Лекция - Амінокислоти, білки

Подождите немного. Документ загружается.

Структура хіломікрону: ApoA, ApoB, ApoC,

ApoE (аполіпопротеїни); T (триацилгліцерол); C

(холестерол); зелений колір (фосфоліпіди)

Протеїн до і після укладки у

вторинну структуру

Первинна структура протеїну є

послідовний ланцюг амінокислот

Амінокислоти

Рівні структури

білків

бета-

складка

Первинна структура — пептидна або

амінокислотна послідовність, тобто

послідовність амінокислотних залишків у

пептидному ланцюзі. Саме первинна

структура кодується відповідним геном і

найбільшою мірою визначає властивості

сформованого білка.

Вторинна структура — локальне

впорядковування фрагменту поліпептидного

ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками

і гідрофобними взаємодіями. Найпоширеніші

типи вторинної структури білків включають:

α-спіралі (спіраль, що має 4 залишки на

виток, стабілізована водневими зв'язками між

пептидними групами з кроком у 4 ланки) і β-

складки або β-листи (кілька зигзагоподібних

поліпептидних низок, в яких водневі зв'язки

утворюються між відносно віддаленими

ділянками ланцюжка або між різними

ланцюжками, а не між близько

розташованими пептидними групами, як це

має місце для α-спіралі).

Рівні структури білків

бета-

складка

Четвертинна структура — структура, що

виникає в результаті взаємодії кількох

білкових молекул, які в даному контексті

називають субодиницями. Повна

структура кількох поєднаних

субодиниць, що разом виконують

спільну функцію, називається білковим

комплексом.

Третинна структура — повна просторова

будова цілої білкової молекули,

просторове взаємовідношення

вторинних структур одна до одної.

Третинна структура загалом

стабілізується нелокальними

взаємодіями, найчастіше формуванням

гідрофобного ядра, а також завдяки

утворенню водневих зв'язків, солевих

містків, інших типів іонних взаємодій,

дисульфідних зв'язків між залишками

цистеїну.

Н-зв’язки (жовті палички), які

стабілізують альфа-спіраль

Структура

протеїну

(від

первинної

до

четвертин

ної)

Три можливі варіанти вираження третинної структури

білка тріозофосфатізомерази.

Зліва

: атомна презентація з відповідно забарвленими за видом атома.

Посередині

: Спрощена презентація, що ілюструє вторинну конформацію,

забарвлену у відповідний колір.

Справа

: Представлення доступної для розчинника поверхні, які

зафарбовані у відповідний колір за типом функціональних залишків

(кислотний залишок - червоний, осн

вний залишок - синій, полярні

залишки - зелені, неполярні залишки - білі).

1) Білки-ферменти, які забезпечують

каталітичну функцію (аміоацил-тРНК—

синтетаза, алкогольдегідрогеназа,

лактатдегідрогеназа, ГТФ-аза,

рибонуклеаза, трипсин);

2) Транспортні білки (гемоглобін,

сироваткові альбуміни, міоглобін,

бета

-ліпопротеїн: ароВ 100 і ароВ 48;

мікросомальний транспортний

протеїн);

3) Харчові і запасні білки

(гліадин пшниці, яйцевий

альбумін, казеїн молока,

ферритин);

4) Скорочувальні білки

(актин, міозин –

відповідальні за

скорочування м’язів;

тубулін, динеїн – за

скорочування джгутиків та

війок);

Модель гемоглобіну

Класифікація білків за функцією:

глутатіонпероксидаза

Гліоксалаза І людини. Два іони

цинку, які необхідні для ензиму, щоб

каталізувати відповідну реакцію,

представлені бузковими кульками, а

інгібітор ензиму S-гексилглутатіон

представлений як ―заповнювач‖

двох активних сайтів.

Рибозим

Рибозим – фермент небілкової природи, це рибонуклеїнова кислота

мРНК

Рибозим “розрізає”

мРНК

“Розрізана” мРНК

5) Структурні білки (кератин, фіброїн, колаген,

еластин, протеоглікани)

6) Захисні білки (імунний захист  антитіла,

імуноглобуліни, цитокіни, інтерферон;

протидія кровотечі та внутрішньосудинному

тромбоутворенню  білки згортувальної,

аникоагулятної та фібринолітичої систем

крові: фібриноген, тромбін, токсин ботулізму,

дифтерійний токсин, зміїні яди, рицин);

7) Регуляторні білки (гормони, медіатори та

модулятори, які виробляються в ендокринній

системі та нейронах головного мозку, імунній

системі: прості білки (інсулін, глюкагон),

глікопротеїни (тропні гормони гіпофіза

тощо), низькомолекулярні пептиди

(окситоцин, вазопресин, опіоїдні пептиди

мозку, пептиди тимоцитів тощо; репресори);

8) Білки-рецептори (адренорецептори,

холінорецептори, гістамінові рецептори)

Класифікація білків за функцією:

Протеїнові структури