Рубин А.Б., Шинкарев В.П. Транспорт электронов в биологических системах

Подождите немного. Документ загружается.

Циклический

транспорт

электронов

Имеющиеся

в настоящее время данные свидетельствуют о

том, что циклический транспорт электронов у пурпурных бакте-

рий

осуществляется комплексом переносчиков, сходным с комп-

лексом III дыхательной цепи митохондрий [Crofts,

Wood,

1978;

Dutton,

Prince, 1978;

Wood,

1980;

Bowyer,

Crofts, 1981; Takamiya

et al., 1982].

Недавно в

трех

различных лабораториях из бактерий Rhodo-

pseudomonas sphaeroides был выделен цитохромный комплекс

Ь—с

обладающий убихинол-цитохром-с

-оксидоредуктазной ак-

тивностью [Takamiya et al., 1982; Gabellini et al., 1982; L. Yu,

Yu, 1982] (табл. 5).

В каждом из выделенных препаратов были обнаружены ци-

тохромы Cj и Ь, негемовое железо (FeS

) и убихинон (табл. 6).

Редокс-титрование препаратов

Ь—

^-комплексов свидетельству-

ет о наличии

двух

цитохромов Ь с близкими спектральными свой-

ствами. Интересно, что для выделенного комплекса было пока-

зано

восстановление цитохромов Ъ, индуцированное в присут-

ствии антимицина А феррицианидом (эффект «сверхвосстанов-

ления») [Gabellini et al., 1982].

Если

до самого последнего времени при анализе кинетики

переноса электронов приходилось пользоваться гипотетическими

схемами с неизвестной стехиометрией компонентов, то выделе-

ние

цитохромных комплексов из пурпурных бактерий приводит

качественно новому уровню понимания процессов преобразо-

вгния

энергии при циклическом транспорте электронов.

Таблица 5. Субъединичный

Организм

Rps. sphaeroides

То же

Бык

Дрожжи

состав цитохромного

Молекулярный

вес,

аз

Я4

—

13,5

кД

о—с-комплекса

12,5

Литературный источник

Takamiya et al., 144

С. Yu, L. Yu, 1982

Gabellini et al., 1982

Marres, Slater, 1977

Bell,

Capaldi, 1976

Bill

et al., 1982

Таблица 6. Характеристика различных препаратов несерных пурпурных бактерий

Цитохром а

8,3

5 (285 мВ)

1,54(245

мВ)

Цитохром Ь

8,3

10(50,-60

мВ)

3,42(60,-75

мВ)

Негемовое

железо

6,37

Убихинон

2—3

7,07

Литературный источник

Yu, Yu, 1982

Gabellini et al., 1982

Takamiya et al., 1982

Цифрами

указано количество в нМ/мг белка.

Е.мВ

-BOO

-400

-200

6-Cf комплекс

+200

+400

Рис. 9.

Схема

циклического

транспорта

электронов

несерных

пурпурных

бактерий,

представленная

виде

сопряжения

ФРЦ и

комплекса

Ь—Сц

анало-

гичного

комплексу

III

дыхательной

цепи

митохондрий

Связь

этих

комплексов

осуществляется либо непосредственно, либо через подвижные пе-

реносчики

электронов

— убихинон (С?

ул)

Цитохром с

Редокс-реакции

компонентов циклического транспорта элек-

тронов наиболее изучены у пурпурных бактерий Rp. sphaeroides

(рис.9).

