Алехина Л.Т., Большаков А.С., Боресков В.Г. и др. Технология мяса и мясопродуктов

Подождите немного. Документ загружается.

Глава 2

СОСТАВ, СВОЙСТВА МЯСА

И ДРУГИХ ПРОДУКТОВ УБОЯ

Продукты убоя сельскохозяйственных животных и птицы

являются многокомпонентными структурно-сложными система

ми. В зависимости от состава и свойств их используют для

производства пищевых продуктов, кормовой и технической про-

дукции, медицинских препаратов.

В питании человека мясо и мясопродукты являются источ-

никами полноценных белков, жиров, витаминов, минеральных

и экстрактивных веществ, которые используются организмом

для биологического синтеза и покрытия энергетических за-

трат.

Состав и свойства мяса и других продуктов убоя зависят

от вида, породы, пола, возраста, условий выращивания и корм-

ления животных и тех изменений, которые возникают в тка-

нях под воздействием ферментов, микроорганизмов, кислорода

воздуха и других факторов.

СОСТАВ И ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ МЯСА

Мясо —это туша или часть тушн, полученная от убоя ско-

та, представляющая совокупность мышечной, жировой, соеди-

нительной и костной (или без нее) тканей. Качество мяса оп-

ределяется количественным соотношением тканей и их физико-

химическими, морфологическими характеристиками, зависящи-

ми от вида скота, породы, возраста и пола, условий содержа-

ния и откорма животного, анатомических особенностей частей

туши. Количественное соотношение тканей в мясе примерно

составляет: мышечная ткань — 50—70%, жировая ткань — 3—

20, костная ткань—15—22, соединительная ткань —9—14%.

Мышечная ткань

Мышечная ткань — это часть мяса, обладающая наиболь-

шей пищевой ценностью. Она представляет собой совокуп-

ность количественно преобладающих мышечных волокон и со-

единительнотканных оболочек.

Морфологический состав. Отдельное мышечное волокно

можно рассматривать как гигантскую многоядерную клетку.

Ее оболочка — сарколемма — представляет собой двойную»

мембрану. Диаметр развитого мышечного волокна составляет

от 10 до 100 мкм, а длина его обычно соответствует длине

мышцы. Мышечные волокна содержат нитевидные образова-

ния — миофибриллы, расположенные параллельно оси волок-

на. Миофибриллы окружены жидкой фазой — саркоплазмой,

в которой находятся ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы

и другие клеточные органоиды. Ядра мышечного волокна, име-

ющие вытянутую форму, расположены непосредственно под

сарколеммой.

Саркоплазма составляет 35—40% клетки. Это неоднород-

ная система, состоящая из полужидкого белкового золя, в ко-

тором содержатся включения гликогена липидов, и из эндо-

плазматической сети (саркоплазматический ретикулум) —

сложной системы тончайших трубочек и пузырьков (цистерн)

Саркоплазматический ретикулум соединяет отдельные участ-

ки миофибрилл между собой и сарколеммой.

Миофибриллы характеризуются поперечно-полосатой ис-

черченностью, создаваемой в результате чередования темных

(анизотропных) и светлых (изотропных) участков, которые

соответственно называются Л-цисками и 1-дисками (рис. 1).

Z-линии, расположенные в середине 1-диска, ограничивают по-

вторяющиеся участки миофибрилл, называемые саркомерами.

Длина саркомера 2,5—3 мкм. Каждая миофибрилла состоит

из нескольких сот саркомеров. Кроме Z-линии различают так-

же М-линию и Н-зону, занимающие центральную часть А-ди-

ска. При сокращении мышц длина саркомера может умень-

шаться на 25—50% от первоначальной величины.

Химический состав. Содержание отдельных групп химиче-

ских веществ в мышечной ткани составляет: вода — 72—80%;

белки—16,5—20,9; азотистые экстрактивные вещества — 1 —

1,7; безазотистые экстрактивные вещества — 0,7—1,4; липи-

ды — 2—3; минеральные вещества — 1 —1,5%- Белки, состав-

ляющие около 80% сухих веществ мышечной ткани, в решаю-

щей степени определяют пищевую ценность, физико-химиче-

ские показатели мяса, а также особенности его изменений при

технологической обработке.

Белки. Белки, входящие в состав мышечной ткани, раз-

личны по аминокислотному составу, строению, физико-химиче-

ским свойствам и биологическим функциям. Они подразделя-

ются на три основные группы: саркоплазматические (35%

всех мышечных белков), миофибриллярные (45% всех мышеч-

ных белков) и белки стромы. Состояние мышечных белков оп-

ределенным образом влияет на консистенцию, водоудерживаю-

щую, эмульгирующую способность, адгезионные свойства и

цвет мяса.

Белки саркоплазмы. К саркоплазматический белкам отно-

сятся белки, характерным свойством которых является рас-

творимость в растворах невысокой ионной силы. Все белки

/ \

\^ Мышечное Волокно

/н Z A

/ I—I ) i w

— M

' "• *"''

—

' '• 1 Миощабрилли

Рис. 1. Схема строения миофибрилл

этой группы, за исключением миоглобина, представляют собой

сложные гетерогенные системы, близкие по физико-химическим

свойствам, что затрудняет их идентификацию. Разделение

этих белков на миоген, глобулин X и миоальбумин носит весь-

ма условный характер.

На долю белков фракции миогена приходится около

20% всех белков мышечной ткани. Молекулярная масса мио-

гена составляет от 81000 до 150 000. Изоэлектрическая точка

находится в пределах рН 6,0—6,6, температура коагуляции в

растворе 55—66°С. Аминокислотный состав этой группы бел-

ков хорошо сбалансирован по незаменяемым аминокислотам.

