Реферат Белки
Подождите немного. Документ загружается.
(ферменты, гормоны, антитела и-т.п.), а также пластических, структурных и
др. (см. Белки, биосинтез). В то же время белки организма подвергаются
постоянному распаду и обновлению, пополняя фонд свободных
аминокислот. Другая часть аминокислот используется для образования ряда
низкомолекулярных гормонов, биологически активных пептидов, аминов,
пигментов и других веществ, необходимых для жизнедеятельности. Так, для
образования пуриновых оснований используется аминокислота глицин;
аспарагиновая кислота идёт для синтеза пиримидиновых оснований. Глицин
является главным источником образования пигментной группировки
гемоглобина. Гормоны щитовидной железы — тироксин и его производные и
гормоны надпочечника — адреналин и норадреналин — образуются из
аминокислоты тирозина. Триптофан служит источником образования аминов
биогенных, а также (частично) никотиновой кислоты и её производных. Ряд
других азотистых веществ животного организма, как, например, глутатион,
карнозин, анзерин, креатин и другие, являются продуктами соединения или
превращения аминокислот. Алкалоиды у растений также образуются из
аминокислот.
Взаимное превращение аминокислот в значительной мере обусловлено
широко распространённым у всех организмов ферментативным процессом
переноса аминогруппы — переаминированием, открытым советским
учёными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Избыток аминокислот
подвергается процессам ферментативного распада. Наиболее общей
начальной реакцией распада аминокислот является дезаминирование,
главным образом окислительное дезаминирование, после которого
безазотистый остаток молекулы аминокислоты распадается до конечных
продуктов — двуокиси углерода, воды и азота, отщепляемого в виде
аммиака.
- У животных аммиак обезвреживается путём синтеза мочевины (она
образуется у человека, млекопитающих и некоторых других животных в
печени и выделяется с мочой) или мочевой кислоты (у птиц,
11
пресмыкающихся и насекомых) и частично выделяется в виде аммонийных
солей. У растений (и части бактерий) неорганический аммонийный азот
может реутилизироваться, т. е. включаться вновь в синтез аминокислот и
амидов, а затем белков. В этих процессах большую роль играют амиды
аспарагиновой и глутаминовой кислот — аспарагин и глутамин, являющиеся
важнейшими резервными соединениями азота у растений. Эти соединения
играют важную роль и в организме животных. Мочевина найдена также и в
ряде растений; установлена её существенная роль в обезвреживании аммиака
у грибов, бактерий и высших растений. В отличие от животных, у растений
мочевина может при образовании достаточного количества углеводов снова
включиться в процессы синтеза белка. Т. о., принципиальное отличие
Белковый обмен у животных и растений в том, что растения синтезируют
белок, предварительно образуя аминокислоты и амиды из неорганических
веществ, а образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак снова
включается (через глутамин, аспарагин и мочевину) в ресинтез белка.
Напротив, животные и человек синтезируют белок из аминокислот,
получаемых с пищей и частично образованных в результате
переаминирования; продукты расщепления аминокислот выделяются из
организма. Промежуточные этапы Белковый обмен у растений и животных
имеют много общего.
Соотношение общего количества азота, поступившего в организм
человека или животного, и выделенного азота называют азотистым балансом.
Азотистый баланс зависит не только от количества потребленных белков,
вида, возраста и физиологического состояния организма, но и от
аминокислотного состава белков пищи. Если организм обеспечен
незаменимыми аминокислотами в должном соотношении, то азотистое
равновесие может быть установлено при минимальном приёме белка с
пищей. Регуляция Белковый обмен в организме животных и человека
осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии в
12
гипоталамусе центра Белковый обмен) и путём изменения выделения
гормонов щитовидной и другими эндокринными железами.
Промежуточный обмен аминокислот в тканях.
Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и
других питательных веществ в организме, включает катаболические (распад
до конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот)
процессы, а также ряд других специфических превращений,
сопровождающихся образованием биологически активных веществ.
Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на
общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных
аминокислот.
Общие пути обмена аминокислот.
Общие пути превращения аминокислот включают реакции
дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и
рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для
микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-
изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.
Дезаминирование ( отщепление аминогруппы) – существует четыре типа
реакций, катализируемых своими ферментами:
Восстановительное дезаминорование ( +2H+)
Гидролитическое дезаминированиие (+H2О)
Внутримолекулярное дезаминирование
Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)
13
Во всех случаях NH
2
- группа аминокислоты высвобождается в виде
аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные
кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и
большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является
окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина,
который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.
Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их
ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три
специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ-
лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина,
треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в
качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и
α- кетобутират, аммиак и сероводород.
Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса
аминогруппы (NH2) от аминокислоты на α-кетокислоту без
промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват =
α-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е.
Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются
обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают
при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ).
Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но
наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен
дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное
участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат
(производное витамина В
6
). Для реакций трансаминирования характерен
общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не
на α -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное
соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным
14
превращениям, приводящим к освобождению α-кетокислоты и
пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой стадии реагирует с любой
другой α-кетокислотой, что через те же стадии приводит к синтезу новой
аминокислоты и пиридоксальфосфата.
Декарбоксилирование - отщепление карбоксильной группы в виде
СО
2
, образующиеся продукты реакции называются биогенными аминами,
они оказывают сильное фармакологическое действие на множество
функций. Эти реакции являются необратимыми, они катализируютя
специфическими ферментами – декарбоксилазами аминокмлот- которые в
качестве кофермента содержат пиридоксальфосфат ( кроме
гистидиндекарбоксилазы и аденозилдекарбоксилазы – содержат остаток
пировиноградной кислоты в качестве кофермента). В живых организмах
открыты четыре типа декарбоксилирования аминокислот.
α-декарбоксилирование – характерно для тканей животных: от аминокислот
отщепляется соседняя от α-углеродного атома карбоксильная группа.
ω-декарбоксилирование - свойственно микроорганизмам
декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования.
Образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной
кетокислоте.
15
Доказано, что белки - обязательная составная часть всех живых клеток,
играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным,
наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той
огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни
человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей,
поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и
размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных
реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем
организма.
16