Фотоокисленный

димер бактериохлорофилла ФРЦ восста-

навливается цитохромом с

, имеющим редокс-потенциал 360±

±15

мВ при рН 7 и максимум поглощения при 550,5±0,5 нм

[Pettigrew et al., 1978;

Wood,

1980; Meinhard, Crofts, 1982]. Окис-

ленный

цитохром с

восстанавливается другим цитохромом типа с

с редокс-потенциалом около 290 мВ при рН 7 и максимумом

поглощения

при 552,0±0,5 нм

[Wood,

1980; Meinhard, Crofts,

1982]. Этот цитохром иногда обозначают как с

[Bowyer,

Crofts,

1981]. Цитохром с

соответствует, по-видимому, компоненту со

среднеточечным потенциалом ~295 мВ, наблюдавшемуся ранее

при

редокс-титровании индуцированных вспышкой света измене-

ний

поглощения при 551 нм [Dutton et al., 1975; Prince, Dutton,

1977]. Вероятно, что цитохром с

, подобно цитохрому с в ЦЭТ

митохондрий, функционирует в качестве подвижного переносчи-

ка

электронов

между

(аналогичного митохондриальному ци-

тохрому

с,) и реакционным центром. Донором электронов для

цитохромов. с является железосерный центр Риске

[Bowyer

et al.,

1980], £

ср

, которого равен 280 мВ [Prince, Dutton, 1976;

Bowyer

et al., 1980]. Восстановление цитохромов железосерным центром

Риске

происходит быстрее, чем за 1 мс, однако вследствие бли-

зости редокс-потенциалов, железосерный центр не полностью

окисляется

после единичной вспышки света

[Bowyer

et al., 1980].

Перенос

электронов от железосерного центра к цитохрому с

ин-

гибируется аналогом убихинона — 5-к-ундецил-6-гидрокси-4,7-

диоксобензотиазолом (УГДБТ), но не чувствителен к антимици-

ну

[Bowyer

et al., 1979;

Bowyer

et al., 1980]. Вместе с тем восста-

новление фотоокисленного цитохрома с

замедляется на два по-

рядка в присутствии как УГДБТ

[Bowyer

et al., 1980], так и ан-

тимицина

[Dutton, Prince, 1978]. Предполагается, что наиболее

важную роль в этой медленной реакции восстановления играет

компонент

, по-видимому, хинонной природы [Prince,

Dutton,

1977]. Его окислительно-восстановительные свойства определе-

ны

косвенными методами, в основном исходя из зависимости

скорости восстановления фотоокисленного цитохрома с

от ре-

докс-потенциала среды при различных рН [Prince,

Dutton,

1977].

Считается, что Qz является двухэлектронным переносчиком, £

ср

которого составляет около 150 мВ [Prince,

Dutton,

1977]. Редокс-

состояние Q

определяет скорость циклического переноса элек-

тронов после активации ФРЦ вспышкой света. Если Q* окислен

перед вспышкой света, то восстановление фотоокисленного ци-

тохрома с

происходит в течение сотен миллисекунд. Если же Q

восстановлен, то восстановление фотоокисленного цитохрома с

происходит в течение нескольких миллисекунд [Prince,

Dutton,

1977].

Другим компонентом, функционирующим в циклической

ЦЭТ,

является цитохром Ь

с £

ср

=50 мВ [Petty,

Dutton,

1976b]

максимумом поглощения

560,5

нм

[Bowyer,

Crofts, 1981]. В на-

стоящее время механизм окисления и восстановления цитохро-

ма еще не полностью понят. В окислительных условиях (Е

^150 мВ) цитохром b

восстанавливается под действием вспыш-

ки

света, в то время как в восстановительных условиях (Е

^100 мВ) он окисляется [Dutton, Prince, 1978].

Антимицин ингибирует реакцию окисления цитохрома. Ско-

рость фотоиндуцированного восстановления цитохрома Ь

ъо

уве-

личивается при понижении редокс-потенциала среды [Petty,

Dutton,

1976b;

Bowyer,

Grofts, 1981]. Использование высокого

временного разрешения позволяет обнаружить в восстановлении

Цитохрома лаг-фазу в

100—500

мкс

[Bowyer,

Crofts, 1981].

Сложное кинетическое поведение цитохрома Ь

, а также дру-

гих компонентов циклического транспорта электронов анализи-

руются на основе кинетических схем, полностью аналогичных

рассмотренным выше при анализе функционирования комплек-

са III митохондриальной ЦЭТ.

