Лекция - Амінокислоти, білки

Подождите немного. Документ загружается.

К. 409, 4-й поверх,

Корпус № 12 НУБіП України

Основні підручники

1. Кононський О.І. Біохімія тварин. Київ:

Вища шк., 2006. – 454 с.

2. Кононський О.І. Органічна хімія. Київ:

Дакор, 2003. – 567 с.

3. Губський Ю.І. Біоорганічна хімія. Київ

– Вінниця: Нова книга, 2007. – 431 с.

4. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Київ –

Вінниця: Нова книга, 2007. – 655 с.

5. Ленинджер А. Основы биохими (в 3-х

томах), Москва: Мир, 1985.

6. Практикум з органічної хімії, під

редакцією Д.О. Мельничука. Київ:

Видавничий центр НАУ, 2002. – 133 с.

7. Біологічна хімія з основами фізичної та

колоїдної хімії (лабораторно-практичні

заняття), укладачі: Д.О. Мельничук та

ін. Київ, 1998. – 147 с.

8. Кононський О.І. Органічна хімія.

Практикум. Київ: Вища школа, 2002. –

247 с.

9. Шевряков М.В., Яковенко Б.В.,

Явоненко О.Ф. Практикум з

біологічної хімії. Суми:

Університетська книга, 2003. – 203 с.

Основні підручники

1. Загальна

характеристика.

2. Класифікація.

3. Замінні і

незамінні

амінокислоти.

4. Біологічне

значення.

Самостійна

робота

1. Методи

визначення

амінокислот.

2. Фракціонування

білків.

Секвенування першого білка — інсуліну, тобто

визначення його амінокислотної послідовності,

принесло Фредерику Сенгеру Нобелівську премію з

хімії 1958 року.

Амінокислота у вигляді (1)

неіонізованої молекули та (2)

цвіттер-іону

Амінокислота (АК)

Амінокислота — це азотовмісна карбонова кислота, тобто — це

хімічна речовина, молекула якої одночасно містить аміногрупу –

(в деяких випадках — іміногрупу =NH) та карбоксильну групу

–СООН, і вуглецевий скелет. За тим, до якого атому вуглецю

приєднана аміно- (або іміно-) група, амінокислоти поділяються на

α, β, γ і т. д

Залишок амінокислоти

— це те, що лишається від амінокислот

при втраті ними молекули води в ході формування пептидного

зв’язку (коли аміногрупа втрачає іон Н

, а карбоксильна — іон ОН

Окрім гліцину, де R=Н, стандартні амінокислоти утворюють два

оптично-активних ізомери, що позначаються літерами L та D.

Ці ізомери не розрізняються за хімічними властивостями, але по-

різному обертають площину поляризації світла, що проходить

через їхній розчин.

До складу протеїнів входять практично лише L-ізомери.

D-ізомери амінокислот знайдені в складі деяких протеїнів, що

утворюються в організмі морських черевоногих молюсків конусів,

та в складі клітинних стінок бактерій.

Два оптичних ізомери

аланіну : D-аланін і L-аланін

(атоми Карбону – сірі кульки,

Гідрогену – білі, Оксигену –

червоні, Нітрогену – сині)

D- Ala L- Ala

1 — Амінокислота

2 — Іонізована амінокислота у водному розчині (в формі цвіттер

3 — дві амінокислоти утворюють пептидний зв’язок

Всі протеїни та білкові молекули утворюються завдяки

зв’язуванню амінокислот пептидним зв’язком із втратою

ними, при цьому, однієї молекули води для кожної пари

амінокислот.

Стадії формування пептидного зв’язку:

Амінокислоти є структурними одиницями, з яких побудовані

протеїни (білки). Завдяки пептидним зв’язкам вони формують

полімерні ланцюги, що називаються поліпептидами (якщо

вони відносно короткі), або повноцінні білкові молекули

До складу протеїнів входять 20 α-

амінокислот, які кодуються

генетичним кодом і називаються

протеїногенними або стандартними

амінокислотами. Окрім них в

організмі продукуються і інші

амінокислоти, що називаються

непротеїногенними або

нестандартними. Одна із

стандартних амінокислот, пролін,

має вторинну аміногрупу (=NH

замість –NH

), яка також часто

називається іміногрупою

Модель гемоглобіну

Щонайменше ще дві амінокислоти, окрім двадцяти

«стандартних», зрідка можуть бути долучені до формування

протеїнів:

Селеноцистеїн, що входить до деяких нечисленних

протеїнів і кодується в цих випадках кодоном UGA, який звичайно

означає кінець синтезу;

Пірролізин, що використовується деякими метаногенними

бактеріями при виробленні метану. Також, як і селеноцистеїн,

кодується стоп-кодоном цих організмів, але в даному випадку це

кодон UAG.