Реферат - Классификация сложных белков. Гликопротеины. Лектины растительных организмов. Защитные белки

Подождите немного. Документ загружается.

МИНИСТЕРСТВО ОБЩЕГО И ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО

ОБРАЗОВАНИЯ РФ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ГОУ ВПО Башкирский Государственный Университет

Биологический факультет

Кафедра биохимии и биотехнологии

Реферат на тему :

«Классификация сложных белков.

Гликопротеины. Лектины растительных

организмов.

Защитные белки»

Выполнила:

студент 2-го курса

биологического факультета

группы Б: Миниярова А.Д.

Проверили: д.б.н., проф.

Ямалеева А.А.,

к.б.н., доцент Баширова Р.М.

Уфа-2007

Оглавление

Введение...................................................................................................................................2

Глава 1. КЛАССИФИКАЦИЯ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ

..........................................................................3

1.1 Липопротеины...............................................................................................................3

1.2. Фосфопротеины……………………………………………………………………….5

1.3. Металлопротеины……………………………………………………………………….5

1.4. Хромопротеины...........................................................................................................6

Глава 2. Гликрпротеины…………………………………………………………………………..8

2.1. Классификация гликопротеинов.................................................................................10

2.2. Защитные белки в плазме крови ...................................................................................11

2.2.1.Строение иммуноглобулинов………………………………………………………....13

2.2.2. Описание показателей иммунограммы .

Концентрация иммуноглобулинов классов G,A,М…………………………………18

2.3. Биологическая роль гликопротеинов............................................................................20

2.4. Лектины………………………………………………………………………………..22

2.4.1. Несколько слов об открытии лектина……………………………………………...25

2.4.2. Зачем клетке лектины………………………………………………………….........26

2.4.3. Лектины в биотехнологии…………………………………………………………...28

ЗАКЛЮЧЕНИЕ......................................................................................................................34

Введение.

В медицине успехи биохимии определяют стратегию создания и применения

лекарственных веществ, являются источником новых методов для диагностики заболеваний и

основой для поразительных открытий, касающихся выяснения причин тех или иных

патологических процессов в организме. В частности, оказалось, что многие болезни,

предающиеся по наследству, возникают в результате нарушения отдельных звеньев обмена

белков, углеводов, липидов, нуклеиновых кислот, гормонов. Это послужило причиной для

выделения в отдельную ветвь медицины учения о молекулярных основах патологии и, в

частности, об энзимопатиях, т. е. Нарушениях функций ферментов, приводящих к развитию

заболеваний.

Применение многочисленных и разнообразных химических препаратов в

животноводстве и растениеводстве, базирующееся на данных биохимии и физиологии,

способствует подъему продуктивности указанных отраслей сельского хозяйства и

производительности труда.

Всестороннее изучение биохимии микроорганизмов и открывшиеся при этом широкие

перспективы их практического использования привели в нашей стране к созданию

промышленности микробиологического синтеза вместо разрозненных бродильных

производств. Ее продукцию составляет кормовой белок (пищевой белок), аминокислоты, все

без исключения антибиотики (кормовые и медицинские), многие витамины и практически все

гормоны и ферменты.

Русские и советские ученые внесли большой вклад в развитие биохимии.

Основоположником отечественной биохимии по праву считают А.Я. Данилевского (1839-

1923). Он впервые высказал идею об обратимости действия биологических катализаторов –

ферментов и, исходя из этого, осуществил синтез белковоподобных веществ – пластеинов.

Занимаясь изучением белков, А.Я. Данилевский предложил, что составляющие их

структурные единицы соединены друг с другом пептидными связями.

Глава 1. МНОГООБРАЗИЕ БЕЛКОВ

Белки играют решающую роль в жизнедеятельности отдельных клеток и всего

многоклеточного организма, так как их функции удивительно многообразны. Многообразие функций

белков определяется особенностями их первичной структуры и конформации, уникальностью

строения активного центра и способностью связывать специфические лиганды. Лишь очень

небольшая часть всех возможных вариантов пептидных цепей может принять стабильную

пространственную структуру; большинство из них может принимать множество конформации с

примерно одинаковой энергией Гиббса, но с различными свойствами. Первичная структура известных

белков, отобранных биологической эволюцией, обеспечивает ис

ключительную стабильность одной из

конформации,

которая определяет особенности функционирования этого белка.

1.1 Гомологичные белки

Гомологичными называют белки, выполняющие у разных видов одинаковые функции, например гемо-

глобин у всех позвоночных осуществляет транспорт 0

, цитохром с - митохондриальный белок, участ-

вующий в процессах биологического окисления.