Специфика

фотосинтетической ЦЭТ состоит в том, что при

активации

ФРЦ вспышкой света одновременно образуются окис-

литель (окисленный пигмент) и восстановитель (восстановлен-

ный

вторичный хинон). Поэтому в зависимости от того, в восста-

новительных или окислительных условиях происходит транспорт

электронов,

он может быть инициирован в комплексе III как пу-

тем окисления цитохрома (восстановительные условия), так и

путем восстановления хинона (окислительные условия).

1.6. ЦЭТ

хлоропластов

В настоящее время считается, что для фотосинтетического

восстановления НАДФ хлоропластами необходимо участие

двух

функционально-сопряженных

фотосистем — второй (ФС II) и

первой (ФС1) (рис. 10).

Энергия

света используется для разложения Н

О (система

разложения воды ФСП), переноса электронов от воды к ФС1,

где происходит восстановление НАДФ, а также для образова-

ния

ДцН

, используемого для синтеза АТФ [Hauska, Trebst,

1977;

Witt,

1979].

ЦЭТ

хлоропластов представлена, по крайней мере, тремя

электронтранспортными

комплексами: пигмент-белковым ком-

плексом фотосистемы II, который включает в себя фотохимиче-

чоо

+800

+1200 -

ФРЦ ФСЛ

Рис. 10. Упрощенная схема первичных электронтранспортных реакций фото-

синтеза

высших растений, представленная в виде сопряжения

двух

фотосив-

тетических

реакционных центров (ФРЦ ФС II, ФРЦ ФС I) и цитохромного

комплекса

—f аналогичного комплексу III дыхательной цепи митохондрий

PC —

пластоцианнн,

Фд — ферредоксин

f\ (ФСп)

Рис.

11.

Схема молекулярной

организации

электронного

транспорта

хлоро-

пластах

Пигмент-белковый комплекс фотосистемы

(ФС1),

также ЛТФазный комплекс (CFi)

(CFo)

находятся главным образом

нестыкованной области гранальных тилакоидов

ламеллах

стромы

(не

заштрихована). Пигмент-белковый комплекс фотосистемы

(ФСП),

а также светособирающий комплекс

(не

показан) находятся

основном

состыкован-

ных областях стопок гран (заштрихована). Цитохромный комплекс ^6—\ — аналог

ми-

тохондриального комплекса III — равномерно распределен

между

стыкованными

и не-

стыкованными областями тилакоидов. Предполагается,

что

пластохинон

(PQ)

соединяет

между

собой комплекс фотосистемы

II и

be—/-комплекс,

пластоцианин

(PC) и фер-

редоксин (Фд)— комплекс

бе—f

комплексом фотосистемы

Фп — ферредоксин-НАДФ-

редуктаза,

содержащая

ФАД,

Мп — система разложения воды, сопряженная

комплек-

сом фотосистемы

II,

содержащая марганец

ски

активный пигмент

Р680

непосредственные доноры

и ак-

цепторы; пигмент-белковым комплексом фотосистемы

вклю-

чающим фотохимически активный пигмент

Р700

непосредст-

венные акцепторы;

также комплексом Ь

—/, содержащим

ци-

тохром

f, два

цитохрома

железосерный белок Риске

(рис.

П).

Рассмотрим

эти

электронтранспортные комплексы более

подробно.

Фотосистема

Выделенный

[Bengis,

Nelson,

1975, 1977]

реакционный центр

ФС

способный

на

свету

восстанавливать НАДФ

окислять

пластоцианин, состоял

из

шести субъединиц

молекулярным

ве-

сом

70, 25, 20, 18, 16 и 8 кД.

Сходный состав комплекса реакци-

онного центра

ФС I был

обнаружен

других

работах

[Orlich,

Hauska,

1980;

Hauska

et al,

1980; Nechustai, Nelson,

1981].

