до

транслокации), она не может вступать в ре-

акцию с пуромицином.

27.22. Некоторые короткие пептиды

синтезируются без участия рибосом

Теперь мы перейдем к другому механизму

образования пептидной связи в биологиче-

ских системах. Рассмотрим в качестве при-

мера биосинтез грамицидина S - цикличе-

ского пептидного антибиотика, состоящего

из двух идентичных пентапептидов, соеди-

ненных «голова к хвосту» (рис. 27.25). Этот

антибиотик продуцируют некоторые

штаммы спорообразующей бактерии

Bacillus brevis.

Биосинтез грамицидина S происходит

в отсутствие рибосом или мРНК. Для него

необходим гораздо более простой синтети-

ческий аппарат, состоящий всего лишь из

двух ферментов - E

и Е

. Фермент Е

(масса 100 кДа) активирует фенилаланин,

остальные четыре аминокислоты пентапеп-

тидного фрагмента активируются E

(масса

180 кДа). Кроме того, оба фермента уча-

27. Синтез белка

107

Рис. 27.25. Последовательность амино-

кислот в грамицидине S, цикли-

ческом пептиде, состоящем из

двух одинаковых пентапеп-

тидных групп.

ствуют в образовании пептидной связи.

В этой системе аминокислоты активи-

руются путем образования тиоэфиров, свя-

занных с ферментами. Вместо 3'-концевой

гидроксильной группы тРНК активиро-

ванные аминокислоты присоединяются

к сульфгидрильной группе E

и E

Если инкубировать L-пролин, L-валин,

L-орнитин и L-лейцин с E

в присутствии

АТР, они образуют тиоэфирные связи

с определенными сульфгидрильными груп-

пами Е

. Точно так же D-фенилаланин

в присутствии АТР образует тиоэфирную

связь с Е

Синтез пептида в этой системе иниции-

руется взаимодействием E

и Е

. Остаток

D-фенилаланина, присоединенный к Е

переносится на иминогруппу L-пролиново-

го остатка, присоединенного к E

, с обра-

зованием дипептида. В последующих ре-

акциях участвует только E

. Активирован-

ная карбонильная группа остатка пролина

в составе дипептида реагирует с амино-

группой валинового остатка, прикреплен-

ного к тому же ферменту, и дает трипеп-

тид. Этот процесс повторяется с участием

орнитина и затем лейцина, образуя в ре-

зультате пентапептид, связанный с фермен-

том. С возникновением каждой новой пеп-

тидной связи растущий пептид переносится

на новую сульфгидрильную группу. Нако-

нец, активированные пентапептиды, при-

соединенные к двум различным молекулам

, реагируют друг с другом с образова-

нием циклического грамицидина S.

108

Часть IV.

Информация

Следует отметить две особенности этого

биосинтетического пути.

1. Аминокислотная последовательность

грамицидина S определяется простран-

ственной организацией и специфичностью

ферментов E

и Е

. На каждую пептидную

связь приходится по меньшей мере одна

субъединица белка. Выходит, что этот спо-

соб синтеза уступает по экономичности

рибосомному механизму. Поэтому пеп-

тиды, содержащие более чем примерно 15

остатков, не синтезируются с помощью

этого механизма.

2. Синтез грамицидина S напоминает

синтез жирных кислот в том отношении,

что активированными промежуточными

продуктами в обоих процессах служат

тиоэфиры. Кроме того, E

содержит кова-

лентно связанный остаток фосфопантете-

ина. Возможно, этот тиол переносит расту-

щую пептидную цепь с одного участка Е

на следующий. Фриц Липман (Fritz

Lipmann) предположил, что синтез полипеп-

тидных антибиотиков, возможно, предста-

вляет собой как бы атавизм, напоминаю-

щий о примитивном механизме синтеза

белка, который использовался на заре эво-

люции. Синтез рибосомных белков мог

возникнуть в результате эволюции синтеза

жирных кислот.

Заключение

Синтез белка (трансляция) зависит от

координированного взаимодействия более

чем 100 макромолекул, к которым, помимо

рибосом, относятся мРНК, тРНК, активи-

рующие ферменты и белковые факторы.