Белки фракции миогена выполняют ряд ферментативных функ-

ций, в частности регулируют превращения углеводов.

Белки фракции глобулина X составляют около 20%

всего количества белков мышечной ткани. Эта группа белков

проявляет свойства, характерные для глобулинов. Изоэлект-

рическая точка глобулина X соответствует рН 5,2. Температу-

ра коагуляции в растворе около 50°С. Биологическая роль его

не совсем ясна.

Количество миоальбумина составляет 1—2% от об-

щего содержания белка в мышечной ткани. Миоальбумин от-

носится к типичным альбуминам. Изоэлектрическая точка это-

го белка находится при рН 3,0—3,5. Температура коагуляции

миоальбумина равна 45—47°С.

Миоглобин — это белок, обусловливающий характер-

ную красную окраску мышечной ткани. Содержание мио-

ьпобина в мышечной ткани составляет около 1% и различает-

ся в зависимости от возраста животного и вида мышц. Функ-

ция миоглобина в тканях состоит в транспортировании кис-

лорода, доставляемого гемоглобином крови к ферментным си-

стемам клеток. Группы мышц, выполняющих большую физиче-

скую нагрузку, содержат относительно больше миоглобина и

соответственно имеют более темную окраску. С возрастом со-

держание этого белка в мышечной ткани увеличивается. Моле-

кулярная масса миоглобина крупного рогатого скота 17 000,

свиней — 16 500.

Молекула миоглобина состоит из белковой части — глобина,

(около 94% общей массы) и простетической группы — тема.

В молекуле гема центральное место занимает атом железа,

имеющий 6 координационных связей: одна связывает атом же-

леза с молекулой глобина; четыре связи — с атомами азота

ниррольных ядер; шестая участвует в образовании миоглоби-

ном комплексов с различными соединениями.

Присутствие миоглобина обусловливает пурпурно-красную

окраску мышечной ткани. При этом атом железа в геме двух-

валентен и связан шестой координационной связью с молеку-

лой воды.

Глош

ГЛОБИН ГЛОБИН

! N N

! N

\| /

ч I / XI/

YeK

N !

N N I

N N I N

о o

МИОГЛОБИН ОКСИМИОГЛОБИН

МетмиоглоБин

Миоглобин легко присоединяет кислород с образованием

ярко-красного пигмента—оксимиоглобина. При этом железо

гема не окисляется, а остается двухвалентным, благодаря то-

му что гем в молекуле миоглобина окружен неполярным бел-

ком. Длительный контакт с кислородом приводит к окислению

миоглобина и появлению метмиоглобина, который окрашен в

коричневый цвет.

В процессе промышленной переработки мяса миоглобин

подвергается различным превращениям. При тепловой обработ-

ке, сопровождающейся денатурацией хромопротеидов, образу-

ются гемохромы и гематины. При этом цвет мяса изменяется

от красного до серо-коричневого.

ГЛОБИН

N N N N N J N

\ / \ / \ /

ft* Н

/\ \ /|\ . /IV,

N N

Гемохром Гематин НитрозомиоглоБин

Сохранение характерной окраски мясопродуктов при тепло-

вой обработке обеспечивается введением нитрита. Образуется

нитрозомиоглобин, который при денатурации глобина в процес-

се варки переходит в нитрозомиохром, сообщающий розово-

красную окраску солено-вареным изделиям.

В саркоплазме присутствует белок, обратимо связывающий

ионы кальция,— кальмодулин. Являясь регуляторным белком,

кельмодулин играет роль посредника во многих ферментатив-

ных реакциях, активируемых Са

. Этот белок влияет на про-

цесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при

его хранении.

Миофибриллярные бедки, В состав миофибрилл входят спе-

циализированные белки сократительной системы скелетной му-

скулатуры: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин

и др.

Среди собственно миофибриллярных белков на долю мио-

зина приходится примерно 55%.

Молекулярная масса миозина составляет 450 000. Молекула

белка имеет вытянутую форму (150 нм). Две длинные белко-

вые цепочки, имеющие молекулярную массу около 200 000

каждая, образуют двойную спираль, так называемый «хвост»

молекулы. Продолжением молекулы является несколько ко-

ротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «го-

лову» молекулы (рис. 2). ^

В аминокислотный состав миозина входят все незаменимые

аминокислоты. Всего в белковой молекуле миозина содержится

около 5000 аминокислотных остатков. Примерно 30% из них

составляют дикарбоновые. аминокислоты, что обусловливает

кислые свойства миозина и его способность связывать ионы

калия, кальция и магния.

Важнейшим свойством миозина является его способность

катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н

Р0

. В ходе '

этой реакции выделяется энергия, необходимая для мышечно-

го сокращения. Участки полипептидной цепи, обладающие-

АТФ-азной активностью, сосредоточены в «голове» молекулы.

Рис. 2. Строение миозиновой молекулы

Рис. 3. Схема строения толстого миозинового филамента

Рис. 4. Структура тонкого филамента-

/-актин; 2 -тропомиозин; .3 - тропо„„„-С; ^-трононнн-,;

-тропоннн-т

Рис. 5. Скольжение филаментов в процессе сокращения-

^*^^^^1^

^Т

" ~

макснм

-ьное

сокращение;

тол-

Именно этот участок молекулы миозина взаимодействует с ак-

тином при сокращении мышцы.