Уда-

ление малых субъединиц

помощью

СДС

приводит

потере

Ферредоксинзависимого фотовосстановления НАДФ

фотоокис-

ления

пластоцианина;

в то же

время сохраняется светоиндуциро-

ванное окисление

Р700

[Bengis,

Nelson, 1977].

Это

означает,

что

°Дин

из

первичных акцепторов электронов

ФС I

находится

большой субъединице вместе

Р700. Недавно была показана

Таблица 7. Свойства вторичных акцепторов ФСI •

Акцептор

Значения

g-фактора

1,88

1,89

1,78

1,94

1,92

1,88

2,05

2,08

Среднеточечный

редокс-потенцнала

рН

10, мВ

—550

—590

—730

Свойства центров

А и В

приведены

по

работе Эванса

др.

[Evans,

1977;

Heathcote

et al.

1978], свойства центра

А' —

по [Ке, 1978;

Evans, 1977].

способность большой субъединицы, встроенной

липосомы,

осу-

ществлять фотоиндуцированный перенос протонов через мембра-

ну [Hauska,

1980]

присутствии восстановленного

ФМС.

От возбужденного Р700 электрон переносится

первичному

акцептору, которым является, вероятно,

другая

молекула

хло-

рофилла—

Хл-695

[Shuvalov

et al.,

1979c;

Шувалов, Краснов-

скйй,

1981),

причем перенос электрона

от

Р700

Хл-695

проис-

ходит

за

время менее

пс.

Затем

за 200 пс

электрон перено-

сится

на

железосерные центры

[Shuvalov

et al.,

1979a,

b, с;

Шу-

валов, Красновский,

1981]

(табл.

7 и

рис. 10).

Стандартной

про-

цедурой, используемой

для

исследования первичных акцепторов

электронов, является восстановление

темноте известных акцеп-

торов электронов

последующее освещение препаратов

целью

определения фотохимической активности пигмента ФРЦ. Такая

процедура была успешно применена

для

фотосинтезирующих

бактерий

для

ФРЦ зеленых растений. Именно таким образом,

с помощью

ЭПР

абсорбционной спектроскопии, было обнару-

жено несколько промежуточных переносчиков электрона

между

первичным донором

водорастворимым ферредоксином

[см.

обзор: Шувалов, Красновский,

1981;

Evans,

1977;

Bolton,

1977;

Ке,

1978;

Mathis, Paillotin, 1981]. По-видимому,

все три

железо-

серных центра, представленных

табл.

относятся

типу

4Fe-

4S [Evans

et al.,

1981;

Evans, 1977]. Обнаруженное магнитное

взаимодействие

между

центрами

Л и Б

свидетельствует

об их

близком расположении

друг

другу

[Aasa

et al.,

1981].

Электрон

центра

или

переносится

на

растворимый

фер-

редоксин, откуда

он

может быть перенесен

НАДФ

помощью

ферредоксин: НАДФ оксидоредуктазы, содержащей

ФАД

[см.

обзор: Bolton,

1977;

Clayton, 1980].

Не

исключено,

что

между

центрами

А и В

существует

эффективный обмен электронами

[Nugent

al.,

1981b].

Электроны

от

фотовосстановленных акцепторов

ФС1

могут

Р7пг

УПаТЬ

не

только

НАДФ,

но и

возвращаться обратно

tvuu

циклическим путем. Этот процесс сопровождается

образо-

ванием

ДцН+. По-видимому, циклический транспорт электронов

вокруг ФС1 связан

переносом электронов через комплекс пере-

носчиков,

аналогичный комплексу

III

дыхательной цепи

[Nelson,

Neumann,

1972;

Arnon, Chain,

1979;

Malkin, Chain,

1980; Crow-

ther, Hind,

1980;

Hurt, Hauska, 1981]. Этот комплекс

—f со-

стоит

из

пяти полипептидов

(34, 33, 24, 20 и 18

килодальтон)

содержит один

гем

цитохрома

/, два

гема цитохрома

(6-563)

один железосерный центр Риске.