Гомологичные белки большинства видов:

- имеют одинаковую или очень близкую молекулярную массу;

- во многих положениях содержат одни и те же аминокислоты, называемые инвариантными остатками;

- в некоторых положениях наблюдаются значительные различия аминокислот - так называемые

вариабельные аминокислотные остатки;

- содержат гомологичные последовательности — совокупность сходных черт в аминокислотной по-

следовательности сравниваемых белков (кроме идентичных аминокислот, эти последовательности

содержат разные, но близкие по физико-химическим свойствам аминокислотные радикалы). Цитохром

с — митохондриальный белок, участвующий в биологическом окислении. Установлена его

аминокислотная последовательность более чем у 60 видов. В 27 положениях находятся инвариантные

аминокислотные остатки. Цитохромы с дрож

жей и лошади различаются по 48 аминокислотным

остаткам, курицы и утки - по 2 аминокислотам, курицы и индейки идентичны.

Сравнение аминокислотной последовательности гомологичных белков выявило:

1) консервативные, инвариантные аминокислотные остатки важны для формирования уникальной

пространственной структуры и биологической функции данных белков;

2) наличие гомологичных белков говорит об общем эволюционном происхождении видов;

3) число вариабельных аминокислотных остатков в гомологичных белках пропорционально

филогенетическим различиям между сравниваемыми видами;

4) в некоторых случаях даже небольшие изменения аминокислотной последовательности могут

вызвать нарушения свойств и функций белков;

5) но далеко не все изменения аминокислотной последовательности вызывают нарушения биоло-

гических функций белков;

6) наибольшие нарушения структуры и функции белков возникают при замене аминокислот:

— входящих в ядро сворачивания (набор аминокислот, с которых начинается формирование кон-

формации);

— входящих в состав активного центра;

— на участках пересечения полипептидной цепи при образовании третичной структуры.

Серповидно-клеточная анемия — заболевание, при котором в крови больного вместо НbА обна-

руживается НbS. В его β-цепи в положении 6 вместо Глу стоит Вал. Наличие на поверхности

НbS валина приводит к агрегации молекул дезокси-НbS, образованию нерастворимых нитей

и деформации эритроцитов, которые часто приобретают форму серпа.

Почти все замены аминокислот, обнаруженные на поверхности НЬA, безвредны; НЬS —

поразительное исключение.

1.2. Семейства белков

В ходе эволюции в пределах одного биологического вида замены аминокислотных остатков могут

приводить к возникновению разных белков, выполняющих родственные функции и имеющих

гомологичные последовательности аминокислот.

Они имеют поразительно сходные конформации: количество и взаиморасположение ос-спиралей

и/или β-структур, большинство поворотов и изгибов полипептидных цепей похожи или

идентичны.

Белки, имеющие гомологичные участки полипептидной цепи, сходную конформацию и родст-

венные функции, выделяют в семейства белков. Примеры семейств белков:

- сериновые протеиназы;

- семейство иммуноглобулинов;

- семейство миоглобина.

Сериновые протеиназы - семейство белков, выполняющих функцию протеолитических ферментов.

К ним относятся пищеварительные ферменты - химотрипсин, трипсин, эластаза и многие

факторы свертывания крови . Эти белки имеют в 40% положений идентичные аминокислоты и очень

близкую конформацию (рис.1).

Рис. 1. Пространственные структуры эластазы (а) и химотрипсина (б).

Некоторые аминокислотные замены привели к изменению субстратной специфичности

этих белков и возникновению функционального многообразия внутри семейства.

Глава 2. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

1. По форме молекул белки можно разделить на две большие группы - глобулярные (имеющие

сферическую форму) и фибриллярные (удлиненной формы).

2. По наличию или отсутствию в белке неаминокис

лотной части

они делятся на

простые

(

состоящие

только из аминокислот) и

сложные

(

имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы).

3. По функциям, выполняемым белками, их можно разделить на структурные, сократительные

транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Полипептидную часть сложного белка называют апопротеином, неаминокислотный компонент -

простетической группой, а весь белок - холопротеином.

В каждую из этих функциональных групп входит огромное количество индивидуальных белков.

2.1. Суперсемейство иммуноглобулинов

В работе иммунной системы огромную роль играют белки суперсемейства иммуноглобулинов, кото-

рое включает в себя 3 семейства белков: антитела (иммуноглобулины), рецепторы Т-лимфоцитов,

белки главного комплекса гистосовместимости - МНС 1-го и 11-го классов (major histocompatibility

complex).

Все они имеют доменное строение, состоят из гомологичных иммуноподобных доменов и вы-

полняют сходные функции — взаимодействуют с чужеродными структурами, либо

растворенными в крови, лимфе или межклеточной жидкости (антитела), либо находящимися

на поверхности клеток (собственных или чужеродных).

Антитела — специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в орга-

низм чужеродной структуры, называемой антигеном.