Молекулы миозина, соединяясь определенным образом

(«хвост к хвосту»), образуют толстые нити миофибрилл

(рис. 3). Толстые нити, образующие А-диски, состоят пример-

но из 400 молекул миозина. От М-линии, проходящей в центре

зоны Н, миозиновые нити ориентированы в противоположных

направлениях. Существует предположение, что в зоне М-линпн

локализован особый белок (М-белок).

Содержание актина составляет примерно 25% общего ко-

личества миофибриллярных белков. Актин является полноцен-

ным белком. Существуют две формы актина: глобулярный

(Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин). Молекулярная масса

Г-актина 42 000. Это водорастворимый глобулярный белок. Мо

лекула состоит из 376 аминокислотных остатков. Ф-актин обра-

зуется в результате полимеризации Г-актина и имеет двухце-

иочечную спиральную структуру (рис. 4). Один виток спирали

включает 13—14 молекул Г-актина. Тонкие нити миофибрилл

(I-диски) образованы Ф-актином.

Сложный белковый комплекс актомиозин образуется при

мышечном сокращении в результате соединения миозина с ак

тином. При образовании актимиозина молекулы миозина при

кпепляются «головой» к глобулам актина. Молекулярная мас-

са актомиозина изменяется в интервале от 1600 000 до 3 900 000.

Тропомиозин, содержащийся в тонких нитях миофиб

рплл, составляет 4—7% миофибриллярных белков. Молекуляр-

ная масса около 70 000. Молекула тропомиозина представляет

собой две спирали длиной 40 нм. В тонких нитях тропомиози-

на располагается внутри цепочки Ф-актин на отрезках, соот

ьетствующих по длине семи глобулам Г-актина.

Тропонин — глобулярный белок, входящий в состав тон

ких филаментов (см. рис. 4). Количество тропонина составля-

ет примерно 2% миофибриллярных белков. Молекулярная

масса — около 80 000. Сферическая молекула тропонина состо-

ит из трех неодинаковых субъединиц, выполняющих различные

регуляторные функции. Молекулы тропонина связывают Са

и инициируют АТФ-азную активность миозина.

Рассмотренные миофибриллярные белки принимают участие

в акте сокращения мышечной ткани. Источником энергии мы-

шечного сокращения является химическая энергия гидролити-

ческого распада АТФ. Катализатором процесса распада АТФ

является миозин. Проявление каталитической активности мио

зиновой АТФ-азы обусловливается повышением в системе кон-

центрации ионов Са

+ в результате их выделения из сарко-

плазматического ретикулума. В живой мышце процесс выделе-

ния Са

+ стимулируется поступлением нервных импульсов.

Распад АТФ приводит к переходу А актина в фибрилляр

ную форму, что является одним из условий образования ак-

томиозина. Взаимодействие макромолекул миозина и Ф-актина

происходит с участием сульфгидрильных групп «головки» мио-

зина.

Процессу образования актомиозинового комплекса предше-

ствует устранение «блокирующего» действия тропонина и тро-

помиозина миозинсвязующий центр Ф-актина.

Миозиновая головка и глобулы Ф-актина соединяются пер-

воначально под углом 90°, затем головка опускается на 45°.

В системе появляется натяжение и актиновая нить продвигает-

ся вдоль толстой нити миозина. Совокупным результатом ука-

занных превращений является уменьшение длины саркомера

и сокращение мышечного волокна (рис. 5). Максимальное

сближение Z-линий, ограничивающих саркомер, определяется

длиной А-линий.

Помимо перечисленных белков, в миофибриллах содержит-

ся ряд других белков, функции которых окончательно не выяс-

нены. Среди них можно выделить а-актинин. Это белок с

молекулярной массой 95 000. По-видимому, он входит в струк-

туру Z-линии миофибрилл. Другой белок, выделенный из мио-

фибрилл (р-актинин), ограничивает нити Ф-актина в 1-ди-

сках.

Де с м и н — белок, который в виде нитей участвует в по-

строении Z-линий миофибрилл.

Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы и со-

единительнотканных оболочек, окружающих мышечные волок-

на. Основными белковыми компонентами стромы являются кол-

лаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани

содержатся муцины и мукоиды.

Лип иды. Содержание липидов в мышечной ткани состав-

ляет около 3% и колеблется в зависимости от вида, пола, воз-

раста, упитанности животных. Часть липидов, в основном фос-

фолипиды, входит в состав миофибрилл, клеточных мембран,

митохондрий, саркоплазматического ретикулума.

Липиды, являющиеся запасным энергетическим материа-

лом, присутствуют в саркоплазме, в межклеточной соедини-

тельной ткани и представлены главным образом триглицерида-

ми. Содержание полиненасыщенных жирных кислот, входящих

в состав липидов, значительно ниже в липидах мышечной тка-

ни свиней, чем у жвачных животных.

Экстрактивные вещества. К экстрактивным веще-

ствам, подразделяемым на азотистые и безазотистые, относят-

ся вещества, извлекаемые из мышечной ткани водой. Их при-

жизненная функция состоит в участии в разнообразных реак-

циях обмена веществ и энергетических процессах в тканях.

Присутствие экстрактивных веществ и продуктов их химиче-

ских превращений в процессе автолиза во многом обусловли-

вает органолептические показатели мяса.

К группе азотистых экстрактивных веществ относятся не

белковые вещества, содержащие азот. Среди них конечные и

промежуточные продукты азотистого обмена: мочевина, моче

вая кислота, пуриновые основания, свободные аминокислоты

и др. Среди свободных аминокислот наиболее высокое содер

жание характерно для глютаминовой кислоты (0,12%).

