Макаров С.В., Никифорова Т.Е., Козлов Н.А. Основы биотехнологии

Подождите немного. Документ загружается.

;

\применяющегося

для

профилактики

и лечения

гриппа и

других

вирусных ин-

фекциИ.

Наиболее

перспективным

способом производства

биологически актив-

ных веществ является генная инженерия.

В частности,

так

получают человече-

l,_ский

инсулин

гормон белковой природы.

Контрольные вопросы

.Щва

типа клеточной организации

эукариотная

и прокариотная.

2..Щ,еление микроорганизмов

на высшие и низшие

протисты.

Строение и

состав клетки. Органеллы

клетки и их

функции.

Отличия эукариотных

клеток от

прокариотных.

5. Разнообразие

форм

клеток прокариот.

6. Наиболее

древние

формы

бактерий.

7. Подразделение

бактерий по типу

питания.

8. Растения как объект исследоваЕия

биотехнологии.

фибы

как

объект

исследования

биотехнологии.

[0. Животные как объект исследования

биотехнологии.

Основпые

хпмпческие

компоненты живых организмов

данном

разделе

булут

приведены

краткие

сведения

строеЕии

фуЁк-

циях

главных химических

составляющих

живых

организмов,

необходимые

для

понимания основного материаJIа пособия.

Более подробно материал этого

раз-

дела

рассматривается

курсах органической

химии

и биохимии.

Фундаментальную

роль

в структуре

жизнедеятельности

организмов иг-

рают

белкu

(проmеuны)

высокомолекулярrrые

щотистые

органические вещест-

ва,

построенные из сt-аминокислот.

Большинство биологических

функuий

вьь

полняется белками или

при их непосредственном

участии.

Белки

основная и

необходимая составн€rя

часть всех организмов.

В природе существует примерно

1010..,l0l2

различньж

белков, обеспечивающих

жизнь более 2 млн

видов

орга-

низмов всех

степеней сложности

- от вирусов

до

человека.

Молекулярная масýа

белков находится

в пределах 10000-1000000. Не-

смотря на

рtвличие

строении и

функциях,

элементный состав белковых ве-

ществ

колеблется

незначительно. Белки

содержат

(7о

на массу сухого

вещест-

ва): 50,..55

Yоуглерода,2l

..,2З

ОZ

кислорода, l5...l7

Yоазота,6...7 % водорода,

0,З...2,5

О/о

cepbl,

составе отдельных

белков обнаружены также

фосфор,

йод,

железо, медь,

селен и

некоторые

другие

макро- и микроэлементы в

рд|личных,

часто

очень

м€шых,

количествах.

В состав

белков живых оргакизмов входят

19 сr-аминокислот,

которых

амино-

и карбоксильная

группы присоединены к

одному

и тому же атому

угле-

рода,

иминокислота пролин. Все эти кислоты

называются

протеиногенными

(часто

пролин

не выделяют и включают в группу

двадцати

протеиногенных

аминокислот).

Приведем

на:!вания протеиногенных аминокислот и

их

латин-

ские трехбуквенные

однобуквенные

обозначения:

шIанин

(Ala,

А), аргинин

(Аrg,

R), аспарагиновая

кислота

(Asp,

D),

аспарагин

(Asn,

N),

валин*

(Vаl,

V),

гистидин

(His,

Н),

глицин

(Gly,

G), глутаминовая

кислота

(Glu,

Е), глутамцн

(Glп,

Q),

изолейцин+

(Ile,

I),

лейцин*

(Leu,

L), лизин*

(Lys,

К), ,.rцqццн*

(Met,

М),

пролин

(Pro,

Р), серин

(Ser,

S),

тирозин

(Туr,

Y),

треонин*

(Тhr,

Т), трипто-

фан*

(Тrр,

W),

фенилалuццg,r

(Phe,

F),

цистеин

(Cys,

С)

(символом

указан-

ноЙ последовательности

обозначены так называемые незаменимые

аминокис-

лоты, которые

синтезируются только

растепиями

и не синтезируются в орга-

flизме человека),

Если количество

этих

аминокислот в пище

будет недостаточ-

ным, нормальное

развитие

функционирование

организма человека

Еарушает-

ся.

|Амuнокuслоmы

этQ

гетерофункционЕlльные

соедиЕения.