Он не

содержит пластоцани-

на,

цитохрома Ь-559,

также практически

не

содержит хлоро-

филла

каротиноидов.

Для

этого комплекса была показана

пла-

стохинол-пластоцианин-оксидоредуктазная активность [Hurt,

Hauska, 1981]. Этот

же

комплекс

участвует

переносе электро-

нов

от

ФСП

ФС1.

модельных экспериментах была продемон-

стрирована возможность взаимодействия комплекса

—f

как с

комплексом реакционного центра ФС1,

так и с

комплексом реак-

ционного центра ФСН [Lam, Malkin,

1982a,

b, с].

Фотосистема

зеленых растений окисляет

воду

до

кислоро-

да

восстанавливает

пул

пластохинонов

(рис. 10) [см.

обзоры:

Knaff

1977;

Amesz,

Duysens,

1977;

Radmer, Cheniae,

1977; Go-

vindjee,

Jursinic,

1979;

Boubes-Bocquet,

1980;

Mathis, Paillotin,

1981; KHmov,

Krasnovskii,

1981;

Vermaas,

Govindjee,

Г981; Шу-

валов, Красновский,

1981;

Климов, Красновский, 1982].

Как

было обнаружено

последнее время, акцепторная часть

фотосистемы

высших растений аналогична таковой

пурпур-

ных бактерий (табл.

8).

После активации фотосистемы

светом электрон

от

пигмен-

та Р680 меньше

чем за 1 не

[Shuvalov

et al., 1980]

переносится

на

феофетин [Клеваник

и др., 1977;

Климов, Красновский,

1982;

Klimov

et al.,

1977], редокс-потенциал которого составляет

—610+30

мВ

[Климов

и др.,

1979]. Далее электрон переносится

на

пластохинон, ассоциированный

атомом железа [Климов,

Красновский,

1982;

Nugent

et al.,

1981], приводя

образованию

анион-радикала пластосемихинона,

как это

следует

из

спектра

поглощения

ближней ультрафиолетовой области

[Van Gor-

Таблица

8. Сравнение первичных доноров и акцепторов электронов в различных

фотосинтетических

реакционных центрах

[Clayton,

1980]

Тип

ФРЦ

ФСИ

Пурпурные бактерии

^леные серные бактерии

ФС1

Донор электронов

Хл а (мономер или димер)

Е^0,8 В

Бхл а (димер) Е^ «0,4 В

Бхл а (димер) Е„ «0,3 В

Хл а (димер) Е„ ^0,4 В

Акцепторы

электронов

Фф

а,

fl>

(пластохи-

нон)

Бф

a, Q

, Q

(Бф

а) FeS-белок

(Хл. а) FeS-белок

кот,

1974; Van Gorkom et al., 1975]. От первичного хинона, обо-

значаемого Q

[Amesz,

Duysens, 1977] или Q

[Clayton, 1980],

электрон

переносится ко вторичному хинону Ъ [Bouges-Bocquet,

1973], R

[Velthuys,

Amesz,

1974], Q

[Clayton, 1980], который

является двухэлектронным переносчиком \Bouges-Bocquet, 1973;

Velthuys,

Amesz,

1974; Pulles et al., 1976]. Далее электроны мо-

гут поступать в пул хинонов или на переносчики Ь

—/-комплек-

са.

Доноры электронов для Р680 на окислительной стороне фото-

системы II и интермедиаты выделения икслорода еще не иден-

тифицированы,

и сведения о транспорте электронов от воды к

Р680 основаны на косвенных экспериментах. Было показано,

что

выход

кислорода под действием серии коротких насыщаю-

щих вспышек света обнаруживает четырехтактную периодич-

ность,

что объясняется накоплением четырех положительных за-

рядов в системе разложения воды [см. обзор: Radmer, Cheniae,

1977]. Соответствующие окислительные состояния системы раз-

ложения

воды обозначают S

, 5

, S

[Kok et al., 1970]. Пе-

реход

состояния S

в состояние S

сопровождается выделением

кислорода и происходит в темноте со временем 1 мс. Состояния

и S

стабильны в темноте, a S

и S

медленно превращаются в

S,.

