— СПб.: Проспект Науки, 2010. — 200 с Приведены закономерности
построения и классификация белковых молекул, их свойства и функции
белков в живом организме. Описаны свойства аминокислот и пептидов.
Систематизирован материал по радикальным и радикально-цепным
реакциям с участием белковых молекул. Рассмотрены важнейшие аспекты
аналитической и препаративной химии белков. Изложены основные
направления развития белковой химии.
Книга предназначена для студентов вузов по специальностям «Биотехнология», «Химическая технология органических соединений азота» и «Безопасность технологических процессов и производств». Будет полезна аспирантам и исследователям, интересующимся химией живого, биохимией и экологией.
Оглавление
Введение
1. Белки ? особый вид биополимеров-носителей жизни
2. Содержание белка в различных биологических материалах
3. Биологические функции белков
4. Основные характеристики белка
5. Аминокислоты ? основные структурные звенья белковой молекулы
5.1. Пептидная связь и ее характеристики
5.2. Качественные реакции на пептидную связь
5.3. Протеиногенные аминокислоты и особенности их строения
5.4. Обозначения аминокислот
5.5. Оптическая изомерия аминокислот
5.6. Классификация протеиногенных аминокислот
5.7. Получение альфа-аминокислот
5.8. Свойства протеиногенных альфа-аминокислот
5.9. Качественные реакции на альфа-аминокислоты
5.10. Непротеиногенные аминокислоты
5.10.1. Отдельные представители непротеиногенных аминокислот
6. Пептиды
6.1. Номенклатура пептидов и белков
6.2. Биологические функции пептидов
6.3. Структурная классификация пептидов
6.3.1. Канонические и неканонические пептиды
6.3.2. Неканонические пептиды
6.3.2.1. Представители модифицированных малых пептидов
6.3.2.2. Небольшие линейные пептиды. Глутатион
6.3.2.3. Циклические дипептиды (2,5-диоксопиперазины)
6.3.2.4. Циклические гомодетные пептиды
6.3.2.5. Циклические гетеродетные пептиды
6.3.2.6. Крупные модифицированные пептиды
7. Уровни структуры полипептидов и белков
7.1. Первичная структура белков
7.1.1. Гомологичные белки
7.2. Высшие уровни структуры белковой молекулы
7.2.1. Вторичная структура белковой молекулы
7.2.2. Третичная структура белка. Форма белковых молекул
7.2.2.1. Фибриллярные белки
7.2.2.2. Глобулярные белки
7.2.3. Четвертичная структура белка
7.3. Характеристика связей, участвующих в структурной организации пептидов и белков
8. Денатурация белка
8.1. Химические денатурирующие агенты
8.2. Ренатурация
8.3. Свойства денатурированных белков
8.4. Денатурация как предельный вариант функционально-конформационных переходов в молекуле белка
9. Кислотно-основные свойства пептидов и белков как свойства, определяемые только их первичной структурой
9.1. Наиболее вероятные кислотно-основные превращения белков и пептидов
9.2. Понятие об изоэлектрической точке белков
10. Основные принципы классификации белков
10.1. Физико-химическая классификация белков
10.2. Классификация белков по полярным признакам
10.3. Классификация белков по структурным признакам
10.3.1. Простые белки
10.3.2. Белок-небелковые комплексы или сложные белки
10.3.2.1. Нуклеопротеиды
10.3.2.2. Фосфопротеиды
10.3.2.3. Гликопротеиды
10.3.2.4. Липопротеиды
10.3.2.5. Металлопротеиды
10.3.2.6. Хромопротеиды
11. Белок-белковые взаимодействия
12. Фолдинг белков
13. Некоторые аспекты препаративной химии белка
13.1. Основные этапы выделения белка из биологического материала
13.2. Некоторые методы очистки и фракционирования белков
13.3. Методы количественного определения белка в биологическом материале
13.4. Иммуноферментный анализ
13.5. Определение аминокислотной последовательности полипептидной цепи
13.6. Определение молекулярной массы белков
14. Гидролиз белка
15. Применение растворов аминокислот, белков и пептидов, а также белковых гидролизатов в медицине
15.1. Короткие природные и синтетические пептиды как новые лекарственные средства
15.2. Препараты гидролизатов белков
15.3. Растворы белков
16. Некоторые аспекты модификации и деструкции белковых систем
16.1. Некоторые реакции модификации простетических групп сложных белков на примере гемоглобина
16.2. Пероксидное повреждение белков
16.3. Перекисное повреждение липопротеидов
17. Синтетические пептиды и белки
18. Функциональные аналоги белков
18.1. Пептидомиметики как ингибиторы ферментов
18.2. Пептидо-нуклеиновые кислоты
Заключение
Список литературы
Книга предназначена для студентов вузов по специальностям «Биотехнология», «Химическая технология органических соединений азота» и «Безопасность технологических процессов и производств». Будет полезна аспирантам и исследователям, интересующимся химией живого, биохимией и экологией.