молекуле

амино-кислоты

содержится несколько

функциональных

групп: аминогруппа

NH2,

карбоксильная группа -СООН и

радикаJIы

-R,

имею,щие

ра}личное

строе-

H*C*-NHz,

Природа

радикалов рщнообразна:

от атома водорода

до циклических

со-

единений.

Именно

радикаJIы

определяют

структурЕые и

функциопальные

осо-

бенностц аминокислот.

В водном

растворе

при значениях

рН,

близких к нейтральпым, аминокис-

лоты существуют

в виде

цвитгер-ионов

NНз'СНRСОО'.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной кислоты

(глицина),

имеют

асимметрический

атом

углерода

Ct-

и моryт существовать

в виде

двух

оптических

изомеров

(энантиомеров):

L- и D-. В состав всех изученных

на-

стоящее время

белков входят только

аминокислоты

L-ряда,

которых, если

рассматривать

асимметрический атом

со стороны

атома

Н, группы

-NНз*,

СОО- и

радикаJI

-R

расположены

по

часовой стрелке.

Простые

белки

(протеи-

ны) состоят

только из остатков белков;

сложные белки

(протеиды) включают

белковую

(апобелок)

и небелковую

(простетическая

группа) частЦ

Каждый

белок обладает своей,

присущей

ему

последовательностью

рас-

положения аминокислотных

остатков. Остатки

аминокислот

соединены r?еи-

mudнай, или

амидной,

(-СО-

NH-)

связью между сl-амино- и сl-карбоксильными

группами.

По числу

сt-аминокислотных

остатков!

участвующих

в построении

пептида,

различают

олu1опепmudь,

(ди-,

три-,

...,

до

декапептида)

и полцпеп-

muаы,

Названия

пептидов

образуют

из названиЙ

соответствующих

сr-

аминокислот,

причем аминокислоты,

принимающие

участие

образовании

пептидной

связи

за счет

карбоксильной группы,

получают

суффикс

-uл.

При

этом

конец со

свободной

аминогруппой

обозначают

символом

водорода

Н, а

конец

со

свободной

карбоксильной группой

символом

ОН, например:

H-Val-

Sеr-ОН

валилсерин.

Белок

как биологически

значимая структура

может

представлять собой

как

один полипептид,

так и нескольк0

полипептидов,

составляющих в

резуль-

тате

неков€!.лентных

взаимодействий единый

комплекс.

Йa*пr"rr"льное

свойство

белка

самоорzанчзацuя

сmрукmурьr,

т.е, спо-

собность

самопроизвольно

создавать

определенную,

своЙственную

только

дан-

ному

белку

пространственную

структуру.

Установлено,

что все

белки построе-

ны

по единому

принципу

и имеют четыре

уровня

организации:

пер,в_ичную,

вторичную,

третичную,

а отдельные из

них

и четвертичную

"тру*тур"цl

Щоследовательность

соединения аминокислотных

остатков

в полипеп-

тидной

цепи

получила

название

первuчной

сmрукmурьt

белка

(рuс.l).

Она

пред-

ставляет

собой

линейную

цепь

аминокислот

(полипептид),

расположенных

определеЕ[rой

последовательности

четким

генетически

обусловленным

по-

рядком

чередования

и соединенных между

собой

пептидными

"в"зr*".J

-J

Апr,нпх

JItЙцкх

Пtрвrт,стап

сцухтуFа

дпrfirя

Рис,

1. Первичная

структура белка

К настоящему

врсмени

установлены

последовательности

аминокислот

для

нескольких

тысяч

различных

белков.

