Реферат - Классификация сложных белков. Гликопротеины. Лектины растительных организмов. Защитные белки

Подождите немного. Документ загружается.

2. Парные глюкуроновые кислоты образуются при взаимодействии токсических веществ с

УДФГК (уридиндифосфоглюкуроновая кислота) под влиянием УДФ-глюкуронилтрансферазы.

Глава 6. ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ КАК БЕЛКОВЫХ

КАТАЛИЗАТОРОВ.

1. Ферменты, или энзимы (Е), - это белковые катализаторы, ускоряющие реакции в клетке.

Общее число видов ферментов, вероятно, приближается к 10 000. В это число входят не только

ферменты, катализирующие 2000-3000 реакций обмена, но также и ферменты, вовлеченные в пере-

дачу сигнала, процесс дыхания, мышечное сокращение, свертываемость крови, транспорт веществ,

обезвреживание токсичных и чужеродных соединений, нейротрансмиссию.

Ферменты имеют белковую природу, однако обнаружена способность некоторых молекул РНК

осуществлять автокатализ. Такие РНК получили название «рибозимы».

2. Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами (8), в про-

дукты (Р). В общем виде ферментативную реакцию можно записать так:

3. Как и другие химические катализаторы, ферменты:

- увеличивают скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса и не претерпевают

необратимых изменений;

- не изменяют состояние равновесия химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную

реакцию в равной степени;

- повышают скорость реакции, понижая энергию активации, тот энергетический барьер, который

отделяет одно состояние системы от другого.

Пример 1. Катализатор изменяет путь, по которому протекает реакция. Рис. 6.1. показывает, что:

- распределение общей энергии между молекулами описывается колоколообразной кривой;

- катализатор снижает энергию активации, изменяя путь, по которому протекает реакция, не влияя

при этом на полное изменение свободной энергии;

- вершина энергетического барьера соответствует переходному состоянию;

- при ферментативном катализе образованию продуктов предшествует образование фермент-субст-

ратного комплекса (ЕS-комплекс), который через переходное состояние превращается в комплекс

фермент-продукты (ЕР-комплекс), после чего происходит высвобождение продуктов.

Рис. 6.1. Энергетический профиль реакции.

В общем виде уравнение ферментативного катализа записывается так:

4. Ферменты отличаются от небиологических катализаторов следующими свойствами:

— высокой эффективностью действия - скорость ферментативных реакций обычно в 10

—10

раз

выше, чем соответствующих неферментативных реакций;

— высокой специфичностью действия — способностью выбирать определенный субстрат и

катализировать специфическую реакцию. Для ферментов характерна как высокая субстратная

специфичность, так и специфичность пути превращения. Благодаря действию ферментов реакции в

клетке не беспорядочны, не перепутываются, а образуют строго определенные метаболические

пути;

- мягкими условиями протекания ферментативных реакций: температура 37 ° С, нормальное

атмосферное давление, рН, близкое к нейтральному. В противоположность этому для

эффективного химического катализа часто требуются высокие температура и давление, а также

экстремальные значения рН;

- способностью к регуляции. Каталитическая активность многих ферментов может изменяться в

зависимости от концентрации веществ – регуляторов больше, чем в зависимости от концентрации

их субстратов. Возможность регулирования активности ферментов делает их своеобразными

организаторами обменных процессов в клетке.

6.1. Использование ферментов в качестве лечебных препаратов.

Многие препараты являются конкурентными ингибиторами ферментов. В основе действия

некоторых токсичных веществ лежит ингибирование активности ферментов.

Пример 1. Органические фосфаты типа диизопропилфторфосфата (ДФФ) являются ядами,

потому что ковалентно связываются с остатком серина в активном центре некоторых ферментов.

Диизопропилфторфосфатные и подобные соединения связываются в активном центре

ферментов, которые используют остаток серина для гидролитического расщепления.

Симптомы отравления органическими фторфосфатами связаны в основном с необратимым

ингибированием фермента - ацетилхолинэстеразы. (АХЭ).

Ацетилхолинэстераза ускоряет гидролиз ацетилхолина, функционирующего в качестве

нейромедиатора. Продукты распада ацетилхолина – ацетат и холин – не способны действовать как

нейромедиаторы. Гидролиз ацетилхолина – важный этап в проведении нервного импульса.

Увеличение качества ацетилхолина в синаптической щели при ингибировании АХЕ

приводит к стойкой деполяризации постсинаптической мембраны и может вызвать паралич.

ДФФ и подобные фторфосфаты образуют ковалентную связь с остатком серина в активном

центре АХЕ. Ингибирование является необратимым, и активность АХЭ восстанавливается

только после синтеза новых молекул фермента.

Пример 2. Лечение подагры аллопуринолом основано на ингибировании

ксантиноксидазы.

Наиболее характерный клинический признак подагры – повторяющиеся приступы

острого воспаления суставов, что связано с отложением в них кристаллов урата натрия (солей

мочевой кислоты). Мочевая кислота – конечный продукт распада пуринов у человека. На рис. 6.2

показано, что ксантиноксидаза ускоряет окисление гипоксантина в ксантин и ксантина в мочевую

кислоту.

Гипоксантин Ксантин

Рис. 6.2.

Аллопуринол – структурный аналог гипоксантина, превращается на первой стадии

окисления в аллоксантин, который связывается с молибденовым комплексом в активном центре

ксантиноксидазы, вызывая ингибирование фермента (рис. 6.3).

Аллопуринол Аллоксантин

Рис. 6.3.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Всестороннее изучение биохимии микроорганизмов и открывшиеся при этом

широкие перспективы их практического использования привели в нашей стране к созданию

промышленности микробиологического синтеза вместо разрозненных бродильных

производств. Ее продукцию составляет кормовой белок (пищевой белок), аминокислоты,

все без исключения антибиотики (кормовые и медицинские), многие витамины и

практически все гормоны и ферменты.

Белки играют решающую роль в жизнедеятельности отдельных клеток и всего

многоклеточного организма, так как их функции удивительно многообразны.

Белки имеют важное значение в организме человека и соответственно в медицине.

Они составляют основу многих лекарственных препаратов, благодаря которым можно

обнаружить и излечить многие заболевания. В организме белки – незаменимые

компоненты. Белки, входя в состав плазмы крови, выполняют ряд значительных функций.

В судебной медицине с помощью антител против сывороточных белков человека отличают

пятна крови человека от животных, устанавливают отцовство или материнство при замене

детей, установлении родства.

Сывороточные белки образуют «белковый резерв» организма. При голодании они могут

распадаться до аминокислот, которые используются для синтеза белков головного мозга,

миокарда и других органов.

Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для

организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно,

что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления

белков извне.

Таким образом, изучение белков очень актуально в настоящее время. На основе

исследований белка, в современной медицине появляются способы решения проблем.

Список использованной литературы

1. Проскурина И.К. Биохимия: учебное пособие.- М.: Владос Пресс, 2003,-240 с.

2. Грин. А., Стаут. Е., Тейлор Д. Биология: В 3-х т. Т.1: Пер с англ./ Под ред. Р.Сопера.-

2-е изд., стеориотипное.-М.: Мир, 1996. -368 с.

3. . Комов В.П., Шведова Биохимия: учебник.-М.: Дрофа, 2004.-638 с.

4. Пустовалова Л. М. Основы биохимии для медицинских колледжей: Ростов н/Д:

Феникс, 2003.- 448 с.

5. w.w.w.Химик.ru/