Оглавление
Введение
1. Белки ? особый вид биополимеров-носителей жизни
2. Содержание белка в различных биологических материалах
3. Биологические функции белков
4. Основные характеристики белка
5. Аминокислоты ? основные структурные звенья белковой молекулы
5.1. Пептидная связь и ее характеристики
5.2. Качественные реакции на пептидную связь
5.3. Протеиногенные аминокислоты и особенности их строения
5.4. Обозначения аминокислот
5.5. Оптическая изомерия аминокислот
5.6. Классификация протеиногенных аминокислот
5.7. Получение альфа-аминокислот
5.8. Свойства протеиногенных альфа-аминокислот
5.9. Качественные реакции на альфа-аминокислоты
5.10. Непротеиногенные аминокислоты
5.10.1. Отдельные представители непротеиногенных аминокислот
6. Пептиды
6.1. Номенклатура пептидов и белков
6.2. Биологические функции пептидов
6.3. Структурная классификация пептидов
6.3.1. Канонические и неканонические пептиды
6.3.2. Неканонические пептиды
6.3.2.1. Представители модифицированных малых пептидов
6.3.2.2. Небольшие линейные пептиды. Глутатион
6.3.2.3. Циклические дипептиды (2,5-диоксопиперазины)
6.3.2.4. Циклические гомодетные пептиды
6.3.2.5. Циклические гетеродетные пептиды
6.3.2.6. Крупные модифицированные пептиды
7. Уровни структуры полипептидов и белков
7.1. Первичная структура белков
7.1.1. Гомологичные белки
7.2. Высшие уровни структуры белковой молекулы
7.2.1. Вторичная структура белковой молекулы
7.2.2. Третичная структура белка. Форма белковых молекул
7.2.2.1. Фибриллярные белки
7.2.2.2. Глобулярные белки
7.2.3. Четвертичная структура белка
7.3. Характеристика связей, участвующих в структурной организации пептидов и белков
8. Денатурация белка
8.1. Химические денатурирующие агенты
8.2. Ренатурация
8.3. Свойства денатурированных белков
8.4. Денатурация как предельный вариант функционально-конформационных переходов в молекуле белка
9. Кислотно-основные свойства пептидов и белков как свойства, определяемые только их первичной структурой
9.1. Наиболее вероятные кислотно-основные превращения белков и пептидов
9.2. Понятие об изоэлектрической точке белков
10. Основные принципы классификации белков
10.1. Физико-химическая классификация белков
10.2. Классификация белков по полярным признакам
10.3. Классификация белков по структурным признакам
10.3.1. Простые белки
10.3.2. Белок-небелковые комплексы или сложные белки
10.3.2.1. Нуклеопротеиды
10.3.2.2. Фосфопротеиды
10.3.2.3. Гликопротеиды
10.3.2.4. Липопротеиды
10.3.2.5. Металлопротеиды
10.3.2.6. Хромопротеиды
11. Белок-белковые взаимодействия
12. Фолдинг белков
13. Некоторые аспекты препаративной химии белка
13.1. Основные этапы выделения белка из биологического материала
13.2. Некоторые методы очистки и фракционирования белков
13.3. Методы количественного определения белка в биологическом материале
13.4. Иммуноферментный анализ
13.5. Определение аминокислотной последовательности полипептидной цепи
13.6. Определение молекулярной массы белков
14. Гидролиз белка
15. Применение растворов аминокислот, белков и пептидов, а также белковых гидролизатов в медицине
15.1. Короткие природные и синтетические пептиды как новые лекарственные средства
15.2. Препараты гидролизатов белков
15.3. Растворы белков
16. Некоторые аспекты модификации и деструкции белковых систем
16.1. Некоторые реакции модификации простетических групп сложных белков на примере гемоглобина
16.2. Пероксидное повреждение белков
16.3. Перекисное повреждение липопротеидов
17. Синтетические пептиды и белки
18. Функциональные аналоги белков
18.1. Пептидомиметики как ингибиторы ферментов
18.2. Пептидо-нуклеиновые кислоты
Заключение
Список литературы