Особенности строения антител

1. Простейшие молекулы антител состоят из 4 полипептидных цепей: 2 идентичных легких

— L,содержащих около 220 аминокислот и 2 идентичных тяжелых — Н, состоящих из 440-

700 аминокислот. Все 4 цепи антитела соединены множеством нековалентных и 4

дисульфидными связями.

2. Легкие цепи антитела состоят из 2 доменов: вариабельного, находящегося на N-концевой

области полипептидной цепи и константного, расположенного на С-конце.

3. Тяжелые цепи обычно имеют 4 домена: один вариабельный, находящийся на N-конце и 3

константных.

4. Каждый домен иммуноглобулина имеет β-складчатую суперструктуру, в которой 2

остатка цистеина соединены дисульфидной связью.

5. Между 2 константными доменами

имеется участок, содержащий большое количество остатков

пролина, которые препятствуют форми

рованию вторичной структуры и взаимодействию соседних

Н-цепей на этом отрезке. Эта шарнирная область придает молекуле антитела гибкость.

6. Между вариабельными доменами тяжелых и легких цепей находятся 2 идентичных

антигенсвязывающих участка, поэтому такие антитела часто

называют бивалентами.

В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность

вариабельных участков обеих цепей, а всего лишь 20—30 аминокислот, расположенных в

гипервариабельных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальную

способность каждого вида антетата взаимодействовать с соответствующим комплементарным

антигеном.

Антитела - одна из линий защиты организма против внедрившихся чужеродных организмов. Их

функционирование можно разделить на два этапа:

первый этап - узнавание и связывание антигена на

поверхности чужеродных организмов, которые происходят благодаря наличию в структуре антите-

ла антигенсвязывающих участков; второй этап — инициация процесса, благодаря которому антиген

инактивируется и разрушается. Специфичность вто

рого этапа зависит от класса антител.

Существует 5 классов тяжелых цепей, отличаю

щихся по строению константных доменов: α, δ, ε, γ и μ, в

соответствии с которыми различают 5 классов иммуноглобулинов: A, D, E, G и М.

Особенности строения тяжелых цепей придают шарнирным участкам и С-концевым областям тя-

желых цепей характерную для каждого класса конформацию.

После связывания антигена с антителом конформационные изменения константных доменов

определяют путь удаления антигена в организме.

Иммуноглобулины М.

Иммуноглобулины М имеют две формы:

Мономерная форма - первый класс антител, продуцируемый развивающимся В-

лимфоцитом. Впоследствии многие В-клетки переключаются на выработку других классов

антител, но с тем же антигенсвязывающим участком.

1gМ встраивается в мембрану и выполняет роль антигенраспознающего рецептора.

Встраивание 1gМ в мембрану клеток возможно благодаря наличию в хвостовой части

участка 25 гидрофобных аминокислотных остатков.

Секреторная форма 1gМ содержит 5 мономерных субъединиц, связанных друг с другом

дисульфидными связями и дополнительной полипептидной J-цепью (рис. 2.1).

Рис. 2.1. Строение секреторной формы 1gМ.

Тяжелые цепи мономеров этой формы не содержат гидрофобной хвостовой части. Пентамер имеет

10 центров связывания с антигеном.

Секреторная форма 1gМ — основной класс антител, секретируемых в кровь при первичном им-

мунном ответе.

Связывание 1gМ с антигеном изменяет конформацию 1gМ и индуцирует связывание его с первым

компонентом системы комплемента и активацию этой системы. Если антиген расположен на

поверхности микроорганизма, система комплемента вызывает нарушение целостности клеточной

мембраны и гибель бактериальной клетки.

Иммуноглобулины G.

В количественном отношении этот класс иммуноглобулинов доминирует в крови (75% ).

1gG — мономеры, основной класс антител, секретируемый в кровь при вторичном

иммунном ответе. После взаимодействия 1gG с поверхностными антигенами

микроорганизмов комплекс антиген—антитело:

— способен связывать и активировать белки системы комплемента;

— может взаимодействовать со специфическими рецепторами макрофагов и нейтрофилов,

что приводит к фагоцитозу комплексов антиген—антитело и разрушению их в фагосомах;

— 1gG — единственный класс 1g, способный проникать через плацентарный барьер и

обеспечивать внутриутробную защиту плода от инфекций.

Иммуноглобулины D

Иммуноглобулины D обнаружены в сыворотке в очень небольшом количестве, являются

мономерами. В тяжелых δ-цепях имеют 1 вариабельный и 3 константных домена. Выполняют

роль рецепторов В-лимфоцитов; другие функции пока неизвестны.

Взаимодействие специфических антигенов с рецепторами на поверхности В-лимфоцитов приво-

дит к передаче этих сигналов в клетку и включению механизмов, обеспечивающих размножение

данного клона лимфоцитов.