между собой водородными связями. Четвертый уровень – микрофибриллы (толщиной от
11–12 нм и более), состоящие из 5–6 протофибрилл, связанных боковыми цепями. Пятый
уровень – фибрилла или коллагеновое волокно (толщина 1-10 мкм) состоящие из
нескольких микрофибрилл (в зависимости от толщины), связанных
гликозоаминогликанами и протеогликанами. Коллагеновые волокна имеют поперечную
исчерченность, обусловленную как расположением цепей в молекуле коллагена, так и
расположением аминокислот в полипептидных цепях. Коллагеновые волокна с помощью
углеводных компонентов соединяются в пучки толщиной до 150 нм.
В зависимости от порядка расположения аминокислот в полипептидных цепочках, от
степени их гидроксилирования и от качества углеводного компонента различают 12 типов
белка коллагена, из которых хорошо изучены пять типов. Эти разновидности белка
коллагена входят не только в состав коллагеновых волокон, но и в состав базальных
мембран эпителиальных тканей, хрящевых тканей, стекловидного тела и других структур.
При развитии некоторых патологических процессов происходит распад коллагена и
поступление его в кровь. В плазме крови биохимически определяется тип коллагена, а
следовательно определяется и предположительная область распада и его интенсивность.
Эластические волокна характеризуются высокой эластичностью, то есть способностью
растягиваться и сокращаться, но незначительной прочностью, устойчивы к кислотам и
щелочам, при погружении в воду не набухают. Эластические волокна тоньше
коллагеновых (1–2 мкм), не имеют поперечной исчерченности, по ходу разветвляются и
анастомозируют друг с другом, образуя часто эластическую сеть. Химический
составбелок эластин и гликопротеины. Оба компонента синтезируются и выделяются
фибробластами, а в стенке сосудов – гладкомышечными клетками. Белок эластин
отличается от белка коллагена как составом аминокислот, так и их
гидроксилированностью. Структурно эластическое волокно организовано следующим
образом: центральная часть волокна представлена аморфным компонентом из молекул
эластина, периферическая часть представлена мелкофибриллярной сетью. Соотношение
аморфного и фибриллярного компонента в эластических волокнах может быть
различным. В большинстве волокон преобладает аморфный компонент. При равенстве
аморфного и фибриллярного компонентов волокна называются элауниновыми.
Встречаются также эластические волокна – окситалановые, состоящие только из
фибриллярного компонента. Локализуются эластические волокна прежде всего в тех
органах, которые постоянно изменяют свой объем (в легких, сосудах, аорте, связки и
другие).
Ретикулярные волокна по своему химическому составу близки к коллагеновым, так как
они состоят из белка коллагена (3 типа) и углеводного компонента. Ретикулярные волокна
тоньше коллагеновых, имеют слабовыраженную поперечную исчерченность. Разветвляясь
и анастомозируя, они образуют мелкопетлистые сети, откуда и происходит их название. В
ретикулярных волокнах в отличие от коллагеновых, более выражен углеводный
компонент, который хорошо выявляется солями азотнокислого серебра и потому эти
волокна еще называются аргирофильными. Следует помнить однако, что аргирофильными
свойствами обладают и незрелые коллагеновые волокна, состоящие из белка
проколлагена. По своим физическим свойствам ретикулярные волокна занимают
промежуточное положение между коллагеновыми и эластическими волокнами.
Образуются они за счет деятельности не фибробластов, а ретикулярных клеток.
Локализуется в основном в кроветворных органах, составляя их строму.
Плотная волокнистая соединительная ткань отличается от рыхлой преобладанием в
межклеточном веществе волокнистого компонента над аморфным. В зависимости от