Синтез белка начинается с активации ами-

нокислот аминоацил-тРНК-синтетазами

(активирующими ферментами) за счет

энергии АТР. Синтетазы соединяют кар-

боксильную группу аминокислоты с 2'- или

3'-гидроксильной группой остатка аденози-

на на 3'-конце тРНК. Для каждой амино-

кислоты имеется по меньшей мере один

активирующий фермент. Кроме того, для

каждой аминокислоты имеется хотя бы од-

на специфическая тРНК. Все транспортные

РНК, обладающие различной специфич-

ностью, характеризуются общим планом

строения. Это - одиночные цепи РНК дли-

ной примерно 80 нуклеотидов, содержащие

некоторые модифицированные (например.

метилированные) производные обычных

оснований. Последовательности оснований

всех известных тРНК могут быть напи-

саны в виде клеверного листа, в котором

примерно половина нуклеотидов спарена.

Кристаллографические исследования с по-

мощью рентгеновских лучей показали, что

молекула тРНК имеет L-образную форму.

На одном конце L-образной структуры на-

ходится 3'-концевая ССА-последователь-

ность, являющаяся местом присоединения

аминокислоты, на другом конце, на рас-

стоянии около 80А,- антикодон. Информа-

ционная РНК узнает антикодон тРНК,

а не присоединенную к тРНК аминокисло-

ту. Кодон мРНК образует пары оснований

с антикодоном тРНК. Некоторые тРНК

узнают более одного кодона благодаря то-

му, что спаривание третьего основания ко-

дона менее избирательно, чем спаривание

двух других (гипотеза «качаний», неодноз-

начного соответствия; wobble-hypothesis).

Синтез белка происходит на рибосомах,

образованных из больших и малых субъе-

диниц. В каждом из них примерно две тре-

ти массы приходится на долю РНК и одна

треть-на белок. 70S-рибосома E.coli (мас-

са 2500 кДа) состоит из 30S- и 50S-субча-

стиц.

Синтез белка происходит в три этапа,

называемых соответственно инициацией,

элонгацией и терминацией. Информацион-

ная РНК, формилметионил-тРНК

и 30S-

субчастица рибосомы соединяются, образуя

30S-комплекс инициации. Сигналом начала

трансляции служит кодон AUG (или

GUG), которому предшествует богатая пу-

рином последовательность, способная спа-

27. Синтез белка

109

риваться с 16S-pPHK. Затем 50S-субчасти-

ца рибосомы присоединяется к этому ком-

плексу, что приводит к образованию 70S-

комплекса инициации, готового к следую-

щему этапу. Цикл элонгации включает

связывание аминоацил-тРНК (узнавание

кодона), образование пептидной связи

и транслокацию. Рост цепи происходит

в направлении от N-конца к С-концу.

Терминацию синтеза белка осуществляют

факторы освобождения, которые узнают

терминирующие кодоны UAA, UGA

и UAG, что приводит к гидролизу связи

между полипептидом и тРНК. При обра-

зовании 70S-комплекса инициации, при

связывании аминоацил-тРНК с рибосомой

и на стадии транслокации происходит ги-

дролиз GTP. Различные стадии синтеза

белка избирательно ингибируются токси-

нами и антибиотиками. Пептидные анти-

биотики и другие короткие полипептиды

синтезируются без рибосом, причем меха-

низм их образования напоминает синтез

жирных кислот.

РЕКОМЕНДУЕМАЯ

ЛИТЕРАТУРА

С чего начать

Miller О.L., Jr., 1973. The visualization

of genes in action, Sci. Amer., 228(3),

34-42.

Rich A., Kim S.H., 1978. The three-

dimensional structure of transfer RNA,

Sci. Amer., 238(1), 52-62.

Clark B.F.C., Marcher K.A., 1968.

How proteins start, Sci. Amer., 218(1),

36-42.

Книги, посвященные синтезу белка

Weissbach H., Pestka S. (eds.), 1977.

Molecular Mechanisms of Protein

Biosynthesis, Academic Press. (Содер-

жит статьи о синтетазах, структуре

и функции рибосом, инициации, элон-

гации, транслокации, терминации

и антибиотиках-ингибиторах белко-

вого синтеза.)

Cold Spring Harbor Laboratory, 1969.

Mechanisms of Protein Biosynthesis

(Cold Spring Harbor Symposium on

Quantitative Biology, vol. 34).