Запись структуры

белков в

виде

раз-

гlёрвичная

структура

(цФоrка

аминокислот)

.tt*.l111._a

a:О"

[ ..

,q<_,t t

tЬ

Ч{{*

-t{-T.,,

(

*\{{

\t,t*1*.

&"L,.

(

*\\-*,L'"

(l,:

,(r

. !>

('(*',дd{{_,

tro."

ýl

d({i

{-{

\'9.юОО'-',

***'t,*сд,

(}

,н

\,L{{-

\н

вернутых

структурных

формул

громоздка и не наглядна.

Поэтому используется

сокращенная

форма

записи

трехбуквенная или

однобуквенная.[При записи

аминокислотной

последовательности

в полипептидных или олигопептидных

цепях

помощью сокращенной символики

предполагается, если это особо

не

оговорено,

что сt-аминогруппа

Еаходится слева, а

сr-карбоксильншI

fруппа

споава]

flmорuчной

сmрукmурой называют конформацию, которую образует

по-

липептидная

цепь.

Вторичной

структурой

обладает большая

часть

белков,

правда,

не всегда на

всем

протяжении полипептидной

цепи.

За

счет

водородных

связей

между пептидными rруппами сr

аминокислотных остатков

полиflеп-

тидные

цепи

приобретают спираJlевидную

форму

(cr

- структура), Водородные

связи могут

обеспечить и соединение соседних

(вытянутых)

полипептидных

цепочек

образованием

вторичцой структуры

другого

типа

B-cTpyKTypbrf

(структуры

скJIадчатого листа, складчатого

слоя).

Сведения

о чередовании

аминокислотных

остатков

в полипептидной

цепи

(первичная

структура)

и наJIичие в белковой молекуле спираJIизованных, слои-

стых

и неупорядоченных ее

фрагментов

(вторичная

струкryра)

еще не

дают

полного представления

ни об объеме, ни о

форме,

Еи

тем

более

о взаимном

расположеЕии

участков

полипептидной

цепи

по отношению

друг

другу.

Эти

особенности стоения белка

выясняют при

изучении егоfuреmuчной сmрукmу-

рь,,

под которой понимают общее

расположеЕие

в простаЕстве составляющих

молекул одной

или нескольких полипептидных

цепей,

соединенных некова-

Среди

связей,

удерживающйх

mреmuчную

сmрукmуру,

следует

отме-

а)

дисульфидный

мостик

(-S-S-)

между

двумя

остатками

цистеина;

б) сложноэфирный мостик

(между

карбоксильной и гидроксильной

группами);

в) солевой мостик

(между

карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО

-NH.

Третичной

струкryрой объясняется специфичность,белковой

молекулы,

ее

биологическая активность.

У большинства белков пространственн€ш орга$изация заканчивается тре-

тичной структурой, но

для

некоторых белков с молекулярной

массой

больше

50..,100 тысяч, построенных из нескольких

полипептидных

цепей,

характерна

чеmберmцчная

сmрукmура.

Сущность

такой

структуры заключается

объедине-

нии нескольких

полипептидных

цепеЦ

со

своей

первичной, вторичной

и тре-

тичной структурой в единый комплек{

rl/

h(-

1з

Разрушение

связей,

стабилизирующих

четвертичную,

третичную

и вто-

ричную

структуры, и приводящее

дезориентации

конфиryрации белковой

мо-

лекулы, агрегированию,

изменению

физических

свойств

(растворимости,

вяз-

кости), химической

активности,

снижению

или

полной

потере

биологической

функции,

на:tывается

dенаmурацuей

белка.

Первичная

структура, а

следова-

тельно, и

химический

состав белка

при этом

не меняется.

Различают

физические

(температура,

давление,

механическое

воздейст-

вие,

ультразвуковое

и ионизирующее

излучения)

и химические

(тяжелые

ме-

таJIлы,

кислоты,

щелочи,

органические

растворители,

алк€lлоиды)

факторы,

вы-

зывающие

денатурацию.