Важное значение для формирования вкусоароматических

характеристик имеют следующие специфические азотистые

экстрактивные вещества мышечной ткани: карнозин, ансерин,

креатин, креатинфосфат, карнитин, глютатион, свободные нук

леотиды (АТФ, АДФ и др.). Содержание ансерина в мышечной

ткани птиц значительно выше, чем в говядине и свинине. От

ношение ансерина к карнозину характерно для определенных

видов мышечной ткани и соответственно составляет для мы

шечной ткани мяса птицы, говядины и свинины 2,5; 0,2 и 0,1.

На долю креатина (метилгуанидинуксусной кислоты) и креа

тинфосфата приходится до 60% небелкового азота мышечной

ткани. Эти экстрактивные вещества принимают участие в хи

мических процессах, связанных с мышечным сокращением.

Свободные нуклеотиды выполняют в живой мышечной тка

ни важную роль в обменных процессах и химических реакци

ях, результатом которых является выделение энергии, исполь

зуемой в мышечном сокращении.

К важнейшим безазотистым экстрактивным веществам от

носятся гликоген п различные продукты его превращений. Об

щее количество компонентов этой фракции составляет около

1%. Гликоген является энергетическим материалом, который

накапливается в состоянии покоя и расходуется в процессе мы

шечной работы. Количественное соотношение между гликоге

ном и продуктами его распада зависит от условий предубой

ного содержания животных и уровня развития автолитических

изменений после убоя. Распад гликогена гликолитическим пу

тем приводит к образованию молочной кислоты, фосфорных

эфиров гексоз и других соединений, при амилолизе появляют

ся глюкоза, мальтоза и другие олигоглюкозиды. Количество

молочной и содержащихся в незначительных количествах ян

тарной, пировиноградной и других кислот и определяет величи

ну рН мышечной ткани.

Витамины. Витамины мышечной ткани представлены в

основном водорастворимыми витаминами. В мышечной ткани

содержатся В] (тиамин), В

(рибофлавин), В

(пиридоксин),

РР (никотинамид), В

(пантотеновая кислота), биотин (вита

мин Н), парааминобензойная кислота, инозит, холин, фолиевая

кислота, B

, В15 (пангамовая кислота). По количественному

содержанию мышечная ткань является важным источником ви

таминов группы В. Витамины этой группы в разной степени

разрушаются при тепловой обработке. Например, витамин B

(при' рН 7,0) в процессе нагревания до 97°С в течение 1 ч

теряет активность на 80%. Витамин В

при рН 7,2 при нагре

вании 1 ч до 120°С разрушается почти на 50%. Витамин В

устойчив к нагреванию, но разрушается под действием света

и окислителей. Витамин В

в нейтральной среде не теряет ак

тивности при нагревании до 121 °С в течение 15 мин.

Минеральные вещества. Содержание минеральных

веществ в мышечной ткани составляет 1 —1,5%. Среди них в

наибольших количествах присутствуют калий, натрий, магний,

кальций, железо, цинк, фосфор, сера, хлор. Многие катионы

связаны с белковыми веществами мышечной ткани, и часть из

них в свободной форме появляется после убоя.

В мышечной ткани присутствуют также микроэлементы:

медь, марганец, кобальт, молибден и др.

Соединительная ткань

Соединительная ткань входит в состав хрящей, сухожилий,

подкожной клетчатки, кости, межклеточного вещества мышц,

паренхиматозных органов, стенок сосудов. Все разновидности

соединительной ткани составляют около 50% массы тела жи

вотного. Несмотря на некоторые морфологические различия,

для всех видов соединительной ткани характерно наличие вне

клеточных волокнистых структур — коллагеновых и эластино

вых волокон, окруженных межклеточным основным веществом,

на долю которого приходится до 30% сухой массы соедини

тельной ткани (рис. 6).

Коллагеновые волокна содержат коллаген, на долю которо

го приходится около '/з общего количества белков. Кроме того,

в их состав входят и другие компоненты.

С помощью электронной микроскопии установлено, что кол

лагеновые волокна построены из фибрилл различного диамет

ра, имеющих поперечную исчерченность Фибриллы построены

из макромолекул коллагена — тропоколлагена. Тропоколлаген

(молекулярная масса 360 000) состоит из трех полипептидных

цепей, образующих трой

ную спираль диаметром

около 1,5 нм и длиной

300 нм. Каждая цепь со

стоит из 1000 аминокис

лот и имеет молекуляр

ную массу 1200. Струк

тура макромолекулы ста

билизируется водородны

ми связями между пеп

тидными группами сосед

них

цепей. Особенности

Рис. 6.

Строение рыхлой соединительной

взаиморасположения

мо

тк

ани:

лекул тропоколлагена, i^T££г

;

*°ядро

элас

™

новые во

I \

\ I

7to

Рис. 7. Структура коллагена:

а — конформация полипептндныч

цепей в трехцепочной молекуле тро-

поколлагена. Каждая цепь пред-

ставляет собой спираль с много-

кратно повторяющимися последова-

тельностями Гли-Про-Опр; б — сту-

пенчатое расположение молекул

тропоколлагена обусловливает по-

явление в гидратнрованных волок-

нах коллагена повторяющихся

структурных единиц, расстояние

между которыми равно 70 нм

соединенных конец к

концу и бок о бок, опре-

деляют характер строе-

ния фибрилл (рис. 7). В

параллельных нитях, об-

разованных соединением

тропоколлагена конец к

Z ' ' ' '

у//

,[ концу, начало молекул

о-

смещено, что обусловли-

вает наблюдаемую пе-

риодичность в строении фибрилл. Период поперечной исчерчен-

ности коллагеновых волокон 64—70 нм.