Рибосомы

Nomura M., Tissieres A., Lengyel P.

(eds.) 1975. Ribosomes, Cold Spring

Harbor Laboratory. (Содержит вели-

колепные статьи о структуре, функ-

ции и сборке рибосом.)

Brimacombe К., Staffer G., Witt-

тапп H.G., 1978. Ribosome structure,

Ann. Rev. Biochem., 47, 217-249.

Wittman H.G., 1977. Structure and

function of Escherichia coli ribosomes,

Fed. Proc., 36, 2025-2080.

Nomura M., 1973. Assembly of bacterial

ribosomes, Science, 179, 864-873.

Транспортная РНК

Schimmel P., Soil D., Abelson J. (eds.)

1979. Transfer RNA. Cold Spring

Harbor Laboratory. (В части I рассмо-

трены структура, свойства и узнава-

ние, а в части II - биосинтез и генетика

тРНК. Авторитетный и содержа-

тельный труд.)

Kim S.-H., 1978. Three-dimensional

structure of transfer RNA and its

functional implications, Advan. Enzy-

mol, 46, 279-315.

Jack A., Ladner J.E., Klug A., 1976.

Crystallographic refinement of yeast

phenylalanine transfer RNA ot 2,5 A

resolution, J. Mol. Biol., 108, 619-649.

Sussman J.L., Kim S.-H., 1976. Three-

dimensional structure of a transfer RNA

in two crystal forms, Science, 192,

853-858.

Амноацил-тРНК синтетазы

Schimmel P.R., Soil D., 1979. Amino

acyl-tRNA synthetases: general features

and recognition of transfer RNAs, Ann.

Rev. Biochem., 48, 601-648.

Инициация, элонгация и терминация

Dintzis H.М., 1961. Assembly of

the peptide chains of hemoglo-

bin, Proc. Nat. Acad. Sci., 47, 247-

261. (Важные эксперименты по

импульсной метке, показавшие, что

белки синтезируются в направлении

от аминоконца к карбоксильному

концу.)

Steitz J.A., 1979. Genetic signals and

nucleotide sequences in messenger RNA.

In: Goldberger R.F. (ed.), Biological

Regulation and Development, vol. I,

pp. 349-399, Plenum.

Shine J., Dalgarno L., 1974. The

3'-terminal sequence of Escherichia coli

16S ribosomal RNA: complementarity

to nonsense triplets and ribosome bindi-

ng sites, Proc. Nat. Acad. Sci., 71,

1342-1346.

Steitz J.A., Jakes K., 1975. How

ribosomes select initiator regions in

mRN A: base pair formation between the

3'-terminus of 16S rRNA and the mRNA

during initiation of protein synthesis in

Escherichia coli, Proc. Nat. Acad. Sci., 72,

4734-4738.

Gupta S.L, Waterson J., Sopori M.,

Weissman S.M., Lengyel P., 1971., Mo-

vement of the ribosome along the

messenger ribonucleic acid during

protein synthesis, Biochemistry, 10,

4410-4421.

Kaziro Y., 1978. The role of GTP in

polypeptide chain elongation, Biochim.

Biophys. Acta, 505, 95-127.

Надежность трансляции

Fersht A., Dingwall C., 1979. Evidence

for the double-sieve editing mechanism

in protein biosynthesis, Biochemistry,

18, 2627-2631.

Антибиотики и токсины

Pestka S., 1971. Inhibitors of ribosome

function, Ann. Rev. Microbiol., 25,

487-562.

Jimenez A., 1976. Inhibitors of trans-

lation, Trends Biochem. Sci., 1, 28-29.

Tai P.-C., Wallace B.J., Davis B.D.,

1978. Streptomycin causes misreading of

natural messenger by interacting with

ribosomes after initiation, Proc. Nat.

Acad. Sci., 75, 275-279.

Нерибосомный синтез пептидов

Lipmann F., 1971. Attempts to map

a process evolution of peptide

biosynthesis, Science, 17 , 875-884.

Perlman D., Bondanszky M., 1971. Bio-

synthesis of peptide antibiotics, Ann.

Rev. Biochem., 40, 449-464.

Lipmann F., 1973. Nonribosomal poly-

peptide synthesis on polyenzyme

templates, Ace. Chem. Res., 6, 361-367.

110

Часть IV.

Информация