Все эти

приемы

широко используют

в пищевой

техно-

логии и

биотехнологии. Обратным

процессом

является

ренаmурацuц

то

есть

восстановление

физико-химиr{еских

биологических

свойств белка.

Иногда

для

этого

достаточно

удалить

денатурирующий

объект.

Ренатурация невозмож-

на, если затронута

первичная

структура.

В воде белки

образуют

коллоudньtе

расmворы,

Эти

растворы

характери-

зуются высокой

вязкостью,

споеобяостью

рассеивать

лучи видимого

света-

Коллоидные

частицы

ýе проходят

через

полупроницаемые

мембраны

(целло-

фан,

коллоидную

пленку), так как

их

rrоры меньше

коллоидных частиц.

Непро-

ницаемыми

для

белка являются

все биологические

цембраны.

Это

свойство

белковых

растворов

широко

используется

в медицине

и химии

для

очистки

белковых

препаратов

от посторонЕих

примесей.

Такой процесс

разделения

на-

зывается

диализом,

Вакнейшим

свойством

белков является

их способность проявлять

как

кислые, так

основЕые

свойства,

то есть выступать

роли

амфоmерньtх элек-

mролumов. Свойство

амфотерности

лежит

в основе

буферных свойств белков

их

участия

регуляции

рН

крови.

Величина

рН

крови

человека отличается

по-

стоянством

находится в пределах'7,З6-:7,4,

несмотря

на

различные

вещества

кислого

или

основного характера,

регулярно

поступающие

с пищей или обра-

зующиеся

в обменных

процессах.

Следовательно,

существуют специarльýые

ме-

хаflизмы

реryляции

кислотно-щелочного

равновесия

внутренней среды орга-

низма.

Белки

связывают

воду, т.е. проявляют

гидрофильные

свойства.

При

этом

они набухают,

увеличиваются

их масса

и объем.

Способность

белков набухать,

образовывать

студни,

стабилизировать

суспензии, эмульсии и пеЕы имеет

большое значени9

биологии

и пищевой

промышленности. Очень

подвижным

студнем,

построенным в основном

из молекул

белка,

является

цитоплазма_

по-

лужидкое

содержимое клетки,

Сильно

гидратированный

сryдень

-сырая

клей-

KoBиHat выделенная

из

пшеничного

теста,

она содержит

до

О/о

воды.

Функции

белков

чрезвычайно

многообразны.

Каждый

данный

белок

как

вещество

с определенным

химическим

строением

выполняет одну

узкоспециа-

лизированную

функuию

и лишь

в нескольких

отдельных случаrIх

- несколько

взаимосвязанных.

Например,

гормон

мозгового

слоя надпочечников адрецалин,

поступая

в кровь,

повышает

потребление

кислорода

и артериtшьное

давление,

содержание

сахара

крови,

стимулирует

обмен

веществ,

а также

является

ме-

диатором

нервной

системы

холоднокровных

животных.

основные

виды

белков

представлены

на следующем

рисунке:

Рис,2.

основные виды

белков

подробное

рассмотрение

фупкций

белков

выходит

далеко

за

рамки

на-

стоящего

пособия.

остановимся

лишь

на

ферментативной

(каталитической)

функции.

Мпогочисленные

биохимические

реакции

в живых

орrанизмах

протекаюТ

в мягкиХ

условияХ

при температурах,

близких

"С,

и значеЕи-

ях

рН,

близких

к нейтральным.

В этих

условиях

скорости

протекания

боль-

шинства

реакций

ничтожно

м€lлы,

поэтому

для

их приемлемого

осуществле-

ния

необхоДимы

специМьные

биолоГические

кат€rлизаторы

ферменmьt

(fеrmепtum

закваска)

или

энзuJ|lьl (enzume

дрожжах1.

riaK

праЬило,

фер-

менты

это

либо белки,

либо комплексы

белков

каким-либо кофактором

ионом

метаJIла

или

органической

молекулой,

Ферменты

обладают

высокой

специфичноСтью

пО

отношениЮ

субстрату,

т.е.