Специфика структуры тропоколлагена определяется особен-

ностями его аминокислотного состава. Примерно 33% амино-

кислотных остатков макромолекул коллагена составляет гли-

цин, 21% — пролин и оксипролин, 11% — аланин. В коллагене

отсутствуют триптофан, цистин, цистеин, мало метионина и ти-

розина. Наличие оксипролина, который присутствует в очень

немногих белках, позволяет по содержанию этой аминокисло-

ты судить о количестве коллагена в мясе.

Особенности строения коллагеновых волокон определяют

их высокую способность к набуханию и большую механиче-

скую прочность, что, в свою очередь, влияет на консистенцию

мяса. Нативный коллаген не растворим в воде, но способен к

набуханию. Он устойчив к действию пепсина и трипсина, под-

вергается гидролизу в присутствии коллагеназы поджелудоч-

ной железы. Коллаген может быть превращен в легкоусвояе-

мые полипептиды в результате гидролиза некоторыми расти-

тельными ферментами. Под действием альдегидов происходит

дубление коллагена — образование между пептидными цепями

метиленовых мостиков, что повышает его механическую проч-

ность, устойчивость к нагреванию в присутствии воды и воз-

действию протеолитических ферментов.

Тепловая обработка приводит к процессам дезагрегации

макромолекул коллагена, характер которых зависит от темпе-

ратуры и продолжительности нагрева.

При умеренном тепловом воздействии происходит «сварива-

ние» коллагена в результате нарушения части водородных

связей внутри пептидных цепей. Изменение их взаиморасполо-

жения в трехспиральной структуре тропоколлагена сопровож-

дается ее разрыхлением, повышением гидратации системы и

увеличением доступности пептидных связей действию протеаз.

Повышение температуры (до 90 °С) и увеличение продол-

жительности нагревания приводит к гидротермическому распа-

ду тропоколлагена на составляющие его макромолекулу пеп-

тиды в результате разрушения водородных связей между ни-

ми. Этот продукт дезагрегации коллагена — глютин — интен-

сивно набухает в воде и при 40 °С переходит в раствор, пони-

жение температуры которого сопровождается образованием

студней. Глютин легко переваривается протеолитическими фер-

ментами. Дальнейшее нагревание при повышенных температу-

рах приводит к гидролизу пептидных связей, к образованию

низкомолекулярных продуктов — глютоз (желатоз). При этом

не исключена возможность их взаимодействия с образованием

новых соединений. Наличие глютоз понижает гидратацию си-

стемы и негативно сказывается на студнеобразовании (умень-

шается прочность студней). Таким образом, характер измене-

ния коллагена при тепловой обработке мясного сырья может

существенно влиять на качество готовых изделий — их конси-

стенцию, водосвязывающую способность, переваримость колла-

гена ферментами желудочно-кишечного тракта.

В состав эластиновых волокон входит фибриллярный белок

эластин. Полипептидные цепи эластина сформированы из мо-

лекул проэластина, имеющего молекулярную массу 72 000 и

содержащего 800 аминокислотных остатков. Эластиновые во-

локна построены из сферических молекул. Аминокислотный

состав этого белка отличается высоким содержанием глицина,

аланина, лизина, отсутствием триптофана и цистина, малым

количеством метионина. Содержащиеся только в эластине спе-

цифические аминокислоты — десмозин и изодесмозин — участ-

вуют в образовании поперечных связей.

Эластин характеризуется высокой устойчивостью к дейст-

вию кислот и щелочей. В отличие от коллагена он не изменя-

ется при нагревании. Эластин не переваривается трипсином и

химотрипсином, но медленно гидролизуется пепсином при

рН 2,0. Продуцируемая поджелудочной железой эластаза и

также растительные ферменты — фицин, папаин и бромел-

лин— вызывают протеолиз эластина.

На долю межклеточного основного вещества приходится до

30% сухой массы соединительной ткани. В его состав входят

протеогликаны — полисахариды, ковалентно связанные с бел-

ками. Содержание в них углеводов может достигать 95%. По-

лисахаридная группа протеогликанов — глюкозоаминоглика-

ны — содержит глюкозамин или галактозамин. Наиболее рас-

пространенным полисахаридом является гиалуроновая кисло-

та, молекулярная масса которой 10

—10

. В зависимости от

структуры полипептидной цепи протеогликаны могут связы-

ваться с коллагеном. Протеогликаны являются поливалентны-

ми анионами, которые прочно связывают катионы. Наличие

катионов Са

+ способствует их агрегации. Вследствие особен-

ностей расположения углеводно-белковые цепи занимают боль-

шое пространство, заполненное молекулами воды. Состав про-

теогликанов изменяется в зависимости от возраста животных,

что отражается на структурно-механических свойствах соеди-

нительной ткани, и их изменении под воздействием внешних

факторов.

Жировая ткань

Жировая ткань подразделяется в соответствии с участками

локализации на подкожную, межмышечную и внутримышеч-

ную. Количество жировой ткани и характер ее распределения

в значительной степени определяют пищевую ценность и каче-

ство мяса и зависят от вида, породы, пола, возраста, упитан-

ности, условий откорма и содержания животных.

Для мяса скота мясных и мясо-молочных пород характерно

наличие жировой ткани в эндомизии и перимизии. Такой ха-

рактер распределения жировой ткани обусловливает «мрамор-

ность» мяса. Мясо с развитой внутримышечной жировой

тканью отличается высоким качеством, а продукты на его ос-

нове— хорошим комплексом органолептических показателей и

высокой пищевой ценностью.