Латеральная

неоднородность

мембран

хлоропластов

Вероятно, ни у одних энергопреобразующих мембран лате-

ральная неоднородность распределения редокс-эквивалентов и

сопрягающего фактора не выражена так

ярко,

как у выделяю-

щих кислород растений.

В 1966 г. Изава и Гуд [Izawa, Good, 1966] показали, что мем-

браны разрушенных хлоропластов расстыковываются при сус-

пендировании

в среде, содержащей низкую концентрацию моно-

валентных ионов. При добавлении двухвалентных катионов, или

высокой

концентрации моновалентных катионов опять появля-

ются гранальные (стыкованные) структуры. На основе этого на-

блюдения и анализируя распределение частиц на электронных

микрофотографиях, соответствующих сопрягающему фактору,

был сделан вывод [Miller, Staehelin, 1976], что он почти исклю-

чительно расположен в расстыкованных областях тилакоидной

мембраны; причем расстыковка мембран приводит к перераспре-

делению сопрягающего фактора вдоль мембран, а их стыков-

ка—

к сбору сопрягающего фактора в расстыкованных обла-

стях.

Исходя из изучения различных фракций, полученных с по-

мощью водной полимерной двухфазной системы, был сделан вы-

вод, что все пигмент-белковые комплексы ФС1 локализованы в

расстыкованных областях, в то время как пигмент-белковый ком-

плекс

ФСП и светособирающий комплекс в основном находятся

стыкованных областях [В. Anderson, J. M. Anderson, 1980; An-

derson, 1980; Gerola, 1981; Anderson, Haehnel, 1982; Anderson,

1982]. Однако анализ распределения компонентов 6„—/-ком-

плекса показал, что они присутствуют как в стыкованных, так

расстыкованных областях [Sane et al., 1970; Anderson, Mal-

kin, 1982; Anderson, 1982]. На основе иммунологического анали-

за выяснено также, что ферредоксин-НАДФ-редуктаза также ло-

кализована

в расстыкованных областях [Jennings et al., 1979].

Таким

образом, в последнее время признано, что сопрягаю-

щий

фактор, ферредоксин-НАДФ-редуктаза и ФС1 локализова-

ны

в расстыкованных областях мембран (обращенных в строму

районах),

в то время как пигмент-белковый комплекс ФСП и

светособирающий комплекс в основном находятся в стыкован-

ных областях мембраны (рис. 11), а сам процесс стыковки—рас-

стыковки

регулируется рН, ионным составом среды, энзимати-

ческой модификацией белков и др. [см. обзоры: Anderson, 1980;

Barber, 1980; Gerola, 1981; Anderson, 1982; Briantais et al., 1982].

Обнаруженная в последнее время латеральная неоднород-

ность процессов переноса электронов и энергии возбуждения при

фотосинтезе кислородвыделяющих растений коренным образом

меняет наши представления об организации электронного тран-

спорта и миграции энергии у высших растений [Anderson, 1980;

Barber, 1980; Gerola, 1981; Briantais et al., 1982; Anderson, 1982]

имеет важное значение для понимания контроля и организа-

ции

функционирования тилакоидных комплексов. Наиболее важ-

ным

следствием латеральной неоднородности в распределении

комплексов

является вывод об отсутствии единой функциональ-

но-структурной цепи электронного транспорта.

1.7.

Сопоставление

различных

ЦЭТ

Процессы

преобразования энергии в мембранах митохонд-

рий,

хлоропластов и хроматофоров фотосинтезирующих бакте-

рий

обладают фундаментальным сходством [Скулачев, 1972;

Рэкер,

1979; Гусев, Гохлернер, 1980; Mitchell, 1966; Sku-

lachev,

1975; Dickerson et al., 1976; Grofts,

Wood,

1978; Raven,

Smith, 1981; Cammack et al., 1981]. Во

всех

этих системах ис-

пользуется единый принцип сопряжения транспорта электронов

с синтезом АТФ — через образование ДцН

. В этом смысле все

ЦЭТ

играют роль протонных помп, основная энергетическая

функция

которых состоит в преобразовании энергии редокс-ре-

акций

в энергию перенесенных через мембрану протонов. Обра-

зовавшаяся в

результате

такого переноса Дц,Н

используется для

синтеза АТФ.