тому

соединеЕию,

превра-

щение

которого

они

ускоряют.

Эффективность

действия

ферментов

особенно

сильно

зависит

от

ряда

факторов;

температуры (оптимальная

температура

30-50

'С),

наличия

активаторов

или

ипгибиторов,

рН

среды.

Контакт

ф"р-

Защитные

белки

.Щвигатель-

ные

бе.пкп

Рецептор-

ные бе;rки

Струкryр_

ные

белки

Транспорт-

ные

белки

мента

с субстратом

происходит

с помощью активного

цеЕтра.

Обычно это

небольшая

часть

молекулы

фермента,

которой выделяют

две

зоны:

связы-

вающую

катшIитическую,

В состав активного

центра

входят

отдельные

части

полипептидной

цепи

кофакторы.

Всего известно

около

3 000

различных

ферментов,

их

делят

на б классов.

Оксuреdукmазьt,

или

окислительно-восстановительные

ферменты

(дегидрогеназы,

оксидазы,

редуктазы,

трансгидроген€вы,

гидроксилазы).

Они катализируют

окисление

или восстановление

различных

химических

вецеств.

2. Трансферазы.

Представители

этой группы

ферментов

катализируют

перенос

различных

групп

от одной молекулы

другой,

например,

фосфори-

лирование,

переаминирование.

ним принадлежат,

например, трансамина-

зы.

З.

Гudролазьl

(пептидазы,

эстерiвы, гликозидазы,

фосфатазы).

Эти

ферменты

расщепляют

белки, жиры и

углеводы

посредством

гидролиза.

Иг-

рают

особенно

важную

роль

в пищеварении

и в

процессах

пищевой техно-

логии.

4,Лuазьt.

Катализируют

реакции

расщепления

между

атомами С;

О; С

Hal. К

ферментам

этой

группы

относятоя, например,

декарбок-

силазы,

отщепляющие

молекулу

Со2

от органических

кислот.

5. Изомеразьt (рацемазы,

эпимеразы).

Катализируют

структурные

из-

менения в

пределах

одной

молекулы

органического

соединения.

6. Лuzазьt

(синтетазы).

Катализируют

образование

связей

С-О,

C-S, С-

с_с.

Помимо

белков,

среди

бесчисленного

разнообразия

химических

веществ,

из

которыХ

построенЫ

живые

организмы,

особое место

занимает

другой

тип

биологических

полимеров

нуклеuновь.е

кuслоmьl.(в

роли

мономеров высту-

пают

даЕflом

случае

нуклеоmudьt.

Нуклеотид

состоит

из трех

компонентов:

пурицового

или

пиримидинового

осцования,

пятиуглеродного

циклическою

углеводflсТроение

и свойства

углеводов

рассмотрены

ниже),

Гс

которым осно-

вание

связаЦо

одним

из

своих

атомов

азота

N-гликозидной

связьц(образуется

нУклеозил),Q

фосфата,

связанного

эфирной

связью с

5'-углеродойуглевода.

оорщовании

нуклеиновых

кислот

моryт

участвовать

две

группы

нукJIеотидов

рибонуклеотиды

дезоксирибОнуклеотиды.

Первые

образуют

ри

бонуклеuно-

вые кuслоmЬt

(РНК),

вторые

днк.в

дFК

имеются

нукJIеотиды

четырех ти-

пов,

различающиеся

лишь

азотистыми

основациями.

К этим.основапиям

отно-

сятся

два

пурина

(Pu)

аденин

(А)

и гуанин

(G)

два

пиримидина

(Ру)

ти-

мин

(Т)

цитозин

(С),

Характерной

особенностью,ЩНК

является

то, что

ее

молекула

состоит

из

двух

полимерных

цепей,

закручеЕных

двойную

спираJIь

(рис

2), Каждая

цепь

это

реryлярный

полимер,

в котором

остатýи

углевода

двух

соседних

нуклеотидов

связаны при

помощи

фосфатных

групflВ образо-

вании

этой

связи

всегда

принимают

участие

5'-

фосфат

одного

нуклеотида и

3'-

гидроксил

Другого.