Жировая ткань рассматривается как разновидность соеди-

нительной ткани, в которой жировые клетки образуют боль-

шие скопления. В структуре живой клетки наибольший объ-

ем занимает капля жира, а протоплазма, ядро и другие орга-

неллы располагаются по периферии жировой клетки у соедини-

тельнотканной оболочки. В состав межклеточного вещества

жировой ткани, помимо основного аморфного вещества, входят

коллагеновые и эластиновые волокна.

Содержание основных компонентов (влага, жир, белок)

в жировой ткани зависит от анатомического участка располо-

жения ткани в туше. Помимо основных компонентов, в составе

жировой ткани присутствуют пигменты, минеральные вещества

и витамины.

Пищевая ценность жировой ткани в основном обусловлена

содержанием жиров, являющихся источником энергии (1 г

жира — 38,55 кДж). Вместе с жирами в организм поступают

такие ценные биологические вещества, как полиненасыщенные

жирные кислоты, фосфатиды, жирорастворимые витамины, сте-

рины. Для усвоения организмом жирорастворимых витаминов,

поступающих из других источников, присутствие в кишечнике

жиров является обязательным условием.

В животных жирах преобладают триглицериды (сложные

эфиры глицерина и жирных кислот), содержание моно- и ди-

глицеридов незначительно. Количественное содержание в жи-

рах полиненасыщенных жирных кислот в значительной степени

определяет их биологическую ценность, так как линолевая и

линоленовая жирные кислоты не синтезируются организмом

человека, а арахидоновая кислота синтезируется только из ли-

нолевой.

Костная ткань

Кости скелета животных состоят из минеральных кристал-

лических образований в виде пластин и органической основы.

Минеральная часть кости состоит из Са

(Р0

)

(80%), СаС0

(10%), CaF

(0,3%), СаС1

(0,2%), Mg

(P0

)

(1,5%), хлори-

да и цитрата натрия (4°/о) и других соединений. Соли Са

+об-

разуют кристаллы гидрооксиапатита — Саю(Р0

)

(ОН)

, име-

ющие форму пластин шириной 2—4 нм, длиной 20—40 нм.

Органическая основа кости состоит из коллагена (90—95%)

при небольшом количестве протеогликанов. Коллаген состав-

ляет 20% массы, или 40% объема костной ткани. В прост-

ранстве между коллагеновыми волокнами располагаются кри-

сталлы минеральных веществ.

Наружная часть костей состоит из компактного вещества с

упорядоченным расположением пластинок. Под ним расположе-

но губчатое вещество с пластинками, расположенными в раз-

ном направлении. В губчатом веществе находится красный

костный мозг. Полость средней части костей конечностей за-

полнена желтым костным мозгом. Желтый костный мозг со-

держит 84—95% липидов, 1—3 —белка, 4—12% воды. В со-

став липидной фракции входит 99,5% триглицеридов, 0,2% фос-

фатидов, 0,3% холестерина. Среди жирных кислот преобладает

олеиновая (около 78%).

В соответствии с особенностями структуры кости скелета,

характера технологической обработки и направлением исполь-

зования кости скелета подразделяют на трубчатые (кости ко-

нечностей), пластинчатые (кости черепа, лопатки, тазовые),

кости ребер, позвонки.

Таблица 1

Кости

Содержание, %

Кости •

влаги

белка | жира

золы

Позвоночник 30—41

Грудная кость 48—53

Тазовая кость 24—30

Ребра 28—31

Трубчатая 15—23

Кулак 17—32

14—23

13—20

20—30

16—21

13—16 14—17

16—20

22—24

30—33

19—22

10—11

36—40

17—23

13—24

40—50

14—21

18—33

28—36

3—34

Химический состав различных видов костей крупного рога-

того скота представлен в табл. 1.

В соответствии с особенностями состава кость используют

для производства полуфабрикатов, студней, зельцев, костного

жира, желатина, клея, кормовой муки. В настоящее время рас-

сматривается новое направление использования коллагена ко-

сти как составного компонента некоторых видов мясопродук-

тов.

Пищевая ценность мясв

Пищевая ценность мяса зависит от количественного соот-

ношения влаги, белка, жира, содержания незаменимых амино-

кислот, полиненасыщенных жирных кислот, витаминов груп-

пы В, микро- и макроэлементов, а также органолептнческих

показателей мяса.

При оценке биологической ценности белков наряду с уче-

том степени сбалансированности незаменимых аминокислот

принимается во внимание уровень гидролиза белков пищевари-

тельными ферментами. Рассматривая мясо прежде всего как

источник полноценных белков, заметим, что определяющее зна-

чение для его пищевой ценности имеет содержание мышечной

ткани.

О пищевой ценности мяса судят по так называемому «каче-

ственному белковому показателю», который представляет со-

бой отношение триптофана (как индекса полноценных белков

мышечной ткани) к оксипролину (показателю неполноценных

соединительнотканных белков). Качество мяса характеризуют

также по соотношению вода — белок, жир — белок, вода —

жир. Между содержанием влаги и жира существует обратная

корреляционная зависимость.

В комплекс показателей, определяющих пищевую ценность

мяса, входят органолептические показатели: цвет, вкус, запах,

консистенция, сочность и др. Цвет мяса зависит от концент-

рации миоглобина в мышечной ткани и состояния белковой ча-

сти макромолекулы — глобина. На окраску термообработанно-

го мяса могут влиять продукты, возникающие в результате ре-

акций меланоидинообразования. Жир, входящий в состав мяса,

при наличии каротиноидных пигментов может приобретать

желтый оттенок.