ЦЭТ

хлоропластов и хроматофоров содержат переносчики

электронов,

имеющие свои аналоги в митохондриальной цепи.

Это позволяет считать, что и фотосинтетические ЦЭТ, подобно

митохондриальной, построены по блочному принципу. К числу

таких переносчиков относятся пластохинон в хлоропластах и уби-

хинон

в хроматофорах, цитохромы типа Ь, с, железосерные цент-

ры и т. д. Для

всех

этих цепей характерна асимметричная орга-

низация

переносчиков электронов в мембране, согласованная с

ориентацией

АТФазы (рис. 4, 7, 11). Сходство простирается

также и на АТФазы, которые имеют практически идентичный

субъединичный состав (Harold, 1977; McCarty, 1978; 1980).

Нам

представляется, что

сходство

этих ЦЭТ прослеживается

на

уровне не только отдельных переносчиков электронов, но и

отдельных электронтранспортных комплексов. В этом смысле

отдельные переносчики электронов в том или ином комплексе

могут

отсутствовать в

случае

приспособления комплекса для

работы в

других

условиях. Например, у некоторых синезеленых

водорослей

[Wood,

1978; Bochner et al., 1980; Sandmann,

Boger,

1980] в переносе электронов принимают участие, в зависимости

от условий роста, либо пластоцианин, либо цитохром

ъьз

По-

видимому, именно целые электронтранспортные комплексы не-

обходимо рассматривать как минимальную функциональную

единицу, обеспечивающую сопряжение переноса электронов с

образованием ДцН

Как

родственные слова отличаются

друг

от

друга

пристав-

ками

и суффиксами, но сохраняют практически неизменным

корень

слова, точно так же родственные комплексы

могут

отли-

чаться

друг

от

друга

определенными «приставками», которые

хотя и несколько меняют комплекс, обеспечивая его функцио-

нирование

в строго определенных условиях, но тем не менее

оставляют неизменной его функциональную основу.

Сравнительный анализ электронтранспортных комплексов,

участвующих

в преобразовании энергии, приводит к выводу, что

количество «корневых основ», на которых развивалась энерге-

тика

электронтранспортных процессов, по-видимому, не слишком

велико [Skulachev, 1975; Crofts,

Wood,

1978]. Причина этого,

возможно,

состоит в том, что созданные природой и отобранные

результате

эволюции комплексы переносчиков оказались до-

статочно универсальными, чтобы удовлетворить энергетические

потребности различных организмов.

Как

показано на рис. 12 и 13, полные ЦЭТ

могут

быть пред-

ставлены в виде набора небольшого числа энергопреобразую-

щих комплексов. На рис. 14 все эти комплексы находятся на од-

ной

энергетической шкале. В центре рис. 14 расположен третий

комплекс,

содержащий цитохромы типа Ь, цитохром типа с, и

железосерный белок Риске.

Среди комплексов, способных генерировать ДиН

, он явля-

ется, по-видимому, наиболее универсальным, поскольку присут-

ствует

в ЦЭТ митохондрий [Rieske, 1976], хлоропластов [Nel-

son, Neumann, 1972; Hurt, Hauska, 1981] и хроматофоров

[Crofts,

Wood,

1978;

Dutton,

Prince, 1978; Takamiya et al., 1982].

Близость

свойств этого комплекса у различных типов сопря-

гающих мембран была продемонстрирована недавно в экспери-

ментах по реконструкции ФРЦ пурпурных бактерий с ком-

плексом III митохондрий [Packham et al., 1980; Matsuura, Dut-