Поэтому

углеводно-фосфатный

остов молекулы

имеет

реryлярную

структуру,

причем

3', 5'-

фосфодиэфирная

связь молекулы

наибо-

лее чувствительна

как к химическому,

так и к

ферментативному расщеплению.

В отличие

от

углеводно-фосфатного

оотова,

последовательность пури-

новь]х и

пиримидиновых

оснований вдоль

цепи

в высшей

степени

нереryляр-

на,

каждсш молекула.ЩНК

определенного типа

характеризуется

особой

после-

довательностою.frве

цепи

удерживаются

вместе

при помощи водородных

свя-

зей между парамiл

оснований.

дденин всегда

спаривается

с тимином, а

ryанин

цитоЗином.

Строгая специфичность

спаривания

обусловливает комплемен-

mарно_сmь, т.е. вЗаимное

соответQтвие

последовательностей

оснований

двух

цепяу-Принчип

комплементарности

был сформулирован и

обоснован

.Щ.

Уот-

соном и

Ф, Криком

в 1953 г.

Ртот

принцип явился

одним из

основных

звеньев

установлении

пространственной

структуры

'ЩНК,

построеняой

из

двух

ком-

плементарных

цепей.

Такую

структуру

называют

dуплексом. Принцип

ком-

,7.

племёнтарности

обеспечивает

дублирование

информЬчии

последовательно-

(

)

"r"

нуклеотидов

одной

цепи

другой

комплементарной

цепи.

Поэтому

если

две цепи

исходного

дуплекса

разошлись,

то каждм

из вих способна

управJIять

построением

из мономеров

комплементарной

цепи,

чm

цриводит к воссозда-

нию

двух

дуплексов,

идентичных

исходномfl

Однако последовательность

нук-

леотидов

в каждой

из

цепей

это только

чертеж

для

создания

новых молекул

lЩ{К.

Щля

сборки

новых

цепей

нужен

достаточньтй

запас мономеров,

также

СПеЦИаЛЬНОе

УСтРОЙство,

осуществляющее

последовательное

присоединеЕие

мономеров

растущей

новой

полимерной

цепи.

Этими

устройствами

являются

ферменты,

названные

!Н

К-полuмерQ:! ct*u.

Процесс

синтеза комплементарной

дочерней

цепи

.ЩНК

на одной

из

родительских

цепей

пазываетсяреплuкацuей,

ц!

(ПОсле

УстановЛения

строения

ЩНК

было сформулировано

представление

zенеmuческом

коdе,

то есть

о том,

как на молекуле

,щнк

записаны аминокис-

лотные последовательности

программируемых

ею

белков. Непосредственно

сборкой белков

из аминокислот

ДНК

не

управляет.

Это

делает

РНК,

которая

синтезируется

при

участии

ДНК.

РНК состоит

из четырех

нуклеотидов,

кото-

рые

обозначаются

буквами А,

G, С

(в

РНК

вместо

тимина входит

урацил).

По

химической

природе

оt{и очень

близки к

нуклеотидам,

составляющим,ЩНК,

и сохраняют избирательность

взаимодействия,с

партнерами.

Синтез

новых мо-

лекул

РНК осуществляется

с помощью

РНК-полимеразьt]ПоследЕяя

осущест-

вляет mранскрuпцuю,

при которой

соответствующая

часть

.ЩНК,

содержащая

информацию

о некоторой

определенной

последовательности

аминокислот,

Ё'l;

-i :

lýФ;i

;

r{-1{]п']:

]

х!{lи}l:tO-т'+я:тi!.ii]. i':_" :-i;]'

-'_'"]'

Ylt!tlj.f

:_},1]:,Il'i:

,'i]

,.1

]

I1'":

1,'.!.:,'*_,

,.,,

"}S;

ъ't

1,7

Нуклеmил

(лсзокспsденоs}rнмонофосфа])

'=i;,-ff

он

о=Р{-сн,

он

*\ц

Рис.