Одним из важнейших свойств мяса является его консистен-

ция — нежность и сочность, которая зависит от количества со-

единительной ткани, содержания внутримышечного жира, раз-

мера мышечных пучков и диаметра мышечных волокон, со-

стояния мышечных белков — степени их гидратации, ассоциа-

ции миозина и актина, уровня деструкции. На нежность мяса

влияет не только общее содержание соединительной ткани, но

и соотношение в ней коллагена и эластина, степень полимери-

зации основного вещества — мукополисахаридов.

Запах и вкус мяса зависят от количества и состава экстрак-

тивных веществ, наличия летучих компонентов и тех преобра-

зований в их составе, которые возникают в ходе тепловой

обработки. На формирование вкусоароматических характери-

стик мяса влияют глютатион, карнозин, ансерин, глютамино-

вая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты, продук-

ты распада нуклеотидов, креатин, креатинин, углеводы, жиры

н широкий спектр летучих компонентов (серосодержащие,

азотсодержащие, карбонильные соединения, жирные кислоты,

кетокислоты, продукты реакций меланоидинообразования).

Химический и морфологический состав мяса, его органо-

лептические особенности зависят от вида, породы, пола, воз-

раста, упитанности, технологии выращивания и откорма жи-

вотных, частей туши.

Большим резервом увеличения ресурсов мяса является по-

вышение массы забиваемого скота и сокращение сроков его

откорма.

Видовые особенности. На промышленную переработку по-

ступают крупный и мелкий рогатый скот, свиньи, куры, гуси,

утки, индейки. Мясо различных животных в соответствии с

особенностями морфологического состава отличается по содер-

жанию воды, белка и жира и по энергетической ценности

(табл. 2).

Мышечная ткань говядины, баранины и свинины отличается

но качественному белковому показателю (соответственно 4,7;

4,0 и 5,5). Вследствие особенностей количественного соотно-

шения мягких тканей говядина, баранина и свинина имеют

некоторые различия в составе незаменимых и заменимых ами-

нокислот (табл. 3). Существенной разницей в переваримости

белков различных видов мяса не установлено. Коэффициент

усвояемости организмом человека говядины в среднем состав-

ляет 82—83%.

Различные виды мяса отличаются по составу липидов и со-

держанию жирных кислот (табл. 4), а также по количеству

витаминов (табл. 5).

Таблица 2

Содержание, г на 100 г съедобной части

Энергетиче-

Мясо

белка | жира

ская цен-

влаги

белка | жира

ЭОЛЫ

ность, кДж

Говядина 67,7

Баранина 67,6

Свнннна 51,6

Куры 61,9

Гуси 45,0

Утт 45,6

Л*

18,9

12,4

1,0

782

16,3 15,3

0,8 849

14,6

33,0

0,8

1485

18,2 18,4

0,8

1008

15,2

39,0

0,8

1724

15,8

38,0

0,6

1695

Таблица 3

.Содержание, мг на 100 (

Аминокислоты

в говядине | в баранин*.' | и свинине в говядине | в баранин*.' | и свинине

Незаменимые аминокислоты

В том числе:

валии

изолейцин

лейции

лизин

метионин

треонин

триптофан

фенилаланин

Заменимые аминокислоты

В том числе:

аланин

аргинин

аспарагиновая

гистидин

глицин

глутаминовая

оксипролин

пролин

серии

тирозин

цистин

'Общее количество

Примечание. Приведены

ной свииины.

7131

5778

5619

1035

820

831

782

754

708

1478

1116

1074

1589

1235

1239

445

356

342

803

'688

654

210

198

191

79li

611

580

11 292

9682

8602

1086

1021

773

1046

993

879

1771

1442

1322

710 480

575

937 865

695

3073

2459

2224

290 295

170

685

741

650

780 657

611

658

524

520

259

205

183

18 429

15 460

Н'>21

данные для гоьндины н баранины I катеюрии и мис

Таблица 4

Содержание.

г на НЮ | съедобной част к

Лнииды

гонядины |

баранины j свинины

Трнглицериды

Фосфолипиды

Холестерин

Полиненасыщеппые жирные кислоты

линолевая

лииоленовая

арахидоновая

13,10

15,30

32,00

0,80

0,88 0,84

0,07 0,07

0,07

0,35 0,33

3,28

0,12

0,14 0,22

0,017

0,016

0,14

Таблица 5

Витамин

Содержание, мг на 100 г съедобной части

Витамин

говядины телятины баранины свииины

В, 0,6 0,14 0,08 0,52

0,15 0,23 0,14 0,14

РР 2,8 3,3 2,5 2,4

Видовые различия мяса проявляются в окраске за счет

разного содержания миоглобина в мышечной ткани и каротина

в жировых отложениях, а также в запахе, вкусе и консистен-

ции вследствие особенностей количественного и качественного

состава компонентов, формирующих вкусоароматические ха-

рактеристики продукта.

Влияние возраста. В процессе роста животных и птицы уве-

личивается их масса, изменяется морфологический и химиче-

ский состав мяса, физико-химические, структурно-механические

свойства и органолептические показатели. По данным наблю-

дений за формированием качества говядины в период до

15-месячиого возраста, прирост мышечной ткани происходит

значительно интенсивней, чем костной. После указанного пе-

риода темп роста мышечной ткани замедляется и увеличивает-

ся жироотложение. В соответствии с этим в мясе повышается

содержание жира и уменьшается количество влаги. Судя по

соотношению основных компонентов мяса, наиболее благопри-

ятным для его качества является возраст животного между 12

и 18 мес (табл. 6).

С возрастом происходит изменение в содержании коллагена

и степени его гидротермического распада, что отражается на

консистенции мяса (табл. 7). Несмотря на более высокий уро-

вень содержания соединительной ткани, степень гидротермиче-

ской устойчивости коллагена мяса молодых животных значи-

тельно ниже, что является одной из причин его более нежной

консистенции после тепловой обработки.