3.Структура

отдельного

пуклеотида

(а)

нуклеотидов,

объединённых

цепочку

ДrК

(б)

6э.

о=Р-о

он

переписывается

в определенную

последовательность

кодирующих

элементов,

построенFIых

из

рибонуклеотидов.

Таким

образом, информация,

3€лложенная

молекуле

[нк,

передается

с помощью

специальЕого

посредника

(мессендже-

ра,

от

англ,

"tnessengeг"

посыльный)

u:нформацuонной

РНК

(мессенdасер

РНК,

мРНК).

Новьте

полипептидные

цепи

синтезируются

на

особых надмоле-

кулярных

структурах

- рuбасолtах.

Каждая

рибосома

содержит

несколько

мо-

лекул

РНК

рuбосомньш

РНК

(рРНК)

другие

белки.

Синтез

белков

на

рибо-

сомах

нЕвывается

mрансляцuей.

Кроме мРНК

рРНК

имеется

третий тип

ри-

бонуклеиновых

кислот

mранспорmные

Рнк

(mрнк)

обязательные

участ-

ники

процесса

трансляции.

Репликация,

транскрипция

и трансляция

три

ос-

новоtIолагающих

процесса,

на которых

основана

любая жизнедеятельность.

следуюцим

важным

классом

биомолекул

являются

липиды.

Лuпudьl

это группа

органических

соединений,

содержащих

длинноце-

почечные

углеЕодородные

радикЕrлы

и сложноэфирные

группировки,

нераство-

римые

в воде

и хорошо

растворимые

в органических

растворителях

(бензине,

диэтиловом

эфире,

хлороформе

др.).

Липиды

широко

распространены

в при-

роде,

они являются

обязательным

компонентом

каждой

клетки.

По химическому

строению

липиды отличаются

большим

разнообразием.

Их молекулы

построены

из

различных

структурных

компонентов,

в состав ко-

торых

входят

спирты

высокомолекулярные

кислоты. В

состав отдельЕых

групп

липидов

моryт

входить

остатки

фосфорной

кислоты,

углеводов,

tвоти-

стых

оснований

другие

компонелlты,

связанЕые

междУ собой

различными

связями.

Липиды

делятся

на

простые

сложные. Молекулы

просmых

лuпuёов

со-

держаТ

толькО

атомы

С,

О,

И не

содержаТ атомов

N, р,

ним относят

про-

изводные

одноатомных (высших,

с |2..,22

атомами

С) карбоновых

кислот

одно-

и многоатомных

спиртов

(в

первую очередь,

трехатомного

спирта

гли-

церина).

Наиболее

важными

распространенными

представителями

простых

липидов

являются

полные

сложные

эфиры

глицерина

и высокомолекулярных

карбоновых

кислот

(триглицериды).

Триглицериды

представляют

собой

жидко-

сти

или

твердые

вещества

низкими

(до

"С)

температурами

плавления

до-

вольно

высокими

температурами

кипеЕия,

с повышенной

вязкостью,

без

цвета

запаха.

Они составляют

основную

массу

липидов

(до

%) и именно их

Еа:}ыва-

ют маслал4u

u э!сuраJуru.

Моно-

диглицериды

встречаются

в природе

лишь как

соединения,

образующиеся

процессе

обмена веществ.

Поскольку

глицерин

является

обязательной

структурной состав.пяющей

всех

жиров,

свойства конкретных

глицеридов

определяются

составом

жиркых

кислот,

участвующих

построении

их молекул

и положением,

которое

зани-

мают

остатки

этих

кислот в

молекулах

глицеридов.

Наиболее

распространен-

\,u,}''