С учетом увеличения массы туш и качества мяса молодняк

крупного рогатого скота поступает на убой после интенсивно-

го выращивания и откорма в 1,5—2-летнем возрасте. У свиней

оптимальные качественные показатели формируются к 8 ме-

сяцам.

Таблица 6

Компонент

Соотношение

н зависимости

ог возраста

животных, мес

Компонент

Вода и белок

3,70

3.52

3,45

3,41

Вода и жир

15,02

6,99

6,50

5,09

Белок и жир

4,06

1,99

1,88

1,49

Таблица 7

Показатель

Возраст животных, годы

Показатель

I | 2,5—3 | 5-6

8—10

Азот коллагена, % от общего азота

6,37 5,80 4,23

5,38

мяса крупного рогатого скота

Степень гндротермического распада 40,6 31,9 25,5 21,5

коллагена, %

Влияние пола. Пол животного оказывает влияние на выход

н качество мяса. Половые различия в мясе молодых животных

менее выражены. В мякотной части и мышечной ткани туш те-

лок выявлено более высокое содержание жира по сравнению с

бычками. При большом содержании коллагена в мясе бычков

выше количество эластина.

С увеличением возраста влияние пола отчетливо сказыва-

ется на соотношении тканей, химическом составе и органолен-

тических характеристиках. Некастрированные бычки по срав-

нению с кастрированными отличаются более высокой массой

туш.

Влияние упитанности. Степень откормленности животных

влияет на выход мяса, его тканевый и химический состав, пи-

щевую и энергетическую ценность (табл. 8).

Таблица 8

Бычки

Показатель

некастрированные J

кастрированные

Масса туши, кг

201,7

194,8

Выход мякоти, %

80,5 81,2

Содержание в 100 г мякоти

белка, г

22,3

22,4

жира, г

1,7

2,6

триптофана, мг

356,4

364,9

оксипролииа, мг

82,2

77,1

Водосвязывающая способность, %

64,4

56,3

к массе мяса

В зависимости от упитанности говядину и телятину подраз-

деляют на I и II категории. К, I категории относят мясо, по-

лученное при убое животных высшей и средней упитанности, ко

II категории — мясо от скота ниже средней упитанности

(табл. 9). Мясо, имеющее показатели по упитанности ниже

Таблица 9

Категория упитанности

Вода — бе-

Белок — жир

Энергетиче-

Категория упитанности

лок

Вода — жир

Белок — жир

ская цен-

лок

ность, кДж

Говядина

3,58

5,45

1,52 782

3,55 10,24 2,89

602

Баранина

4,15

4,42

1,07

849

3.33

7,70

2,3

686

Свииииа

2,3

3,34

1,97

0,59

1322

3,40 0,79

0,23

2046

III

3,53

1,56

0,44

1486

Куры

0,44

первая

3,40

3,36

0,99 1008

вторая

3,31

7,83

2,36

690

требований, установленных для II категории, относят к то-

щему.

По упитанности баранину подразделяют на I и II катего-

рии. К баранине I категории относят мясо от скота высшей и

средней упитанности, ко II категории — от скота ниже средней

упитанности. Баранину, имеющую показатели упитанности ни-

же требований, установленных для II категории, относят к то-

щей.

Мясо свиней подразделяют на пять категорий в зависимо-

сти от массы туши, толщины шпика, возраста и характера пер-

вичной обработки: I — беконная, II — мясо молодняка, III —

жирная, IV—промышленная переработка, V—мясо поросят.

Для промышленной переработки и розничной торговли го-

вяжьи и свиные полутуши и туши баранины разделяются на

части, соотношение тканей в которых существенно меняется в

зависимости от анатомического расположения отруба.

СОСТАВ И ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ СУБПРОДУКТОВ

Химический состав и пищевая ценность субпродуктов широ-

ко варьируют. В соответствии с составом и свойствами субпро-

дукты используют для производства пищевой и кормовой про-

дукции, а также для выработки медицинских препаратов.

Говяжьи, бараньи и свиные субпродукты в соответствии с

пищевой ценностью подразделяют на две категории — I и П.

К I категории относят: печень, почки, язык, мозги, сердце, диа-

фрагму, мясную обрезь всех видов, хвосты говяжьи и бараньи,

вымя говяжье. Ко II категории относят субпродукты менее

ценные в пищевом отношении: головы без языков и мозгов,

легкие, мясо пищеводов, калтыки, селезенку, уши, трахеи, руб-

цы, сычуги говяжьи и бараньи, путовый сустав, губы, книжки

говяжьи, ноги, хвосты и желудки свиные. Такие субпродукты,

как баранья книжка, сычуг, вымя, трахея, путовый сустав, го-

ловы без языка и мозгов, ввиду их малой пищевой ценности

перерабатывают на кормовые продукты.

Пищевая ценность субпродуктов зависит от их морфологи-

ческого и химического состава, определяемых спецификой фи-

зиологических функций органов.

В субпродуктах убойных животных могут содержаться не-

свойственные им вредные химические соединения и прежде

всего стойкие ртутьсодержащие и металлосодержащие соеди-

нения, хлорорганические пестициды, которые попадают в ор-

ганизм животного с кормами и водой из открытых водоемов.

Больше всего этих веществ накапливается в почках, печени и

желудочно-кишечном тракте, что предопределяет целесообраз-

ность контроля содержания пестицидов в этих субпродуктах.

Печень. Печень является крупной пищеварительной железой

•сложного строения и составляет 1,5% массы животного. В пе-